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Aminocidos y

pptidos

Aminocidos
Son compuestos orgnicos sencillos de bajo peso molecular que
al unirse entre s forman las protenas. Qimicamente estn
compuestos por C, H, O y Nitrogeno.
AMINOCIDOS
 Estructura qumica y actividad ptica
 20 aminocidos proteicos ms frecuentes
 clasificacin de los aminocidos
 aminocidos esenciales
 propiedades cido-base
 curva de valoracin de los monoamino-monocarboxlicos
 curva de valoracin de los aminocidos con grupo R
ionizable
 punto isoelctrico
 aminocidos proteicos no estndar y aminocidos no
proteicos

Pptidos
En la naturaleza existe un gran nmero de peptidos y
oligopptidos que realizan funiones importantes y
diversas.
PPTIDOS
 enlace peptdico
 enlace disulfuro
 pptidos de origen no proteico

Frmula general de un aminocido


(excepcin prolina)
Carbono
Grupo carboxilo

Grupo amino
Se caracterizan por tener en su
molcula un grupo carboxilo
(COOH), un grupo amino (NH2) y
una cadena lateral o grupo R,
unidos covalentemente al carbono

Cadena lateral

Denominacin en funcin del grupo R, que determina sus


propiedades qumicas y biolgicas. Ambas determinan a su vez
las propiedades y funciones de las protenas.
Smbolos de los 20 aminocidos

Numeracin de los carbonos


Segn convencin, el grupo carbonilo de un aminocido sera el C-1 y
el carbono sera el C-2, como se muestra en la molcula de Lisina.

Al ser imgenes especulares no superponibles entre si, las dos formas


constituyen un tipo de esteroismeros, los ENANTIOMEROS

Relacin estrica de los estereoismeros de la alanina en relacin a la configuracin


del L- y D-gliceraldehdo. En estas frmulas de perspectiva, los carbonos estn
alineados verticalmente con el tomo quiral en el centro. Los carbonos de estas
molculas estn numerados empezando con los carbonos aldehdo o carboxilo en el
extremo, o 1 a 3 de arriba a abajo tal como se muestra. Cuando se presentan de esta
forma, el grupo R del aminocido (en este caso el grupo metilo de la alanina) est
siempre debajo del carbono . Los L-aminocidos son los que tienen el grupo
amino a la izquierda y los D-aminocidos los que lo tienen a la derecha.

Todas las molculas con un centro quiral son


pticamente activas, es decir hacen girar el plano de
luz polarizada.

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS


PROTEICOS
Los aminocidos estn agrupados en 4 clases, basadas en las
propiedades de sus grupos R, en especial su polaridad o tendencia a
interaccionar con el agua a pH biolgico.
GRUPO I: Aminocidos R apolares alifticos
GRUPO II: Aminocidos R aromticos
GRUPO III: Aminocidos R polares sin carga.
GRUPO IV: Aminocidos R cargados positivamente
GRUPO V: Aminocidos R cargados negativamente

Alanina, valina, leucina e isoleucina tienden a agruparse entre s en


las protenas, estabilizando las estructuras por interacciones hidrofbicas.
A mayor longitud de la cadena aliftica, mayor apolaridad

Glicina, aunque formalmente es apolar, cadena lateral muy pequea, no


tiene una contribucin real en las interacciones hidrofbicas.
Metionina, es uno de los dos aminocidos que contiene azufre, tiene un
grupo tioter apolar en su cadena lateral.

Prolina, tiene una cadena lateral aliftica con


una estructura cclica especial que est unida
tanto al carbono como al grupo amida,
IMINOACIDO.
Tiene una conformacin rgida que reduce la
flexibilidad estructural de las regiones
polipeptdicas que contienen este aminocido.

Los grupos R aromticos, son relativamente apolares. Todos


ellos pueden participar en interacciones hidrofbicas.

La tirosina y el triptfano son significativamente ms polares


que la fenilalanina debido al grupo hidroxilo de la tirosina y al
nitrgeno del anillo indlico del triptfano.

Grupo R polares sin carga.


Cortas cadenas hidrocarbonadas con funciones polares (alcohol, tiol o amida).
Confieren carcter polar y si la protena los contiene en abundancia ser soluble en agua

Grupo R cargado positivamente

La lisina tiene un grupo


amino
adicional,
la
arginina tiene un grupo
guanidinio y la histidina
tiene un grupo imidazol.

Grupo V

Grupo R cargado negativamente

Estos dos aminocidos tiene un


segundo grupo carboxilo.

De los 20 aminocidos proteicos codificables, la mitad pueden ser


sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser
suministrados en la dieta: son los aminocidos esenciales.

Propiedades cido-base de los aminocidos.


Cuando los aminocidos se encuentran en una disolucin acuosa forman iones
dipolares llamados tambien ZWITTERION o in hbrido. El pH al que un
aminocido forma un zwitterion se denomina punto isoelctrico (pI).
Un in hbrido disuelto en agua puede comportarse como cido o como base,
dependiendo del pH de la disolucin. Las sustancias con esta propiedad se
denominan ANFTERAS.

ALANINA

ALANINA
ALANINA

CURVA DE TITULACIN DE UN AMINOCIDO.


Los dos grupos ionizables de la glicina,
el grupo carboxilo y el grupo amino, se
titulan con una base fuerte (NaOH). La
grfica tiene dos etapas distintas:
1. A pH cido la forma predominante es
la protonada +H3N-CH2-COOH
En el pI la glicina se encuentra
mayoritariamente en forma de
zwtterion.
2. A pH bsico predomina
H2N-CH2-COOCurva de titulacin de la glicina 0,1 M a 25C. Las especies inicas
predominantes en puntos clave de la titulacin se muestran encima de la grfica.
Los recuadros sombreados, centrados alrededor de pK1 = 2,34 y pK2 = 9,6, indican
las regiones de mximo poder tamponante

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Punto isoelctrico
El pI es el valor de pH para el cual la
carga neta del aminocido es cero
 El pI es el valor medio de los pKs que
flaquean la especie zwitterion
 Cuando pH = pI disminuye la
solubilidad del aminocido


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pK1 (COOH): 1,8-2,4


pK2 (NH3):

8,8-11

Los aminocidos difieren en sus propiedades cido-base.


1. Todos los aminocidos con un solo grupo amino, carboxilo y un grupo
R no ionizable tienen las curvas de titulacin parecidas a la de la glicina.

pI = (pK1 + pK2)
-

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2. Los aminocidos con grupo R ionizable tienen curvas de titulacin ms


complejas, con tres etapas correspondientes a los tres pasos de ionizacin
posibles, tienen por tanto tres valores de pK.

Curvas de titulacin de (a) glutamato y (b) histidina.


El pKa del grupo R se designa pKR

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Aminocidos proteicos no estndar


En algunas protenas aparecen tambin
otros aminocidos que son siempre
resultado de modificaciones qumicas de la
protena tras su sntesis (modificaciones
postraduccionales).

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Aminocidos proteicos no estndar (menos


frecuentes)
La
4-hidroxiprolina
se
encuentra en la pared celular de
plantas y la 5-hidroxilisina es
una deribada de la lisina. Ambas
se encuentran en el colgeno, una
protena fibrosa del tejido
conjuntivo.
La 6-N-metil-lisina es un
constituyente de la miosina
protena contractil del musculo.
El
-carboxiglutamato
se
encuentra en la protombina que
interviene en la coagulacin de la
sangre.

Aminocidos no proteicos
Se conocen ms de un centenar, sobre todo en plantas superiores,
aunque su funcin no siempre es conocida.
Se dividen en tres grupos:
Los D-aminocidos. La D-Ala y el D-Glu forman parte del
peptidoglicano de la pared celular de las bacterias.

1.

2. -aminocidos no protecos. La L-ornitina y la L-citrulina son


importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminacin del
nitrgeno
3. -aminocidos. En estos aminocidos el grupo amino sustituye al
ltimo carbono (C). La -Alanina forma parte de algunas coenzimas y el
cido -aminobutrico es un importante neurotransmisor.

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aminocidos no proteicos

Aminocidos no proteicos

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LOS PEPTIDOS
En la naturaleza existe un gran nmero de pptidos que
realizan funciones importantes

PPTIDOS
 enlace peptdico
 enlace disulfuro
 pptidos de origen no proteico


ENLACE PEPTDICO

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Amida

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El enlace peptdico es un enlace muy fuerte y resistente que se


comporta como un doble enlace y no permite el giro.

Enlaces
con libertad de rotacin
Estructura espacial de un pptido. Secuencia ordenada de los planos de enlace
peptdico en el espacio. Los grupos R se alternan por encima y debajo del plano
general de la molcula.

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LOS PEPTIDOS

Formacin de un pptido. Cuando se unen dos aminocidos se forma un enlace


peptdico. Aqu se representa el dipptido glicilalanina que se forma cuando la
glicina se une a la alanina con la eliminacin de una molcula de agua

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Tetrapptido Glu-Gly-Ala-Lys. Al dipptido anterior le aadimos


glutmico y lisina en los extremos amino y carboxilo respectivamente.

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Las secuencias de aminocidos tienen direccin. Los pptidos se nombran


empezando por el residuo amino-terminal que , por convencin, se sita a la
izquierda.
Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu es un pptido opiceo que modula la percepcin del
dolor. El pentapptido inverso Leu-Phe-Gly-Gly-Tyr es una molcula diferente
que no muestra tales efectos.

Cadena polipeptdica

esqueleto constante (en negro) y cadenas laterales variables (en verde)


Los enlaces peptdicos de las protenas son bastante estables, con una
vida media de alrededor de 7 aos en la mayoria de condiciones
intracelulares.

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ELACES DISULFURO
Las cistenas se pueden oxidar formando puente
disulfuro

Un puente o enlace disulfuro (SS) se forma a partir de los


grupos SH de dos residuos de cistena.
El producto es un residuo de cistina

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PPTIDOS DE ORIGEN NO PROTEICO


(algunos ejemplos)
Funciones ms importantes que realizan los pptidos:

Hormonas







Oxitocina: hormona que estimula


las contracciones uterinas.

Antibiticos



insulina (30 aa + 21 aa)


oxitocina (9 aa)
glucagn (29 aa)
vasopresina
somatostatina
bradiquinina (9 aa)
gramicidina
actinomicina

Otros





glutation (acta como transpotador)


encefalinas
aspartame
venenos

importante papel
en el metabolismo
de hidratos de
carbono.

gramicidina

actan
como
hormonas y como
neurotransmisores.

insulina

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Secuenciacin de un peptido.
La determinacin de la composicin del pptido se puede realizar por:
Hidrlisis total en presencia de HCl 6N, calentando a 100C durante
10-24 h.Tras este proceso se utiliza un sistema cromatografico que
permita separar y determinar cuantos y cuales son los aminocidos que
forman la cadena.
Hay distintos mtodos que permiten determinar el primer aminocido
(Resto N-terminal) o el ltimo (Resto C-terminal):
A. Resto N-terminal, mediante la degradacin de EDMAN(el
peptido reacciona con isotiocianato que se une selectivamente al primer
aminocido).
B. Resto C-terminal, se puede realizar con hidracina este
compuesto reacciona con todos los enlaces peptidicos (provocando la
hidrlisis de los mismos) excepto con el ltimo, pudiendolo separar del
resto.

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