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Estructura primaria

La secuencia de aminocidos determina la estructura primaria. Este


nivel de la estructura se mantiene mediante enlaces peptdicos. Por
convencin, se escribe desde el extremo que tiene el grupo amino
terminal hacia el grupo carboxilo final. Estructura primaria: secuencia de
aminocidos Los enlaces peptdicos forman el esqueleto de la protena,
del que emergen las cadenas laterales de los aminocidos. Las protenas
se diferencian en la secuencia y nmero de aminocidos. Aunque un
pptido puede adoptar diferentes conformaciones, cada protena tiene
una nica estructura tridimensional en condiciones fisiolgicas, que
resulta ser la ms estable de todas las posibles, es decir, aqulla con
mayor nmero de interacciones dbiles entre sus tomos. La secuencia
de aminocidos que forma una protena determina su estructura
tridimensional y su funcin. Las llamadas protenas polimrficas admiten
variaciones en su estructura primaria, conservando su funcin. Las
variaciones en algunas zonas de las protenas tienen muy poca o
ninguna repercusin en su funcin, pero hay zonas crticas, en las que
cualquier variacin afecta a la estructura, y por tanto a la funcin de la
protena.

Estructura secundaria
El trmino estructura secundaria se refiere a la estructura que adopta
espacialmente una parte del polipptido. Ocurre cuando los hidrgenos
de la secuencia interactan mediante puentes de hidrgeno. Puente de
hidrgeno: se comparte un protn entre dos molculas, formando un
enlace dbil. Dos tipos de estructuras son particularmente estables y
frecuentes en las protenas: la hlice y la lmina . Hlice : la cadena
adopta una estructura helicoidal, que se mantiene mediante puentes de
hidrgeno, con los grupos R orientados hacia el exterior. Para formar
esta estructura, el grupo carboxilo de cada aminocido (n) se une
mediante un puente de hidrgeno al grupo amino de otro aminocido
(n+4). Es una estructura estable porque da lugar a un mximo nmero
de interacciones.

http://www.virtual.unal.edu.co/cursos/ciencias/2000024/lecciones/cap0
1/01_01_13_14.html

ESTRUCTURA PRIMARIA.
La estructura primaria de una protena es su secuencia de
aminocidos, es decir, vendra especificada por los aminocidos que la
forman y el orden de colocacin de los mismos a lo largo de la cadena
polipeptdica. La secuencia de aminocidos de una protena se escribe
empezando por el extremo amino terminal y finalizando por el carboxiterminal.
Si analizamos en detalle la estructura primaria de una protena
observaremos, dado que el enlace peptdico implica a los grupos amino
y carboxilo de cada aminocido, y que stos estn unidos a su vez al
mismo tomo de carbono (C), el esqueleto de la cadena polipeptdica es
una sucesin montona de estos tres tipos de enlace:
C

------- C

carbox

--- N

amino

---- C

carboxlico

amino

(enlace peptdico)

Tambin observamos que las cadenas laterales o grupos R de los


distintos restos aminocidos, que no estn implicadas en el enlace
peptdico, surgen lateralmente hacia afuera de este esqueleto montono
ESTRUCTURA SECUNDARIA.
La estructura secundaria de una protena es la que adopta
espacialmente. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las
protenas que permiten clasificarlas en dos tipos: hlice alfa y lmina
beta.
Una hlice alfa es una apretada hlice formada por una cadena
polipeptdica. La cadena polipetdica principal forma la estructura
central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hlice. El
grupo carboxlo (CO) de un aminocido n se une por puente hidrgeno
al grupo amino (NH) de otro aminocido que est tres residuos mas all
( n + 4 ). De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura central

(columna vertebral o "backbone") se encuentra unido por puente


hidrgeno.
Existen tres modelos de alfa hlice. El primero muestra solo al carbono
alfa de cada aminocido. Elsegundo muestra todos los tomos que
forman la columna vertebral del polipptido .
El tercero y mas completo modelo, muestra todos los puentes hidrgeno
que mantienen la alfa-hlice. Las hlices generalmente estn formadas
por aminocidos hidrfobos, en razn que son, generalmente, la
mxima atraccin posible entre dichos aminocidos. Las hlices se
observan, en variada extensin, prcticamente en todas las protenas.
B-Las lminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser
paralelas o antiparalelas.

http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.htm

http://www.bionova.org.es/biocast/tema08.htm

Estructura primaria
Es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica que aminocidos componen la
cadena y el orden en el que dichos aminocidos se encuentran. Esta estructura viene
determinada genticamente y de ella dependen las dems estructuras. Cualquier cambio en
la secuencia dara lugar a protenas diferentes.
La cadena peptdica posee un eje formado por: el carbono a, el carbono carboxlico y el
nitrgeno amino ( CH CO NH -) que se repiten un nmero variable de veces, este eje
se dispone en zig-zag debido a la capacidad de rotacin de los enlaces del carbono . Las
cadenas laterales de los aminocidos (R) salen de los C y se disponen alternativamente a
uno y otro lado del eje.
Todas las cadena llevan en un extremo un aminocido con el grupo amino libre, a este
extremo se le llama N-terminal y en el otro extremo un aminocido con el grupo
carboxlico libre, a este extremo se le llama C-terminal. Por convenio los aminocidos se
numeran desde el extremo N-terminal hacia el C-terminal.

Estructura secundaria
Es la disposicin espacial que presenta la cadena de aminocidos (estructura primaria). Se
produce gracias a la capacidad que tienen los enlaces del Ca para rotar. Existen
principalmente dos tipos de estructura secundaria:
- - hlice o helicoidal
- Lamina- o lmina plegada.
-hlice: Se forma al enrollarse la cadena peptdica sobre s misma siguiendo el sentido de
las agujas del reloj (dextrgira) originando una hlice apretada (especie de tirabuzn). Cada
vuelta de hlice comprende 3.6 aminocidos, la distancia entre cada vuelta es de 5,4 A. En
esta configuracin las cadenas laterales de los aminocidos se dirigen hacia el exterior de la
hlice.
Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrgeno que se establecen
entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptdicos diferentes que debido al enrollamiento
se encuentran enfrentados.
Puede presentarse tanto en protenas globulares como fibrosas.
Lmina-b o lmina plegada. Esta estructura se produce cuando varios fragmentos
polipeptdicos de la misma o de distintas cadenas se disponen paralelos o antiparalelos unos
a otros en zig-zag (debido al plegamiento que ocurre a nivel del Ca ). El sentido de los
fragmentos es paralelo si tienen el mismo sentido y antiparalelo si tienen distinto sentido.
Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrgeno entre segmentos
contiguos, que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptdicos distintos
que quedan enfrentados. Como consecuencia se forma una lamina en zig-zag o lamina
plegada. En ella los restos de los aminocidos se disponen alternativamente a uno y otro
lado de la misma.
La lmina b aparece en muchas regiones de protenas globulares y tambin en protenas
estructurales como la fibrona de la seda.
http://www.2bachillerato.es/biologia/tema4/p5.html