Aminocidos

CURSO DE LICENCIATURA EN
RADIOLOGA.
UNIDAD CURRICULAR: BIOQUMICA.
DOCENTE RESPONSABLE: Dra. Carmen Herrero Barbudo

OBJETIVOS
Indicar las caractersticas estructurales bsicas y
las propiedades de las unidades constituyentes
de las protenas: los aminocidos.
Clasificar los aminocidos.
Indicar cmo se forma el enlace peptdico.
Peculiaridades del mismo.
Entender el concepto de punto isoelctrico.
Propiedades cido-base de los aminocidos.

CONCEPTOS
Aminocidos: concepto, estructura y caractersticas.
Clasificacin de los aminocidos.
Enlace peptdico. Caractersticas.

PROCEDIMIENTOS
Formulacin de aminocidos e identificacin de su
estructura qumica.
Formacin de enlaces peptdicos entre diferentes aa.
Comparacin de la secuencia de aa de diferentes
especies de seres vivos.

CRITERIOS DE EVALUACIN
1. Conocer la frmula general de los aa, describiendo sus
propiedades y comportamiento qumico.
2. Clasificar los aa.
3. Formular la reaccin del enlace peptdico indicando los
grupos implicados.
4. Realizar problemas de clculo de puntos isoelctricos de
pptidos sencillos.

PROTENAS
Las protenas son compuestos qumicos muy
complejos que se encuentran en todas las clulas
vivas.
Hay ciertos elementos qumicos que todas ellas
poseen, pero los diversos tipos de protenas los
contienen en diferentes cantidades.
En todas se encuentran un alto porcentaje de
nitrgeno, as como de oxgeno, hidrgeno y
carbono,
En la mayor parte de ellas existe
azufre, y en algunas fsforo y hierro.

PROTENAS
Despus del agua, las protenas son las molculas
ms abundantes en los seres vivos.
Debido a la enorme variedad de funciones
biolgicas que desempean, se encuentran en
todas las estructuras orgnicas.
Se
trata
de
molculas
especficas
que
determinan la identidad biolgica de los distintos
organismos vivos.

AMINOCIDOS
Los aminocidos son los monmeros de las
protenas, en otras palabras, son estructuras que
unidas entre s, por enlace peptdico, forman
pptidos, (menos de 100 aminocidos), o protenas,
(ms de 100 aminocidos), que tienen un gran
peso molecular y una gran importancia por su
funcin biolgica en la clula.
Dependiendo de la secuencia de aminocidos
que se unan dar origen a una u otra protena.

AMINOCIDOS
Frmula de un
aminocido

El Carbono asimtrico, (sus

cuatro sustituyentes
distintos), denominado
carbono alfa es el que est
unido a:
1. Un hidrgeno.
2. Un grupo funcional amina
(NH2).
3. Un grupo funcional cido
carboxlico (COOH).
4. Un radical, el cual vara
segn la
naturaleza del
aminocido que sea (R). Esta
cadena
lateral
variable
identifica
y
da
propiedades
caractersticas a cada uno
de los aminocidos.

AMINOCIDOS
Al poseer un carbono asimtrico, los aminocidos
poseen isomeras.
Existe una forma D y otra forma L. Los ismeros D
poseen en proyeccin lineal, el grupo amino
(-NH2) hacia la derecha del carbono asimtrico,
mientras que la isomera L presenta el grupo
amino (-NH2 ) a la izquierda del carbono
asimtrico.
Existen ismeros pticos. Las molculas que
desvan la luz polarizada a la derecha se
denominan dextrgiras y se representan con el
signo (+). Las molculas que desvan la luz
polarizada a la izquierda se denominan levgiras
y se representan con el signo (-)

AMINOCIDOS
Los aminocidos se dividen en:
No esenciales: Se pueden sintetizar y no dependen de la ingesta externa.
Los aminocidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede
sintetizar por s mismo. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos
organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de los
aminocidos esenciales suelen ser largas y energticamente costosas.

No todos los aminocidos son esenciales para todos los organismos (de hecho slo ocho
lo son), por ejemplo, la alanina (no esencial) en humanos se puede sintetizar a partir del
piruvato.
En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales:
fenilalanina
isoleucina
leucina
lisina
metionina
treonina
triptfano
valina
arginina
histidina

COMPORTAMIENTO QUMICO
DE LOS AMINOCIDOS
Una sustancia anftera es aquella que puede
reaccionar ya sea como un cido o como una
base.
Un cido es una especie que dona un protn (H+).
Una base es aquella sustancia capaz de aceptar un
protn (H+).
El punto isoelctrico es el pH al que una
sustancia anftera tiene carga neta cero.

COMPORTAMIENTO QUMICO
DE LOS AMINOCIDOS
Tanto el grupo carboxilo
como el grupo amino son
ionizables,
es
decir,
tienen tendencia a perder
(el carboxilo) o a ganar (el
amino)
protones
en
funcin de la concentracin
de protones en el medio en
que se encuentren. (pH)
Esto hace que un mismo
aminocido pueda tener
carga positiva, neutra o
negativa dependiendo del
pH.

Aminocido Lisina

COMPORTAMIENTO QUMICO
DE LOS AMINOCIDOS
Comportamiento anftero: pueden ionizarse
dependiendo del pH. Se comportan:
como cido: liberando protones y quedando
como -COOcomo base: los grupos -NH2 captan protones,
quedando como -NH3+,
pueden aparecer como cido y base a la vez. En
este caso los aminocidos se ionizan doblemente,
apareciendo una forma dipolar inica llamada
zwitterion.

COMPORTAMIENTO QUMICO
DE LOS AMINOCIDOS
El valor del pH del medio en el que un determinado
aminocido
tiene
carga
neutra
es
su
punto
isoelctrico.
El punto isoelctrico de los aminocidos presenta
bastante inters, porque permite su identificacin y su
separacin entre una mezcla.

COMPORTAMIENTO QUMICO
DE LOS AMINOCIDOS
Si se acidifica el medio en el que se encuentra la forma
dipolar (zuitterion), es el grupo carboxilo el que capta los H+.

-COO- + H+

-COOH

Si se basifica el medio en el que se encuentra la forma dipolar

(zuitterion), es el grupo amino el que libera los H+.
-NH3+

-NH2 + H+

AMINOCIDOS:
CLASIFICACIN
Las caractersticas qumicas de los aa son proporcionadas por el grupo R, as
los aminocidos se clasifican en:
Grupo I: Aminocidos apolares. Aminocidos cuyo resto R no es polar.
Esto es, no posee cargas elctricas en R al tener en l largas cadenas
hidrocarbonadas. Estos aminocidos, si estn en gran abundancia en una
protena, la hacen insoluble en agua.
Grupo II: Aminocidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas
cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o
amida). Contrariamente al grupo anterior si una protena los tiene en
abundancia ser soluble en agua.

Grupo III: Aminocidos polares cidos. Pertenecen a este grupo aquellos

aminocidos que tienen ms de un grupo carboxilo. En las protenas, si el
pH es bsico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente.
Grupo IV: Aminocidos polares bsicos. Son aquellos aminocidos que
tienen otro u otros grupos aminos. En las protenas, estos grupos amino, si
el pH es cido o neutro, estn cargados positivamente.

CLASIFICACIN
DE
AMINOCIDOS

AMINOCIDOS,
ENLACE PEPTDICO
Los aminocidos se encuentran
unidos linealmente por medio de
uniones peptdicas.
El enlace peptdico es un enlace
covalente entre el grupo carboxilo
(COOH) de un aminocido y el
grupo amino (NH2) de otro
aminocido. El enlace peptdico
implica la prdida de una molcula
de agua y la formacin de un enlace
covalente CO-NH.
Podemos
seguir
aadiendo
aminocidos al pptido, pero siempre
en el extremo COOH terminal.
Para nombrar el pptido se empieza
por el NH2 terminal por acuerdo. Si el
primer
aminocido
de
nuestro
pptido fuera alanina y el segundo
serina tendramos el pptido alanilserina.

Enlace peptdico

ENLACE PEPTDICO

ENLACE PEPTDICO

ENLACE PEPTDICO
Formacin de un polipptido

ENLACE PEPTDICO
CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO
El enlace peptdico es un enlace covalente que se establece entre
un tomo de carbono y un tomo de nitrgeno. Es un enlace muy
resistente, lo que hace posible el gran tamao y estabilidad de las
molculas proteicas.
Los estudios de Rayos X de las protenas han llevado a la conclusin
de que el enlace C-N del enlace peptdico se comporta en cierto
modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro
libre alrededor de l.
Todos los tomos que estn unidos al carbono y al nitrgeno del
enlace peptdico mantienen unas distancias y ngulos
caractersticos y estn todos ellos en un mismo plano.
Cuando se unen dos aa se forma un dipptido; si se unen tres, un
tripptido, etc. Si es inferior a 10, se denomina oligopptido y si es
superior a 10, recibe el nombre de polipptido.

Constante de Disociacin de los AA

Todos los AA tienen por lo menos dos constantes de disociacin pK 1 y
pK2
El orden en el que los compuestos ceden los protones al medio es el
siguiente: primero el H+ del grupo cido, luego el protn de aquellos
aminocidos cuyo radical sea un grupo carboxilo y por ltimo los protones
de los grupos amino NH3+ terminales.

-Especies predominantes en
cada punto?
-Grupo carboxilo conjugado
totalmente, conjugado medio?
-Grupo amino conjugado
totalmente, conjugado medio?
-pKa del grupo carboxilo?
-pKa del grupo amino?
-En qu puntos la glicina tiene
mayor o menor poder de
tamponamiento?

Carga formal (Cf)

LH2+

LH

Cf: concentracin de la
especie X carga
d
a 1 x (+1) = +1
b 0.5 x (+1) + 0.5 x (0) = +0.5
c 1 x (0) = 0
d 0.5 x (0) + 0.5 x (-1) = -0.5
e 1 x (-1) = -1
pH < pl
Cf positiva
pH > pl
Cf negativa

Cuadro 1.Tipos de amortiguadores fisiolgicos y ubicacin en los fludos biolgicos

Fuente: Miles y Butcher (1995)

FLUDO

SISTEMA AMORTIGUADOR

Sangre

Bicarbonato
Hemoglobina
Protenas
Fosfatos

Extracelular y cerebroespinal

Bicarbonato
Protenas
Fosfatos

Intracelular

Protenas
Fosfatos
Bicarbonato

Orina

Fosfato
Amonaco

Referencias Bibliogrficas:
*.- Nelson, D.L. y Cox, M.M. (2005). Lehninger Principios de
Bioqumica. 4 edicin. Ed. Omega. Mathews, C.K., Van
Holde.
Lehninger. Stryer, L., Berg, J.M., Tymoczko, J.L. (6 edicin).
Principios de Bioqumica. (2008). Ed.: Omega.
*.- Apuntes de una alumna de la profesora titular de la
asignatura en la licenciatura de radiologa en Portugal. Marta
Aires de Sousa.
*.- Crdenas J, Fernndez E, Galvn F, Mrquez AJ, Vega JM.
Problemas de Bioqumica, editorial Alhambra, 1988.
www.meddics.com/apuntes-yresumenes/bioquimica/aminoacidos.html.
www.uv.es/jcastell/Proteinas_plasmaticas.pdf