Dasar Teori

Protein (asal kata protos dari bahasa Yunani yang berarti yang paling utama) adalah senyawa organik kompleks
berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu
sama lain dengan ikatan peptida. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan
virus.
Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau
mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem
kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam
biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino
bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang
merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak
diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jns Jakob Berzelius pada tahun 1838.
Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi
RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom. Sampai tahap ini, protein masih
mentah, hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein
yang memiliki fungsi penuh secara biologi.
Protein merupakan suatu zat makanan yang sangat penting bagi tubuh karena zat ini berfungsi sebagai sumber
energi dalam tubuh serta sebagai zat pembangun dn pengatur. Protein adalah polimer dari asam amino yang
dihubungkan dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung unsur-umsur C, H, O, N, P, S, dan terkadang
mengandung unsur logam seperti besi dan tembaga (Winarno, 1992).
Protein mempunyai fungsi unik bagi tubuh, antara lain:
1. Menyediakan bahan-bahan yang penting peranannya untuk pertumbuhan dan memeliharajaringan tubuh,
2. Mengatur kelangsungan proses di dalam tubuh,
3. Memberi tenaga jika keperluannya tidak dapat dipenuhi oleh karbohidrat dan lemak.
4. Sumber energi
5. Pembetukan dan perbaikan sel dan jaringan
6. Sebagai sintesis hormon,enzim, dan antibodi
7. Pengatur keseimbangan kadar asam basa dalam sel
Fungsi protein
Protein memegang peranan penting dalam berbagai proses biologi. Peran-peran tersebut antara lain:
1. Katalisis enzimatik
Hampir semua reaksi kimia dalam sistem biologi dikatalisis oleh enzim dan hampir semua enzim adalah protein.
2. Transportasi dan penyimpanan
Berbagai molekul kecil dan ion-ion ditansport oleh protein spesifik. Misalnya transportasi oksigen di dalam eritrosit
oleh hemoglobin dan transportasi oksigen di dalam otot oleh mioglobin.
3. Koordinasi gerak

Kontraksi otot dapat terjadi karena pergeseran dua filamen protein. Contoh lainnya adalah pergerakan kromosom
saat proses mitosis dan pergerakan sperma oleh flagela.
4. Penunjang mekanis
Ketegangan kulit dan tulang disebabkan oleh kolagen yang merupakan protein fibrosa
5. Proteksi imun
Antibodi merupakan protein yang sangat spesifik dan dapat mengenal serta berkombinasi dengan benda asing
seperti virus, bakteri dan sel dari organisma lain.
6. Membangkitkan dan menghantarkan impuls saraf
Respon sel saraf terhadap rangsang spesifik diperantarai oleh oleh protein reseptor.Misalnya rodopsin adalah protein
yang sensitif terhadap cahaya ditemukan pada sel batang retina. Contoh lainnya adalah protein reseptor pada
sinapsis
7. Pengaturan pertumbuhan dan diferensiasi
Pada organisme tingkat tinggi, pertumbuhan dan diferensiasi diatur oleh protein faktor pertumbuhan.Misalnya faktor
pertumbuhan saraf mengendalikan pertumbuhan jaringan saraf.Selain itu, banyak hormon merupakan protein.

STRUKTUR PROTEIN
Protein merupakan senyawa makro-molekul yang terdiri atas sejumlah asam amino yang dihubungkan oleh ikatan
peptida. Atas dasar susunan asam amino serta ikatan-ikatan yang terjadi antara asam amino dalam satu molekul
protein, dibedakan 4 macam struktur protein, yaitu :

Struktur primer,

Struktur sekunder,

Struktur tersier, dan

Struktur kuartener.

1.

Struktur primer

Struktur ini merupakan struktur yang paling sederhana, berupa suatu linear (rantai lurus) asam amino. Pembentukan
ikatan peptide antara satu asam amino dengan asam amino yang lain mengakibatkan tiap asam amino kehilangan
gugus amino dan karboksil akan berbeda diujung-ujung rantai polipeptida.
2.

Struktur sekunder

Pada struktur sekunder, asam-asam amino yang menyusun protein dihubungkan oleh ikatan peptida dan ikatan
hydrogen. Oleh karena itu rantai polipeptida yang terbentuk tidak berupa rantai lurus, melainkan berbentuk rantai
terpilin (- helikx).
3.

Struktur tersier

Struktur tersier merupakan yang lebih kompleks, karena adanya beberapa ikatan yang menghubungkan antara
protein yang satu (struktur primer maupun sekunder) dengan protein yang lain.
Ikatan-ikatan yang mungkin adalah :
Ikatan hydrogen,

 Ikatan ionik (elektrostatik),

Ikatan disulfide,
Ikatan hidrofobik, dan
Ikatan dipole atau ikatan hidrofolik.

4.

Struktur kuartener

Struktur kuartener terbentuk dari beberapa unit molekul protein tersier, membentuk satu molekul protein. Ikatan
yang ada sama dengan pada struktur tersier. Protein yang mempunyai struktur ini biasanya merupakan globular. 20
asam amino ditemukan dalam protein, baik yang bersifat netral, basa, atau asam. Asam amino basa mengandung
lebih dari satu gugus amino basa, sedangkan asam amino asam mengandung lebih dari satu gugus karboksil. Dengan
rumus umum yaitu :
H N CH CO H
R
(Alanin, asparagin, sistein, glutamine, glisin, dll)
Ada beberapa dasar yang digunakan dalam klasifikasi protein, anatara lain :
Atas dasar bentuk molekulnya
Atas dasar komposisi zat penyusun

1.

Berdasarkan bentuk molekulnya

Berdasarkan bentuk molekulnya, protein dibedakan menjadi dua yaitu protein serabut (fibrous protein) dan protein
globular.
Protein serabut (= skleroprotein = albumoid = skrelin)
Serat (fibrous) berbentuk panjang dan terikat bersama-sama sebagai fibril-fibril oleh ikatan hydrogen. Tidak larut
dalam air, sehingga ketidak larutan ini mengakibatkan gaya antar molekul yang kuat. Contoh, keratin (rambut, kuku,
bulu, tanduk), pada kalogen (jaringan penghubung), fibroin (sutera) dan miosin (otot).
Protein serabut ini berbentuk serabut; tidak larut dalam pelarut encer, baik larutan garam, basa ataupun alkohol.
Molekulnya terdiri atas rantai molekul yang panjang, sejajar dengan rantai utama, tidak membentuk kristal dan bila
ditarik memanjang kembali kebentuk semula. Fungsi dari protein ini adalah membentuk struktur bahan dan jaringan.
Protein globural
Protein globural berbentuk seperti bola, banyak terdapat pada bahan hewani (susu,daging, telur). Protein ini mudah
larut dalam garam dan asam encer serta mudah berubah karena pengaruh suhu, konsentrasi garam, asam dan basa
serta mudah mengalami denaturasi.

2.

Berdasarkan atas komposisi zat penyusunnya dibedakan menjadi :

o Protein sederhana
o Protein majemuk (komplek)

a.

Protein sederhana

Pada hidrolisis protein sederhana hanya dihasilkan asam amino saja. Termasuk dalam kelompok misalnya :
1.

Protamin

Protein ini bersifat alkalis dan tidak mengalami koagulasi pada pemanasan.
2. Albumin
Protein larut dalam air dan larutan garam encer, BM-nya relative rendah. Albumin terdapat dalam putih telur
(albumin telur), susu (laktalbumin), darah (albumin darah) dan sayur-sayuran.
3.

Globulin

Larut dalam larutan garam netral, tetapi tidak larut dalam air. Terkoagulasi oleh panas dan akan mengendap pada
larutan garam konsentrasi tinggi (salting out) dalam tubuh banyak terdapat sebagai zat antibodi dan fibrinogen. Pada
susu terdapat dalam bentuk laktoglobulin, dalam telur ovoglobulin, dalam daging myosin dan acitin dan dalam
kedele disebut glisilin atau secara umum dalam kacang-kacangan disebut legumin.
4.

Glutelin

Larut dalam asam dan basa encer, tetapi tidak larut dalam pelarut netral. Contoh : gluten pada gandum dan oryzenin
pada beras.
5.

Prolanin

Larut dalam etanol 50-90% dan tidak larut dalam air. Protein ini banyak mengandung prolin dan asam glutamat serta
banyak terdapat didalam serelia. Contohnya : zein pada jagung, gliadin pada gandum, dan kordein pada barley.
6.

Skleroprotein

Tidak larut dalam air dan solvent netral dan tahan terdapat hidrolisis enzimatis. Protein ini berfungsi sebagai strukutr
kerangka pelindung pada manusia dan hewan. Contoh kolagen, elastin, dan keratin.
7.

Histon

Merupakan protein basa, karena banyak mengandung lisin dan arginin. Bersifat larut dalam air dan akan
tergumpalkan oleh ammonia.
8.

Globulin

Hampir sama dengan histon. Globulin kaya akan arginin, triptophan, histidin tapi tidak mengandung isoleusin
terdapat dalam darah (hemoglobin).
9.

Protein

Merupakan protein yang sangat sederhana BM relative rendah (4000-8000), kaya akan arginin, larut dalam air dan
terkoagulasi oleh panas dan bersifat basis.

b.

Protein majemuk (Conjugated Protein)

Protein majemuk terdiri atas bagian asam amino yang berikatan dengan bahan non protein misalnya lipid, asam
nukleat, karbohidrat dan lain-lain.

 Posferoprotein : mengandung gugus asam folat yang terikat pada gugus hidriksil dari serin dan theroin. Banyak
terdapat pada susu dan kuning telur.
Lipoprotein : mengandung lipid asam lemak, listin. Sehingga mempunyai kapasitas sebagai zat pengemulsi yang
baik, terdapat dalam telur, susu dan darah.
Nukleoprotein : kombinasi antara asam nukleat dan protein. Misal : musin pada air liur, ovomusin pada telur,
nukoid pada serum.
Kromoprotein : kombinasi protein dengan gugus berfigmen yang biasanya mengandung unsur logam. Contoh :
hemoglobin, myglobulin, chlorofil dan flavoprotein.
Metaloprotein : merupakan komplek utama anatara protein dan logam seperti halnya kromatorprotein. Contoh :
feritrin (mengandung Fe), coalbumin (mengandung CO dan Zn).

Sumber Protein
Pengelompokan Protein dapat dibedakan menurut sumbernya yaitu :
A.

Protein Hewani

Yaitu sumber protein yang berasal dari hewan. Contohnya : Daging, ikan, ayam, udang, susu dll.
B.

Protein Nabati

Yaitu sumber protein yang berasal dari tumbuhan. Contohnya : suku polong polongan, kentang, tempe, tahu, dll.

Pengertian Asam Amino

Protein tersusun dari peptida-peptida sehingga membentuk suatu polimer yang disebut polipeptida. Setiap
monomernya tersusun atas suatu asam amino. Asam Amino merupakan senyawa organik yang memiliki gugus
fungsional Karboksil (-COOH) yang bersifat Asam dan Amina (biasanya NH2) yang bersifat Basa.
Jenis Asam Amino
Berdasarkan biosintesis Asam amino tebagi dua jenis Asam amino yaitu :

Asam Amino Essential

Adalah asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh dan berasal dari makanan yang kita makan. Asam Amino
yang termasuk dalam asam amino essential adalah : Histidin, Isoleusin, Leusin, Lysin, Metionin, Fenilalanin,
Treonin, Triftofan, Valin.

Asam Amino Nonessential

Adalah asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh dan yang berasal dari tubuh. Asam Amino yang termasuk
dalam asam amino nonessential adalah : Alanin, Arginin, Asparagin, Asam aspartat, Cysteine, Asam glutamat,
Glutamine, Glycine, Proline, Serine, Tyrosine, Hydroxylysine, Hydroxyproline.

Pembentukan Protein Atau Asam Amino

Metabolisme protein akan tersusun atas jumlah asam amino yang membentuk rangkaian sederhana dengan
diikat oleh unsur kimiawi lainnya seperti peptida. Protein-protein tersebut akan membentuk semacam gugus amina
dan gugus karboksil yang terjaring dalam darah. Jumlah peptida dalam protein sendiri sangat beragam ada yang
mencapai 10 hingga 100 asam amino. Selain itu protein juga memiliki jenis sebagai hasil dari senyawa kimia yang
berada pada tubuh kita misalnya ada unsur glikoprotein yang banyak mengandung karbohidrat, ada pula lipoprotein
yang banyak mengandung lipid. Jika asam amino dalam metabolisme protein sudah lengkap terangkai maka akan
memiliki fungsi tersendiri. Seperti membangun sel-sel yang rusak akibat kondisi tubuh yang tidak stabil,
membentuk zat-zat pengatur yaitu enzim dan hormon serta membentuk zat inti untuk energi yang setara dengan 4,1
kalori.
a) Akibat kekurangan protein.
Kekurangan protein banyak terdapat pada masyarakat sosial ekonomi rendah. Kekurangan protein murni pada
stadium berat menyebabkan Kwasiorkor pada anak-anak dibawah lima tahun (balita). Kekurangan protein juga
sering ditemukan secara bersamaan dengan kekurangan energi yang menyebabkan kondisi yang dinamakan
Marasmus.
1.
Kwasiorkor
Istilah kwashiorkor pertamakali diperkenalkan oleh Dr. Cecily Williams pada tahun 1933, ketika ia menemukan
keadaan ini di Ghana, Afrika. Dimana dalam bahasa Ghana kwashiorkor artinya penyakit yang diperoleh anak
pertama, bila anak kedua sedang ditungu kelahirannya.
Kwashiorkor lebh banyak terdapat pada usia dua hingga tiga tahun yang sering terjadi pada anak yang
terlambatmenyapih, sehingga komposisi gizi makanan tidak seimbang terutama dalam hal protein. Kwashiorkor
dapat terjadipada konsumsi energi yang cukup atau lebih.
Gejalanya :
- pertumbuhan terhambat.
- Otot-otot berkurang dan lemah.
- Edema.
- Muka bulat seperti bulan (moonface)
- Gangguan psikimotor.
Ciri khas dari kwashiorkor yaitu terjadinya edema di perut, kaki dan tangan. Kehadiran kwashiorkor erat kaitannya
dengan albumin serum. Pada kwashiorkor gambaran klinik anak sangat berbeda. Berat badan tidak terlalu rendah,
bahkan dapat tertutup oleh adanya udema, sehingga penurunan berat badan relatif tidak terlalu jauh, tetapi bila

pengobatan odema menghilang, maka berat badan yang rendah akan mulai menampakkan diri. Biasanya berat badan
tersebut tidak sampai dibawah 60 % dari berat badan standar bagi umur yang sesuai.
Ciri-ciri:
- Rambut halus, jarang, dan pirang kemerahan kusam.
- Kulit tampak kering (Xerosis) dan memberi kesan kasar dengan garis-garis
permukaan yang jelas.
- Didaerah tungkai dan sikut serta bokong terdapat kulit yang menunjukkan hyperpigmentasi dan kulit dapat
mengelupas dalam lembar yang besar, meninggalkan dasar yang licin berwarna putih mengkilap.
- Perut anak membuncit karena pembesaran hati.
- Pada pemeriksaan mikroskopik terdapat perlemkan sel-sel hati.
2.
Marasmus.
Marasmus berasal dari kata Yunani yang berarti wasting merusak. Marasmus umumnya merupakan penyakit pada
bayi (12 bulan pertama), karena terlambat diberi makanan tambahan. Hal ini dapat terjadi karena penyapihan
mendadak, formula pengganti ASI terlalu encer dan tidak higienis atau sering terkena infeksi. Marasmus
berpengaruh dalam waku yang panjang terhadap mental dan fisik yangsukar diperbaiki. Marasmus adalah penyakit
kelaparan dan terdapat banyak di antara kelompok sosial ekonomi rendah di sebagian besar negara sedang
berkembang dan lebih banyak dari kwashiorkor.
Gejalanya :
- Pertumbuhan terhambat.
- Lemak dibawah kulit berkurang.
- Otot-otot berkurang dan melemah.
- Erat badan lebih banyak terpengaruh dari pada ukuran kerangka, seperti : panjang, lingkar kepala dan lingkar dada.
- Muka seperti orang tua (oldmans face).
Pada penderita marasmus biasanya tidak ada pembesaran hati (hepatomegalia) dan kadar lemak serta
kholesterol didalam darah menurun. Suhu badan juga lebih rendah dari suhu anak sehat, dan anak tergeletak in-aktif,
tidak ada perhatian bagi keadaan sekitarnya.
3.
Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin)
b) Akibat Kelebihan Protein.
Selain kekurangan protein,Kelebihan Protein secara berlebiha juga tidak menguntungkan bagi tubuh. Makanan yang
tinggi protein biasanya tinggi lemak sehingga dapat dapat menyebabkan obesitas. Kelebihan protein tidak baik,
karena dapat mengganggu metabolisme protein yang berada di hati. Ginjal pun akan terganggu tugasnya, karena
bertugas membuang hasil metabolisme protein yang tidak terpakai. Malah kalo kadar protein terlalu tinggi bisa-bisa
kalsium keluar dari tubuh. Ini kan bisa jadi penyebab osteoporosis. Karena protein merupakan makanan pembentuk
asam, kelebihan asupan protein akan meningkatkan kadar keasaman tubuh, khususnya keasaman darah dan jaringan.
Kondisi ini disebut asidosis. Gangguan pencernaan, seperti kembung, sakit mag, sembelit, merupakan gejala awal
asidosis.

Molekul Asam Amino

Dimana R adalah gugus samping mulai dari yang paling sederhana H (glycine | gly) hingga yang memiliki gugus
samping siklik seperti tryptophan (trp). Gambar di bawah ini adalah struktur dari 20 jenis asam amino penyusun
protein. Gugus R ada yang bersifat netral, bermuatan positif, negatif, ada yang hidrofilik dan hidrofobik.
Asam amino (selanjutnya disebut AA saja) dapat membentuk rantai karena gugus amino (NH2) suatu AA dapat
bereaksi dengan gugus karboksilat (COOH) pada AA lainnya. Molekul rantai yang terbentuk dinamakan peptida,
jika rantainya relatif pendek (<10 AA) biasa disebut oligopeptida, jika rantainya panjang disebut polipeptida atau
protein (sekitar 50 2000 residu AA). Ikatan yang terbentuk antar AA dinamakan ikatan peptida.
B.2.Reaksi Pembentukan Ikatan Peptida
Karena reaksi pembentukan peptida membebaskan 1 molekul air, maka jumlah AA penyusun polipeptida disebut
residu.
Berdasarkan konvensi, penyebutan urutan AA dimulai dari AA yang memiliki gugus NH2 (disebut N terminal)
hingga yang memiliki gugus COOH bebas (C terminal).
B.3.Struktur Molekul Polipeptida
Rantai peptida biasa disebut backbone alias tulang punggung sedangkan gugus R biasa disebut gugus samping.

nalisis Protein

Analisis Protein ada 2 macam yaitu secara kualitatif dan secara kuantitatif. Secara kualitatif, hanya untuk
mengetahui di dalam sampel apakah terkandung protein atau tidak sementara secara kuantitatif, selain untuk
mengetahui ada tidaknya perotein juga untuk menetahui berapa jumlah protein yang ada dalam sampel.

Analisis protein secara kualitatif yaitu:

1. Reaksi biuret
Biuret berasal dari kata bi yang berarti dua dan uret yang berarti urea. jadi biuret berarti dua urea. Reaksi biuret
berdasarkan danya ikatan peptida dalam protein, oleh karena itu reaksi buret merupakan reaksi umum untuk semua
jenis protein. Reaksi biuret menunjukkan reaksi berwarna ungu, merah ros sampai merah jambu dengan ion tembaga
dalam larutan alkali. Kepada larutan protein ditambahkan larutan tembaga sulfat, garam signette dan kalium

hidroksida. Ion tembaga membentuk ikatan kompleks dengan ion tartrat, tetapi kalah kuat dengan ikatan kompleks
antara ion tembaga dengan ikatan peptida.

2. Reaksi Ninhidrin
Reaksi Ninhidrin harus didahului oleh reaksi hidrolisis protein, karena reaksi ninhidrin berdasarkan adanya asam
amino. Dengan demikian reaksi Ninhidrin merupakan reaksi umum untuk protein. Campuran asam amino dalam
larutan hidrolisat suatu protein dapat dideteksi dan diidentifikasi dengan reaksi ninhidrin secara kromatografi.

Analisis Kuantitaif:
Metode Kjedahl
Digunakan secara rutin untuk menentukan kadar protein makanan. Kadar protein ditentukan atas dasar kadar
nitrogen. Protein mengandung rata-rata 16 % nitrogen.
Prinsip metode Kjedahl adalah :
1. Nitrogen organik dalam protein didestruksi menjadi nitrogen anorganik berbentuk NH3
2. NH3 dipisahkan denganc ara destilasi uap air
3. Kadar nitrogen ditentukan dengan titrasi
4. Perhitungan Kadar protein atas dasar kadar nitrogen
5. Oleh karena protein makanan mengandung rata-rata 16 % N, maka kadar protein = 100/16 x kadar N = 6,25 x
kadar N.
6. Protein nabati umumnya mengandung N lebih dari 16 %, sehingga faktor untuk memperhitungkan kadar protein
adalah kurang dari 6,25.
Faktor untuk memperhitungkan kadar protein dalam beberapa bahan makanan:
- Beras = 5,95
- gandum = 5,83
- kacang tanah = 5,46
- Kedelai = 5,71

Destruksi
- Destruksi dilakukan secara oksidasi degan asam sulfat dan katalis akan mengubah nitrogen organik menjadi
nitrogen anorganik berbentuk NH3. Oksidasi dilakukan dalam tabung Kjedahl.
- Atom karbon teroksidasi melalui warna hitam dan hangus kemudian hilang sebagai gas karbondioksida.
- Atom hidrogen teroksidasi menjadi uap air, dan nitrogen tidak hilang sebagai gas nitrogen, tetapi sebagai NH3
yang larut dalam asam sulfat sebagai garam amonium sulfat
- Nitrogen sebagai gugus amino mudah teroksidasi menjadi NH3, tetapi Nitrogen dalam ikatan siklik misalnya indol
dalam triptofan, imidazol dalam histidin, pirolidin dalam prolin, tidak mudah teroksidasi menjadi NH3. Untuk
mengoksidasi nitrogen siklik diperlukan katalis tertentu.

Tanda proses oksidasi selesai:

Selama proses oksidsai, asam sulfat direduksi mejadi gas SO2, tetapi apabila proses oksidsai telah selesai, asam
sulfat akan terurai menjadi SO3 dan H2O . Gas SO3 yang berwarna putih keluar dari tabung Kjedahl, dan larutan
amonium sulfat terlihat jernih. Selanjutnya reaksi dibiarkanberlangsung terus selama 10 menit untuk
penyempurnaan.

Distilasi uap
Tujuan dari distilasi uap adalah untuk memisahkan amoniak dan ditampung dalam larutan HCl atau larutan asam
sulfat yang telah diketahui miliekivalennya dan dalam keadaan berlebihan yang diperiksa dengan indikator.
Catatan selama distilasi uap: Jika digunakan Hg (raksa) dalam katalis, maka distilasi uap dari amoniak tidak akan
sempurna karena sebagian dari amoniak bereaksi dengan Hg membentuk kompleks. Untuk mengatasi gangguan ini,
ke dalam larutan NaOH yang ditambahkan sebelum distilasi, ditambahkan larutan Na tiosulfat agar amoniak yang
terikat oleh Hg dapat dilepaskan karena kompleks Hg dengan tiosulfat lebih kuat.

Titrasi
Titrasi sisa asam dengan asam klorida 0,1 N sehingga banyaknya amoniak adalah selisih antara jumlah awal asam
dengan sisa asam.
Perhitungan: Kadar protein adalah kadar nitrogen dikalikan faktor 6,25.

Metode Elektroforesa
Tujuan
Untuk memisahkan jenis-jenis protein misalnya albumin, globulin, prolamin dan glutenin, baik secara kualitatif
maupun kuantitatif. Dengan metode kromatografi hanya mungkin memisahkan molekul molekul kecil seperti gula,
asam amino dan sebagainya, akan tetapi tidak mungkin memisahkan makromolekul seperti protein, karena cairan
eluasi tidak mampu menggerakkannya. Untuk menggerakan makromolekul seperti protein dan polisakarida perlu
menggunakan tenaga listrik

1.Bagaimana prinsip analisis kadar protein dengan metode Kjeldahl?

Prinsipnya adalah pengukuran kadar protein secara tidak langsung dengan mengukur kadar N dalam sampel dengan
cara destruksi, destilasi dan titrasi (Budimawaranti, 2011).

2.Mengapa analisis protein dengan metode kjedahl disebut analisis protein kasar?
Karena pengukuran kadar proteinnya berdasarkan pada kadar N dalam bahan sedangkan dalam bahan untuk kadar N
tidak hanya berasal dari protein. Dengan kata lain, semua komponen yang mengandung N dalam bahan akan
dihitung sebagai protein. Contohnya: Asam amino, nitrit, nitrat, amonia, amida, dll (Budimawaranti, 2011).

3. Apa fungsi tahap destruksi?

Tahapan destruksi berfungsi untuk melepasakan nitrogen dari protein sehingga pada akhir destruksi akan diperoleh
(NH4)2SO4 dengan cara sampel dipanaskan dalam larutan sulfat pekat, unsur C dan H teroksidasi menjadi H2O,
CO2, CO dan unsur N berubah menjadi amonium sulfat atau (NH4)2SO4 (Legowo, 2005).

4.Apa fungsi tahap destilasi?

Tahapan destilasi berfungsi untuk memecah amonium sulfat atau (NH4)2SO4 menjadi amonia. Prinsipnya
memisahkan cairan berdasarkan perbedaan titik didih. Pada akhir destilasi indikatornya adalah apabila cairan yang
ditampung dalam larutan asam bersifat asam (Legowo, 2005).

5.Bagaimana prinsip analisis protein dengan metode biuret?

Prinsipnya adalah mengetahui protein bahan pangan berdasarkan reaksi antara ikatan peptida dengan Cu2+
membentuk kompleks warna. Apabila bahan memiliki lebih dari satu ikatan peptida maka menghasilkan warna
violet pekat dan kualitas warna akan dapat ditera pada spektrofotometer dengan panjang gelombang 520 nm
(Herawati, 2011).
6.Apakah terdapat perbedaan jenis protein yang terukur antara metode Kjedahl dan
Biuret?
Iya, pada metode Kjehdal protein diukur berdsarkan kadar N pada bahannya, sehingga senyawa lain selain protein
juga ikut terukur. Pada metode biuret, protein diukur berdasarkan jumlah ikatan peptidanya. Semakin tinggi kadar
protein bahan, jumlah ikatan peptidanya juga semakin banyak. Selain itu senyawa lain yang mengandung tidak
dapat terukur (Winarno, 2004).

PENGERTIAN POLIMER
Polimer merupakan suatu makromolekul atau disebut juga molekul raksasa yang tersusun atas beberapa monomer
(molekul-molukul kecil yang sederhana). Molekul kecil/monomer yang menyusun polimer dapat berupa senyawa
berikatan rangkap maupun senyawa yang memiliki gugus fungsional.
SIFAT-SIFAT POLIMER
Polimer merupakan makromolekul yang terdiri atas banyak kelas material alami dan sintetik dengan sifat-sifat yang
sangat beragam. Perbedaan kedua material tersebut terletak pada mudah tidaknya sebuah polimer didegradasi atau
dirombak oleh mikroba. Biasanya, polimer bahan sintetik akan lebih sulit diuraikan oleh mikroorganisme dibanding
polimer bahan alami. Perbedaan sifat-sifat polimer tersebut dipengaruhi oleh struktur polimernya, yang meliputi:
a. Panjang rantai polimer
Semakin panjang rantai polimer, maka kekuatan dan titik leleh senyawanya semakin tinggi.
b. Gaya antar molekul
Semakin besar gaya antar molekul pada rantai polimer maka polimer akan menjadi kuat dan sukar meleleh.
c. Percabangan
Rantai polimer yang bercabang banyak memiliki daya tegang rendah dan mudah meleleh.
d. Ikatan silang antar rantai polimer

Semakin banyaknya ikatan silang maka polimer semakin kaku dan rapuh sehingga mudah patah. Hal tersebut
dikarenakan Ikatan silang antar rantai polimer menyebabkan terjadinya jaringan yang kaku dan membentuk bahan
yang keras.

Secara umum polimer memiliki beberapa sifat seperti berikut:

a. Sifat Termal
Polimer sebagai isolator memiliki sifat termal yang baik meskipun polimer bukanlah konduktor. Jika ditinjau dari
jenisnya, polimer yang dipanaskan ada yang menjadi lunak namun ada pulak yang menjadi keras. Perubahan ini
penting untuk bahan komponen tertentu.
b. Sifat Kelenturan
Karena sifatnya lentur, polimer mudah diolah menjadi produk yang diinginkan. Namun, polimer alam lebih untuk
diolah sesuai keinginan dibandingkan polimer sintetis.
c. Sifat Ketahanan Terhadap Mikroorganisme
Sifat ketahanan terhadap mikroorganisme ini biasanya dimiliki oleh polimer sintetis. Sedangkan polimer alam
seperti sutra, wol, dan polimer alam lainnya tidak tahan terhadap mikroorganisme.
d. Sifat Lainnya
Sifat lain yang dimiliki polimer di antaranya, yaitu:
Ringan, dalam artian rasio bobot/volume kecil;
Tahan korosi dan kerusakan terhadap lingkungan yang agresif;
Dimensinya stabil karena memiliki berat molekul besar; dan lainnya.

PENGERTIAN IKATAN KIMIA

Ikatan kimia adalah ikatan yang terbentuk antar atom atau antar molekul dengan cara :

Atom yang satu melepaskan elektroEn, sedangakan atom yang lain menerima elektron (serah terima
elektron)
Penggunaan bersama pasangan elektron yang berasal dari masing-masing atom yang berikatan
Penggunaan bersama pasangan elektron yang berasal dari salah satu atom yang berikatan

Tujuan pembentukan ikatan kimia adalah guna terjadi pencapaian kestabilan suatu unsur. Kestabilan unsur terjadi
apabila suatu unsur mengikuti aturan oktet. Aturan Oktet adalah kecenderungan unsur-unsur untuk menjadikan
konfigurasi elektronnnya sama seperti gas mulia. Unsur gas mulia (Gol VIIIA) mempunyai elektron valensi
sebanyak 8 (oktet) atau 2 (duplet, hanya unsur Helium).
Sebelum mengetahui jenis-jenis ikatan kimia, kita harus mengetahui apa itu konfigurasi elektron. Konfigurasi
elektron adalah susunan elektron-elektron pada sebuah unsur. Susunan elektron berbentuk sub kulit-sub kulit, yang
masing-masing sub kulit terdiri dari elektron yang berbeda. Kulit K : 2, L : 8, M : 8, N : 8. Dengan adanya
konfigurasi elektron, kita dapat mengetahui letak unsur disistem periodik (periode dan golongan).
Contoh : Buat konfigurasi elektron Na
11Na : 2, 8, 1 artinya, unsur Na terletak pada golongan 1, periode ke tiga.

Namun, di dalam terdapat sub kulit, maka untuk golongan B pada sistem periodik, konfigurasi elektron dibuat
berdasarkan Asas Afbau. Karena untuk unsur yang berada di golongan B, konfigurasi elektron menggunakan prinsip
kulit K,L,M,N tidak bisa digunakan (Hanya untuk golongan A), tetapi Asas Afbau dapat digunakan untuk di semua
golongan (A dan B).
Berdasarkan perubahan konfigurasi elektron yang terjadi pada pembentukan ikatan kimia, maka dari itulah ikatan
kimia dibedakan menjadi ikatan ion, ikatan kovalen, ikatan kovalen koordinasi, dan ikatan logam.

IKATAN ION
Ikatan ion atau ikatan elektrokovalen adalah jenis ikatan kimia yang dapat terbentuk antara ion-ion logam dengan
non-logam (atau ion poliatomik seperti amonium) melalui gaya tarik-menarik elektrostatik. Dengan kata lain, ikatan
ion terbentuk dari gaya tarik-menarik antara dua ion yang berbeda muatan. Misalnya pada garam meja (natrium
klorida).Ketika natrium (Na) dan klor (Cl) bergabung, atom-atom natrium kehilangan elektron, membentuk kation
(Na+), sedangkan atom-atom klor menerima elektron untuk membentuk anion (Cl-). Ion-ion ini kemudian saling
tarik-menarik dalam rasio 1:1 untuk membentuk natrium klorida.
Na + Cl Na+ + Cl- NaCl
IKATAN KOVALEN
Ikatan kovalen adalah ikatan yang terjadi akibat pemakaian pasangan elektron secara bersama-sama oleh dua atom.
Ikatan kovalen terbentuk di antara dua atom yang sama-sama ingin menangkap elektron (sesama atom bukan
logam). Cara atom-atom saling mengikat dalam suatu molekul dinyatakan oleh rumus bangun atau rumus struktur.
Rumus struktur diperoleh dari rumus Lewis dengan mengganti setiap pasangan elektron ikatan dengan sepotong
garis. Misalnya, rumus bangun H2 adalah H H.
Contoh:
a. Ikatan antara atom H dan atom Cl dalam HCl
Konfigurasi elektron H dan Cl adalah:
H : 1 (memerlukan 1 elektron)
Cl : 2, 8, 7 (memerlukan 1 elektron)
Masing-masing atom H dan Cl memerlukan 1 elektron, jadi 1 atom H akan berpasangan dengan 1 atom Cl.

b . Ikatan antara atom H dan atom O dalam H2O

Konfigurasi elektron H dan O adalah:
H : 1 (memerlukan 1 elektron)
O : 2, 6 (memerlukan 2 elektron)
Atom O harus memasangkan 2 elektron,sedangkan atom H hanya memasangkan 1 elektron.
Oleh karena itu, 1 atom O berikatan dengan 2 atom H. Dua atom dapat membentuk ikatan dengan sepasang,dua
pasang,atau tiga pasang elektron bergantung pada jenis unsur yang berikatan. Ikatan kovalen yang hanya melibatkan
sepasang elektron disebut ikatan tunggal (dilambangkan dengan satu garis), sedangkan ikatan kovalen yang
melibatkan lebih dari sepasang elektron disebut ikatan rangkap. Ikatan yang melibatkan dua pasang elektron disebut

ikatan rangkap dua (dilambangkan dengan dua garis), sedangkan ikatan yang melibatkan tiga pasang elektron
disebut ikatan rangkap tiga (dilambangkan dengan tiga garis).
c. Ikatan rangkap dua dalam molekul oksigen (O2) Oksigen (Z = icon cool > Ikatan Kovalenmempunyai 6 elektron
valensi, sehingga untuk mencapai konfigurasi oktet harus memasangkan 2 elektron.
d. Ikatan rangkap tiga dalam molekul N2 Nitrogen mempunyai 5 elektron valensi, jadi harus memasangkan 3
elektron untuk mencapai konfigurasi oktet.Pasangan elektron yang dipakai bersama-sama disebut pasangan elektron
ikatan (PEI),sedangkan yang tidak dipakai bersama-sama dalam ikatan disebut pasangan elektron bebas (PEB).
Misalnya:
Molekul H2O mengandung 2 PEI dan 2 PEB
Molekul NH3 mengandung 3 PEI dan 1 PEB
Molekul CH4 mengandung 4 PEI dan tidak ada PEB

IKATAN HIDROGEN
Ikatan hidrogen adalah ikatan antar molekul (bukan antar atom). Ikatan ini terjadi pada senyawa-senyawa yang
sangat polar seperti HF, H2O, dan NH3.
Sebagai contoh antar molekul HF dengan molekul H2O, H2O H2O, HF-HF, H2O-NH3, dst-dst.
Lebih jelasnya ikatan ini terjadi antara atom yang sangat elektronegatif dari suatu molekul dengan atom yang kurang
elektronegatif dari molekul yang lain,misal antara atom F dari molekul HF dengan atom H dari molekul H2O.
Beberapa Senyawa yg menglami ikatan Hidrogen ntralain:
- H2O
- HF
- NH3
- C2H4O (etanol) dan lain-lain
Iktan hidrogen trjdi ketika ada molekul F, N, O yg memiliki psangan e bebas.pasangan e bebas tadi menarik
satu/beberapa atom H dri dari molekul lain yg akhirnya membentuk ikatan Hidrogen satu sama lain. Intinya
senyawa yg mengandung salah satu dri F, N, O yang didalamnya terdpat H pasti berikatan Hidrogen. Ikatan ini tidak
terlalu kuat sehingga lebih gampang diputuskan drpd ikatan ionik maupun kovalen,aplagi dibanding ikatan
logam.Kekuatan ikatan hidrogen ini dipengaruhi oleh perbedaan elektronegativitas antara atom-atom dalam molekul
tersebut. Semakin besar perbedaannya, semakin besar ikatan hidrogen yang terbentuk.
Ikatan hidrogen mempengaruhi titik didih suatu senyawa. Semakin besar ikatan hidrogennya, semakin tinggi titik
didihnya. Namun, khusus pada air (H2O), terjadi dua ikatan hidrogen pada tiap molekulnya. Akibatnya jumlah total
ikatan hidrogennya lebih besar daripada asam florida (HF) yang seharusnya memiliki ikatan hidrogen terbesar
(karena paling tinggi perbedaan elektronegativitasnya) sehingga titik didih air lebih tinggi daripada asam florida.
IKATAN VAN DER WAALS
Adalah Interaksi antar molekul senyawa nonpolar dan senyawa polar yang tidak memiliki ikatan hidrogen,interaksi
tersebut menghasilkan suatu gaya antar molekul yang lemah, maka gaya tersebut biasa dikenal dengan ikatan Van
Der Waals.

Ikatan Van der Waals dapat terjadi dalam tiga bentuk, yaitu ikatan antar molekul yang memiliki dipol, ikatan antara
molekul yang tidak memilki dipol, serta ikatan antarmolekul yang tidak memiliki dipol (Gaya Dipersi London).
Gaya Van der Waals terjadi pada senyawa polar yang tidak membentuk ikatan hidrogen, seperti HCl, HBr, atau
senyawa nonpolar yang memilki sedikit perbedaan keelektronegatifan. Kekuatan gaya van der waals lebih kecil
dibandingkan dengan ikatan hidrogen.
Gaya van der waals yang terjadi di antara dipol dipol tersusun secara teratur. Zat yang memilki gaya van der waals
dalam susunan yang teratur biasaya berwujud padat. Adapun zat yang memiliki gaya van der waals dalam susunan
tidak teratur (random) biasanya berwujud cair.
Gaya van der waals tidak menyebabkan terjadinya lonjakan pada titik didih.
Hal ini disebabkan gaya antar molekulnya bersifat lemah.
Daya tarik dipol-dipol agak sedikit dibandingkan dengan gaya dispersi,dan pengaruhnya hanya dapat dilihat jika kita
membandingkan dua atom dengan jumlah elektron yang sama dan ukuran yang sama pula.
Daya tarik yang ada di alam bersifat elektrik.
Pada molekul yang simetris seperti hidrogen, tidak terlihat mengalami distorsi secara elektrik untuk menghasilkan
bagian positif ataupun bagian negatif. Elektron terus bergerak,dan pada suatu waktu elektron tersebut mungkinkan
ditemukan bagian diujung molekul.
Pada ujung yang lain sementara akan kekurangan elektron .
Pada kondisi akhir elektron sebelah kanan akan bergerak ke ujung lain.
Pada saat terjadi hal ini, elektron akan elektron pada bagian kiri yang satunya.
Dari semua gaya yang terjadi pada ikatan antar molekul yang disebut gaya Van der Walls tidak disangsikan lagi
merupakan gaya terlemah walaupun yang paling universal. Dikaitkan dengan energi disekitar 0,4 sampai 40
kj/mol,gaya ini biasnya tertutupi oleh gaya kovalen yang lebih kuat didalam molekul yang energinya sekitar 400
kj/mol Perannya yang penting hanya menjelaskan interaksi diantara sesama molekul atau sesama atom yang
orbitalnya jenuh. Tidak seperti ikatan kovalen yang bekerja pada jarak inti yang dekat dan dihubungkan dengan
tumpang tindih atau pengalihan electron, dan mengakibatkan energi yang lebih tinggi, maka ikatan Van der Waals
dapat bekerja pada jarak yang tidak dapat menyebabkan pertumpang tindihan atau pengalihan elektron sehingga
biasanya dikaitkan dengan energi yang lebih kecil.
Contoh Gaya Van Der Waals :
Gas mulia : Gaya van der waals yang bekerja antara atom-atom pada golongan gas mulia sangat lemah, hal ini
ternyata dari rendahnya titik lebur dan titik didihnya.
Makin tinggi nomor atom, makin tinggi pula titik lebur dan titik didihnya, berarti gaya van der waalsnya semakin
besar.
Ada 2 faktor yang mempengaruhi kekuatan ikatan Van Der Waals yaitu
kerumitan molekul dan ukuran molekul.
Adapun mekanisme pada ikatan Van Der Waals yaitu : Adanya gaya tarik menarik antar molekul yang mempunyai
perbedaan keelektronegatifan (adanya dipol) walaupun kecil, adanya ikatan antarmolekul dari senyawa yang
mempunyai perbedaan keelektronegatifan dengan yang tidak mempunyai perbedaan keelektronegatifan tapi
mempunyai pasangan elektron bebas berupa awan elektron, dan adanya gaya tarik menarik antara molekul yang
tidak mempunyai perbedaan keelektronegatifan
Klasifikasi Polimer Mukoadhesif

Polimer mukoadhesif berdasarkan sumbernya, digolongkan menjadi 2 golongan yaitu:

1. Polimer sintetik. Contohnya antara lain derivate selulosa (metilselulosa), poli (asam akrilat), polietilenoksida,
dan polivinil alkohol.
2. Polimer alami. Contohnya antara lain tragakan, natrium alginat, guar gum, karaya gum, lektin, gelatin, dan
pektin.
Sedangkan, berdasarkan mekanisme kerjanya, dapat digolongkan menjadi:
1. Polimer Hidrofilik
Polimer larut air yang akan mengembang setelah mengalami kontak dengan air dan akan terdisolusi. Contohnya
antara lain metil selulosa, hidroksietil selulosa, karbomer, kitosan, CMC Na, hidroksi propil metil selulosa,
termasuk juga polivinil pirolidon.
2. Hidrogel
Rantai polimer yang memiliki crosslink dan memiliki kemampuan mengembang yang terbatas di dalam air.
Kemampuan ini tergantung pada gugus fungsional yang bersifat hidrofilik (hidroksil, amino, dan karboksil).
Selain mengabsorbsi air, polimer ini juga memiliki kemampuan adhesi pada mucus yang melindungi epitel.
Contohnya antara lain poli (asam akrilat), karagenan, natrium alginat, dan guar gum.
3. Polimer termoplastik
Polimer ini meliputi non-erodible neutral polystyrene dan semi-crystalline bioerodible. Contohnya antara lain
polianhidrida, asam polilaktid, hidroksi propil metil selulosa, CMC Na.