UNIVERSIDAD NACIONAL AUTONOMA DE

HONDURAS

Artculo:

Las Protenas de Estrs Trmico en la Inflamacin y el Cncer

Autor:

Maribel G. Vallesp
Isbel Garca

Asignatura: Biologa General II

Seccin:

1300

Alumno:

Jos Abraham Cornejo Peralta

20131000550

Vladimir Nicolai Velasquez Caballero

20151005085

Oscar Eduardo Morales Delgado

20121900176

Fecha:

22/11/2015

Introduccin
Nuestro cuerpo nos brinda un equipo eficiente para el bienestar de su salud, teniendo su
propio sistema inmunolgico que posee mecanismos cuando estamos expuestos a a agentes
patgenos y virus que pueden ser fatales a uno.
Este articulo habla sobre Las Protenas del Estrs Trmico tambin conocidas por sus siglas
en ingls como HSPs, y de su relacin en la Inflamacin y del Cncer.
Las HSPs son un conjunto de protenas que produce el sistema inmunolgico para combatir
tumores, pero estas protenas son bastante interesantes. Desde su formacin; son una
repuesta del cuerpo cuando se encuentra en estados de estrs asi como puede ser altas y
bajas temperaturas, presin, alta radiacin, pH altos, etc.
Estn diseadas para ayudar en el ensamblaje delas otras protenas y combatir agentes
patgenos y virus, pero si se desarrolla un gran nmeros de estas pueden llegar a trabajar en
un sentido contrario, permitiendo que una clula daada sea inmune a la apoptosis, dando
paso a la Neoplasia, que puede derivar al Cncer.
En esta sntesis se ve expuesta el peligro que puede resultar una infeccin y su exposicin a
factores que uno debera de estar.
La sntesis cuenta con temas principales dentro de la Biologa Molecular y la Biologa del
cncer, explicando ms a fondo la Sntesis de Protenas, el Sistema Inmunolgico, los
Factores Tisulares, Homeostasis, las Infecciones, las Prevenciones, la Neoplasia y la
Apoptosis.

SINTESIS

En esta seccin el autor nos empieza explicando brevemente hiptesis antiguas

relacionadas con la inflamacin. Se establece que por s sola, la proliferacin celular no es
la causa principal de cncer.
Como origen, escribe qu la proliferacin celular en ambientes especficos pueden originar
masas anormales de tejido o neoplasias. Prcticamente la multiplicacin de clulas daadas
en su ADN las provocan.
Como actores principales en la evolucin de la enfermedad encontramos a las chaperonas
(su funcin es la de ayudar al plegamiento de otras protenas recin formadas en la sntesis
de protenas).
Aunque se sabe que las HPSs (Protenas de choque trmico) se relacionan en inflamacincncer todava no se sabe, a base molecular, el como.

Inflamacin y progresin de neoplasias

Las etapas de la lesin de un tejido implican la activacin de citosinas/quimiocinas y estas
dictan la evolucin natural de la respuesta inflamatoria (Propiedad: inducen a la activacin
de receptores especficos de membrana, entre otras).
En los estados conocidos como iniciacin hay cambios irreversibles en el ADN
(Involucrados procesos REDOX) qu persisten en el tejido normal hasta que aparece la
promocin la cual es resultado de exposicin a qumicos como steres de forbol,
liberacin de hormonas e inflamacin)
El autor explica qu la perdida en el control del ciclo celular produce apoptosis, y los
receptores de la citosinas se ven daados en tejidos anormales, afectando as la migracin
de leucocitos. Como resultado, el desbalance de citosinas, especialmente las que
promueven la inflamacin producen tumores ya que inducen a la angiognesis qu
alimenta al anterior.

Cncer asociado con la inflamacin crnica

Las reas de infeccin e inflamacin son reas precursoras del origen de neoplasias (15 %
de los casos). Un agente mutangico qu altera permanentemente el ADN de clulas
epiteliales proliferantes, peroxinitritos, son involucrados en inflamaciones crnicas. Aunque
aqu el autor ni sus referencias nos explica si hay relacin con otro tipo de clulas. Tenemos
como ejemplo de inflamacin crnica y enfermedades la carcinognesis de colon (por
anomalas gnicas) y por tanto, fallas en la actividad macrfaga.
Como enfermedad viral inflamatoria tenemos el virus del Sarcoma de Rous, entre otras,
siendo los factores desequilibrados en su mayora citosinas, linfocitos B, macrfagos.
Es por esta razn qu los pacientes con cncer presentan problemas en la respuesta
inflamatoria.

Adems de estos procesos, hay un arma que utilizan las clulas malignas y es la
mimetizacin de las vas de sealizacin del sistema inmune, burlndose as de l. La
clulas de las neoplasias de convierten en autnomas, regulando as sus propios factores de
crecimiento. Bsicamente esto se resume en inmunosupresin.

Inflacin y Chaperonas
Un tumor es algo grave y muchas veces irreparables que actan un dao terrible a nuestra
salud. Uno de los pocos mecanismos que es cuerpo posee para una respuesta inmune ante
ellos son las Protenas del Estrs Trmico.
Las Protenas del Estrs Trmico o HSPs son un conjunto de protenas conocidas as porque
cuando se encuentran en un medio ambiente que le provoca cualquier tipo de estrs, aunque
tambin pueden producirse por aumento y disminucin de la temperatura, aumento
de presin, ambiente con pH extremos, traumatismos, isquemia y radiaciones ionizantes;
sea en cualquier condicin que supera las fluctuaciones normales de las funciones del
organismo (homeostasis).
Ahora bien, cuando existe una lesin a algn tejido, el Factor Tisular inmediatamente hace
la regeneracin de ese tejido dejando que este se inflame; una para que para aislar agente
dainos (Inflamacin Estril) y destruir el que causa el dao (Inflacin Sptica).Las
Protenas del Estrs Trmico desempean un papel importante, ya que promueven la
produccin citosinas pre inflamatorias.
Las HSPs tambin pueden ser un arma de doble filo ya que si bien puede mostrar ser un
buen mecanismo de defensa frente a tumores y agentes patgenos, se le ha vinculado que la
HSP70 puede unirse a virus y hacerlos inmunogenicos a nuestro organismos.
Para entender mejor a la HSP70, tenemos que explicar que es una de tres tipos de las
Protenas Chaperonas presenten en las clulas, que cuya funcin es la de ayudar al
plegamiento de otras protenas recin formadas en la sntesis de protenas del ARN.
La HSP70 es una chaperona de aproximadamente 70 kDa que trabaja asociada con la cochaperona Hsp40, ambas estn implicadas en revertir el proceso de desnaturalizacin y
agregacin proteica, facilitar el plegamiento correcto de protenas sintetizadas de Novo y
asistir la translocacin de protenas a travs de la doble bicapa lipdica de las mitocondrias.
Esto ltimo sugiere que exista una relacin directa entre la infeccin y su autoinmunidad
proporcionado por HSP70.
Papel que Desempea las HSPs
en la Infeccin

No hay que dar solo una recepcin negativa a las HSPs, porque ellas estn involucradas en
el complejo proteico que reconoce al lipopoliscrido bacteriano (LSP) que contienen dos
chaperonas moleculares del hospedero HSP70 Y HSP90
La protena HSP90 es una chaperona de 90 kDa que ayuda a otras protenas a plegarse
adecuadamente, estabiliza protenas contra situaciones de hipertermia y apoya en la
degradacin de protenas. Tambin estabiliza varias protenas implicadas en el crecimiento
de los tumores, y es por esto que los son investigados como frmacos anti-cncer.
Lo bueno que nos brinda el Lipopoliscarido Bacteriano (LSP) forman una capa
protectora hidrfila en torno a la clula bacteriana que no puede ser atravesada por
molculas lipfilas. De manera que podemos decir las HSPs pueden ser potentes
activadoras de la respuesta inmunolgica innata. A dems participan en una regulacin
positiva durante la infeccin y perpetuar la inflamacin.

Las HSPs y la Biologa del Cncer

Como sabemos, todos los das se sintetizan el ARN a protenas; y el trabajo principal de su
correcto ensamblaje recae en las Chaperonas, ya que este proceso se puede ver afectados
por varios factores como las altas y bajas temperaturas, la hipoxia y la acidosis. Estos
ltimos factores son condiciones comunes en los tumores. Tenemos que recordar que las
HSPs se presentan en situaciones de estos factores, si se expone demasiado a estos tipos de
cambios pueden aumentar su nmero lo que no sera nada adecuado para los tejidos y ser
favorable para el desarrollo del cncer.
Como ya se haba explicado antes; las HSP70 pueden otorgar a agentes patgenos y virus
inmunidad, beneficiando a las clulas tumorales, ayudndolas a escapar de la Apoptosis.
La Apoptosis es la muerte celular programada provocada por ella misma, con el fin de auto
controlar su desarrollo y crecimiento, est desencadenada por seales celulares controladas
genticamente. Tiene una funcin muy importante en los organismos, pues hace posible la
destruccin de las clulas daadas, evitando la aparicin de enfermedades como el cncer,
consecuencia de una replicacin indiscriminada de una clula daada.
Por su parte, las HSP90 y sus cocahperonas fcilita transformacin neoplastia de las clulas
y regula las vas de sealizacin necesarias para el crecimiento, supervivencia y el potencial
de rplica ilimitado del tumor.
La habilidad de molculas pequeas de inhibir simultneamente las interacciones de la
HSP90 con mltiples clientes oncognicos es una caracterstica nica y una cualidad

teraputicamente atractiva de esos compuestos. Por otro lado, es muy difcil predecir cules
pacientes sern beneficiados de tales drogas si la respuesta est dictada por la constelacin
de defectos geneticomoleculares presentes en un tumor particular. Argumentan que aunque
la HSP90 puede suprimir elementos apoteticos, la magnitud y el resultado final de su
inhibicin estn dictados por la propia transformacin maligna.
Actualmente es evidente el papel central de lasHSPs en la inmunoregulacin, elementos
clave de una correcta regulacin de la respuesta inflamatoria. Mejores terapias para cncer,
infeccin e inflamacin depender de la capacidad de comprender a profundidad su
actuacin en la naturaleza.
Inhibidores de la HSP90
como Quimioteraputico en Cncer
Observamos que las HPSs son necesarias para nuestro sistema inmune, ya que actan ante
las respuesta de factores que no son de nuestro agrado, pero si nos exponemos demasiado a
estos factores, el nmero que HPSs va en aumento y es aqu donde puede jugarnos en
contra.
Explicado esto, podemos decir que el control de las HSPs pueden ayudar a combatir el
cncer que ellas mismas formaron.
Bueno, las chaperonas raramente trabajan solas, funcionan como componentes de grandes
complejos multiproteicos y contienen cochaperonas y protenas accesorias. El uso de
drogas que alteren el reclutamiento de molculas accesorias especficas, puede modular lo
accin de las chaperonas en la maquinaria del complejo
proteico sin destruir su funcin global.
El potencial que presentan los inhibidores de las HSPs en cuanto a bloquear de manera
simultnea mltiples protenas clientes oncognicas, es un rasgo nico y teraputicamente
atrayente. Al mismo tiempo, los efectos pleitrpicos que significaran el apuntarle a las
chaperonas, podran dificultar la identificacin de marcadores especficos que puedan servir
como indicadores predictivos de la actividad anticncer en los pacientes.

Tablas

Anexos

Concluciones

 Si, es verdad que tenemos un sistema inmunologico que nos protege de virus,
bacterias y males patogenos, pero no por eso vamos a exponerno a facotores que
generalmente no es del agrado para nuestra slaud, como a temperaturas extremas,
radiacion, niveles de pH fuera de lo normal, presion, etc. Ya que aumento el numero
de HSPs, que es favorable para la Neoplasia.

Una herido o lesion hay que tener la en cuenta como una entrada facil a egentes
malos para nuestro organismos, por eso su inflamacion debe tener un buen cuidado
y alejarlos de los factores ya mencionados.
El Cancer es un tema serio, es una enfermedad casi irreversible que es posible que
lleve a la muerte, por eso la prevencion es la mejor arma para sobrevivir. Tenemos
que llevar una vida lo mas sano que se pueda, para que la Homeostasis del nestro
cuerpo sea efisciente.

Referencias Bibliografica

Referencias
Vallesp, M., & Garca, I. (2008). Las protenas de estrs trmico en la
inflamacin y el cncer. EBSCO, 199-207.
Guerra Vallesp, M., & Garca , I. (2008). Las Proteas de Estres Trmico en la
Inflamacin y el Cncer. La Habana, Cuba: CIGB.

Formato Documento Electrnico (APA)

Vallesp, M. G., & Garca, I. (2008). Las protenas de estrs trmico en la
inflamacin y el cncer. (Spanish). Biotecnologa Aplicada, 25(3), 199-207.

http://web.b.ebscohost.com/ehost/pdfviewer/pdfviewer?sid=71df51b3-2d634beb-bb13-ddeaa3bcab2b%40sessionmgr112&vid=9&hid=116