ESTUDO DIRIGIDO SOBRE ENZIMAS

Erick Ramalho Saraiva

1) Conceitue e mostre a funo de uma enzima.
R: Enzimas so grupos de substncias orgnicas de natureza normalmente proteica (existem
tambm enzimas constitudas de RNA, asribozimas), com atividade intra ou extracelular que tm
funes catalisadoras

2) Quais so as caractersticas de uma enzima?

- Todas enzimas so protenas;
- Enzimas so os mais eficientes catalizadores conhecidos;
- Enzimas so extremamente especficas;

3) Explique como uma enzima aumenta a velocidade de reao na ordem de 108.

R: A presena de uma enzima diminui a energia de ativao necessria para que as molculas de
substratos cheguem ao estado de transio. A concentrao de molculas em estado de transio
aumenta consideravelmente. Como resultado a velocidade de reao catalisada muito maior de
que a reao no catalisada. Os catalizadores enzimticos aumentam a velocidade de uma reao
em vrias ordens de grandeza.

4) Classifique as enzimas mostrando exemplos de cada classe.

R: - Oxidorredutases Transferncia de eltrons. Ex.: Deridrogenares;
- Transferases Reaes de transferncias de grupos. Ex.: Quinase;
- Hidrolases Reaes de hidrlise. Ex.: Peptidases;
- Liases Adio de grupos a ligaes duplas. Ex.: Descarboxilase;
- Isomerases Produzem formas isomricas. Ex,: Epirnerase;
- Ligases Formao de ligaes. Ex.: Sintetase;

5) Esquematize uma reao enzimtica e mostre como se determina a atividade

de uma enzima.
R: Reao enzimtica:

E= Enzima S= Substrato P= Produto ES e EP so complexos transitrios de enzimas com o

substrato e da enzima com o produto.

6) Diferencie cofator e coenzima na reao enzimtica.

R: Cofatores so componentes da reao enzimtica que auxiliam as enzimas no papel cataltico.
Podem ser ons, molculas orgnicas no proteicas. Coenzimas so associaes com tais
cofatores.

7) Quais so os fatores que afetam a atividade de uma enzima?

R: So:
- A energia de ligao, que contribui para a especificidade da reao e a catlise;
- Grupos catalticos especficos contribuem para a catlise;
- Concentrao de substrato;
- Temperatura;
- Grau de acidez pH.

8) Mostre o que voc entende sobre pH timo e Temperatura tima?

R: So valores adequados de temperatura e de pH para que uma enzima atinja seu nvel mximo
de atividade.

9) Por que uma enzima no pode ser mantida no pH e na temperatura tima?

R: Porque a agitao das molculas se torna enorme e as ligaes que mentem a estrutura da
enzima se rompem e ela se desnatura.

10) Como se determina o efeito da concentrao de substrato sobre a atividade

enzimtica?
R: Os parmetros utilizados que mantem a maior atividade enzimtica so pH e temperatura
timas. Atravs disto se pode medir a velocidade de reao.

11) O que representam os parmetros cinticos Km (constante de MichaelisMenten) e Vmax? Exemplifique.

R: A constante de Michaelis Km definida como a concentrao para a qual a velocidade da
reaco enzimtica metade de Vmax.

12) Quais so os tipos de inibio enzimtica e como so detectadas pelos

parmetros cinticos?
R: - Inibio Reversvel Competitiva Km diferente e Vmax igual;
- Inibio Reversvel No competitiva Km igual e Vmax diferente;
- Inibio Irreversvel Km diferente e Vmax Diferente.

13) O que voc entende sobre imobilizao de enzimas e quais so as vantagens?

R: Desenvolvimento de sistemas contnuos;
Maior establidade enzimtica;
Uso mais eficiente do catalisador atravs de reutilizaes;
Flexibilidade no projeto de reatores;
Efluentes livres de catalisadores;
Maior versatilidade na etapa de separao;
Possibilidade de utilizao das enzimas in-natura.

14) Quais so as formas de imobilizao?

R: Os mtodos de imobilizao de enzimas ou clulas so classificados em geral entre mtodos
fsicos e qumicos. Na imobilizao atravs do mtodo fsico, as enzimas ou clulas so
aprisionadas no interior de microcpsulas ou membranas de parece semipermevel, sem nenhum
tipo de interao entre a enzima e suporte, no qual molculas mais simples como substratos e
produtos conseguem se difundir do meio reacional e entrar em contato com o stio cataltico das
enzimas, enquanto molculas mais complexas, como as protenas, no so capazes de se
difundirem pela parede, ficando retinas no interior do suporte.
Entretanto, no mtodo de imobilizao via ligao qumica, as protenas so ligadas na superfcie
dos suportes, seja por absoro inica ou ligaes de van der waals e at mesmo, em muitos
casos, por uma ligao covalente entre os resduos de aminocidos constituintes da enzima e
grupos reativos na estrutura do suporte.

15) Como funciona um glicosmetro, atualmente usado pelos diabticos para

dosar glicose?
R: A principal funo do dispositivo eletrnico identificar o nvel glicmico do sangue,
fornecendo dados que sero utilizados para acompanhar e evoluo do problema. Para o
paciente, o funcionamento no tem mistrio: a pessoa deve realizar um pequeno furo em um dedo
da mo (geralmente o indicador) e extrair uma gota de sangue, depositando-a em uma fita
especfica, que introduzida no equipamento. Os glicosmetros so compostos por uma fita
reagente que entra em contato com um reflectmetro. Na maioria dos sistemas, a glicose do
sangue capilar oxidada para cido glucnico e perxido de hidrognio aps o contato do
sangue nas fitas reagentes que contm glicose oxidase ou peroxidase. Esta reao leva a uma
alterao na cor da fita que pode ser interpretada pelo mtodo fotomtrico ou pelo mtodo
amperomtrico. Existem tambm sistemas fotomtricos de monitorizao de glicose baseados na
avaliao da reao da glicose com a hexoquinase. Quando o sangue aplicado tira reagente, a
glicose fosforilada em glicose-6-fosfato. Este depois oxidado com reduo concomitante do
NAD. O NADH formado diretamente proporcional quantidade de glicose presente na amostra.
Em seguida, o NADH, na presena de outra enzima, reduz o corante e um produto colorido
gerado. A tira com o sangue capilar inserida no fotmetro, que mede a reflectncia da reao,
sendo ento utilizado um algoritmo para calcular e quantificar a glicose daquela amostra.