Laila Purnama Rahmah Sari

14630001

Apa itu Hemoglobin?

Hemoglobin hadir dalam sel darah merah dan merupakan bahan kimia penting yang
membawa oksigen dari paru-paru ke bagian lain dari tubuh. Hal ini metalloprotein memiliki
struktur kuarterner yang mengandung zat besi dan melakukan fungsi penting mengangkut
oksigen melalui sel darah merah dalam darah pada mamalia serta hewan lainnya.
Hemoglobin juga memenuhi efek modulasi dan transportasi gas sebagai tugas yang berbeda,
meskipun akan berbeda dari spesies ke spesies dan kemungkinan besar sama sekali berbeda
dalam invertebrata. Beberapa oksigen terlarut dalam darah sementara beberapa yang terikat
pada hemoglobin. Namun, semakin banyaknya molekul oksigen yang dibawa dengan
hemoglobin, yang lebih banyak oksigen dalam mencapai setiap bagian dari tubuh. Oleh
karena itu paket bahan kimia ini yang dikenal sebagai hemoglobin melakukan tugas yang
paling penting untuk mengikat oksigen itu sehingga mencapai masing-masing dan setiap
bagian tubuh.
Advertisement
Apakah dua komponen hemoglobin?
Nama hemoglobin terbuat dari campuran heme dan globin. Globin adalah protein globular di
mana heme-atom besi tertanam bahan kimia yang utama yang mengikat oksigen. Jenis umum
dari hemoglobin terdiri dari empat subunit:
Dua subunit alpha () atau globin
Dua subunit beta () atau globin
Semua unit ini terdiri dari peregangan protein panjang yang biasanya melingkar dalam bentuk
delapan heliks alfa. Kelompok heme adalah cincin atom karbon memiliki atom besi tertanam
di tengah. Atom besi ini aman dilindungi di tengah karena atom ini mampu menahan oksigen
dengan membentuk ikatan kimia. Ion besi mengikat enam sedangkan oksigen membentuk
ikatan kovalen koordinat dengan itu dan akan dirilis dalam darah di tempat yang tepat. Besi
adalah logam transisi memiliki warna merah dan itulah alasan mengapa darah berwarna
merah.
Bagaimana struktur hemoglobin?
Ini adalah molekul tetramer dimana terdiri rantai globin alpha dari 141 asam amino
sedangkan rantai beta globin merupakan 146 asam amino. Kedua protein globin memiliki
struktur tersier dan sekunder yang sama memiliki 8 segmen heliks masing-masing. Juga
setiap rantai globin terdiri dari 1 Hemme molekul yang terdiri dari cincin porfirin yang

Laila Purnama Rahmah Sari

14630001

mengandung 4 molekul pirol dihubungkan bersama siklis bersama dengan ligan ion besi yang
terikat pada pusat. Molekul Hemme ini ditempatkan di antara protein globin helix E dan helix
F. Subunit rantai globin yang hadir dalam dua dimmer dan sangat terikat satu sama lain.
Apa fungsi hemoglobin?
Molekul hemoglobin dengan bantuan faktor kimia eksternal mengambil molekul oksigen di
paru-paru dan kemudian mengirimkannya ke berbagai jaringan tubuh kita. Regulator terbesar
afinitas oksigen dalam hemoglobin adalah oksigen itu sendiri. Jika dalam paru-paru, tingkat
oksigen yang tinggi hemoglobin menunjukkan afinitas yang lebih besar terhadap molekul
oksigen dan karena memiliki lebih banyak batas oksigen, sifat afinitas meningkat dan
sebaliknya. Ketika oksihemoglobin mengikat dengan kapasitas maksimal, menjadi jenuh
tetapi afinitas terhadap oksigen meningkat sedangkan bila molekul oksigen longgar afinitas
mengikat ini menurun. Kegiatan regulasi ini disebut sebagai kooperatititas dan merupakan
fungsi penting karena memungkinkan jumlah maksimum hemoglobin yang akan dibawa ke
jaringan dan juga memungkinkan deoxyhemoglobin yang melepaskan jaringan oksigen.
Faktor eksternal kimia yang membantu dalam afinitas regulasi oksihemoglobin meliputi pH,
DPG (2, 3-diphosphoglycerate) dan karbon dioksida.

Apa penyakit hemoglobin C, S-C dan E?

Ini adalah kondisi yang diwariskan yang terjadi karena adanya sel darah merah berbentuk
tidak normal dan juga karena anemia- kronis yang dihasilkan dari kehancuran sel darah
merah. Hemoglobin C, S, dan E yang dikenal sebagai bentuk hemoglobin abnormal dan ini
disebabkan oleh gen abnormal yang diwariskan secara genetis. Hemoglobin C kebanyakan
ditemukan pada orang kulit hitam sedangkan penyakit Hemoglobin E lebih umum pada orang
di Asia Tenggara. Penyakit hemoglobin SC ditemukan ketika salah satu darah merupakan
sabit salinan gen sel dan satu gen salinan penyakit hemoglobin C.

Struktur Mioglobin

Laila Purnama Rahmah Sari

14630001

Mioglobin (BM 16700, disingkat Mb) merupakan protein pengikat oksigen yang
relatif sederhana, ditemukan dalam konsentrasi yang besar pada tulang dan otot jantung,
membuat jaringan ini berwarna merah yang berfungsi sebagai penyimpan oksigen dan
sebagai pembawa oksigen yang meningkatkan laju transpor oksigen dalam sel otot. Mamalia
yang menyelam seperti ikan paus yang menyelam dalam waktu lama, memiliki mioglobin
dalam konsentrasi tinggi dalam ototnya. Protein seperti mioglobin juga banyak ditemukan
pada organisme sel tunggal. Mioglobin merupakan polipeptida tunggal dengan 153 residu
asam amino dan satu molekul heme. Komponen protein dari mioglobin yang disebut globin,
merupakan rantai polipeptida tunggal yang berisi delapan -heliks (Gambar 1). Sekitar 78%
residu asam amino dari protein ditemukan dalam -heliks ini.
Lipatan rantai globin membentuk celah yang hampir terisi gugus heme. Heme bebas [Fe2+]
mempunyai afinitas tinggi terhadap O2 dan dioksidasi searah membentuk hematin [Fe3+].
Hematin tidak dapat mengikat O2. Interaksi nonkovalen antara sisi asam amino rantai dan
cincin porfirin nonpolar yang mengandung celah sisi ikat oksigen meningkatkan afinitas
heme terhadap O2. Peningkatan afinitas melindungi Fe2+ dari oksidasi dan memungkinkan
pengikatan oksigen yang reversibel. Semua asam amino yang berinteraksi dengan heme
nonpolar kecuali dua histidin, yang berikatan langsung dengan atom besi heme dan histidin
yang lain menstabilkan sisi ikat oksigen. Ketika oksigen terikat pada heme bebas, aksis dari
molekul oksigen posisinya pada sudut ikatan Fe-O (Gambar 2a), berlawanan dengan hal ini,
ketika CO2 berikatan dengan heme bebas Fe, C dan O berada pada garis lurus (Gambar 2b).
Kedua kasus tersebut mencerminkan geometri orbital hibridisasi masing-masing ligan. Pada
mioglobin, His64 (His E7), pada sisi ikat O2 heme, terlalu jauh untuk berkoordinasi dengan
heme besi, tetapi berinteraksi dengan ligan yang terikat pada heme. Residu ini disebut distal
his, yang tidak berefek pada pengikatan oksigen (Gambar 2c) tetapi dapat menghalangi
pengikatan linier CO, menjelaskan pengurangan pengikatan CO ke heme.