1. Qu es la velocidad de una reaccin enzimtica?

La cintica qumica puede ser descrita como el estudio de un sistema qumico

cuya composicin cambia con el tiempo. Estos cambios pueden realizarse en
cualquier estado de la materia (slido, lquido o gas) de una substancia. Una reaccin
que ocurre en una sola fase, se conoce como una reaccin homognea, por el
contrario, una reaccin que ocurre en la interfase entre dos fases, es una reaccin
heterognea (ej. La reaccin de adsorcin de un gas en la superficie de un slido).
El cambio qumico que se lleva a cabo en cualquier reaccin puede ser
representado por una ecuacin estequiomtrica como:
aA + bB cC + dD

(1)

En donde las letras minsculas denotan las molculas de reactivos y las

maysculas a los productos. Las expresiones que relacionan los reactivos y los
productos, se utilizan muchos smbolos. Ej. la formacin de agua a partir de Hidrgeno
y Oxgeno puede ser escrita como una reaccin qumica irreversible
2H2 + 02 2H20

(2)

En este sencillo ejemplo, la flecha se utiliza para indicar que la reaccin

procede desde la izquierda (reactivos) hacia la derecha (productos), lo que a su vez
indica que el agua no se descompone espontneamente para formar Hidrgeno y
Oxgeno. Una doble flecha en la ecuacin estequiomtrica se utiliza para definir la
reversibilidad de la reaccin, lo que significa que el proceso puede suceder en
cualquier direccin, por ejemplo, una reaccin de condensacin:
H2 + I2 D 2HI

(3)

En general las ecuaciones que describen reacciones no siempre

incluyen todos las especies que aparecen en el proceso, puede existir entre los
reactivos y los productos, uno o ms estados intermediarios que se pueden formar por
uno o varios pasos. A estos pasos se le conoce como reacciones elementales. Por
ejemplo, las ecuaciones anteriores (2 y 3) no suceden exactamente como estn
escritas, en ambas existe un estado intermediario
O + H2 OH- + H+
o bien
2I + H2 H2I + I
Ntese que estas reacciones incluyen tomos (O,I), radicales libres (OH) y/o
intermediarios inestables (H2I); lo anterior ocurre menudo en cualquier reaccin por
simple que sea.

El cambio en composicin de una mezcla de reaccin con el tiempo, se

denomina velocidad de reaccin, R. Para la reaccin 1, la velocidad de consumo de
los reactivos es

(4)
una convencin estndar en cintica qumica es utilizar el smbolo qumico encerrado
en corchetes para indicar la concentracin; [X] denota la concentracin de X. Los
signos negativos en la ecuacin 4, indican que durante el curso de la reaccin, la
concentracin de los reactivos decrece a medida que se consumen; por tanto, un
signo positivo, denota que la concentracin de los productos se incrementa a medida
que stos se forman. Consecuentemente, la velocidad de formacin de los productos
en la ecuacin 1, C y D, puede ser expresada como

(5)
2. Cmo se define la constante de Michaelis (Km) de una
reaccin enzimtica?
Michaelis y Menten propusieron un modelo simple para explicar la mayora de las
reacciones catalizadas por enzimas. En este modelo la enzima se combina
reversiblemente con su substrato para formar el complejo enzima-sustrato (ES) que
subsecuentemente se rompe para formar el producto, hecho que regenera a la
enzima. El modelo para una molcula de sustrato se muestra a continuacin:

en donde:

(1)
S
es
el
substrato
E es la enzima
ES es el complejo enzima substrato o complejo de Michaelis y Menten
k1,k-1 y k2 son las constantes de velocidad de la reaccin.

La ecuacin de Michaelis y Menten describe como vara la velocidad de reaccin con

la concentracin de sustrato:

(2)

en donde:

v0 es la velocidad inicial de la reaccin

Vmax es la velocidad mxima

Km es la constante de Michaelis y Menten=

[S] es la concentracin de sustrato
1. Concentraciones relativas de E y S: la concentracin de substrato [S], es
mucho mayor que la de E, de tal manera que la cantidad de substrato unido a
la enzima en cualquier momento es muy pequea.
2. Se asume el estado estacionario: [ES] no cambia con el tiempo, esto quiere
decir que la velocidad de formacin de ES es igual a aquella para su
desintegracin. En general, un intermediario en una serie de reacciones est
en estado estacionario cuando su velocidad de sntesis es igual a su velocidad
de degradacin.
3. Velocidad inicial: para el anlisis de reacciones enzimticas, slo se utiliza la
velocidad inicial de la reaccin, que es la velocidad ejercida por la enzima,
inmediatamente despus de que se ha puesto en contacto con el substrato y
hasta antes de que se haya consumido el 10 % de la concentracin inicial del
mismo. La razn de lo anterior es que en ese momento, la concentracin del
producto de la reaccin que se ha acumulado, en muy pequea y, por tanto, la
reaccin en el sentido inverso, es decir, la transformacin del producto en el
substrato original, puede ser ignorada.
Caractersticas de Km: la constante de Michaelis-Menten es caracterstica de
una enzima y particular para un substrato. Refleja la afinidad de la enzima por ese
substrato. Km es numricamente igual a la concentracin de substrato a la cual la
velocidad de reaccin es la mitad de la Vmax (Km= Vmax/2). Este parmetro, Km no
vara con la concentracin de enzima.
Significado de una Km pequea: un valor numrico pequeo de Km refleja
una alta afinidad de la enzima por su substrato porque a una baja concentracin del
mismo, la enzima adesarrollado ya la mitad de la velocidad mxima.
Significado de una Km grande: el valor numrico grande de Km refleja una baja
afinidad de la enzima por su substrato porque a una concentracin elevada del mismo,
la enzima desarrolla la mitad de la velocidad mxima.
Relacin de la velocidad con la concentracin de enzima: la velocidad de la
reaccin es directamente proporcional a la concentracin de la enzima a cualquier
concentracin de substrato. Por ejemplo, si la concentracin de enzima es disminuida
a la mitad, la velocidad inicial de la reaccin (v0) es reducida tambin a la mitad de la
original
Orden de la reaccin: cuando [S] es mas pequea que la Km, la velocidad de la
reaccin es aproximadamente igual a la concentracin de substrato.
La velocidad de reaccin se dice en estas condiciones es de primer orden con
respecto al substrato. Cuando [S] es mas grande que la Km, la velocidad es constante
e igual a laVmax. La velocidad de la reaccin es independiente de la concentracin de
substrato y se dice que es de orden cero con respecto a la concentracin de substrato.

3. Cmo se define la velocidad mxima (Vmx) de una

reaccin?
La velocidad mxima (Vmax) se obtiene cuando la velocidad de reaccin se
hace independiente de la concentracin de sustrato, cuando esto ocurre la
velocidad alcanza un valor mximo. Este valor depende de la cantidad de
enzima que tengamos
4. Para qu le sirve a un mdico la determinacin de la
actividad de algunas enzimas?
5. Cules son las enzimas cuya determinacin tiene valor
diagnstico?