Los más abundantes en los organismos vivos son hidrógenos (H), oxígeno (O), carbono (C), y
nitrógeno (N) que constituyen aproximadamente el 99% de la masa de la mayoría de las células.
Estos elementos tienen la capacidad de formar enlaces covalentes y tres de ellos (C, N y O) pueden
formar además dobles enlaces.
Fíjese, el carbono juega un papel significativo por la capacidad que tiene de formar enlaces covalentes
con otros cuatros átomos de carbono, que le permite construir los esqueletos carbonados
característicos de una gran variedad de compuestos orgánicos. Por otra parte, la combinación del
carbono con H, N, O yazúfre (S) permite la formación de grupos funcionales en las estructuras de
las moléculas orgánicas.
1. Proteínas.
2. Carbohidratos.
3. Lípidos.
4. Ácidos Nucleicos.
Estas biomoléculas por su tamaño (elevado peso molecular) y su compleja estructura se les conoce
como Macromoléculas; están constituidas por unidades monoméricas más pequeñas denominadas
bloque de construcción.
En el presente tema estudiaremos los Aminoácidos como unidades constituyentes de las proteínas.
1) Concepto
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas; además son los precursores de
compuestos que contienen nitrógeno como las purinas y pirimidinas, que forman parte de los ácidos
nucleicos, y de los tetrapirroles los cuales forman parte de la hemoglobina.
2) Estructura Química
Son compuestos químicos que poseen en su estructura por lo menos un grupo funcional amino (-
NH2) y un grupo funcional carboxilo (-COOH), este último característico de los ácidos orgánicos, de
allí su nombre de aminoácidos. Esos grupos funcionales se unen a un carbono que se denomina
carbono alfa (C ), al cual se le une además un hidrógeno (H) y un grupo funcional R. este último es
el que diferencia a un aminoácido de otro.
El grupo R puede ser desde un Hidrógeno (H) como en el caso de los aminoácidos glicina, un grupo
metilo como en la alanina, hasta estructuras complejas con anillos como los encontrados en el
triptofano y la tirosina.
- por su estereoisomería.
a) Aminoácidos Proteicos
Son aquellos que se encuentran formando parte de las proteínas. Estos a su vez se clasifican según la
frecuencia con que se encuentren en las proteínas, en Aminoácidos Comunes o Frecuentes Raros
o Poco Frecuentes.
b) Aminoácidos Comunes:
El aminoácido glicina tiene como grupo R un átomo de hidrógeno (H) que por ser tan pequeño no
contrarresta la alta polaridad de los grupos - amino y - carboxilo, haciendo de toda la molécula un
compuesto polar.
Son aquellos aminoácidos que poseen una carga negativa neta en sus grupos R a PH 7. Dentro de
esta clasificación se encuentran el ácido aspartico y el ácido glutámico. El responsable de la carga
negativa es un segundo grupo carboxilo (COO-) que posee cada uno de sus grupos R. se les reconoce
también como aminoácidos ácidos por estar cargados negativamente.
Pertenecen a mesta categoría los aminoácidos que poseen una carga positiva neta en sus grupos R a
pH 7. Se encuentran en este grupo 3 de aminoácidos: lisina, arginina e histidina. Las cargas
positivas de estos aminoácidos son otorgadas por un segundo grupo amino (-NH3+) ubicado en el
grupo R en el caso de la lisina; un grupoguanidino (-NH-C-NH2) en la arginina y un grupo imidazol
en la histidina
||
NH2+
También se les conoce como aminoácidos básicos, por estar cargado positivamente.
GLICINA
SERINA
CISTEINA
TREONINA
TIROSINA
ASPARAGINA
GLUTAMINA
AMINOACIDO ESTRUCTURA
ACIDO
ASPARTICO
ACIDO
GLUTAMICO
AMINOACIDO ESTRUCTURA
LISINA
ARGININA
HISTIDINA
AMINOACIDO ESTRUCTURA
ALANINA
VALINA
LEUCINA
ISOLEUCINA
PROLINA
FENILALANINA
TRIPTOFANO
Son aquellos que se encuentran en ciertas proteínas especializadas, en menor proporción que los
aminoácidos comunes. Estos aminoácidos son derivados de los aminoácidos comunespor
modificaciones químicas en su estructura. Como ejemplo de ellos podemos citar la hidroxiprolina,
derivada por hidroxilación de la prolina y la hidroxilisina, derivada por hidroxilación de la lisina,
ambos forman parte de la proteína denominada colágeno.
4.1.4.- AMINOACIDOS NO PROTEICOS:
Son aquellos que existen en la naturaleza en forma libre o combinada pero nunca se encuentran
formando parte de las proteínas. Como por ejemplo de ellos tenemos entre otros, la ornitina y la
citrulina que actúan como intermediario en el ciclo de la úrea; y el ácido - aminobutírico que actúan
como neurotransmisor.
AMINOACIDO ESTRUCTURA
CITRULINA
ORNITINA
ACIDO GAMMA
AMINOBUTIRICO
HOOC- CH2- CH2- CH2- NH2
4.1.5.- CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN SU CAPACIDAD DE SINTESIS POR EL
ORGANISMO:
- AMINOACIDOS NO ESCENCIALES:
Son aquellos que el organismo puede sintetizar. Dentro de esta clasificación se encuentran 10
aminoácidos: alanina, asparragina, ácido aspático, ácido glutámico, cisteína, glutamina.
- AMINOACIDOS ESCENCIALES:
Son aquellos aminoácidos que el organismo no puede sintetizar por carecer de la maquinaria de
síntesis y por lo tanto deben ser suministradas en la dieta. Pertenecen a esta clasificación los
restantes 10 aminoácidos de los 20 que se encuentran en las proteínas: arginina, fenilalanina,
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano y valina.
- ISOMEROS: Son compuestos orgánicos que poseen la misma fórmula molecular pero que difieren
en su estructura. Existen diferentes tipos de isomería, pero en este capítulo nos referiremos a la
estereoisomería.
En la figura anterior se observa que el C2 es asimétrico porque está unido a 4 grupos distintos. A
pesar de poseer otros carbonos en su estructura, estos no son asimétricos debido a que el carbono 1
(C1) tiene dos de sus valencias unidas al oxígeno y el C3 tiene dos de sus valencias unidas al
hidrógeno.
Los estereoisómeros o enantiómeros tienen la capacidad de desviar el plano de la luz polarizada hacia
la derecha o hacia la izquierda cuando un haz de luz atraviesauna solución del compuesto, por eso se
dice que tiene actividad óptica y se les llama también ISOMEROS OPTICOS.
Si el compuesto desvía el plano de la luz polarizada hacia la derecha se dice que es dextrorrotatoria y
se simboliza con un signo positivo (+). Si desvía el plano de la plano de la luz polarizada hacia la
izquierda se dice que esa sustancia es levorrotatoria y se simboliza con un signo negativo (-). La
configuración del estereoisómero (D o L) es independientemente de la dirección en que éste pueda
rotar el plano de la luz polarizada. De esta manera, podemos encontrar compuestos que tienen
configuración Dy rotan el plano de la luz polarizada hacia la derecha, y se designan D (+),
compuestos que tienen configuración D y rotan el plano de la luz polarizada hacia la izquierda y se les
designa D (-): compuesto L que rotan en el plano de la luz polarizada hacia la derecha y se les
designa L (+); compuestos L que rotan el plano de la luz polarizada hacia la izquierda, y se les
designa L (-).
De los 20 aminoácidos proteicos frecuentes, 19 de ellos poseen por lo menos un carbono asimétrico
en su estructura y por lo tanto pueden existir en formas estereoisométricas. La glicina no existe en
forma estereoisómétrica porque no tiene carbono asimétrico en su estructura. Observe que el carbono
está unido a dosátomos de hidrógeno (H), y el carbono del grupo carboxílico tiene tres de sus
valencias unidas al oxígeno, por lo que ninguno de ellos es asimétrico. Observe el resto de los
aminoácidos en la tabla. Todos tienen el carbono unido a 4 grupos químicos diferentes, haciéndolo
asimétrico. Para determinar si un aminoácido es D o L se compara la configuración de los carbonos
de los aminoácidos con la configuración de los estereoisómeros del gliceraldehido. Si el grupo -
NH2 (amino) se encuentra hacia la derecha el aminoácido es D, pero si se encuentra hacia la
izquierda es L.
La importancia de conocer la istereoisomería de los aminoácidos radica en que todos los aminoácidos
que se encuentran en las proteínas, excepto la glicina que no existe en forma estereoisomérica, son
L. los aminoácidos D existen en la naturaleza bien sea libre como el D ácido glutámico, o formando
parte de otras estructuras complejas como la pared celular de las bacterias y en ciertos antibióticos
como la actinomicina (contiene D-valina), la gramidina S (contiene D-fenilalanina), la bacitracina
(contiene D-ac. glutámico, D-fenilalanina, D-ácido aspártico), pero nunca encontramos aminoácidos D
formando parte de las proteínas.
Los aminoácidos poseen por lo menos dos grupos ionizables (el -NH2 y el -COOH), los cuales al
pH fisiológico de 7 se encuentran casi completamente ionizados (-NH3 y COO-).
Algunos aminoácidos poseen un tercer grupo ionizable formando parte del grupo R como en el caso
de los aminoácidos polares cargados negativamente (ácido aspártico y ácido glutámico) y los
aminoácidos polares cargados positivamente (lisina, arginina e histidina).
Otros aminoácidos que poseen un tercer grupo ionizable son la cisteína y la tirosina pero no aportan
una carga completa negativa porque sus grupos son débilmente ácidos.
Dado que esos grupos ionizables pueden ceder o aceptar protones (H+), se comportan como ácidos o
como bases según Bronsted y Lowry. La tendencia a ceder protones se refleja en el pKa de cada uno
de ellos.
Para los grupos -COOH el pKa se encuentra alrededor de 2 y para los grupos -NH2 se encuentra
entre 9 y 10. Esto significa que el grupo -COOH tiene carácter de ácido fuerte y por lo tanto tiene
una alta tendencia a ceder protones y existir en la forma de COO+.
En cambio, el grupo - NH2 tiene carácter de ácido muy débil y tiende a comportarse más bien como
una base aceptando protones
Un compuesto se comporta como ácido o como base, dependiendo del pH del medio donde se
encuentre. Si el medio es más ácido que el compuesto, es decir si el pH del medio es menor que el
pKa del compuesto, éste se comportará como una base aceptando protones del medio.
Si por el contrario, el medio es menos ácido que el compuesto, esto es si el pH del medio. Si por el
contrario, el medio es menos ácido que el compuesto, esto es si el pH del medio es mayor que el pKa
del compuesto, este se comportará como un ácido cediendo protones al medio.
Recuerde el pKa es el logaritmo negativo de las constantes de disociación. A menor pKa, más fuerte
es el ácido (-log Ka = pKa).
Mientras más grande es esta constante, más disociado está el ácido y por tanto más fuerte es.
Consideremos ahora que pasa si el aminoácido se encuentra en un medio básico a un pH por encima
de 9,6 el medio será más básico (menos ácido) que el grupo -COOH y que el grupo -NH2 por lo
tanto, ambos se comportarán como ácidos cediendo protones al medio. La especie iónica
predominante será:
El grupo -COOH al ceder un protón pierde la carga positiva, quedando el aminoácido con una carga
neta negativa (-1). Si en estas condiciones se coloca el aminoácido en un campo eléctrico, éste
migaría haciael polo positivo o ánodo, comportándose como un anión.
Las condiciones de pH descritas anteriormente son extremas. Sabemos que el pH fisiológico, que es el
pH al cual se encuentran los aminoácidos en el organismo es de aproximadamente 7. Examinemos
ahora el comportamiento del aminoácido a ese pH a ese pH.
El pH 7 es mayor que el pKa del grupo -COOH y por lo tanto este se comportará como un ácido
frente al medio cediéndole su protón. Por otra parte, este pH es menor que el pKa del grupo -NH2,
por lo tanto este se comportará como una base, aceptando un protón del medio.
La carga neta del aminoácido es de cero por lo tanto no migrará en un campo eléctrico. Aunque no
tienen carga neta, el aminoácido a pH de 7 es un Ión Bipolar o Ion Zwitterion porque posee cargas
eléctricas opuestas en sus dos polos.
Lo estudiado hasta ahora nos permite concluir que los aminoácidos, por los grupos ionizables que
poseen se pueden comportar como ácidos (donando protones) o como bases (aceptando protones).
Debido a esta propiedad se les conoce como compuesto “anfotéricos” o “anfolitos”.
En el caso de la Glicina:
l Esos estados iónicos influyen sobre las funciones biológicas de los aminoácidos. Como bloque
de construcción de las proteínas, los cambios en las cargas de los aminoácidos repercuten tanto
en la estructura como en la función de estas macromoleculas, de las cuales forman parte. De
allí la importancia de mantener controlados los valores de pH del medio interno de nuestro
organismo.
l Las cargas netas de los aminoácidos y de las proteínas es una característica que tiene utilidad
como base para su separación y purificación.