Anda di halaman 1dari 6

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA
II.1
Enzim
Enzim merupakan suatu kelompok protein yang berperan penting di dalam aktivitas biologic.
Enzim berfungsi sebagai katalisator si dalam sel dan sifatnya sangat khas. Di dalam jumlah
sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga di dalam keadaan normal tidak
terjadi penyimpangan-penyimpangan hasil akhir reaksinya.di dalam sel terdapat banyak jenis
enzim yang berlainan kekhasannya, sehingga suatu enzim hanya mampu menjadi katalisator
untuk reaksi tertentu saja. Ada enzim yang dapat mengkatalisa suatu kelompok substrat, ada pula
yang hanya satu kelompok substrat saja, dan ada pula ynag bersifat stereospesifik. Karena enzim
mengkataliser reaksi-reaksi di dalam system biologis, maka enzim juga disebut sebgai
biokatalisator
Bagian protein dari enzim disebut apo-enzim, sedangkan enzim keseluruhannya disebut
haloenzim.
Bagian protein ( tak aktif )
+
non-protein
= haloenzim ( aktif )
( apoenzim)
( gugus protestik )
Kespesifikan enzim dibedakan dalam : kespesifikan optik dan gugus ( M.T Simanjuntak, 2003 ).
Kespesifikan optik tampak pada enzim-enzim yang bekerja terhadap karbohidrat. Umumnya,
enzim-enzim ini hanya bekerja terhadap karbohidrat isomer D bukan L. Sebaliknya, enzimenzim yang bekerja terhadap asam amino dan protein hanya bekerja pada asam amino L dan
bukan pada isomer D. Kespesifikan gugus menunjukkan bahwa enzim hanya dapat
bekerjaterhadap gugus yang tertentu. Enzim alkohol dehidrogenase tidak dapat
mengkatalisis reaksi dehidrogenasi pada senyawa bukan alcohol ( Hafiz Soewoto,2000).
Klasifikasi enzim berdasar Commission on Enzim Of The Internasional uinion of Biochemistry
( CEIUB ) atau Internasional Enzim Commision ( IEC ) adalah sebgai berikut :
1.

Enzim yang berperan dalam reaksi oksidasi-reduksi contoh oksigenase

2.

Enzim
yang
berperan
contohenzim transaminase

3.

Enzim yang berperan dalam reaksi hidrolisis contoh peptidase

4.

Enzim yang berperan dalam mengkatalisis reaksi addisi atau pemecahan ikatan
rangkap contoh liase

5.

Enzim yang berperan dalam mengkatalisis reaksi isomerisasi contoh alanin rasemase

6.

Enzim yang berperan dalam mengkataliser reaksipembentukan ikatan dengan bantuan
pemecahan ikatan dalam ATP( ligase ) ( M.T. Simanjuntak, 2003).

dalam

reaksi

pemindahan

gugus

tertentu

Seperti molekul protein lainnya sifat biologis enzim sangat dipengaruhi oleh berbagai faktor
fisiko kimia. Enzim bekerja pada kondisi tertentu yang rerlatif ketat. Faktor-faktor yang
mempengaruhi kerj enzim antara lain suhu, pH, oksidasi oleh udara atau senyawa lain,

Pada suhu yang lebih rendah (sisi A pada gambar). Jika kontak antara kedua jenis molekul itu tidak terjadi.2000). gerak termodinamik tersebut akan makin kurang. makin rendah pula laju reaksinya. Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan sampai ± 60° C. selain gerak termodinamik meningkat. kompleks ES tidak terbentuk. b. Selain itu pada keaadan ini baik enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik yang mengakibatkan enzim tidak dapat berikatan dengan substrat( Hafiz Soewoto. Bila suhu ditingkatkan terus. kecepatan reaksi enzimatik dipengaruhi pula oleh konsentrasi enzim maupun substratnya ( Hafiz Soewoto. Jika dilakukan pengukuran aktivitas enzim pada beberapa macam pH yang berlainan. α. enzim akan terdenaturasi. sinar x. sehingga produk juga makin sedikit. Enzim dalam tubuh manusia mempunyai suhu optimum sekitar 37° C. Padahal kompleks ini sangat penting untuk mengolah S menjadi P. Oleh karena itu. dalam hal ini juga ada kondisi optimum yang disebut sebagai suhu optimum Pada gambar tampak bahwa di luar suhu optimum. Pada sisi A dari kurva terdapat hubungan tertentu antara kenaikan suhu dengan laju reaksi. Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya pada pH optimum.penyinaran ultraviolet. Ada enzim yang mempunyai pH optimum yang sangat rendah. sehingga bangun tiga dimensinya berubah secara bertahap. keadaan yang menyebabkan rendahnya suhu di luar suhu optimum berbeda antara suhu yang lebih rendah dengan suhu yang lebih tinggi. enzim mulai bekerja sebagian dan mencapai suhu maksimum pada suhu tertentu. Jika reaksi tersebut dilangsungkan dalam berbagai suhu.0 sampai 9. karena terjadi denaturasi ( Hafiz Soewoto. Suhu campuran reaksi juga berpengaruh terhadap laju reaksi enzimatik. laju enzimatik selalu lebih rendah. Makin besar perbedaan suhu reaksi dengan suhu optimum. maka makin besar deformasi struktur tiga dimensi tersebut dan makin sukar bagi substrat untuk menempati secara tepat di bagian aktif molekul enzim. a. molekul protein enzim juga mengalami denaturasi. jumlah enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi. dan γ. PengaruhpH : Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu. yang mempunyai pH optimum 2.2000) . pada pH yang jauh di luar pH optimum. sehingga tumbukan antara molekul akan lebih sering. Akan tetapi. Jika suhu jauh lebih tinggi dari suhu optimum. Arrhenius secara empiris telah mengembangkan suatu rumusan umum antara laju suatu reaksi kimia dengan suhu mutlak system reaksi tersebut. Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya pada suhu optimum. Pengaruh suhu : Suhu rendah mendekati titik beku tidak merusak enzim. Di samping itu. melainkan malah menurun dengan cara yang lebih kurang sebanding dengan selisih nilai dan suhu optimum. yang menyebabkan kurangnya tumbukan antara molekul enzim dengan substrat.2000) . yang menghasilkan laju reaksi yang maksimum. β. gerak termodinamik akan lebih meningkat. kompleks E-S akan sukar terbentuk. Pada daerah suhu yang lebih tinggi (sisi B pada gambar). . Akan tetapi laju reaksi tidak terus meningkat. penyebab kurangnya laju reaksi enzimatik yaitu kurangnya gerak termodinamik. Akibatnya. seperti pepsin. sebagian besar enzim di dalam tubuh akan menunjukkan aktivitas maksimum antara pH 5. kurva hubungan tersebut akan menunjukkan suhu tertentu. Dengan kenaikan suhu lingkungan. Dengan demikian.0. makin rendah suhu. namun enzim tidak dapat bekerja. Dalam peningkatan suhu ini.

Oleh karena itu. sehingga substrat tidak dapat lagi duduk dengan tepat di bagian molekul enzim yang mengolah substrat. makin besar konsentrasi enzim. melainkan suatu garis merata (plateau setelah kurva yang naik. Pengamatan dapat dilakukan terhadap dua hal. hubungan tersebut tidak menunjukkan suatu titik puncak. yaitu : 1. Akibatnaya. reaksi makin cepat( Hafiz Soewoto. Dalam gambar dapat dilihat adanya nilai pH tertentu. Jadi.Sebagian besar enzim bekerja aktif dalam trayek pH yang sempit umumnya 5 . 2. struktur 3 dimensi enzim mulai berubah. sehingga ia dapat mengikat dan mengolah substrat dengan kecepatan yang setinggi-tingginya. pH tersebut dinamakan pH maksimum. 2. Ada 2 alasan untuk menyelidiki pengaruh tingkat keasaman atau pH terhadap aktivitas emzim. yaitu : 1. Karena tidak ada sistem dapar masingmasing di sekitar nilai kapasitas yang maksimum dari tiap dapar (rentangan pH di sekitar nilai pKa komponen asam tiap dapar).9. Hubungan antara laju reaksi dengan konsentrasi enzim ternyata berbanding lurus. Bagaimana akibat dari perubahan konsentrasi enzim terhadap reaksi enzimztik itu sendiri? Jawaban dari pertanyaan ini harus dicari dari pengamatan yang dilakukan atas satu seri campuran yang terdiri atas substrat dalam konsentrasi yang tetap dan enzim dalam konsentrasi yang berbeda-beda. 2003). 2002). Makin besar konsentrasi enzim. terhadap hubungan antara konsentrasi enzim dan kecepatan reaksi enzimatik yang dikatalisis oleh enzim tersebut. Ini adalah hasil merupakan hasilpengaruh dari pH atas kombinasi factor ( 1 ) ikatan dari substrat ke enzim ( 2 ) aktivitas katalik dari enzim ( 3 ) ionisasi substrat dan ( 4 ) variasi struktur protein ( biasanya signifikan hanya pada pH yang cukup tinggi ) ( M. Tiap molekul isozem niscaya bekerja pada pH yang sedikit berbeda. terhadap hubungan antara selang waktu pengamatan dan konsentrasi produk yang terbentuk pada tiap konsentrasi enzim. proses katalisis berjalan tidak optimum. Simanjuntak. dengan volume akhir larutan yang sama.T. penyimpangan ini terjadi jika enzim yang dipelajari tidak dalam keadaan . Perlu diingat bahwa dalam mencari hubungan antara derajat keasaman dengan laju reaksi maksimum ini. sebagai suatu protein enzim tidak berbeda dengan protein lainnya. Dapat dikatakan bahwa kecepatan reaksi enzimatik (v) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim [E]. rentangan pH yang diselidiki biasanya berkisar dalam rentangan yang tidak lebar dan bukan dalam rentangan antara pH 1 sampai 14. Di luar nilai pH optimum tersebut. maka makin cepat laju reaksi. seperti pada enzim amylase liur. protein enzim mengambil struktur 3 dimensi yang sangat tepat. untuk kemudian turun lagi sesudah plateau ) Fenomena seperti ini dapat ditafsirkan sebab adanya molekul amylase dalam bentuk beberapa molekul protein yang berbeda (isozim).2000) . sehingga diperoleh garis agak melengkung. bukan tidak mengkin ada interaksi yang merugikan antara enzim dan ion penyusun dapar dan bukan karena pH yang disebabkan dapar itu sendiri. struktur 3 dimensi berubah akibat pH yang tidak optimum ( Mohamad Sadikin. Pengaruh konsentrasi enzim : Peningkatan konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatik. sebagai produk makhluk hidup secara teori selalu ada kemungkinan dari pengaruh ph ini terhadap aktivitas biologis dari enzim ini. Biasanya. Kadang-kadang. Kadang-kadang terjadi penyimpangan dari persamaan ini. yang memungkinkan enzim bekerja maksimum. Dalam lingkungan keasaman seperti itu. c.

berarti sel yang membuatnya mengalami disintegrasi. II. penyimpangan disebabkan oleh senyawa pengaktif (aktivator). Dalam suatu reaksi enzimatik. Enzim yang mengkatalisasi berbagai reaksi yang menghasilkan energi secara aerob terletak di dalam mitokondria. Enzim yang berhubungan dengan berbagai biosintesis protein berada bersama ribosom. Pengaruh konsentrasi substrat : Pada suatu reaksi enzimatik bila konsentrasi substrat diperbesar. Sebaliknya. Dalam keadaan ini. Sebagai contoh.murni. sedangkan kondisi lainnya tetap. sebagian besar enzim terdapat dan bekerja dalam sel dan (2) bahwa enzim tertentu dibuat dalam jumlah besar oleh jaringan tertentu. misalnya pada pemakaian obat analgetik tertentu dan obat anti malaria. Bila enzim yang diukur dalam serum terutama dibuat oleh jaringan atau organ tertentu. makin cepat reaksi berlangsung sampai batas kejenuhan [ES].2 Pati Pati ialah polisakarida simpanan yang terdapat dalam tumbuhan tingkat tingkat tinggi. enzim akan mengikat substrat membentuk kompleks enzimsubstrat [ES]. meskipun ph yang diperlukan sudah dipastikan dengan menggunakan larutan dapar dan tidak hanya sekedar larutan dengan ph yang diperlukan tersebut ( Mohamad Sadikin. Penambahan jumlah substrat tidak menambah jumlah kompleks E-S. Ada penyakit yang disebabkan oleh abnormalitas sintesis enzim tertentu. d. . Analisis enzim dalam serum pada dasarnya dapat dipakai untuk diagnosis berbagai penyakit. Amilosa merupakan polisakarida linear dari unti-unit D-glukosa yang dihubungkan oleh ikatan α-(1. Fungsi enzim dalam kepentingan medis. 2002 ). maka peningkatan aktivitas dalam serum menunjukkan adanya kerusakan pada jaringan atau organ tersebut ( Hafiz Soewoto. Dalam keadaan itu seluruh enzim sudah berada dalam bentuk kompleks E-S. Dasar penggunaan enzim sebagai penunjang diagnosis ialah bahwa (1) pada hakikatnya. enzim-enzim yang berperan dalam sintesis dan reparasi DNA terletak di dalam inti sel. penyimpangan juga terdapat dalam sediaan enzim dengan kemurniaan yang tinggi. Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan substrat.000. Sel darah merah penderita defisiensi G6PDH ini sangta rentan terhadap pembebanan oksidatif. Makin banyak kompleks [ES] terbentuk. Enzim terdistribusi di tempat-tempat tertentu di dalam sel. kurang lebih sesuai dengan golongan dan fungsinya. Homopolimer ini terdiri atas campuran amilosa dan amilopektin. Karena itu enzim intrasel seharusnya tidak ditemukan dalam serum dan bila ditemukan. misalnya pada defisiensi enzim glukosa 6-fosfat dehidrogenase (G6PDH/ G6PD). sehingga mungkin terdapat senyawa-senyawa penghambat reaksi dalam jumlah yang sangat kecil. amilosa ini menghasilkan kompleks biru-hitam yang tajam dengan iodium akibat masuknya I2 ke dalam gelung helical . Pada pemakaian obat-obat tersebut dapat terjadi hemolisis intravaskuler.4)-glukosida. Dengan demikian reaksi kimia dalam sel berjalan sangat terarah dan efisien.2000). Pada konsentrasi substrat [S] melampaui batas kejenuhan kecepatan reaksi akan konstan. maka kecepatan reaksi (v) akan meningkat sampai suatu batas kecepatan maksimum (V). Bobot molekulnya beragam dari beberapa ribu sampai 150. misalnya tidak adanya ion tertentu. kemudian kompleks ini akan terurai menjadi [E] dan produk [P].

Dari hidrolisis parsial amilopektin.2.dan alfa-l. yaitu alfa-amilase. musin. air. Produk akhir yang dihasilkan dari aktivitasnya adalah dekstrin beserta sejumlah kecil glukosa dan maltosa.6)glukosidase dapa menghidrolisis ikatan α-(1.C.6-glikosida. Enzim ini memutus ikatan amilosa maupun amilopektin dari luar molekul dan menghasilkan unit-unit maltosa dari ujung nonpe-reduksi pada rantai . Akhirnya tambahan enzim α-(1. Namun jika dihidrolisis sebagian diperoleh produk yang berbeda: amilosa menghasilkan maltose sebagai satu-satunya disakarfida sedangkan amilopektin menghasilkan campuran disakarida maltose dan isomaltosa. dan glukoamilase. bekerja pada ikatan alfa-1. Alfa-amilase akan menghidrolisis ikatan alfa-1-4 glikosida pada polisakarida dengan hasil degradasi secara acak di bagian tengah atau bagian dalam molekul.4 amilosa dan amilopektin dengan cepat pada larutan pati kental yang telah mengalami gelatinisasi. Enzim alfa-amilase merupakan endoenzim yang memotong ikatan alfa-1.6)-glikosida pada titik percabangan amilopektin dan menghasilkan hidrolisis sempurna ( Staf Pengajar Kimia Organik IPB.3 Enzim Amilase Air liur mengandung enzim amylase liur. amilase dibedakan menjadi tiga berdasarkan hasil pemecahan dan letak ikatan yang dipecah.. Enzim α-amilase dalam saluran pencernaan ( air liur dan cairan pancreas ) akan menghidrolisis rantai lurus amilosa dan amilopektin secara acak menjadi campuran glukosa dan maltose. Dekstrin tidak membentuk kompleks berwarna dengan iodium. Enzim β-amilase pada tumbuhan secara lebih spesifik menghidrolisis amilosa menjadi unit-unit maltose. Sedangkan fungsi air yaitu melembabkan dan melembutkan makanan. atau kanji tekstil. dan garam natrium. Adapun fungsi garam natrium yaitu menyediakan enzim beralkali untuk kerja amylase liur. Enzim Amilase mempunyai kemampuan untuk memecah molekul-molekul pati dan glikogen Molekul pati yang merupakan polimer dari alfa-D-glikopiranosa akan dipecah oleh enzim pada ikatan alfa-1.1. Amilopektin memiliki rantai tulang punggung ( backbone ) yang sama dengan amilosa. Enzim amylase sendiri di jelaskan di bawah ini. 3. 2005 ).2. Bobot molekulnya lebih besar daripada amilosa.4-glukanmaltohidrolas E.6)glukosida. digunakan untuk membuat lem. tetapi dengan banyak percabangan lewat ikatan α-(1. Secara umum. beta-amilase. Pati ( mailosa maupun amilopektin ) jika terhidrolisis sempurna ( semua ikatan asetal diputus ) akan menghasilkan hanya D-glukosa.4-glikosida dengan menginversi konfigurasi posisi atom C(l) atau C nomor 1 molekul glukosa dari alfa menjadi beta.ynag terbentuk ketika amilosa berada dalam air. II. Reaksi amilopektin dan iodium membentuk kompleks merah-ungu. Fungsi dari musin yaitu lendir yang melekatkan butir-butir makanan dan melincirkan makanan. Enzim beta-amilase atau disebut juga alfa-l. juga diperoleh campuran oligosakarida yang biasa dirujuk sebgai dekstrin. Proses ini juga dikenal dengan nama proses likuifikasi pati. Hidrolisis sempurna biasanya dilakukan dengan asam encer pada suhu tinggi sedangkan hidrolisis parsial umumnya terjadi secara enzimatik. pasta.4.

4 (http://junes.polisakarida.6 dan alfa-1. enzim ini dapat pula menghidrolisis ikatan glikosida alfa-1.3. Enzim ini menghidrolisis ikatan glukosida alfa-1.3 tetapi dengan laju yang lebih lambat dibandingkan dengan hidrolisis ikatan glikosida a-1.blogspot. Bila tiba pada ikatan alfa-1.6 glikosida aktivitas enzim ini akan berhenti.com/2008/05/deteksi-dan-uji-kualitas-amilase.glukan glukohidro-lase atau EC 3.2.1.html ) . tetapi hasilnya beta-glukosa yang mempunyai konfigurasi berlawanan dengan hasil hidrolisis oleh enzim a-amilase.4.4. Selain itu. Glukoamilase dikenal dengan nama lain alfa-1.