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Integrante: Broglia, Ornella

Profesora: Feito Nancy
Asignatura: Qumica Biolgica
Ao: 3 Gentica
Fecha de Entrega: 9/12/2014

Las enzimas como catalizadores biolgicos:

Las funciones vitales de la clula no son ms que una serie de reacciones qumicas, que en
conjunto determinan la existencia de una verdadera maraa de procesos y vas metablicas.
Estas reacciones son llevadas a cabo con la ayuda de catalizadores orgnicos que reciben el
nombre de enzimas. Estos catalizadores son imprescindibles para la vida, su ausencia
provocara que las reacciones se llevasen a cabo a velocidades tan lentas que no podran
satisfacerse los requerimientos celulares, por lo que la vida no seria posible. Las sustancias
sobre las cuales actan las enzimas reciben el nombre genrico de sustratos.
Qumicamente se trata de molculas en su mayora protenas, sin, muchas de las propiedades
de la accin enzimtica se hallan directamente relacionadas con el echo que se trata de
molculas proteicas.

Al igual que todos los catalizadores, las enzimas aceleran las velocidades de reaccin. Tal
variacin se debe a la disminucin de la energa de activacin, que es la energa necesaria
para convertir los reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado
de transicin. Las enzimas pueden sufrir cambios transitorios durante la reaccin, pero al
finalizar la misma la queda fsica y qumicamente inalterada, adems son eficaces en
pequeas cantidades. Ambas caractersticas son comunes a
embargo

todos los catalizadores, sin

dada su naturaleza proteica la accin enzimtica tiene algunas caractersticas

propias:

Son termolabiles, es decir

que su funcionalidad depende de la temperatura.

Presentan una mayor

eficiencia, es decir que transforma una mayor cantidad de sustrato por unidad de tiempo.

Poseen una alta especificidad

en relacin con la reaccin catalizada y el sustrato.

Estn sujetas a una gran

variedad de controles celulares, genticos y alostricos.

Numerosas enzimas requiere de un componente no proteico (cofactor), que puede ser un ion o una
molcula orgnica (coenzima) entre la que encontramos algunas vitaminas. El complejo enzimacofactor recibe el nombre de holoenzima, si se separa la coenzima, la protena recibe el nombre de
apoenzima.

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La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores enzimticos son
molculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son
molculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren
de cofactores para su actividad. Muchas drogas o frmacos son molculas inhibidoras. Igualmente, la
actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentracin de la propia enzima y del sustrato, y
otros factores fsico-qumicos.

Nomenclatura y clasificacin
En la actualidad existen dos nomenclaturas para las distintas enzimas. En la nomenclatura tradicional
el nombre de la enzima se obtiene agregando el sufijo asa al nombre del sustrato (sacarosa, ureasa,
amilasa). La nomenclatura moderna es un tanto ms compleja, la enzima recibe: un nombre
recomendado, un nombre sistemtico y un nmero de clasificacin. Las enzimas se clasifican segn la
reaccin que catalizan en:

Oxido-reductasa: catalizan reacciones de oxido-reduccin, las que implican la

ganancia (reduccin) o prdida de electrones (oxidacin). Precisan la colaboracin de

las coenzimas de oxidorreduccin (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden
los electrones correspondientes. Tras la accin cataltica, estas coenzimas quedan modificadas
en su grado de oxidacin, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva
accin cataltica. Ejemplos: Lactato deshidrogenasa cataliza una reaccin redox, en la que
el piruvato es reducido a lactato gracias a la oxidacin de NADH a NAD+

Transferasas: transfieren grupos funcionales, como amina, carboxilo, carbonilo, etc.

Desde un sustrato donante a un compuesto aceptor. Ejemplo: Piruvato-quinasa que cataliza la

transferencia de un grupo fosfato del fosfoenolpiruvato al adenosn difosfato (ADP),
produciendo una molcula de piruvato y otra de adenosn trifosfato (ATP). Con ayuda de
cofactores de Mg 2+ y K+

Hidrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P por adicin de agua.

Ejemplo: La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los
alimentos de manera que se puedan absorber. Su funcin principal es catalizar la hidrlisis de
triacilglicerol a glicerol y cidos grasos libres

Liasas: Catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S y C-N (excluyendo uniones

peptdicas) de la molcula del sustrato por un proceso distinto al de la hidrlisis. Algunos

eliminan grupos del sustrato y forman dobles enlaces o ciclos, o agregan grupos a enlaces
dobles. Ejemplo: la aldolasa que divide la fructosa-1,6-bifosfato en dos triosa fosfato.

Isomerasas: Actan sobre determinadas molculas obteniendo o cambiando de ellas

sus ismeros funcionales o de posicin, es decir, catalizan la racemizacin y cambios de
posicin de un grupo en determinada molcula obteniendo formas isomricas. Suelen actuar
en procesos de interconversin. Ejemplo: fosfoglucosa isomerasa cataliza la reaccin
reversible de glucosa-6-fosfato a fructosa-6-fosfato

Ligasas: catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados "fuertes"

mediante el acoplamiento a molculas de alto valor energtico como el ATP. Ejemplo la

glutamina sintetasa que acta en la reaccin entre el acido glutmico y el amoniaco para
formar la glutamina. La energa necesaria es provista por la hidrlisis del ATP.

Estructuras y mecanismos:
Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar tamaos muy
variables. Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura
tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminocidos. Sin
embargo, la estructura determina la funcin.
Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que actan, y solo
una pequea parte de la enzima est directamente involucrada en la catlisis. La regin que
contiene estos residuos encargados de catalizar la reaccin es denominada centro activo. Las
enzimas tambin pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a
veces en el proceso de catlisis, o de unir pequeas molculas, como los sustratos o productos
(directos o indirectos) de la reaccin catalizada.
Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o
disminuir la actividad enzimtica, dando lugar as a una regulacin
por retroalimentacin positiva o negativa.
Al igual que las dems protenas, las enzimas se componen de una cadena lineal
de aminocidos que se pliegan durante el proceso de traduccin para dar lugar a
una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada
secuencia de aminocidos es nica y por tanto da lugar a una estructura nica, con
propiedades nicas. En ocasiones, protenas individuales pueden unirse a otras protenas para

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formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las protenas.
La mayora de las enzimas, al igual que el resto de las protenas, pueden ser desnaturalizadas
si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pH extremos o ciertos
compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las protenas de
forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condicin.

Especificidad:
Las enzimas suelen ser muy especficas tanto del tipo de reaccin que catalizan como
del sustrato involucrado en la reaccin. La forma, la carga y las
caractersticas hidroflicas/hidrofobias de las enzimas y los sustratos son los responsables de
dicha especificidad. Las enzimas tambin pueden mostrar un elevado grado
de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.
Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisin en su actividad
son aquellas involucrados en la replicacin y expresin del genoma. Estas enzimas tienen
eficientes sistemas de comprobacin y correccin de errores, como en el caso de la ADN
polimerasa, que cataliza una reaccin de replicacin en un primer paso, para comprobar
posteriormente si el producto obtenido es el correcto. Este proceso, que tiene lugar en dos
pasos, da como resultado una media de tasa de error increblemente baja, en torno a 1 error
cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de mamferos. Este tipo de
mecanismos de comprobacin tambin han sido observados en la ARN polimerasa, en la
ARNt aminoacil sintetasa y en la actividad de seleccin de los aminoacil-tRNAs.
Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya
que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos.
Modelo de la llave- cerradura:
Las enzimas son muy especficas, como sugiri Emil Fischer en 1894. Con base a sus
resultados dedujo que ambas molculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad
geomtrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra, por lo que ha sido
denominado como modelo de la "llave-cerradura", refirindose a la enzima como a una
especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha
cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al
intentar explicar la estabilizacin del estado de transicin que logran adquirir las enzimas.

Modelo del encaje inducido:

En 1958, Daniel Koshland sugiere una modificacin al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son
estructuras bastante flexibles y as el sitio activo podra cambiar su conformacin estructural por la
interaccin con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacdica que compone el sitio
activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su funcin
cataltica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para
entrar en el sitio activo. El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato est completamente
unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.

Mecanismos
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, como se ver a continuacin, siempre dando
lugar a una disminucin del valor de G

Reduccin de la energa de activacin mediante la creacin de un ambiente en el cual el

estado de transicin es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima

produce un cambio de conformacin del sustrato unido el cual pasa a un estado de transicin,
de modo que ve reducida la cantidad de energa que precisa para completar la transicin).

Reduciendo la energa del estado de transicin, sin afectar la forma del sustrato, mediante

la creacin de un ambiente con una distribucin de carga ptima para que se genere dicho
estado de transicin.
Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el
sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sera factible en
ausencia de enzima.
Reduciendo la variacin de entropa necesaria para alcanzar el estado de transicin
(energa de activacin) de la reaccin mediante la accin de orientar correctamente los
sustratos, favoreciendo as que se produzca dicha reaccin.

Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El

incremento de temperatura facilita la accin de la enzima y permite que se incremente an

ms su velocidad de reaccin. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la
conformacin estructural de la enzima puede verse afectada, reduciendo as su velocidad de
reaccin, y solo recuperando su actividad ptima cuando la temperatura se reduce. No
obstante, algunas enzimas son termolbiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.

Modulacin alostrica
Los sitios alostricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas
molculas en la clula. Las uniones a las que dan lugar son dbiles y no covalentes, y generan
un cambio en la conformacin estructural de la enzima que repercute en el sitio activo,
afectando as a la velocidad de reaccin. Las interacciones alostricas pueden tanto inhibir
como activar enzimas, y son una forma muy comn de controlar las enzimas en las clulas.
En enzimas alostricas, adems del sitio cataltico, existen otros sitios reguladores a los cuales
se unen especficamente las molculas que actan sobre su actividad cataltica llamadas
moduladores. Sern positivos si estimulan o negativos si deprimen la actividad de la enzima.
En algunos casos, varios moduladores actan sobre una misma enzima, aun con efectos
contrarios. Cada uno de los moduladores poseen un sitio de unin (sitio alostrico) con
complementariedad estructural para asegurar la especificidad.

Cofactores
Algunas enzimas no precisan ningn componente adicional para mostrar una total actividad.
Sin embargo, otras enzimas requieren la unin de molculas no proteicas
denominadas cofactores para poder ejercer su actividad.
Los cofactores pueden ser compuestos inorgnicos, como los iones metlicos y los complejos
ferrosulfurosos, o compuestos orgnicos, como la flavina o el grupo hemo.

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Los cofactores orgnicos pueden ser a su vez grupos prostticos, que se unen fuertemente a la
enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reaccin. Las
coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosn trifosfato. Estas
molculas transfieren grupos funcionales entre enzimas.
Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas apoenzimas.
Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada holoenzima (que es la forma activa). La
mayora de los cofactores no se unen covalentemente a sus enzimas, pero s lo hacen
fuertemente. Sin embargo, los grupos prostticos pueden estar covalentemente unidos, como
en el caso de la tiamina pirofosfato en la enzima piruvato deshidrogenasa. El trmino
"holoenzima" tambin puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen mltiples
subunidades, como en el caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con
todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimtica.

Coenzimas:
Las coenzimas son pequeas molculas orgnicas que transportan grupos qumicos de una
enzima a otra. Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el cido flico
son vitaminas. Los grupos qumicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado
por NAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado
por la coenzima A.
Las coenzimas suelen estar continuamente regenerndose y sus concentraciones suelen
mantenerse a unos niveles fijos en el interior de la clula: por ejemplo, el NADPH es
regenerado a travs de la ruta de las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina por medio de
la metionina adenosiltransferasa. Esta regeneracin continua significa que incluso pequeas
cantidades de coenzimas son utilizadas intensivamente.
El mecanismo de accin bsico de las coenzimas es el siguiente:
1)

La coenzima se une a una enzima.

2) La enzima capta su sustrato especfico.

3) La enzima ataca a dicho sustrato, transfiriendo algunos de sus electrones. En realidad la
unin de sustrato y enzima produce una nueva sustancia. Esta sustancia es inestable, lo que

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provoca su separacin en diferentes partes: enzima, producto, y la forma reducida de la
coenzima, que se qued con algunos electrones (al oxidar el sustrato sta se reduce) por
presentar mayor fuerza de atraccin molecular.
4) La enzima cede a la coenzima dichos electrones provenientes del sustrato.
5) La coenzima acepta dichos electrones y se desprende de la enzima.
6) La coenzima reducida va a la cadena de transporte de electrones, en la cual se genera
ATP y H2O (respiracin celular), al "dejar" all sus electrones y luego vuelve a su estado
inicial.
Este ltimo paso es esencial para no agotar la dotacin de coenzimas de una clula ya que las
enzimas junto con las que acta no pueden realizar la reaccin qumica sin el concurso de su
coenzima.
Un ejemplo clave de coenzimas es la Coenzima A, es qumicamente un tiol, puede reaccionar
con los cidos carboxlicos para formar tiosteres, de modo que acta como un portador
del grupo acilo. Cuando una molcula de coenzima A lleva un grupo acetilo se
denomina acetil-CoA, que es una importante encrucijada en el metabolismo de todas las
clulas.