UNIVERSIDAD NACIONAL AGRARIA DE LA SELVA

FACULTAD DE INGENIERA EN INDUSTRIAS

ALIMENTARIAS
DEPARTAMENTO ACADMICO DE CIENCIA
TECNOLOGIA E
INGENIERIA DE
ALIMENTOS

LA UTILIZACION DE LAS ENZIMAS EN EL ANALISIS DE LOS

ALIMENTOS
DOCENTE

: Ing. CACERES ALMENARA EDUARDO

CURSO

: TECNICAS Y ANALISIS DE ALIMENTOS

ALUMNA

CICLO: 2015-I

UNAS

I.

INTRODUCCION

Las enzimas son polmeros de aminocidos, las cuales se encuentran

en todos los seres vivos y que desde el punto de vista bioqumico son protenas
que poseen una capacidad asombrosa para acelerar reacciones qumicas de
sntesis y degradacin de compuestos. stas se distinguen por poseer tres
caractersticas nicas: poder cataltico, especificidad y regulacin, lo cual facilita
los diferentes procesos biolgicos en todo tipo de vida, al igual que en diferentes
procesos industriales.
Estos catalizadores biolgicos tienen numerosas aplicaciones en
diversas reas, entre las que destaca el rea mdica. En medicina, las enzimas
llevan a cabo funciones definitivas relacionadas con los estados de salud y
enfermedad. Por lo tanto, en ciertos estados patolgicos, las enzimas pueden
contribuir de manera importante a superarlos. Hoy en da, la industria farmacutica
emplea cantidades industriales de enzimas, por lo que desde hace unas dcadas
se hizo necesaria la obtencin de enzimas relativamente puras extradas de
bacterias, hongos, plantas y animales terrestres y marinos, para utilizarse en la
fabricacin de frmacos. El uso de las enzimas en las diferentes industrias es
cada vez ms redituable; siendo el grupo de enzimas proteasas el de mayor
importancia industrial, las cuales, actualmente se cotizan muy alto en el mercado
internacional.
Esto nos puede dar una idea del beneficio econmico que podra
representar la obtencin de enzimas proteasas con un alto grado de pureza; sin
embargo, la purificacin de estas enzimas es todava difcil y costosa, y habr que
dedicar mayor esfuerzo de investigacin para hacer ms viable su purificacin.
Recientemente, se ha detectado una fuente rica en enzimas proteasas que ao
con ao es desperdiciada por toneladas en

II.

REVISION LITERARIA

1. LA UTILIZACION DE LAS ENZIMAS EN EL ANALISIS DE LOS ALIMENTOS

2. FUNDAMENTOS
II.1.

LA CINETICA DE LAS REACCIONES ENZIMATICAS

La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones

catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan informacin directa acerca

del mecanismo de la reaccin cataltica y de la especificad del enzima. La
velocidad de una reaccin catalizada por un enzima puede medirse con relativa
facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La
medida se realiza siempre en las condiciones ptimas de pH, temperatura,
presencia de cofactores, etc., y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato.
En estas condiciones, la velocidad de reaccin observada es la velocidad mxima
(Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparicin de los
productos o la desaparicin de los reactivos.

2.1.1. ORDEN DE LAS REACCIONES

Al seguir la velocidad de aparicin de producto (o de desaparicin del

sustrato) en funcin del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la
reaccin, o simplemente, la cintica de la reaccin. A medida que la reaccin
transcurre, la velocidad de acumulacin del producto va disminuyendo porque se
va consumiendo el sustrato de la reaccin (Figura de la derecha). Para evitar esta
complicacin se procede a medir la velocidad inicial de la reaccin (v0). La
velocidad inicial de la reaccin es igual a la pendiente de la curva de avance a
tiempo cero (Figura de la derecha). De esta forma, la medida de v0 se realiza
antes de que se consuma el 10% del total del sustrato, de forma que pueda
considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del experimento.
Adems, en estas condiciones no es necesario considerar la reaccin inversa, ya
que la cantidad de producto formada es tan pequea que la reaccin inversa
apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de
velocidad.

Para estudiar la cintica enzimtica se mide el efecto de la concentracin inicial de

sustrato sobre la velocidad inicial de la reaccin, manteniendo la cantidad de
enzima constante. Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una grfica como

la de la Figura de la derecha. Cuando [S]0 es pequea, la velocidad inicial es

directamente proporcional a la concentracin de sustrato, y por tanto, la reaccin
es de primer orden. A altas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y
la velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la reaccin es de orden cero y
la velocidad es mxima (Vmax).

2.1.2. DETERMINACIN DE LA CONSTANTE DE MICHAELIS (KM) Y DE LA

VELOCIDAD MXIMA (VMAX)
Los estudios sistemticos del efecto de la concentracin inicial del
sustrato sobre la actividad enzimtica comenzaron a realizarse a finales del siglo
XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como
intermediario del proceso de catlisis enzimtica. En 1913, Leonor Michaelis (foto
de la izquierda) y Maud Menten (foto de la derecha) desarrollaron esta teora y
propusieron una ecuacin de velocidad que explica el comportamiento cintico de
los enzimas. Para explicar la relacin observada entre la velocidad inicial (v0) y la
concentracin inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las
reacciones catalizadas enzimticamente ocurren en dos etapas: En la primera

etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzimasustrato da lugar a la formacin del producto, liberando el enzima libre:

En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinticas individuales

de cada proceso y tambin reciben el nombre de constantes microscpicas de
velocidad. Segn esto, podemos afirmar que:
v1 = k1 [E] [S]
v2 = k2 [ES]
v3 = k3 [ES]
Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato
(ES), de forma que la concentracin total de enzima, [ET], (que es constante a lo
largo de la reaccin) es:
[ET] = [E] + [ES]
Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1 [S] [ET] - k1 [S] [ES]
Este modelo cintico adopta la hiptesis del estado estacionario, segn
la cual la concentracin del complejo enzima-sustrato es pequea y constante a lo
largo de la reaccin (Figura de la derecha). Por tanto, la velocidad de formacin
del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociacin (v2+ v3):

v1 = v2 + v3
Adems, como [ES] es constante, la velocidad de formacin de los
productos es constante:
v = v3 = k3 [ES] = constante.

Como v1=v2+v3, podemos decir que:

k1 [S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]
Despejando [ES], queda que:

, siendo

En donde la expresin (k2+k3)/k1 se ha sustituido por KM, o constante de

Michaelis-Menten. Este enlace nos aporta una explicacin sobre las razones que
hacen de la KM un parmetro cintico importante.

Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de formacin del producto es:

v= v3 = k3 [ES] =
Para cualquier reaccin enzimtica, [ET], k3 y KM son constantes. Vamos a
considerar dos casos extremos:
A concentraciones de sustrato pequeas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM)
[S]. Como los trminos entre parntesis son constantes, pueden englobarse en
una nueva constante, kobs, de forma que la expresin queda reducida a: v = kobs
[S], con lo cual la reaccin es un proceso cintico de primer orden.
A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET]. La
velocidad de reaccin es independiente de la concentracin del sustrato, y por
tanto, la reaccin es un proceso cintico de orden cero. Adems, tanto k3 como
[ET] son constantes, y nos permite definir un nuevo parmetro, la velocidad
mxima de la reaccin (Vmax): Vmax = k3 [ET], que es la velocidad que se
alcanzara cuando todo el enzima disponible se encuantra unido al sustrato.
Si introducimos el parmetro Vmax en la ecuacin general de la
velocidad, (la frmula recuadrada anteriormente), obtenemos la expresin ms
conocida de la ecuacin de Michaelis-Menten:

Hay enzimas que no obedecen la ecuacin de Michaelis-Menten. Se

dice que su cintica no es Michaeliana. Esto ocurre con los enzimas alostricos,
cuya grfica v frente a [S] no es una hiprbola, sino una sigmoide (Figura de la
derecha). En la cintica sigmoidea, pequeas variaciones en la [S] en una zona
crtica (cercana a la KM) se traduce en grandes variaciones en la velocidad de
reaccin.

LA ACTIVIDAD ENZIMTICA Y SU DEPENDENCIA CON LAS CONCENTRACIONES DE

SUSTRATO Y ENZIMA
Recordemos que las reacciones catalizadas por enzimas pueden ser expresadas como:

E + S

k
k

1
-1

[E S ]

(1)

[E S ]

-2

E + P

(2 )

= k

[E S ]

(3)
De acuerdo a la ecuacin (2) la velocidad inicial (Vo) de una

reaccin catalizada por enzimas estara determinada por la desaparicin del ES y, por lo
tanto, es proporcional a su concentracin:
Sin embargo, k2 y [ES] son difciles de determinar directamente por lo que Michaelis y
V m ax [S ]
Menten
(3) en trminos de otras variables que pueden ser medidas
V o = derivaron la ecuacin
(4)
experimentalmente:
K m + [S ]
El efecto de la velocidad al variar la concentracin de sustrato
[S], mientras se mantiene constante la concentracin de enzima [E], se observa en la
siguiente grfica:

Vo
Vmx
3
2

-K m

1
[S]

Figura
1: del sustrato sobre la velocidad de una
Efecto
reaccin enzimtica

En la Figura 1 observamos que a bajas [S], V0 incrementa casi linealmente con el

incremento de la [S] (1). A concentraciones mayores de sustrato, los incrementos
de velocidad inicial en respuesta a los incrementos de la concentracin de sustrato
son cada vez menores (2). Finalmente alcanzamos un punto donde los aumentos
de velocidad son despreciables frente a los incrementos de S. En este momento
decimos que la reaccin enzimtica tiende a velocidad mxima (3). La curva es
una hiprbola rectangular que pasa por el origen y, cuyas asntotas son [S] = -K m y
Vo = Vmx.

Las constantes en la ecuacin (4) son Vmx y Km. La Vmx depende nicamente de la
concentracin de enzima y Km es independiente de la concentracin de enzima y
de la concentracin de sustrato.
V

m ax

[S ]

m ax

+ [S ]

+ k

-1

+ [S ] = 2 [S ]

= 2 [S ] - [S ]

(6 )

(5 )

Km se define (en la deduccin de la ecuacin 1 y 2) como

el cociente entre la suma de las constantes de disociacin del complejo [ES] y las
constantes de formacin de dicho.

II.2.

LOS

FACTORES

QUE

AFECTAN

LA

VELOCIDAD

DE

LAS

REACCIONES
2.2.1. El efecto de la concentracin de enzima
La mayora de las enzimas muestran cinticas del tipo hiprbola
rectangular como describieron en 1913 por primera vez Leonor Michaelis y Maud
Menten. Este trazo se obtiene al graficar la velocidad de la reaccin enzimtica vs.
La concentracin de Substrato; este comportamiento se describe por ejemplo para
la disociacin del Oxgeno de la mioglobina. Existen algunas enzimas que se
denominan alostricas, que frecuentemente poseen una curva tipo sigmoide (en

forma de S), que es similar a la mostrada para la disociacin del Oxgeno de la

hemoglobina.

2.2.2. Concentracin de sustrato

Velocidad mxima: la velocidad de una reaccin (v) es el nmero de
molculas de substrato convertidas en producto por unidad de tiempo y
usualmente se expresa en moles de producto formadas por minuto. La velocidad
de una reaccin catalizada por una enzima, aumenta conforme se incrementa la
concentracin de substrato hasta que se llega a una velocidad mxima (Vmax), a
partir de la cual la velocidad de la reaccin, es independiente de la cantidad de
substrato. El que la velocidad no pueda seguirse incrementando, refleja la
saturacin del sitio activo con el substrato.

2.2.3. Los activadores e inhibidores

Son molculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad puesto que el
Bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patgeno o corregir un
desequilibrio metlico. Sin embargo no todas las molculas que se unen a las
enzimas sin inhibidores, los activadores enzimticos se unen a las enzimas y se
incrementan su actividad.
La unin de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la
enzima y obstaculizar que la enzima catalice su reaccin correspondiente.
La unin del inhibidor puede ser reversible e irreversible. Normalmente los
inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y no
clasifican su estructura qumica a nivel de residuos esenciales de los aminocidos
necesarios para la actividad enzimtica. En cambio los reversibles se unen a la
enzima de forma no covalente donde da lugar a diferentes tipos de inhibicin

dependiendo si el inhibidor se una a la enzima, al complejo: enzima sustrato o

ambos
-se unen a las enzimas mediantes interacciones no covalentes= puentes de
hidrogeno, enlaces inicos
- Los inhibidores y el sitio activo se combinan para producir una union fuerte y
especifica. Al contrario que ocurre con el sustrato y los inhibidores irreversibles no
experimentan reacciones qumicas cuando se une a la enzima y pueden ser
eliminados fcilmente por dilucin o por dilisis.

2.2.4. Los efectos del entorno

1. Efecto de la temperatura en la actividad enzimtica
Incremento de la velocidad con la temperatura: En general, la
velocidad de la reaccin se incrementa con la temperatura hasta que un punto
mximo es alcanzado. Este incremento se debe a que aumenta el nmero de
molculas ricas en energa que pueden pasar la barrera energtica de estado de
transicin, para formar a los productos.

Decremento de la velocidad con la temperatura: la elevacin

excesiva de la temperatura del medio que contiene a las enzimas, resulta en un
decremento de la velocidad como resultado de la desnaturalizacin, es decir, la
prdida de la estructura tridimensional de las enzimas.

2. Efecto de la variacin de PH en la actividad enzimtica

Efecto del pH en la ionizacin del sitio activo: la concentracin de
H+ afecta la velocidad de la reaccin en muchas formas. Primero el proceso
cataltico usualmente requiere de que la enzima y el substrato tengan grupos
qumicos en una forma ionica particular para poder interactuar. Por ejemplo la
actividad cataltica puede necesitar a un grupo amino, por ejemplo de una lisina en
estado protonado (-NH3+) o no (-NH2+), el pH modifica este estado y por tanto a
la velocidad de la reaccin.

Efecto del pH para la desnaturalizacin de la enzima: pH extremos

pueden ocasionar la desnaturalizacin de las enzimas, debido a que la estructura
con estos cambios es posible modificar las interacciones inicas que intervienen
en la estabilidad de la enzima en su estado nativo:

El pH ptimo vara para las diferentes enzimas: el pH al cual las enzimas

adquieren su mxima actividad es diferente para cada una de ellas y depende de
la secuencia de aminocidos que las conforman, por supuesto, tambin est
relacionado con el microambiente celular en el cual desarrollan su catlisis. Por
ejemplo la pepsina que es una enzima digestiva que acta en el estmago, posee
un pH ptimo de alrededor de 2 unidades, por el contrario otras enzimas que
actan a pH neutro, se desnaturalizan a pH alcalino o cido.

3. ALGUNAS APLICACIONES
3.1. Las enzimas en la industria alimenticia

La siguiente tabla resume algunos ejemplos de enzimas que se

emplean en diferentes procesos de la industria alimenticia. La gran mayora hoy se
obtiene de microorganismos genticamente modificados.
INDUSTRIA

ENZIMAS

USOS
Enmascara

Lctea

Tripsina. Lactasa

el

gusto

xido.

Fabricacin de leche delactosada,

evita

la

cristalizacin

de

leche

concentrada.

Quesera

Helados

Crnicas

Quimosina

(renina).

Lactasa. Lipasa

Lactasa.

Glucosa-

isomerasa
Papana.

Coagulacin de las protenas de la

leche (casena). Influencia en el sabor
y aceleracin de la maduracin.
Evita la textura arenosa provocada
por

la

cristalizacin.

Permite

la

utilizacin de jarabes de alta fructosa.

Fiscina. Ablandamiento de carnes. Produccin

Bromelina

de hidrolizados.
Mejora la calidad del pan. Disminuye

Panificacin

Amilasa.

Proteasa. la viscosidad de la pasta. Produce una

Lipoxidasa. Lactasa

miga muy blanca Mejora la coloracin

de la superficie.

Cervecera

Vinificacin

Amilasas.

Papana.

Pepsina

Pectinasas. Glucosaoxidasa

3.2. APLICACIONES INDUSTRIALES

Usadas para licuar la pasta de malta.

Evitan

la

turbidez

durante

la

conservacin de ciertos productos.

Mejoran la clarificacin y extraccin de
jugos. Evitan el oscurecimiento y los
sabores desagradables.

Las enzimas son utilizadas en la industria qumica, y en otros tipos de

industria, en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin
embargo, las enzimas estn limitadas tanto por el nmero de reacciones que
pueden

llevar

cabo

como

por

su

ausencia

de

estabilidad

en solventes orgnicos y altas temperaturas.

Diversas aplicaciones industriales de las enzimas:

LA AMILASA DE HONGOS Y PLANTAS cataliza la degradacin del almidn en
azucares sencillos USO produccin de azucares desde el almidn, como por ejm
en la produccin de jarabe de maz. En la coccin al horno, cataliza la rotura del
almidn de la harina en azcar. La fermentacin del azcar llevada a cabo por
levaduras produce el dixido de carbono que hace subir la masa
PROTEASAS: Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de
protenas en la harina
TRIPSINA: Para pre-digerir el alimento digerido a bebs
CELULASAS, PECTINASAS: Aclarador de zumos de frutos
RENINA, derivado del estmago de animales rumiantes jvenes (terneros y
ovejas): Produccin de queso, usada para hidrolizar protenas.
ENZIMAS PRODUCIDAS POR BACTERIAS: Actualmente, cada vez ms usadas
en la industria lctea.
LIPASAS: Se introduce durante el proceso de produccin del queso roquefort para
favorecer la maduracin
LACTASAS: Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa
PAPAINA: Ablandamiento de la carne utilizada para cocinar
AMILASAS, AMILOGLUCOSIDASAS Y GLUCOAMILASAS: Conversin del
almidn en glucosa y diversos azucares invertidos

GLUCOSAS

ISOMERASA:

Conversin

de glucosa en fructosa durante

la

produccin de jarabe de maz partiendo de sustancias ricas en almidn. Estos

jarabes potencian las propiedades edulcorantes y reducen las caloras mejor que
la sacarosa y manteniendo el mismo nivel de dulzor.
CELULASAS: Utilizadas para degradar la celulosas en azucares que pueden ser
fermentados
LIGNINASAS: Utilizada para eliminar residuos de lignina

3.3. LA APLICACIN DE ENZIMAS EN LA INDUSTRIA ALIMENTARIA

En

la

industria

alimentaria,

las

enzimas

(tanto

libres

como

inmovilizadas) se utilizan para recuperar subproductos, facilitar la fabricacin,

mejorar el aroma, y/o estabilizar la calidad de los alimentos.
Las enzimas industriales ms utilizadas son carbohidrasas, proteasas y
lipasas, aunque tambin se emplean oxidorreductasas e isomerasas. La mayora
de estas enzimas son de origen microbiano, y solo unas pocas proceden de
animales o vegetales superiores.
Por

ejemplo,

la

obtencin

industrial

de

glucosa

se

produce

fundamentalmente mediante hidrlisis enzimtica del almidn de maz, aunque en

determinados pases se recurre a otras fuentes vegetales como el trigo, la tapioca,
o el arroz.
Para la fabricacin de jarabes ricos en glucosa, se utilizan enzimas
inmovilizadas de Bacillus y/o Aspergillus en dos etapas: (1) -amilasas capaces de
hidrolizar los enlaces glicosdicos -(1,4) de la amilosa del almidn para dar lugar
a dextrinas y maltosa, en un proceso denominado licuefaccin; y (2) glucoamilasas
que consiguen la hidrlisis total del almidn en glucosa si se emplean en
combinacin con enzimas que son capaces de hidrolizar los enlaces -(1,6) de las
ramificaciones de la amilopectina, en un proceso denominado sacarificacin.

Los jarabes ricos en glucosa se emplean en la preparacin de bebidas

refrescantes y caramelos, en panadera y en destileras, mientras que los jarabes
ricos en fructosa se utilizan en bebidas refrescantes, conservas, salsas, yogures y
frutas enlatadas, debido a su mayor poder edulcorante.
En la fabricacin de estos jarabes ricos en fructosa, se recurre a una
glucosa isomerasa inmovilizada, enzima que cataliza la conversin de la glucosa
en fructosa, y que ha sido aislada de bacterias (Bacillus) o actinomicetos
(Actinoplanes y Streptomyces). En pases donde se cultiva caa de azcar, la
sacarosa se puede convertir en glucosa y fructosa utilizando la enzima invertasa,
generalmente procedente de la levadura Saccharomyces cerevisiae. El producto
obtenido de la hidrlisis enzimtica de la sacarosa se denomina azcar invertido,
y es ms estable que los jarabes de glucosa ya que no suele cristalizar.Se utiliza
en pastelera para mantener la humedad, y tambin evitar la aparicin de paladar
arenoso en las mermeladas. Otra aplicacin de la Biocatlisis en la industria
alimentaria es la preparacin de leche sin lactosa, un producto de consumo cada
vez ms habitual en los supermercados.La intolerancia a la lactosa es una
enfermedad hereditaria, muy prevalente en pases como la India o Egipto (76% de
la poblacin), que cursa con episodios diarreicos y otros trastornos intestinales
tras la ingesta de leche y otros derivados lcteos.
En la industria, la eliminacin de este azcar se puede lograr mediante
el tratamiento de la leche con -galactosidasa (procedente generalmente de
levaduras del gnero Kluyveromyces) inmovilizada. Dicho proceso es interesante
en la preparacin de helados, ya que la lactosa tiende a cristalizar a temperaturas
bajas. Las pectinas y la celulosa son polmeros que se liberan durante el prensado
de verduras y frutas en la fabricacin de zumos, siendo responsables de su
turbidez y viscosidad. En la industria alimentaria, los procesos de clarificacin de
zumos incluyen el empleo de enzimas fngicas como pectinesterasas,
pectinliasas, hemicelulasas y celulasas, que permiten la obtencin de zumos
menos viscosos, ms concentrados y estables.
Los mtodos tradicionales de elaboracin del pan se han basado en la
presencia de enzimas endgenas en la masa que se obtiene a partir de la mezcla

de la harina con el agua. Hoy en da, las harinas se suplementan con -amilasas,
proteasas y lipasas, enzimas que mejoran el proceso de fabricacin del pan, su
sabor, textura de la masa y calidad de la corteza.
Otro ejemplo es la quimosina o renina del cuajo de ternera, uno de los
pocos ejemplos de enzimas de origen animal con aplicacin industrial. Se emplea
en la fabricacin del queso para cuajar la leche, al ser capaz de hidrolizar de forma
especfica el enlace peptdico entre Phe105 y Met106 de la casena k. Como
alternativa al cuajo de ternera, existen enzimas microbianas con la misma
especificidad de sustrato como las mucorpepsinas de Mucor pusillus o Mucor
miehei, y la endotiapepsina de Endothia parastica.
Tambin se pueden aadir lipasas microbianas que hidrolizan los
triglicridos para liberar cidos grasos que pueden convertirse en las distintas
cetonas responsables del sabor y aroma caractersticos de la leche de
procedencia. Como ejemplo de enzima de origen vegetal, cabe destacar la
papana procedente de las hojas y del fruto sin madurar de la papaya (Carica
papaya), utilizada en la industria alimentaria para ablandar la carne.
Esta enzima es particularmente til al ser estable al calor, por lo que su
accin contina durante las primeras etapas del cocinado. Finalmente, hay un
grupo amplio de enzimas que se utilizan para mejorar las caractersticas
organolpticas de ciertos alimentos y bebidas despus de su procesado. Por
ejemplo, las lacasas se emplean para oxidar los polifenoles en el mosto o en el t
(responsables de su sabor y color posterior); las tanasas permiten eliminar el
elevado contenido en taninos (responsables de la aparicin de precipitados) en
zumos, cervezas, vino y otras bebidas; y la naranginasa permite hidrolizar aquellos
compuestos amargos de algunos ctricos como el pomelo, sin que se pierda el
color natural de la fruta.Los electrodos enzimticos o biosensores fabricados con
enzimas inmovilizadas tambin son muy tiles en el control de calidad de muchos
alimentos, y su utilidad se ha extendido a otras reas como el control
medioambiental (para medir concentracin de metales txicos, pesticidas,
herbicidas) o en el diagnstico de enfermedades.

III.

Cuestionario

1. Qu es una encima?
La porcin protenica tiene una estructura espacial que puede fijar a la molcula
sobre la que tiene que actuar (sustrato) en una posicin determinada, de manera
que la parte que tiene que reaccionar quede enfrentada a la porcin del enzima
que tiene la actividad cataltica
2. cul es la la aplicacin de enzimas en la industria alimentaria
En la industria alimentaria, las enzimas (tanto libres como inmovilizadas) se
utilizan para recuperar subproductos, facilitar la fabricacin, mejorar el aroma, y/o
estabilizar la calidad de los alimentos.
Las enzimas industriales ms utilizadas son carbohidrasas, proteasas y lipasas,
aunque tambin se emplean oxidorreductasas e isomerasas. La mayora de estas
enzimas son de origen microbiano, y solo unas pocas proceden de animales o
vegetales superiores.

3. Quin tiene que presentar una solicitud de evaluacin de enzimas

alimentarias?
Todo aquel operador que FABRIQUE enzimas susceptibles de ser usadas en la
elaboracin de alimentos debe presentar una solicitud a la Comisin Europea para
que EFSA evale la seguridad del enzima.
4. Un productor de alimentos que, adems, obtiene en sus instalaciones el
enzima que utiliza para fabricar los alimentos, ha de presentar una solicitud
de evaluacin?
S, en ese caso el operador tendr la doble condicin de fabricante de enzimas y
fabricante de alimentos.
5. para que se utiliza la celulasas: Utilizadas para degradar la celulosas en
azucares que pueden ser fermentados

III.

BIBLIOGRAFIA

AMBROSE E. Biologa Acelular. 1ra ed. Madrid: Atlanta; 1977.

PLANK M. Biologa. 4ta ed. Mxico: Interamericana; 1994.
DEPICAL R. Biologa Celular Molecular. 5ta ed. Argentina: Ateneo; 2005.
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