Anda di halaman 1dari 20

LAPORAN PRAKTIKUM

CARA KERJA ENZIM

Disusun Oleh:
Laila Rizqi Kurniawati

(152010101041)

Tegar Syaiful Qodar

(152010101049)

Nurin Kamila Suwandi Putri

(152010101056)

Marina Shobah Firdaus

(152010101057)

Munaya Farhana

(152010101066)

Restika Citra Rahmawati

(152010101077)

FAKULTAS KEDOKTERAN
UNIVERSITAS JEMBER
2016

BAB I
PENDAHULUAN

1.1.
1

PENDAHULUAN
Latar Belakang
Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi
metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim atau aktivitas
enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat sehingga
pertumbuhan sel juga terganggu. Enzim mengatur kecepatan dan
kekhususan ribuan reaksi kimia yang berlangsung di dalam sel.
Walaupun enzim dibuat di dalam sel, tetapi untuk bertindak sebagai
katalis tidak harus berada di dalam sel. Reaksi yang dikendalikan oleh
enzim antara lain ialah respirasi, pertumbuhan dan perkembangan,
kontraksi otot, fotosintesis, fiksasi, nitrogen, dan pencernaan. Secara
garis besar sumber enzim dapat digolongkan menjadi tiga, yaitu hewan,
tanaman dan mikroba.
Aktivitas enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, yaitu suhu; pH
dan keasaman; konsentrasi substrat, enzim, dan kofaktor; inhibitor
enzim; serta toksik enzim. Karena enzim adalah protein, maka enzim
dalam pakan yang rentan terdenaturasi atau rusak oleh enzim pencernaan
atau sesuatu yang dapat mengubah struktur enzim terutama suhu panas.
Umumnya enzim mengalami denaturasi pada suhu diatas 50 oC.
Walaupun demikian ada beberapa enzim yang tahan terhadap suhu tinggi,
misalnya taka-diastase dan tripsin.
Enzim yang akan dibahas dalam praktikum kali ini adalah enzim
urease, suksinat dehydrogenase, dan xantin oksidase. Enzim urease
merupakan enzim yang menguraikan urea menjadi ammonia dan
karbondioksida. Enzim suksinat dehydrogenase merupakan enzim yang
digunakan sebagai katalis dari reaksi enzim untuk mengkatalisis reaksi
oksidasi reversible, asam suksinat menjadi asam fumarat. Enzim xantin
oksidase termasuk golongan oksidase, yaitu kelompok enzim yang juga

dapat melepaskan hidrogen dari substrat dengan menggunakan oksigen


sebagai akseptornya.
2

Dasar Teori
A. UREASE
Enzim

urease

menguraikan

ureum

dan

kemudian

membentuk amonium karbonat. Amonium karbotan tersebut


bersifat alkalis sehingga dapat dideteksi dengan indikator PP
yang memiliki rentang pH 8,3-10,0 (tak berwarna-merah).
Ureum merupakan senyawa amonia yang berasal dari
metabolisme asam amino yang diubah hati menjadi ureum.
Ureum bermolekul kecil mudah berdifusi ke cairan ekstra sel,
kemudian akan dipekatkan dan diekskresikan melalui urin.
Ureum

bersifat

racun

dalam

tubuh,

enzim

urease

menghidrolisis ureum untuk menjadi urea sehingga dapat


dikeluarkan dari tubuh, pengeluarannya dari tubuh melalui
ginjal berupa urin.
Enzim urease berperan dalam ketersediaan energi internal
dan external bagi organisme untuk penggunaan urea atau
hidroksiurea sebagai sumber nitrogen. Urease ini banyak
ditemukan pada jack bean, kacang kedelai, dan beberapa biji
tanaman lainnya. Terdapat pula pada jaringan binatang dan
pencernaan mikroorganisme.
B. SUKSINAT DEHIDROGENASE
Enzim suksinat dehidrogenase (SDH) ini tidak hanya
untuk respirasi dan menghasilkan energi, tetapi juga berperan
sebagai pendeteksi tingkat oksigen dan supresi tumor. Enzim
SDH ini terdiri atas empat subunit: subunit A, B, C dan D
(Eng, et al., 20013).

Gambar 1. Struktur 3 dimensi enzim suksinat dehidrogenasi (Sumber:


https://www.studyblue.com/notes/note/n/ch-19-oxidative-phosphorylationand-photophosphorylation/deck/6490517)

Suksinat dehidrogenase juga disebut dengan suksinat


koenzim Q reduktase (SQR) atau kompleks II yang merupakan
enzim tetramik yang ditemukan pada beberapa bakteri dan
membran dalam mitokondria dari sel hewan mamalia. Enzim
ini diklasifikasikan sebagai protein + yang terdiri atas
bagian yang terpisahkan dari heliks dan lembaran . Enzim
ini mengkatalis oksidasi suksinat menjadi fumarat pada siklus
asam sitrat (TCA) dengan mensimultankan reduksi ubikuinon
menjadi ubikuinol pada rantai transfer elektron (RTE)
(Oyedotun dan Lemire, 2003).

Gambar 2. Mekanisme oksidasi suksinat menjadi fumarat dengan SDH


pada kompleks 2 membran dalam mitokondria (Sumber:
http://www.nature.com/nrc/journal/v5/n11/fig_tab/nrc1737_F1.html)

Reaksi perubahan suksinat menjadi fumarat diukur dengan


melakukan pengamatan terhadap senyawa penerima elektron
buatan yang tereduksi. Agar tereduksi, jalur perpindahan
elektron pada sistem mitokondria harus dihalangi dengan
penambahan natrium Aida atau kalium sianida. Senyawa ini
akan menghambat transfer elektron dari sitokrom a3 ke
penerima elektron terakhir yaitu oksigen hingga koenzim Q.
Sehingga elektron dari SDH-FADH2 dapat diambil oleh
penerima

elektron

buatan

seperti

pewarna

2.6-

diklorophenolindophenol (DCIP). Reduksi DCIP dapat diamati


dengan metode spektrofotometri dengan membandingkan
penyerapan warna larutan blangko dengan warna sampel.
Untuk zat penerima elektron sekaligus pemberi warna (DCIP)
yang asalnya berwarna biru akan tereduksi menjadi warna
bening (tanpa warna) (Hollywood et. al., 2010). DCIP atau

bisa juga disebut DCPIP ini memiliki nilai absorbansi


maksimal pada panjang gelombang 600nm.

C.
Gambar 3. Struktur malonat dan suksinat (Sumber:
https://www.studyblue.com/notes/note/n/citric-acid-cycle/deck/6314365)

Efek dari aktivitas enzim yang dipengaruhi oleh inhibitor


kompetitif dapat dilakukan dengan penambahan malonat pada
campuran reaksi. Malonat sendiri memiliki struktur molekul
mirip dengan suksinat. Hal ini akan menyebabkan malonat ikut
mengikat ke sisi aktif enzim suksinat dehidrogenase (Stryer,
2007).

Gambar 4. Mekanisme ikatan kompetitif substrat antara suksinat dengan


malonat pada enzim suksinat dehidrogenasi. (a) Substrat suksinat dan (b)
substrat malonat. (Sumber:
http://2012books.lardbucket.org/books/introduction-to-chemistry-generalorganic-and-biological/s21-08-enzyme-inhibition.html)

D. XANTIN OKSIDASE

Enzim xantin oksidase (XO) merupakan suatu kompleks


enzim yang terdiri dari molekul-molekul protein yang tiap
molekulnya tersusun atas 2 mol FAD (Flavin Adenine
Dinucleotide), 2 mol atom Mo dan 8 mol atom Fe. Enzim ini
terdapat pada hati dan otot tubuh manusia, satu unit xantin
oksidase dapat mengkonversi satu mol substrat (xantin)
menjadi asam urat tiap satu menit pada pH optimum (pH 7,5)
dan suhu optimum (250C) (Umamaheswari, 2009).
Enzim XO mengkatalis oksidasi hipoxantin menjadi
xantin lalu menjadi asam urat yang berperan penting pada
penyakit gout. Enzim xantin oksidase ini berperan penting
dalam perubahan basa purin menjadi asam urat. Enzim ini
mempunyai 2 bentuk, yaitu xantin oksidase dan xantin
dehidrogenase. Enzim xantin dehidrogenase juga dapat
dikonversi menjadi xantin oksidase (Hille, 2006). Pada saat
bereaksi dengan xantin untuk membentuk asam urat, atom
oksigen ditransfer dari molibdenum ke xantin. Perombakan
pusat molibdenum yang aktif terjadi dengan penambahan air
(Cos et al, 1998).
1.2.

RUMUSAN MASALAH
Bagaimana cara kerja beberapa enzim seperti urease,

suksinat

dehidrogenase, dan xantin oksidase?


1.3.

TUJUAN
Praktikum kali ini bertujuan untuk mempelajari cara kerja beberapa
enzim seperti urease, suksinat dehidrogenase, dan xantin oksidase.

BAB II
METODOLOGI PENELITIAN

UREASE
1
Alat:

1. Tabung Reaksi
2. Beaker Glass
3. Hotplate
4. Pipet Pasteur
Bahan:

5. Pipet Volume
6. Bulb
7. Klem

1. Urease 1%
3. Indikator phenolphtalein
2. Urease (Susu Kedelai)
4. Larutan sublimat
Cara Kerja:
- Ke dalam tabung yang berisi 5 ml larutan ureum 1%
tambahkan 1 tetes phenolphtalein 2% kemudian 1 ml larutan

urease. Perhatikan apa yang terjadi. Mengapa demikian ?


Lakukanlah percobaan seperti no. 1, tetapi terlebih dahulu

panaskan larutan urease sampai mendidih.


Lakukanlah percobaan seperti no. 1, tetapi terlebih dahulu
masukkanlah tetes sublimat ke dalam 1 ml larutan urease
yang akan dipakai. Perhatikan apa yang akan terjadi.

SUKSINAT DEHIDROGENASE
2.2.1 Alat:
1. Tabung Reaksi
2. Pipet Tetes
3. Pipet Volume
4. Bulb
2.2.2 Bahan:

5. Beaker Glass
6. Hotplate
7. Water Bath

2.2.3

1. Jaringan Otot Katak


5. Paraffin
2. Larutan Penyangga Pospat
3. Natrium Suksinat
4. Metilen Blue
Cara Kerja:
- Mula-mula jaringan otot katak (yang mengandung enzim
-

suksinat dehidrogenase dilumatkan dahulu sampai halus).


Ambil tiga tabung reaksi, tandai dengan nomor I, II, III isi
masing-masing dengan 10 g daging katak di atas, kemudian

tambahkan 1 m larutan penyangga pospat pH 6,8.


Taruhlah tabung I dalam air mendidih selama 5 menit.
Masukkan ke dalam tabung I, dan II masing-masing 1 ml
Natrium suksinat 0,05 N. ke dalam tabung III masukkan 1 ml

air.
Tambahkan pada tiap tabung 1 ml larutan metilen biru (1 :
20.000), kocok pelan-pelan. Kemudian lapisi dengan 10 tetes
paraffin (karena berat jenisnya lebih kecil dari air, paraffin
berada pada larutan permukaan, memisahkan larutan di

bawahnya dari udara luar). Jangan dikocok !


Inkubasikan ke tiga tabung ; pada suhu 37 o C di dalam waterbath, selama 1 jam. Apa yang nampak pada masing-masing
tabung ? jelaskan !

XANTIN OKSIDASE
2.3.1 Alat:

2.3.2

2.3.3

1. Tabung Reaksi
2. Pipet Tetes
3. Water Bath
4. Pipet Volume
Bahan:

5. Hotplate
6. Beaker Glass
7. Klem
8. Bulb

1. Susu Mentah
2. Metilen Blue Formaldehid
3. Paraffin
Cara Kerja:
- Sediakan 3 tabung reaksi, beri tanda X, Y, dan Z.

- Masukkan ke dalam tabung X dan dan Y 3 ml susu yang


mentah. Pada tabung Z masukkan 3 ml susu masak (warna
biru)

- Beri metilen biru formaldehid (25 mg MB dilarutkan dalam


195 ml air dan 5 ml formaldehid 40%) sebanyak 5-6 tetes

pada X, Y dan Z. Kocok sampai warnanya rata.


Tambahkan pada tabung X 8 tetes paraffin. Jangan dikocok !
Inkubasi pada 37o C selama 1 jam. Perhatikan apa yang
terjadi pada X, Y dan Z. Bagaimana perubahan warna pada
masing-masing tabung ? Jelaskan.

BAB III
HASIL DAN PEMBAHASAN
3.1 UREASE
Urease merupakan enzim yang mengkatalis hidrolisis dari urea menjadi
karbondioksida dan ammonia. Urease adalah enzim yang memecah nitrogen dan
ikatan karbon dalam senyawa amida seperti urea dan membentuk akhir ammonia.
Adanya ammonia membentuk lingkungan menjadi alkali yang menyebabkan pH
menjadi basa.
Prinsip kerja dari urease yaitu:
(NH2)2CO + H2O

CO2 + 2NH2
atau
Ureum
Ammonium karbonat
Urease oleh enzim urease menjadi ammonium
Ureum sebagai substrat dipecah
karbonat bersifat alkalis sehingga reaksi dapat dideteksi dengan indikator
phenophtalein (pp) yang memiliki rentang pH 8,3. Sebagai indikator warna,
phenolphthalein (pp) akan membuat larutan menjadi berwarna merah muda.
Gambar hasil reaksi:

Perlakuan 1
No
.

perlakuan 2

Perlakuan

Perlakuan 3
Hasil

1.

Ureum + urease +
Larutan berwarna
phenophtalein
merah muda
(tabung reaksi I)

2.

Ureum + urease
yang dididihkan +
phenophtalein
(tabung reaksi II)

Larutan
bening
keruh
(tidak
terdapat perubahan
warna)

Analisis
Reaksi ureum dengan
enzim
urease
menghasilkan
ammonium
karbonat
dengan suasana alkali.
Susana alkali membuat
phenophtalein (sebagai
indikator warna) bereaksi
dan merubah larutan
menjadi berwarna merah
muda.
Karena
dididihkan,
enzim urease mengalami
denaturasi
sehingga
reaksi tidak berlangsung.
Suasana larutan tetap
netral
sehingga
phenophtalein (sebagai
indikator warna) tidak
bereaksi
dan
tidak
terdapat
perubahan
warna pada larutan.

3.

Ureum + urease
+
HgCl2
(sublimat)
+
phenophtalein
(tabung reaksi III)

Larutan
bening
dengan endapan di
bawah
tabung
(tidak
terdapat
perubahan warna)

HgCl2 berperan sebagai


inhibitor
kompetitif
enzim urease sehingga
reaksi tidak berlangsung.
Suasana larutan tetap
netral
sehingga
phenophtalein (sebagai
indikator warna) tidak
bereaksi
dan
tidak
terdapat
perubahan
warna pada larutan.

Dari percobaan cara kerja enzim urease tersebut dapat disimpulkan peran dari
bahan yang digunakan:

Phenophtalein: bertindak sebagai indikator warna. Warna berubah menjadi


merah muda pada suasana alkali

HgCl2: bertindak sebagai inhibitor kompetitif

Ureum: bertindak sebagai substrat


3.2 SUKSINAT DEHIDROGENASE
Reaksi dehidrogenase melepaskan hidrogen dan pada reaksi ini akseptor
hydrogen tersebut bukan oksigen tetapi NAD atau NADP. Enzim suksinat
dehidrogenase merubah suksinat menjadi fumarat dalam siklus krebs.
Prinsip kerja dari enzim ini yaitu:
Suksinat
Fumarat
Suksinat
Enzim suksinat dehidrogenase mengkatalisis hidrogen. Pada percobaan ini,
Dehidrogenase
methylene blue (MB) berperan sebagai akseptor hidrogen yang dilepaskan enzim
suksinat dehidrogenase sehingga larutan menjadi tidak berwarna.
MB + H2
Gambar hasil reaksi:

MBH2 (Leuko methylene blue) <tidak berwarna>

Paraf
Paraf

Paraf
MB
tidak
terjadi

MB
tidak
terjadi

Otot
katak

No
.

Otot Hasil
katak

Otot
Perlakuan
katak

Leuko
MB

Analisis

Karena dididihkan, enzim

Daging
dalam
1.

mendidih

katak
air
+

natrium suksinat

suksinat
Larutan berwarna
biru tua

(tabung reaksi I)
2.

mengalami
sehingga

dehidrogenase
denaturasi
reaksi

tidak

berlangsung dan larutan


tidak

mengalami

perubahan warna.
Daging katak + Larutan berwarna Pada tabung reaksi II ini,
natrium suksinat biru
(tabung reaksi II)

muda

terbentuk

dan reaksi dapat berlangsung.


warna Hidrogen yang dilepas

jernih di atas otot oleh reaksi ditangkap oleh


katak
banyak

(lebih methylene blue sehingga


dari terjadi perubahan warna

tabung reaksi III (tampak jernih di atas otot


banyak)

katak).
Pada tabung 3 dikarenakan
tidak

Larutan

tetap

Daging katak + 1 berwarna biru tua


3.

ml air (tabung dan


reaksi III)

warna

terbentuk
jernih

atas otot katak

di

terdapat

Na-

Suksinat, yang merupakan


substrat
suksinat

dari

enzim

dehydrogenase,

maka enzim tidak akan


bekerja sama sekali, dan
akibatnya tidak terjadi hal
yang

signifikan

dengan

tabung 3.

Dari percobaan cara kerja enzim suksinat dehidrogenase tersebut dapat


disimpulkan peran dari bahan yang digunakan:

Natrium suksinat: bertindak sebagai substrat

Paraffin: berfungsi untuk mencegah kontak larutan dengan udara sehingga


hidrogen yang dihasilkan dari reaksi tidak akan berikatan dengan oksigen

yang membuat reaksi kembali (reaksi balik).


Methylene blue: senyawa organic sintetik beerwarna biru yang berubah
menajdi tidak berwarna jika berikatan dengan hidrogen karena membentuk

leuko methylene blue.


Otot katak yang dilumatkan: dengan dilumatkan, luas permukaan
bertambah sehingga enzim yang dihasilkan lebih banyak.

3.3 XANTIN OKSIDASE (SCHARDINGER)


Enzim xantin oksidase dapat mengoksidasi xantin dan aldehid. Enzim ini
mengkatalisis oksidasi hipoxantin menjadi xantin dan oksidasi xantin menjadi
asam urat. Susu mengandung enzim ini. Reaksi yang terjadi berlangsung secara
anaerobik dan dapat ditunjukkan bila terdapat akseptor hidrogen yang sesuai
seperti methylene blue. Jalannya reaksi dapat dilihat dari perubahan warna bila
menjadi tidak berwarna.
Prinsip kerja dari enzim ini xantin oksidase yaitu:
Xantin
Asam Urat
Xantin
Oksidase
Enzim xantin oksidase yang terdapat dalam susu melepas hidrogen dan dalam
reaksi enzimatik ini, methylene blue (MB) berperan sebagai akseptor hidrogen
sehingga mengubah warna larutan menjadi tidak berwarna:
MB + H2

MBH2 (Leuko methylene blue) <tidak berwarna>

Gambar hasil reaksi:

para

sus

No
.
1.

Perlakuan

2.

Susu mentah +
metilen
biru
formaldehid
(tabung reaksi
Y)

Hasil

Susu mentah + Larutan berubah


metilen
biru menjadi
formaldehid + berwarna putih
parafin (tabung
reaksi X)

Larutan
tetap
berwarna
biru
(putih kebiruan)
pada bagian atas,
sedangkan
bagian
bawah
berubah
berwarna putih

Analisis
Enzim xantin oksidase
yang terkandung dalam
susu
mengoksidasi
formaldehid.
Parafin
mencegah hidrogen yang
dihasilkan pada reaksi tidak
berikatan dengan oksigen
(menahan udara luar tidak
masuk
ke
dalam,
mendukung kerja enzim
xantin
oksidase
yang
bekerja secara anaerob)
sehingga
hidrogen
berikatan dengan metilen
biru
(terjadi
oksidasi)
menjadi metilen biru hidrat
(MBH2)
yang
tidak
berwarna.
Enzim xantin oksidase
yang terkandung dalam
susu
mengoksidasi
formaldehid. Karena tidak
terdapat parafin, hidrogen
yang dihasilkan pada reaksi
di bagian atas larutan akan
bereaksi dengan oksigen
sehingga
reaksi
balik
terjadi
(metilen
biru
mengalami
reduksi
kembali) dan membuat
warna larutan kembali
berubah menjadi warna
biru. Sedangkan hidrogen

3.

yang dihasilkan pada reaksi


di bagian bawah larutan
berikatan dengan metilen
biru menjadi metilen biru
hidrat (MBH2) sehingga
terjadi perubahan warna.
Susu masak + Larutan
tetap Enzim xantin oksidase
metilen
biru berwarna biru
mengalami
denaturasi
formaldehid +
akibat dididihkan sehingga
parafin
enzim
tidak
dapat
mengoksidasi
aldehid
dengan baik (reaksi tidak
berlangsung) dan larutan
tidak mengalami perubahan
warna.

Pada percobaan yang kami lakukan, hasil tabung reaksi X dan Y tidak sesuai
dengan yang seharusnya seperti yang telah dijelaskan pada table di atas. Hal ini
mungkin disebabkan oleh kelalaian saat melakukan percobaan, atau mungkin
dikarenakan susu yang digunakan pada saat percobaan bukan susu mentah segar
atau bisa saja susunya sudah terkontaminasi oleh bakteri sehingga sudah terjadi
beberapa reaksi kimia (reduksi) yang dilakukan oleh bakteri.

BAB IV
KESIMPULAN
4.1 Enzim Urease
4.1.1 Phenophtalpin bertindak sebagai indikator warna. Warna berubah
menjadi merah muda pada suasana alkali menandakan ada aktivitas
enzim urease
4.1.2 HgCl2 bertindak sebagai inhibitor kompetitif.
4.1.3 Ureum bertindak sebagai substrat.
4.2 Enzim Suksinat Dehidrogenase
4.2.1 Aktivitas enzim suksinat dehidrogenasi dipengaruhi oleh faktor
konsentrasi dari Enzim itu sendiri.
4.2.2 Enzim suksinat dehydrogenase memiliki aktivitas enzim yang baik
dalam
suhu 37oC (sama dengan suhu tubuh).
4.2.3 Enzim ini memiliki substrat suksinat dan memiliki inhibitor Malonat
karena strukturnya yang mirip.
4.2.4 Pemanasan yang dilakukan terlebih dahulu pada enzim
mengakibatkan
enzim sebagian atau seluruhnya terdenaturasi.
4.2.5 Paraffin berfungsi mencegah kontak larutan dengan udara sehingga
hidrogen yang dihasilkan dari reaksi tidak akan berikatan dengan oksigen
yang membuat reaksi kembali (reaksi balik).
4.3 Enzim Xantin Oksidase
4.3.1 Enzim schardinger bekerja pada kondisi anaerob.
4.3.2 Enzim schardinger bekerja pada kondisi anaerob.
4.3.3 Pemanasan dapat menurunkan kerja enzim schardinger.
4.3.4 Semakin lama warna biru berubah menjadi putih maka semakin baik
susu tersebut karena bakteri penghasil senyawa reduksi semakin sedikit.

BAB V
DAFTAR PUSTAKA
http://www.ruf.rice.edu/~bioslabs/studies/mitochondria/mitokrebs.html (diakses
pada tanggal 27 Mei 2016, pada pukul 16.56)
http://en.wikipedia.org/wiki/Succinate_dehydrogenase (diakses pada tanggal 27
Mei 2016, pada pukul 17.12)
http://www.jbc.org/content/250/18/7114.full.pdf (diakses pada tanggal 27 Mei
2016, pada pukul 17.57)
http://proteopedia.org/wiki/index.php/Succinate_Dehydrogenase (diakses pada
tanggal 27 Mei 2016, pada pukul 22.43)
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/rules.html (diakses pada tanggal 27
Mei 2016, pada pukul 23.17)
Huda, C, Melki, Sani. 2012. Penapisan Aktivitas Antibakteri dari Bakteri yang
Berasosiasi dengan Karang Lunak Sarcophyton sp. Maspari Journal. Vol
4(1): 69-76.
Eng, C., Kiurus, M., Magali, F.J., & Aaltonen, L. A. (2003). A rol for
mitochondrial enzymes in inherited neoplasia and Beyonce. Nature
Reviews: Cancer, 3, 193-2003
Oyedotun KS, Lemire BD. (2004). The quaternary structure of the
Saccharomyces cerevisiae succinate dehydrogenase. Homology modeling,
cofactor docking,
Chem.

Mar

and molecular dynamics simulation studies. J Biol


5;279(10):9424-31.

Epub

2003

Dec

12.

PMID:14672929 doi:10.1074/jbc.M311876200
Stryer. 2007. Biochemistry, 6th Edition. W.H. Freeman & Company Hollywood,
K.A., Shadi, I.T., Goodacre, R. (2010). Monitoring the Succinate
Dehidrogenase Activity Isolated from Mitochondria by Surface Enhanced
Raman Scattering. J. Phys. Chem. C., 114, 7308-7313.
[Anonim]. 2003. Milk Mikrobiologi. North Carolin State Laboratory Public Health
Environtmental Science-Microbiologi

[Anonim]. 2005. Lebih Baik Mengonsumsi Susu Segar.


http://www.dnet.net.id/kesehatan/tipssehat/detail.php?id=8107 (diakses
pada 27 Mei 2016)
[Anonim]. 2006. Raw Milk. Wikimedia Foundatuon, Inc. GNU Free
Documentation License 11:19. http://en.wikipedia.org/wiki/Raw_milk
(diakses pada 27 Mei 2016)