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FACULTAD DE INGENIERIA Y ARQUITECTURA

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA AMBIENTAL

TEMA:
PROTEINAS

ASIGNATURA:

BIOLOGIA

DOCENTE:

ALLENDE RAMOS, Gladys

ALUMNOS:

TUNQUE SEGURA, Cabronchis


MENDAZA GIBAJA, Jose Eduardo
TAPIA BERNEDO, Jose Carlos
VEGA CCAHUANA, Jose Luis
BARCENA GUZMAN, James Robert

CUSCO - PER
May de 2016

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1.- INTRODUCCION
Biomoleculas orgnicas como su nombre mismo menciona orgnicas son elementos
que conforman parte de la vida y de nuestro organismo en conjunto. Pero el tema que
trataremos hoy en cuestin son PROTENAS, como sabemos estas constituyen gran
parte de la materia viva en sus diversas funciones y es del cual trataremos en este
presente trabajo tanto sus puntos esenciales como su armona con la vida, puntos
especificaos como funciones, propiedades, clasificacin y unidades bsica y como
stas estn relacionados como parte estructural en el organismo vivo.

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Tabla de contenido
1
INTRODUCCIN........................................................................................................
2. BIOMOLECULAS ORGANICA (PROTEINAS)..............................................................
3. COMPOSICION DE LAS
PROTEINAS..
4
4. FUNCIONES DE LAS
PROTEINAS
....4
5. AMINOCIDOS..................................................................................................
5.1
Estructura
..5
5.2 Propiedades de los aminocidos................................................................................
6. ENLACE PEPTDICO..........................................................................................
7. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS......................................................................
7.1 Solubilidad.........................................................................................................
7.2 Desnaturalizacion.................................................................................................
8. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS....................................................................
8.1 En funcin de su forma...............................................................................
8.2 Por su grupo prosttico...............................................................................
8.2.1 Holoproteinas................................................................................................
8.3 POR SU ESTRUCTURA................................................................................
8.3.1 Estructura primaria.........................................................................................
8.3.2 Estructura secundaria......................................................................................
8.3.3 Estructura terciaria.......................................................................................
8.3.4 Estructura cuaternaria...................................................................................
9.CONCLUSION......
...11

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2.- BIOMOLECULAS ORGANICAS (PROTEINAS)


El trmino protena deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de su
gran

importancia para los seres vivos. La importancia de las protenas es, en un

primer anlisis, cuantitativa: constituyen el 50% del peso seco de la clula (15% del
peso total) por lo que representan la categora de biomolculas ms abundante
despus del agua.
Sin embargo su gran importancia biolgica reside, ms que en su abundancia en la
materia viva, en el elevado nmero de funciones biolgicas que desempean, en su
gran versatilidad funcional y sobre todo en la particular relacin que las une con los
cidos nucleicos, ya que constituyen el vehculo habitual de expresin de la
informacin gentica contenida en stos ltimos.
3.-COMPOSICIN DE LAS PROTENAS.
Desde el punto de vista de su composicin elemental todas las protenas contienen
carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, mientras que casi todas contienen adems
azufre (Cabe resaltar que en azcares y lpidos el nitrgeno slo aparece en algunos
de ellos). Hay otros elementos que aparecen solamente en algunas protenas (fsforo,
cobre, zinc, hierro, etc.).
Las protenas son biomolculas de elevado peso molecular (macromolculas) y
presentan una estructura qumica compleja. Sin embargo, cuando se someten a
hidrlisis cida, se descomponen en una serie de compuestos orgnicos sencillos de
bajo peso molecular: los aminocidos. Este rasgo lo comparten las protenas con
otros tipos de macromolculas: todas son polmeros complejos formados por la unin
de unos pocos monmeros o sillares estructurales de bajo peso molecular. Existen 20
-aminocidos diferentes que forman parte de las protenas.
En las molculas proteicas los sucesivos restos aminocidos se hallan unidos
covalentemente entre s formando largos polmeros no ramificados. El tipo de enlace
que los une recibe el nombre de enlace peptdico. Las cadenas de aminocidos de
las protenas no son polmeros al azar, de longitud indefinida, cada una de ellas posee
una determinada composicin qumica, un peso molecular y una secuencia ordenada
de aminocidos.

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4.-FUNCIONES DE LAS PROTENAS


Estructural: Forman parte de la membrana celular, cilios y flagelos, microtbulos,
fibrillas
contrctiles, Ejemplos: colgeno, gelatina, glucoprotenas, queratinas,
Cataltica o enzimtica: Muchas son enzimas y catalizan reacciones qumicas que
son la
base de la vida.
Reguladora u hormonal: Muchas son hormonas, cuya accin es parecida a la de las
enzimas pero en vez de ser local se realiza en todo el organismo. Ejemplo: insulina,
FSH,
tiroxina,
Reserva: Como las albminas y la casena que actan como almacn de
aminocidos.
Defensiva: Las K-globulinas o anticuerpos actan defendiendo al organismo de
sustancias
extraas.
Contrctil: Algunas como la actina y la miosina intervienen en la contraccin
muscular.
Transportadora: Pueden transportar distintos tipos de sustancias. Ejemplo: la
hemoglobina,
citocromos, lipoprotenas.
Homeosttica: Algunas colaboran en mantener estables las constantes del medio,
como el
PH y la concentracin osmtica.
5.-AMINOCIDOS
5.1. Estructura
Son solubles en agua y en cidos o bases diluidas. Son compuestos sencillos estables
que presentan un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los que tienen el
grupo amino en el carbono siguiente al carboxilo se denominan aminocidos, si lo
tienen en el segundo aminocidos, Los aminoacidos presentes en los seres vivos
son todos aminocidos. Se conocen 20 aminocidos distintos y hay 8 que no pueden
ser sintetizados por la especie humana: Se llaman aminocidos esenciales. Son:
valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano, lisina.
5.2. Propiedades de los aminocidos

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a) Isomera espacial: El carbono 2 es asimtrico (excepto la glicina) por lo que si


tienen el grupo amino a la derecha sern D-aa y si lo tienen a la izquierda L-aa. Todos
los aminoaciodo proteicos son L-aa.
b) Isomera ptica: Si desvan el plano de luz polarizada a la derecha son dextrgiros
(+) y si lo desvan a la izquierda son levgiros (-).
c) Son anfteros: El grupo carboxilo les da un carcter cido y el grupo amino bsico
por lo que en disolucin pueden comportarse como cidos o como bases, por ello se
dice que son anfteros.
Punto isoelctrico: Es el PH en el que el aa tiene tantas cargas positivas como
negativas. Cada aminoacido tiene su punto isoelctrico caracterstico.
Si el PH del medio es mayor que el punto isoelctrico, entonces el medio es bsico y
el aminocido cede H+.
d) Solubilidad: Al ser dipolares son solubles en agua y su punto de fusin es elevado,
por lo que son slidos.
6.- ENLACE PEPTDICO
Los aminocidos se unen entre s mediante el enlace peptdico que se establece por la
unin del grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente liberndose una
molcula de agua.
El enlace peptdico presenta las siguientes caractersticas que son las que van a
determinar la estructura de la protena:
Los tomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano (CO y NH).
La unin entre C y N es ms corta que en un enlace normal pero ms larga que en
uno doble por lo que se dice que el enlace peptdico tiene cierto carcter de doble
enlace, lo que hace que presente cierta rigidez inmovilizando a los tomos en un
plano.
Los enlaces que hay a lo largo del peptdico s pueden girar.
El grupo amino se considera el inicio de la cadena peptdica. Segn el nmero de aa
que se unan se llamarn: Dipptidos, si se unen dos, tripptidos si son tres,
Son oligopptidos si tienen menos de 10 y polipptidos si tienen entre 10 y 100 o si el
peso molecular no supera los 5000. Entonces se habla de protena.
7.-PROPIEDADES DE LAS PROTENAS
Son substancias de elevado peso molecular y sus propiedades dependen sobre todo
de los radicales
R libres y de que estos se puedan interrelacionar con el medio.
7.1. Solubilidad
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Debido a su gran tamao son insolubles en agua o se disuelven formando coloides.


Este es el caso de las protenas globulares cuyos radicales se ionizan y establecen
puentes de hidrgeno con el agua formando coloides. Las fibrilares son insolubles.
7.2. Especificidad
Los glcidos y lpidos son los mismos en todos los seres vivos pero las protenas son
especficas de cada especie e incluso algunas de cada individuo. Esta especificidad se
basa en el plegamiento de la cadena peptdica como consecuencia de su secuencia
de aa y esta es el reflejo de la informacin gentica, ya que la sntesis de protenas
est controlada por los cidos nucleicos.
As protenas homlogas (que desempean la misma funcin) presentan diferencias
en su secuencia de aa y sern grandes entre especies alejadas evolutivamente y
pequeas entre especies emparentadas. Ej. Ser ms parecida la hemoglobina
humana a la del chimpanc que a la del perro.
De ah que la estructura primaria se utilice para estudios evolutivos.
Esta propiedad es la responsable de rechazos en transplantes e injertos. Al introducir
una nueva protena el organismo la reconoce como extraa y fabrica anticuerpos para
su destruccin.
7.3. Desnaturalizacin
Es un cambio en la estructura tridimensional de la protena cuando se la somete a
cambios bruscos
de PH, de temperatura, accin de rayos ultravioletas, detergentes, cidos o bases
fuertes, agitacin
fuerte lo que provoca la rotura de los enlaces con la consiguiente prdida de su
estructura y por
tanto de su funcin. No afecta a la estructura primaria.
Si la desnaturalizacin es suave, al restablecer las condiciones iniciales puede
recuperar su estructura y a esto se le llama re-naturalizacin.
La desnaturalizacin provoca generalmente una disminucin de la solubilidad y la
protena precipita.
Ejemplo: La leche que se corta cuando la casena, que era soluble, se desnaturaliza y
precipita formando el yogurt. (Se debe a que las bacterias transformaron la lactosa en
cido lctico provocando un ascenso de PH.

8.- CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS


Las protenas pueden clasificarse en tres grupos
8.1.-En funcin de su forma:
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Protenas fibrosas: las protenas fibrosas tienen una estructura alargada,

formada por largos filamentos de protenas, de forma cilndrica. No son solubles


en agua. Un ejemplo de protena fibrosa es el colgeno.
Protenas globulares: estas protenas tienen una naturaleza ms o menos

esfrica. Debido a su distribucin de aminocidos (hidrfobo en su interior e


hidrfilo en su exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La
mioglobina es un claro ejemplo de las protenas globulares.
Protenas de membrana: son protenas que se encuentran en asociacin con

las membranas lipdicas. Esas protenas de membrana que estn embebidas en


la bicapa lipdica, poseen grandes aminocidos hidrfobos que interactan con el
entorno no polar de la bicapa interior. Las protenas de membrana no son solubles
en soluciones acuosas
8.2.-Por su grupo prosttico:
8.2.1. Holoprotenas:
Son protenas simples, compuestas nicamente por aminocidos. Pueden ser:
a) Protenas globulares: Son ms o menos redondeadas, solubles en agua
(coloides), tienen estructura terciaria o cuaternaria y funcin dinmica. Las ms
importantes son:
Albminas: Tienen funcin de reserva y transportadoras, como la ovoalbmina de la
clara de huevo y la lactoalbmina de la leche y la seroalbmina de la sangre.
Globulinas: 2, 3, K globulinas.
Protaminas e histonas: Asociadas a los cidos nucleicos. Las primeras slo en
espermatozoides.
b) Protenas fibrilares, filamentosas o escleroprotenas: Son alargadas ya que
carecen de estructura terciaria y nicamente la poseen secundaria o cuaternaria. Son
insolubles en agua y generalmente estructurales. Destacan:
Colgeno: Abunda en el tejido conjuntivo, cartilaginoso y seo. Tiene funcin de
proteccin y soporte. Al cocerlo da gelatina.
Queratina: Forma estructuras como pelo, lana, uas, plumas,

8.2.2. Heteroprotenas
(Protenas conjugadas) Formadas por dos molculas:
Grupo proteico: una protena
Grupo prosttico: una molcula no proteica. Puede unirse mediante enlace dbil o
covalente.

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Si una heteroprotena pierde su grupo prosttico recibe el nombre de apoprotena,


Segn la naturaleza del grupo prosttico se clasifican en:.
8.3.-POR SU ESTRUCTURA
La funcin de las protenas est basada en su estructura tridimensional (orientacin en
el espacio de las cadenas polipeptdicas). Existen 4 niveles de complejidad creciente y
cada uno se construye a partir del anterior: Estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.
8.3.1.- Estructura primaria
Est constituida por la secuencia de aminocidos de la cadena polipeptdica.
Las distintas protenas se diferencian por el nmero, tipo y orden en que se
encuentran los aa, lo cual es consecuencia del mensaje gentico. Cualquier alteracin
en el orden de los aa determina otra protena.
Esta estructura se mantiene por la rigidez de los enlaces peptdicos. Pero el resto de
los enlaces pueden girar libremente. La secuencia de aa determina los dems niveles
estructurales al establecer un plegamiento tridimensional especfico y se utiliza para
estudios evolutivos.
8.3.2.- Estructura secundaria
Es la disposicin espacial que adopta la secuencia de aa debido a la capacidad de giro
de los enlaces. De los posibles plegamientos hay algunos que dan lugar a estructuras
estables y son los que se mantienen: La estructura secundaria puede ser de dos tipos:
Hlice 2
Estructura 3 o en lmina plegada
a) Hlice 2: Est formada por el enrollamiento de la cadena polipeptdica sobre s
misma en forma de espiral. Se forma una hlice dextrgira (sentido de giro de las
agujas del reloj).
Tiene 3.6 aa por vuelta de hlice.
El espesor de una vuelta es de 5.4 A.
Los R se disponen siempre hacia fuera de la hlice y como no participan en los
enlaces

estabilizadores de la estructura, diferentes secuencias primarias pueden

originar esta secundaria.


La hlice se mantiene estable por puentes de hidrgeno que se establecen entre el O
de un CO y el H de un NH del cuarto aa que le sigue.
b) Estructura 3 o en lmina plegada: Los planos de los enlaces peptdicos sucesivos
se disponen en ziz-zag, como una hoja plegada. La molcula se estabiliza mediante
puentes de Hidrgeno que se establecen entre el CO y el NH de aa pertenecientes
a la misma cadena o a otra cadena.

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Los carbonos 2 se disponen en las aristas y los R alternativamente hacia arriba o


hacia abajo del plano. Esta estructura est presente en la fibrona (protena de la seda)
Normalmente, en cualquier protena se encuentran los dos tipos de estructura
secundaria, con diferentes proporciones entre ellas. Algunas combinaciones son muy
estables y constituyen los dominios estructurales.
Un caso especial es la hlice de colgeno: Es mucho ms alargada que la hlice 2
debido a que abundan aa que no pueden formar puentes de Hidrgeno, como la
prolina. La estabilidad del colgeno se debe a la agrupacin de tres hlices
enrollndose par formar una superhlice.
8.3.3 Estructura terciaria:
Es la disposicin espacial que adopta la secundaria al replegarse adquiriendo una
conformacin ms o menos redondeada.
En general, presenta hlice 2 en los tramos rectos y estructura 3 en las dobleces.
Qu significa la afirmacin de que la estructura primaria o la secuencia de
aminocidos determina la estructura y por tanto la funcin de una protena?
Los plegamientos se producen u mantienen por la existencia de enlaces entre las
cadenas laterales
(R) de los aa. Por esto, la secuencia de estos aa en la estructura primaria es
fundamental en la conformacin espacial de la protena. Cualquier cambio en la
posicin de alguno de ellos puede ocasionar la alteracin de la estructura terciaria y,
por tanto, la prdida de su funcin.
La estructura terciaria se mantiene estable gracias a los siguientes enlaces:
Fuertes: Puentes disulfuro (S-S): Realizados entre dos grupos SH de dos aa
cistena. Es covalente.
Dbiles:
-

Puentes de hidrgeno: entre aminocidos polares


Interacciones inicas: entre radicales con cargas opuestas (aa cidos y bsicos)
Interacciones hidrofbicas: los aa apolares se disponen en el interior de la
estructura

Fuerzas de Van der Waals: atraccin gravitatoria

8.3.4.- estructura cuaternaria:


La presentan aquellas protenas que tienen ms de una cadena peptdica. Cada
cadena constituye una subunidad. La agrupacin de varias subunidades forma un
oligmero. Los enlaces estabilizadores son los mismos que en la estructura terciaria,
aunque en general no covalentes. Si estn formadas por dos subunidades se llaman
dmeros:
ejm: queratina. Si estn formadas por tres subunidades se llaman trmeros:

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ejm: colgeno Si estn formadas por cuatro subunidades se llaman tetrmeros:


ejm: hemoglobina Si estn formadas por muchas subunidades se llaman polmeros:
ejm: filamentos de actina.

9.-CONCLUSION
Las PROTEINAS son un componente importante de cada clula del organismo, fortaleciendo y
reparando tejidos, produce enzimas y hormonas y hace posible que la sangre pueda transportar
oxgeno a todo el cuerpo. Junto con la grasa y los carbohidratos, la protena es lo que llamamos
un macro nutriente significa que el cuerpo lo necesita en cantidades sustanciales, forman gran
parte de nuestra composicin estructural, esenciales para la materia viva cumpliendo
determinadas funciones

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