Toxicologa alimentaria

Tema: GLUCSIDOS CIANOGNICOS E INHIBIDORES ENZIMTICOS

Equipo 2:
Los glucsidos cianognicos (o cianoglucsidos) son compuestos que
producen cido cianhdrico (HCN) por tratamiento cido o hidrlisis enzimtica,
pero relativamente estables a pH neutro , estn formados por una azcar y un
acido cianhdrico, Se han identificado en aproximadamente 2000 especies de
plantas superiores . Son parte de la familia de toxinas naturales de origen
vegetal llamadas ciangenos.
Los precursores biosintticos de los GC son los L-aminocidos. Estos

son

hidroxilados, seguidamente los N-hidroxilaminocidos son convertidos en

aldoximes que a su vez se convierten en nitrilos y son hidroxilados en hidroxinitrilos, y despus glucosilados en GC.
La produccin de Glucsidos Cianognicos se lleva a cabo normalmente una
enzima hidroltica

(-glucosidasa). La enzima y el GC se juntan cuando la

estructura de la clula de la planta se rompe con la descomposicin en

sacrido y una cianohidrina. Entonces la cianohidrina se puede descomponer
rpidamente en CNH y un aldehdo o una cetona.
El CN-, liberado por la hidrlisis enzimtica, se une a la citocromoxidasa (IV) de
la cadena respiratoria mitocondrial, inhibiendo su accin, ocurren alteraciones
en la cadena respiratoria, llevando a una reduccin en la liberacin de ATP, y
por consecuente a problemas de anoxia histotxica (falta de oxigeno txica
para los tejidos).
Intoxicacin y Eliminacin
La dosis letal mnima en humanos se encuentra entre 0.5 y 3.5 mg/kg de peso
corporal.
En su manifestacin aguda, la intoxicacin se manifiesta con confusin
mental, estupor, dolor

al

respirar

respiraciones

aceleradas,

parlisis

muscular, aceleracin del pulso, dolor de cabeza, mareos, vmitos, diarrea,

cianosis y/o convulsiones.

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Equipo 2:
El proceso de detoxificacin de cianuro participan enzimas intracelulares
(sulfotransferasas),

catalizan la adicin de azufre al cianuro de modo

irreversible formando tiocianato, que posteriormente es eliminado en la orina.

INHIBIDORES ENZIMATICOS
Sustancia que reduce o elimina completamente la capacidad de un enzima
para actuar como catalizador, tambin se puede definir como cualquier ligando
que disminuya la velocidad de reaccin bloqueando la catlisis.
Se divide en dos clasificaciones que son los inhibidores reversibles y no
reversibles, entre los reversibles se encuentra un subgrupo dividido en:

Competitivos: son un tipo de inhibicin en la que el inhibidor no permite que la

enzima se una al sustrato. Una forma de evitar esto es aumentando la concentracin

de sustrato.
Acompetitivos: El inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato.
No competitivos: tipo de inhibicin en la que el inhibidor no compite con el
sustrato, sin embargo al unirse el inhibidor en el centro activo cambia la forma del
centro activo en el cual el sustrato se unir y no permite que se una.

Como ejemplo de estos imitadores de sustratos tenemos el ritonavir, un

inhibidor de proteasa de carcter peptdico, cabe destacar que los
inhibidores

de

proteasa

son

una

clase

muy

efectiva

de

frmacos

antirretrovirales usados para tratar el VIH.

La estructura del ritonavir (figura de la derecha), un inhibidor de la
proteasa, consiste en un pptido con tres enlaces peptdicos. Dicha
estructura se asemeja a la protena que es el sustrato de la proteasa del
VIH, por lo que ambos compiten por la unin al sitio activo de la enzima.

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Referencia
Camean, A. M. (2006). Toxicoloiga Alimentaria. Madird: Daz de Santos.
Macarulla, J. M., Marino, A., & Macarulla, A. (2002). Enzimas. En J. M. Macarulla, A.
Marino, & A. Macarulla, Bioqumica cuantitativa (pgs. 306-314). Barcelona:
REVERT.

Bqmenmh.blogspot.mx.
ENZIMATICOS.

(2016).

Bioqumica

[online]

Mdica

ENMH:

INHIBIDORES

Available

http://bqmenmh.blogspot.mx/2009/04/inhibidores-enzimaticos.html
4 Sep. 2016].

at:
[Accessed