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BIOQUMICA

Prof Cristina
AMINOCIDOS E PROTENAS

Aminocidos so as unidades estruturais das protenas. Quimicamente contm um Grupo

Carboxlico (
COOH) e um Grupo Amina (
NH2). Ambos esto ligados ao mesmo tomo de
carbono, chamado de carbono alfa. Portanto os aminocidos das protenas so conhecidos como alfa
aminocidos. Alm de um tomo de hidrognio outro tomo ou grupo de tomos se liga ao carbono alfa,
chamado de radical ou cadeia lateral.
Os aminocidos mais comuns apresentam frmula geral:
H
H
O
NH2
C
C
OU
NH2
C
COOH
OH
R
R

o radical ou tambm chamado de Cadeia Lateral

H 20 principais aminocidos encontrados nas protenas, cada um com uma cadeia lateral
caracterstica, isto , o que vai mudar na formula (estrutura do aminocido s o radical)
Exemplos:
H

H
O

NH2

NH2

COOH

OH
H

CH3

Glicina

Alanina

OBS.: Em qualquer livro de Bioqumica vocs encontram as formulas dos 20 aminocidos. Mas s
para ter esta informao, no h necessidade de decorar as frmulas dos aminocidos. Vocs tem
que saber a formula geral, o radical sempre ser dado.

Propriedades dos Aminocidos

As cadeias laterais dos aminocidos podem ser do tipo : polar ou no polar. As polares podem ser
eletricamente neutras oucarregadas.
A polaridade e a carga dos aminocidos so importantes para a determinao da forma das
molculas das protenas.
Os grupos amina e carboxlico de um aminocido livre so tambm eletricamente carregados,
chamados de ons dipolares ou zwitterions.
H
O
NH3+

C
O-

R
A natureza do aminocido e o pH da soluo determina a forma existente. Existe um pH particular
para cada aminocido conhecido como ponto isoeltrico, onde as concentraes das formas aninicas e
catinicas so iguais. No pH dos fludos corporais, os aminocidos existem principalmente nas suas formas
carregadas.
Todos os aminocidos, exceto a glicina, tem estereoismeros tipo imagem especular. Cada
aminocido quiral do nosso corpo tem a configurao L, que lhe atribuda com base na semelhana com o

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arranjo dos grupos ao redor do carbono alfa no L-glicerandedo. As bactrias podem sintetizar aminocidos
com a configurao, alguns deles so componentes de antibiticos.

Relao dos Aminocidos

ALANINA
ARGININA
ASPARAGINA
CIDO ASPRTICO
CISTENA
CIDO GLUTMICO
GLUTAMINA
GLICINA
HISTIDINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
METIONINA
FENILALANINA
PROLINA
SERINA
TREONINA
TRIPTOFANO
TIROSINA
VALINA

(ALA)
(ARG)
(ASN)
(ASP)
(CYS)
(GLU)
(GLN)
(GLY)
(HIS)
(ILE)
(LEU)
(LYS)
(MET)
(PHE)
(PRO)
(SER)
(THR)
(TRP)
(TYR)
(VAL)

Dez destes aminocidos ( ) so conhecidos como

aminocidos essenciais. Estes aminocidos
no podem ser sintetizados pelo organismo ,
mas so requeridos para o crescimento normal
e a manuteno dos tecidos. Portanto, temos
que inclu-los na nossa dieta.
OBS.: Arginina pode ser sintetizada mas requerida em maiores quantidades p/crescimento e desempenho normais.

LIGAO PEPTDICA
Os aminocidos sofrem uma reao entre o grupo carboxlico de uma molcula e o grupo amina
de outra. Nesta reao de condensao, uma molcula de gua liberada (desidratao), e uma ligao
amida se forma. Esta ligao amida substituda conhecida como ligao peptdica. A molcula resultante
chamada de dipeptdeo, porque consiste de 2 aminocidos. Se este dipeptdeo reage com um terceiro
aminocido, um tripeptdeo se forma. Estas molculas relativamente pequenas so chamadas de
oligopeptdeos. Quando at 50 unidades se ligam dessa forma, elas formam os polipeptdeos ou
simplesmente peptdeos. Existem peptdeos naturais biologicamente importantes, entre eles encontramos
hormnios de mamferos, fatores de crescimento e produtos bacterianos.
As protenas consistem de poliptdeos grandes que ocorrem naturalmente. Em geral tem mais de 50
aminocidos.
H

H
O

NH2

H
OH

N
H

R1

C
OH

R2

OBS.: Para fazer a ligao peptdica, sempre retiramos o OH do grupo carboxila do primeiro
aminocido e retiramos o H do grupo amina do segundo aminocido que participa da ligao,
conforme est circulado na figura, depois s unir o carbono do 1 aminocido ao nitrognio do 2
aminocido, atravs da ligao covalente, como no exemplo abaixo.
H

H
O

NH2

N
H

R1

C
OH

R2
ligao peptdica

PROTENAS
As protenas constituem o nosso mais abundante polmero biolgico. Elas perfazem mais da
metade do peso seco de nossas clulas. H vrios milhares de diferentes protenas, e cada uma

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desempenha uma funo especial. As funes das protenas so diversificadas, realizam reaes, protejem
nosso organismo, atuam como reguladores, transportam substncias, etc.
ESTRUTURA DAS PROTENAS existem 4 nveis de organizao estrutural das protenas:
1. Estrutura Primria : a sequncia dos vrios aminocidos unidos por ligao peptdica. A estrutura
primria a espinha dorsal de uma protena. Ela descreve o comprimento da cadeia principal e o
arranjo de suas cadeias laterais. a estrutura primria que determina a funo de uma protena no
nosso corpo. Devido ao seu grande tamanho as protenas so conhecidas como macromolculas.
A troca de um nico aminocido num total de muitas centenas pode alterar completamente as
propriedades da protena e afetar sua funo. Ex.: Na anemia falciforme, a hemoglobina das
hemcias defeituosa. Dos cerca de 150 aminocidos de cada uma de suas cadeias, apenas 1, o cido
glutmico foi substitudo pela valina. Como resultado, as hemcias tomam uma forma de foice, tornamse frageis, causando hemlise e em consequncia anemia.
2. Estrutura Secundria : dada pelo enovelamento desta cadeia, geralmente em forma de alfa hlices
(arranjo em espiral), como se a cadeia peptdica fosse enrolada ao longo de um basto imaginrio.
Quem estabiliza esta estrutura so as ligaes pontes de hidrognio.
Outro tipo de arranjo, dentro da estrutura ssecundria o chamado folha pregueada, que formada de
cadeias polipeptdicas correndo em paralelo.
3. Estrutura Terciria : uma complexa forma tridimencional, resultante das dobras da cadeia
polipeptdica sobre si mesma (enovelamento). Quem garante este tipo de estrutura so as ligaes
pontes de hidrognio, as pontes dissulfeto e as pontes salinas.
4. Estrutura Quaternria : so subunidades polipeptdicas, formando superestruturas. Ex.: a hemoglobina
contm 4 subunidades. Quem garante este tipo de estrutura so as ligaes pontes de hidrognio
,pontes dissulfeto e as pontes salinas.
PROPRIEDADES DAS PROTENAS
Cada protena do nosso corpo tem uma forma normal chamada conformao nativa. Esse arranjo
requerido para a protena realizar sua funo biolgica.
Desnaturao: a desorganizao da estrutura protica, isto , a destruio da conformao nativa. Este
processo envolve quebra de ligaes fracas que mantm a estrutura das cadeias polipeptdicas (estragamse as estruturas secundria e terciria das protenas). As cadeias resultantes frequentemente se aglomeram
(coagulam) e precipitam (tornam-se insolveis).
As protenas podem ser desnaturadas pelos seguintes fatores:
1. Calor: aumento da temperatura provoca aumento no movimento dos tomos, fazendo com que as
ligaes fracas que mantm a estrutura terciria se rompam. Por exemplo quando se ferve um ovo, a
protena da clara desnatura e coagula. Outro exemplo, o calor usado para desnaturar protenas
bacterianas no processo de esterilizao de uma autoclave.
2. lcool e outros solventes orgnicos: solventes que se dissolvem na gua desnaturam protenas
porque provocam mudanas no meio aquoso normal. Ex.: numa concentrao de 50% a 60% o lcool
etlico ou isoproplico, so desinfetante eficientes, pois eles destroem as bactrias penetrando e
desnaturando suas molculas proticas.
3. cidos e Bases: causam desnaturao por alterarem a distribuio de cargas positivas e negativas na
protenas. O efeito da mudana do pH varia de acordo com o tipo de protena. Ex.: o baixo pH do suco
gstrico do estmago auxilia na digesto desnaturando as protenas ingeridas.
4. ons Metlicos : ons de mercrio, prata e chumbo podem ligar-se fortemente a certos grupos nas
protenas, rompendo ligaes fracas. Neste caso sais insolveis da protena podem se formar,
resultando na precipitao. Compostos destes metais pesados so venenosos porque destroem
protenas necessrias s clulas do organismo.
5. Agentes oxidantes e redutores : estes agentes usualmente desnaturam protenas afetando os grupos
sulfidrila do aminocido cistena.
6. Agitao violenta : como por exemplo quando se batem claras do ovo, produz-se a desnaturao da
protena albumina.
Renaturao : em alguns casos a desnturao no um processo permanente. Se as condies voltarem
lentamente ao normal, a protena volta a sua configurao nativa.
HIDRLISE
A reao mais fundamental sofrida pelas protenas a hidrlise, que a quebra das ligaes
peptdicas pela adio de molculas de gua. A hidrlise completa de uma protena produz aminocidos
livres. A hidrlise ocorre quando voc digere protenas no intestino delgado. Os aminocidos so ento
utilizados pelo seu corpo para sintetizar suas prprias protenas.

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CLASSIFICAO DAS PROTENAS
I) De acordo com forma, solubilidade em gua e composio:
Protenas Fibrosas
Protenas Globulares
Protenas Conjugadas
a) PROTENAS FIBROSAS: so insolveis na gua e resistentes a digesto. Elas consistem de vrias
cadeias polipeptdicas paralelas que esto espiraladas e esticadas.
Exemplos: 1) Colgeno a protena mais abundante no nosso corpo, compe cerca de 30 % da protena
total. o principal componente dos tecidos de sustentao e conjuntivo (pele, e a parte orgnica dos ossos
e dentes). Composio do colageno: 33 % de glicina, 21 % de prolina(hidroxiprolina) e 11 % de alanina.
2) Queratinas: protenas fibrosas que fornecem proteo a camada externa da pele, pelos e unhas. Elas
compem a l, as penas, as garras, escamas, chifres e cascos dos animais. A forma alfa baseada na alfahlice, tem grande fora fsica, insolvel em gua e pode esticar-se. O cabelo pode ser esticado at 2
vezes seu comprimento com calor mido. A forma beta- queratina encontrada na seda e nas teias de
aranha, contm folha pregueada. Ela flexvel mas no se estica. 3) Elastinas

b) PROTENAS GLOBULARES: so polipeptdeos firmemente dobrados na forma de uma bola e solveis

em gua. Cada protena globular tem uma estrutura terciria prpria que lhe permite realizar sua funo. As
protenas globulares incluem a maioria das protenas que realizam processos qumicos no nosso corpo, tais
como as enzimas.
Exemplos: 1) Albuminas (a ovalbumina se dissolve na gua pura e so coaguladas, gelificadas ou
solidificadas pelo calor)
2) Globulinas (incluem as gamaglobulinas do sangue)
3) Histonas (so hidrossolveis e bsicas, contendo grandes quantidades de lisina ou arginina)
4) Protaminas (protenas de baixo peso molecular)
5) Hemoglobina (transporta O2 das hemcias)
Observao: a Hemoglobina consiste de 4 cadeias polipeptdicas separadas, cada uma com 150 aa.
Contm um heterociclo nitrogenado chamado Heme. Tem um on ferroso Fe2 + , no centro do grupo heme
que fixa a molcula de O2
transportando-a dos pulmes para os tecidos. A Hb uma protena
compactamente dobrada. Suas cadeias contm regies de alfa- hlice, que so mantidas unidas por ponte
de H, ligaes salinas e hidrofbica. A forma de sua estrutura quaternria est relacionada com a sua
funo. A Hb uma protena conjudada pois apresenta um grupo prosttico.

c) PROTENAS CONJUGADAS: so protenas associadas a um material no protico, chamados de

grupos prostticos.
1) Metaloprotenas contm ons metlicos. Ex.: mioglobina
2) Hemoprotena contm HEME. Ex.: hemoglobina
3) Lipoprotenas (contm lipdeos) e Mucoprotenas (contm carboidratos) esto presentes nas
estruturas das membranas celulares.
4) Glicoprotenas contm carboidratos em pequena quantidade.
5) Nucleoprotenas contm cidos nuclicos so parte integrante do material gentico dos
organismos.
6) Fosfoprotenas- contm fosfato.

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II) De acordo com a sua funo:
Enzimas
Estruturais
Protenas de Transporte
Hormnios
Protenas de Armazenamento
Protenas de Defesa
Toxinas

a) ENZIMAS: so protenas essenciais, que funcionam como catalisadores biolgicos.

b) PROTENAS ESTRUTURAIS: incluem o colgeno, que a principal protena do tecido conjuntivo e dos
ossos; outras protenas fibrosas como as queratinas e as protenas estruturais das membranas e as
elastinas.
c) PROTENAS DE TRANSPORTE: como a Hb, e a soroalbumina (que leva cidos graxos do tecido
adiposo para os rgos.
d) HORMNIOS: podem consistir de molculas de protenas e peptdeos. Eles so secretados pelas
glndulas endcrina para regular processos qumicos no organismo. Ex.: a insulina que controla a
utilizao da glicose.
e) PROTENAS DE ARMAZENAMENTO: agem como reservatrio de substncias qumicas. Ex.: a
ferritina, que armazena o ferro, que necessrio para fabricar a Hb no bao.
f) PROTENAS DE DEFESA: incluem os anticorpos como as gama-globulinas (que inativam as protenas
estranhas os antgenos) . Outros exemplos: fibrinognio e trombina, ambas envolvidas no processo de
coagulao sangunea.Interferons so gllicoprotenas que ajudam o organismo a se proteger contra vrus.
g) TOXINAS: so protenas prejudiciais ao organismol Ex.: Clostridium botulinum, causa o botulismo que
um envenenamento alimentar bacteriano. Outros exemplos so a toxina da diftrica e vrias toxinas de
peonhas ofdicas.

FUNES GERAIS DAS PROTENAS

1) Estrutural: exemplos o colgeno (tendes e ossos) e a queratina (unhas, cabelos, camada externa da
pele)
2) Reguladores e Mediadores Metablicos: exemplos as protenas globulares, de transporte,
anticorpos, hormnios, etc.
REFERNCIA:

DAVID UCKO - QUMICA PARA AS CINCIAS DA SADE ED. MANOLE