Anda di halaman 1dari 15

I.

I.1

PENDAHULUAN
Latar Belakang
Kata enzim berasal dari en zyme yang berarti dalam ragi (yeast), mulai

dipakai semenjak tahun 1877. Sebelum itu telah dikenal diastate (Bender, 1973),
pepsin (Dixon, 1979) dan emulsin (Boyer, 1973) yang masing-masing adalah
senyawa organik yang dapat menghidrolisis pati, protein, dan glikosida.
Enzim merupakan senyawa yang berfungsi sebagai biokatalisator yakni
dapat mempercepat reaksi namun tidak ikut bereaksi. Enzim bekerja secara
spesifik pada satu senyawa atau satu reaksi kimia tertentu. Seperti halnya enzim
-amilase hanya dapat digunakan dalam proses perombakan pati menjadi glukosa,
dengan cara menghidrolisis pati secara acak dengan memutus ikatan glikosidik.
Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang
terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108
sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa
katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping
itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka
enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada
yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada pula yang menghasilkan
energi atau mengeluarkan energi (eksergonik) (Poedjiadi, A. 1994).
Kerja suatu enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, antara lain suhu, pH,
dan substrat. Enzim akan bekerja secara optimal sampai mencapai batas suhu dan
pH optimalnya. Hal tersebut karena enzim merupakan protein yang dapat
mengalami perubahan bentuk pada kondisi yang tidak sesuai. Begitu pula dengan
substrat, semakin tinggi konsentrasi substrat, kinerja enzim semakin optimal
sampai mencapai kejenuhan. Enzim yang diujikan dalam praktikum adalah enzim
-amilase yang memiliki pH optimum 7.00 dan suhu optimumnya 90-95 oC, serta
enzim gluko-amilase yang memiliki optimum 4.5 dan suhu optimum 90-100 0C
dengan berbagai konsentrasi substrat yang digunakan. Dengan demikian, dapat
diketahui konsentrsai substrat optimum yang dapat dihidrolisis oleh enzim amilase dan enzim gluko-amilase.

I.2

Tujuan

Praktikum ini bertujuan untuk mempelajari tentang uji aktivitas enzim amilase dan enzim gluko-amilase terhadap substrat amilum.

II.

TINJAUAN PUSTAKA

2.1

Analisis Gula Pereduksi dengan Metode DNS (Dinitrosalisilat)


Gula pereduksi adalah suatu gula yang mengandung gugus aldehida atau

keton dan dapat dioksidasi oleh oksidator tertentu. Analisis gula reduksi ini
menggunakan metode DNS atau metode TRS (Total Reducing Sugar), yang
bertujuan untuk menentukan kandungan gula pereduksi yang tersisa dari hasil
fermentasi sehingga dapat diketahui kadar alkohol yang terbentuk. Glukosa
merupakan gula pereduksi karena memiliki gugus aldehida sehingga dapat
dioksidasi menjadi gugus karboksil. Pada metode ini, gugus aldehida pada
glukosa akan dioksidasi oleh asam 3,5-dinitrosalisilat menjadi gugus karboksil
dan menghasilkan asam 3-amino-5-nitrosalisilat, reaksi ini berlangsung pada
kondisi basa dan suhu tinggi sekitar 90-100C. Senyawa ini memiliki serapan
maksimum pada, 510 nm bila diukur absorbansinya dengan menggunakan
spektrofotometer (Apriyantono, dkk., 1988).
DNS merupakan reagen yang dapat digunakan untuk melakukan uji
kuantitatif glukosa. Reagen ini berfungsi untuk memberikan warna pada larutan,
sehingga dapat terbaca oleh spektrofotometer vis yang membaca dari warna
larutan tersebut. Metode ini digunakan untuk mengukur gula pereduksi dengan
teknik kolorimetri. Teknik ini hanyadapat mendeteksi satu gula pereduksi,
misalnya glukosa. Glukosa memiliki gugus aldehida, sehingga dapat dioksidasi
menjadi gugus karboksil. Gugus aldehida yang dimiliki oleh glukosa akan
dioksidasi

oleh

asam

3,5-dinitrosalisilat

menjadi

gugus

karboksil

dan

menghasilkan asam 3-amino-5-salisilat pada kondisi basa dengan suhu 90-100oC.


Senyawa ini dapat dideteksi dengan spektrofotometer pada panjang gelombang
540 nm.
2.2

Enzim Amilase
Enzim adalah molekul biopolimer yang tersusun dari serangkaian asam

amino dalam komposisi dan susunan rantai yang teratur dan tetap. Enzim
memegang peranan penting dalam berbagai reaksi di dalam sel. Sebagai protein,
enzim diproduksi dan digunakan oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi, antara
lain konversi energi dan metabolisme pertahanan sel. Enzim meningkatkan laju
reaksi sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan pereaksi. Pada

keadaaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan


bergantung pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal, suatu
enzim tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai
tanpa kehadiran enzim. Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak menguntungkan
bagi pembentukan senyawa, enzim tidak dapat mengubahnya (Salisbury, 1995).
Enzim amilase merupakan enzim yang berfungsi untuk menghidrolis
amilum (pati) menjadi gula-gula sederhana seperti dekstrin dan glukosa. Amilum
merupakan karbohidrat atau sakarida yang memiliki molekul kompleks. Enzim
amilase memecah molekul amilum ini menjadi sakarida dengan molekul yang
lebih sederhana yaitu maltosa.Amilase berfungsi untuk menghidrolis amilum
(pati) menjadi gula-gula sederhana seperti dekstrin dan glukosa.
Enzim memiliki sifat dapat menurunkan energi aktivasi dari reaksi,
Meningkatkan kecepatan reaksi,

Tidak habis atau berubah selama reaksi

berlangsung, Menunjukkan spesifitas, kompetisi dan saturasi. Ekstrak enzim


amilase diperoleh dengan cara menghaluskan kecamabah kacang hijau
menggunakan mortal dan pistil, kemudian disaring menggunakan kertas saring,
selanjutnya filtrate disentrifugasi. Proses menghaluskan kecambah dimaksudkan
untuk merusak jaringan dan dinding sel, sehingga isi sel dapat keluar. Penyaringan
mendapatkan filtrate atau isi sel yang merupakan enzim amilase kasar.
Sentrifugasi bertujuan untuk memisahkan larutan berdasarkan berat molekulnya.
Protein penyusun enzim amilase berat molekulnya lebih kecil dibandingkan berat
molekul protein penyusun organel sel. Sehingga setelah sentrifugasi enzim
amilase berada di permukaan atas (supernatant), sementara protein organelorganel sel mengendap di bawah (menjadi pallet). Supernatant yang diperoleh dari
proses sentrifugasi merupakan ekstrak enzim amilase murni (dengan konsentrasi
100%.).
2.3

Larutan Buffer
Buffer adalah suatu substansi yang mengurangi perubahan konsentrasi ion

hidrogen bebas suatu larutan akibat penambahan asam atau basa. Adanya buffer
dalam larutan meningkatkan jumlah asam atau basa yang harus ditambahkan
untuk dapat menimbulkan perubahan pH. Penambahan asam kuat pada setiap

sistem buffer ini akan menghasilkan garam netral dan asam lemah. Dengan
menghasilkan asam yang tidak mudah terdisosiasi, buffer bermakna menurunkan
peningkatan konsentrasi ion hidrogen bebas bila dibandingkan dengan reaksi
tanpa buffer (Samik, 2000).
Buffer fosfat adalah buffer netral dengan kisaran pH 7. Buffer fosfat dapat
dibuat dengan menggunakan monosodium fosfat (NaH2PO4) dan basa
konjugatnya yaitu disodium fosfat (Na2HPO4). Meskipun buffer fosfat juga
merupakan larutan penyangga, namun kerja buffer ini tidak lebih baik dari cairan
rumen dalam mempertahankan pH. Hal ini dikarenakan adanya proses saliviasi di
dalam rumen. Saliva yang dihasilkan kelenjar ludah berperan sebagi buffer alami
bagi rumen sehingga kemampuan mempertahankan pH rumen lebih bagus
(Daintith, 2005).
Asam asetat dengan konsentrasi yang relatif tinggi memiliki kapasitas
buffer yang lebih besar, yang artinya bahwa dengan semakin banyak tersedianya
ion asetat, akan mendorong ion H+ untuk berikatan dengan ion asetat sehingga
penurunan pH akibat ion H+ tidak terjadi. Dengan kapasitas buffer yang besar,
pada kondisi larutan yang lewat jenuh, partikel-partikel produk korosi dapat
terbentuk lebih seragam. Partikel-partikel tersebut mampu membentuk lapisan
pelindung yang lebih rapat sehingga meminimalisi serangan spesi korosif
terhadap permukaan logam. Sebaliknya, pada kapasitas buffer yang rendah,
perbedaan pH antara sisi anodik dan katodik cukup tinggi. Tingginya perbedaan
pH tersebut menyebabkan perbedaan potensial antara sisi anodik dan katodik
semakin tinggi sehingga proses korosi berlangsung semakin cepat. Jadi,
peningkatan

konsentrasi

asam

yang

melebihi

batas

maksimum

justru

menghasilkan lapisan produk korosi yang lebih protektif karena laju pertumbuhan
dari lapisan pelindung yang terbentuk pada sistem dengan kapasitas buffer tinggi
lebih terkontrol dibandingkan di dalam sistem dengan kapasitas buffer yang
rendah (Santoso, 2011).

III.
III.1

METODOLOGI
Alat

III.2
III.3

Bahan
Prosedur

IV.

HASIL PENGAMATAN DAN PEMBAHASAN

4.1

Pembuatan Larutan DNS dan Kurva Standar

Metode penentuan aktivitas enzim -amilase dan glukoamilase untuk


menghidrolisis gula reduksi dalam sampel yang mengandung karbohidrat yang
digunakan adalah menggunakan pereaksi asam dinitro salisilat/3,5-dinitrosalicylic
acid. Metode ini adalah metode kimiawi. DNS merupakan senyawa aromatis yang
akan bereaksi dengan gula reduksi maupun komponen pereduksi lainnya untuk
membentuk 3-amino-5-nitrosalicylic acid, suatu senyawa yang mampu menyerap
dengan kuat radiasi gelombang elektromagnetik pada 540 nm. Semakin banyak
komponen pereduksi yang terdapat dalam sampel, maka akan semakin banyak
pula molekul 3-amino-5-nitrosalicylic acid yang terbentuk dan mengakibatkan
serapan semakin tinggi (Sumiati, 2012).
Berdasarkan praktikum yang telah dilakukan, ada beberapa tahapan atau
prosedur dalam menguji aktivitas enzim amilase. Tahapan pertama yaitu
pembuatan pereaksi DNS 50 ml. Dalam pembuatan reagen DNS, praktikan perlu
menambahkan NaOH ke dalam larutan yang bertujuan untuk memberikan suasana
basa. Karena nantinya reaksi dari reagen DNS ini bekerja pada suasana basa.
Selain menambahkan NaOH, juga ditambahkan kalium natrium tartrat 40%
(Rochelle Salt). Fungsi dari penambahan ini adalah untuk menstabilkan warna
yang terbentuk pada saat reaksi terjadi yaitu merah bata/kecoklatan. Di samping
itu, kadang juga diperlukan pemanasan untuk membantu mempercepat jalannya
reaksi. Karena nantinya yang akan diukur adalah absorbansi dari warna yang
terbentuk tersebut dengan spektrofotometri pada panjang gelombang 550 nm.
Tahap selanjutnya adalah pembuatan kurva standar, dengan standar yang
digunakan adalah glukosa dengan konsentrasi larutan stok sebesar 3000 ppm.
Konsentrasi yang diambil bervariasi ada yang 0 ml, 0.1 ml, 0.2 ml, 0.3 ml, 0.4 ml,
0.6 ml, 0.8 ml dan 1 ml dimasukan ke dalam tabung reaksi dan tepatkan dengan
akuades sampai volume mencapai 1 ml. Kemudian tambahkan larutan DNS
sebanyak 3 ml.

Menurut Sumiati (2012), reaksi dengan DNS yang terjadi

merupakan reaksi redoks pada gugus aldehid gula dan teroksidasi menjadi gugus
karboksil. Sementara itu DNS sebagai oksidator akan tereduksi membentuk 3amino dan 5-nitrosalicylic acid. Reaksi ini berjalan dalam suasana basa. Bila
terdapat gula reduksi pada sampel, maka larutan DNS yang awalnya berwarna
kuning akan bereaksi dengan gula reduksi sehingga menimbulkan warna jingga

kemerahan. Selanjutnya panaskan selama 5 menit dengan suhu 90-100oC. setelah


dingin, tepatkan dengan akuades 25 ml dan ukur absorbansinya dengan
menggunakan spektrofotometri pada panjang gelombang 550 nm.
Prinsip kerja spektrofotometer UV-Vis adalah interaksi yang terjadi antara
energi yang berupa sinar monokromatis dari sumber sinar dengan materi yang
berupa molekul. Besar energi yang diserap tertentu dan menyebabkan elektron
tereksitasi dari keadaan dasar ke keadaan tereksitasi yang memiliki energi lebih
tinggi. Serapan tidak terjadi seketika pada daerah ultraviolet-visible untuk semua
struktur elektronik, tetapi hanya pada sistem-sistem terkonjugasi, struktur
elektronik dengan adanya ikatan dan non bonding elektron .Prinsip kerja
spektrofotometer berdasarkan hukum Lambert Beer, yaitu bila cahaya
monokromatik (Io) melalui suatu media (larutan), maka sebagian cahaya tersebut
diserap (Ia), sebagian dipantulkan (Ir), dan sebagian lagi dipancarkan (It).
Berikut adalah kurva standar yang diperoleh :
Tabel 1.

Standar Glukosa
X (ml)
X (ppm)
Y (Absorbansi)
0
0
0
0,1
12
0,128
0,3
36
0,43
0,5
60
0,695
0,7
84
0,954
0,9
108
1,225
(Sumber : Dokumentasi Pribadi, 2016)

KURVA STANDAR GLUKOSA


1.4

1.23

1.2

f(x) = 0.01x + 0
1 R = 1

0.95

0.7

0.8
AU 0.6

Linear ()

0.43

0.4
0.2 0.13
0
0
12
36
60
84
108
0
24
48
72
96
120
Konst Glukosa (ppm)

Gambar 1. Kurva Standar Glukosa


(Sumber : Dokumentasi Pribadi, 2016)
Sebelum pengujian aktivitas enzim dilakukan, kurva kalibrasi dibuat
terlebih dulu dengan cara mengalurkan absorbansi dan konsentrasi glukosa
tertentu

yang

absorbansi di

diberi

larutan

DNS. Konsentrasi

yang dipilih memiliki

bawah 2. Kurva kalibrasi hasil percobaan dapat dilihat pada

Gambar 1. Nilai R2 dari kurva kalibrasi masih melebihi 0,95 yaitu 0,9995
sehingga kurva kalibrasi dianggap layak dan mampu mewakili data dengan
baik. Data yang diambil untuk membuat kurva kalibrasi juga sudah mewakili,
yaitu 10 data. Kurva kalibrasi ini kemudian akan digunakan untuk menentukan
jumlah pati yang terhidrolisis pada bagian pengujian aktivitas enzim.
4.2

Uji Aktivitas Enzim amilase dan Glukoamilase


Enzim -amilase merupakan suatu enzim yang banyak ditemukan pada

berbagai organisme seperti tumbuh-tumbuhan, hewan maupun manusia. Enzim amilase banyak dihasilkan oleh mikroorganisme karena banyak terlibat dalam
metabolisme karbohidrat. Enzim -amilase berfungsi untuk mengkatalisis
pemecahan atau hidrolisis senyawa pati menjadi gula sederhana yang larut dalam
air (Sari, 2004). Enzim -amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang

merombak pati, glikogen dan polisakarida yang lain. -amilase memotong rantai
polisakarida yang panjang, menghasilkan campuran glukosa dan maltosa. Enzim
-amilase merupakan suatu polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul
glukosa yang saling berikatan membentuk rantai lurus (Mongomeri 1993).
Enzim glukoamilase dikenal dengan nama lain alfa-1,4- glukan
glukohidro-lase atau EC 3.2.1.3. Enzim ini menghidrolisis ikatan glukosida alfa1,4, tetapi hasilnya beta-glukosa yang mempunyai konfigurasi berlawanan dengan
hasil hidrolisis oleh enzim alfa-amilase. Selain itu, enzim ini dapat pula
menghidrolisis ikatan glikosida alfa-1,6 dan alfa-1,3 tetapi dengan laju yang lebih
lambat dibandingkan dengan hidrolisis ikatan glikosida a-1,4.
Pengujian aktivitas enzim menggunakan amilum 1 %, yang sebelumnya
0.25 gram amilum murni dilarutkan ke dalam 25 ml buffer fosfat pH 6.9 dan
buffer asetat pH 4.5 dan jadilah larutan amilum 1 %. Kemudia dari larutan amilum
1 % tersebut diambil dengan konsentrasi yang berbeda-beda dengan volume 0.2
ml, 0.4 ml dan 0.6 ml dan masukan ke dalam tabung reaksi. Selanjutnya
tambahkan 1 ml enzim -amilase dan glukoamilase ke masing-masing tabung
dengan konsentrasi yang berbeda tersebut. Tambahkan 2 ml DNS, reaksi yang
terbentuk ini menghasilkan warna larutan menjadi kuning emas. Kemudian
larutan dipanaskan selama 5 menit dengan suhu 90-100oC. Saat dipanaskan terjadi
reaksi hidrolisis, yang dimana glukosa yang terdapat dalam amilum ditangkap
oleh larutan DNS. DNS inilah yang nantinya akan diukur absorbansinya ke dalam
spektrofotometri sehingga konsentrasi glukosa reduksi bisa diketahui. Dengan
adanya konsentrasi glukosa, maka bisa dihitung seberapa besar aktivitas dari
masing-masing enzimnya.
Aktivitas enzim merupakan suatu ukuran kuantitas dari aktivitas enzim per
volume larutan, serta unit aktivitas enzim dinyatakan sebagai sebagai jumlah mol
substrat yang dikonversi per unit waktu = 1 mol/ menit (Academic
Dictionariesand Encyclopedies, 2009). Perhitungan unit aktivitas enzim amilase
dinyatakan dalam Unit Aktivitas Enzim yaitu banyaknya g gula pereduksi yang
dihasilkan oleh 1 ml enzim dalam setiap menit. Pengukuran aktivitas enzim
dilakukan dengan mengkonversikan nilai absorbansi yang diperoleh ke dalam

persamaan linear kurva standar gula pereduksi, kemudian dihitung dengan rumus
sebagai berikut (Sutrisno, 2007) :
AE =

[ glukosa ] x fp
BM Glukosa x V x t

Dimana :
AE
= aktivitas enzim
V = volume total sampel tiap tabung (ml)
t = waktu inkubasi (Menit)
x = konsentrasi gula pereduksi (g/ml)
fp = faktor pengenceran
Berikut adalah hasil pengamatan yang diperoleh dari hasil perhitungan
aktivitas enzim :
Tabel 2. Aktivitas Enzim Amilase
Volum Amilum (ml)
FP
Absorbansi
0 (blanko)
1,999
0,2
125
1,999
0,4
62,5
1,999
0,6
41,7
1,999
(Sumber : Dokumentasi Pribadi, 2016)

Aktivitas Enzim
24,3079 unit/ml
12,1539 unit/ml
8,1025 unit/ml

Tabel 3. Aktivitas Enzim Glukoamilase


Volum Amilum (ml)
FP
Absorbansi
Kontrol
0,133
0,2
125
0,0083
0,4
62,5
0,088
0,6
41,7
0,112
(Sumber : Dokumentasi Pribadi, 2016)

Aktivitas Enzim
0,3518
0,5129
0,0049

Berdasarkan hasil perhitungan pada tabel 1, untuk volume amilum sebesar


0.2 ml menghasilkan aktivitas enzim sebesar 24.3079 unit/ml, pada volume
amilim 0.4 ml dihasilkan aktivitas enzim sebesar 12.1539 unit/ml dan pada
volume amilum 0.6 ml diperoleh aktivitas enzim sebesar 8.1025 unit/ml.
Sedangkan hasil perhitungan pada tabel 2, untuk volume amilum 0.2 ml
menghasilkan aktivitas enzim sebesar 0.3518 unit/ml, pada volume amilum 0.4 ml
dihasilkan aktivitas enzim sebesar 0.5129 unit/ml dan volume amilum sebesar 0.6
ml menghasilkan aktivitas enzim sebesar 0.0049 unit/ml.
Berdasarkan hasil perhitungan, pada aktivitas enzim -amilase kecepatan
maksimum dari aktivitas enzim ini terdapat pada konsentrasi substrat sebanyak

0.2 ml hal ini terlihat dari besarnya aktivitas enzim yang dihasilkan, yang dimana
pada saat volume substrat sebanyak 0.2 ml aktivitasnya besar dan setelah
konsentrasi substrat ditambah aktivitas enzim menjadi menurun. Hasil ini tidak
sesuai dengan literature. Berbeda pada uji aktivitas enzim glukoamilase, yang
dimana titik maksimum enzim terdapat pada saat volume substrat 0.4 ml. Pada
saat konsentrasi substrat ditambahkan aktivitas enzim makin meningkat dengan
kata lain kecepatan reaksi enzim meningkat dengan seiringnya pertambahan
substrat.
Menurut Wahyuni (2015), pada suatu reaksi enzimatik bila konsentrasi
substrat diperbesar, sedangkan kondisi lainnya tetap, maka kecepatan reaksi (v)
akan meningkat sampai suatu batas kecepatan
maksimum

ini

enzim

enzimatik, enzim akan

telah

jenuh

maksimum

(V). Pada titik

dengan substrat. Dalam suatu reaksi

mengikat substrat membentuk kompleks enzim-

substrat [ES], kemudian kompleks ini akan terurai menjadi [E] dan produk [P].
Makin banyak kompleks [ES] terbentuk, makin cepat reaksi berlangsung sampai
batas kejenuhan [ES]. Pada konsentrasi substrat [S] melampaui batas
kejenuhan kecepatan reaksi akan konstan. Dalam keadaan itu seluruh enzim sudah
berada dalam bentuk kompleks E-S. Penambahan jumlah substrat tidak
menambah jumlah kompleks E-S.
Selain dari pengaruh konsentrasi substrat, uji aktivitas enzim ini juga
dipenngaruhi oleh pH. Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim, bertujuan untuk
membuktikan pengaruh pH terhadap aktivitas kerja enzim. Salah satu tujuan
enzim amylase adalah untuk mendegadrasi karbohidrat polisakarida menjadi
karbohidrat monoksida, yaitu dari amilum menjadi glukosa. Secara teori, enzim
bekerja pada kisaran pH tertentu dan menunjukkan kerja maksimum pada pH
optimum. Di luar pH optimum aktivitas enzim akan terganggu. Menurut Wahyuni
(2015), enzim bekerja pada kisaran pH tertentu dan umumnya bergantung pada
pH lingkungan. Untuk enzim amilase bekerja pada kisaran pH 6,8 - 7,0. Pada pH
yang relative rendah atau tinggi aktivitas enzim akan menurun bahkan hilang
Karena kemungkinan enzim sudah terdenaturasi. Tetapi apabila dibandingkan pH
literature dengan pH yang ditambahkan saat praktikum sesuai. Karena pH yang
digunakan ssat praktikum yang ditambahkan kedalam substrat sebesar 6.9 untuk

enzim - amilase dan 4.5 untuk enzim glukoamilase. Jadi dapat disimpulkan
bahwa disini pH tidak berpengaruh nyata terhadap aktivitas enzim yang dihasilkan
karena sudah menggunakan pH optimum dari enzim yang dipakai.

V.

KESIMPULAN DAN SARAN

5.1

Kesimpulan
Berdasarkan hasil pengujian didapatkan kesimpulan sebagai berikut :
1
2
3

Sampel amilum 0,2 ml aktivitas enzim -amilase sebesar 24,3029 unit/ml.


Sampel amilum 0,4 ml aktivitas enzim -amilase sebesar 12,1539 unit/ml.
Sampel amilum 0,6 ml aktivitas enzim -amilase sebesar 8,1025 unit/ml.

Semakin tinggi penambahan volume amilum maka aktivitas enzim amilase menurun, sehingga didapatkan hasil aktivitas enzim -amilase

optimum pada volume 0,2 ml.


Sampel amilum 0,2 ml aktivitas enzim glukoamilase sebesar 0,3519

unit/ml.
Sampel amilum 0,4 ml aktivitas enzim glukoamilase sebesar 0,5129

unit/ml.
Sampel amilum 0,6 ml aktivitas enzim glukoamilase sebesar 0,0049

unit/ml.
Aktivitas enzim glukoamilase optimum berada pada sampel amilum 0,4 ml
yaitu sebesar 0,5129. Dikarenakan pada kondisi tersebut aktivitas enzim
glukoamilase paling tinggi, sedangkan apabila volumenya ditambahakan
dn dikurangkan maka laju aktivitasnya menjadi menurun.

5.2

Saran
Berdasarkan hasil pengujian dapat diberikan sebagai berikut :
1

Peralatan yang digunakan dalam uji enzim amilase yang dilakukan kurang
memadai, sehingga praktikan kurang efisien dalam melakukan praktikum

tersebut
Sebelum praktikum diharapkan praktikan memahami mengenai materi

yang akan dilakukan.


Penggunaan bahan-bahan diharapkan sesuai dengan prosedur yang telah
ditetapkan, agar efisien dalam melakukan bahan-bahan praktikum.

DAFTAR PUSTAKA

Apriyantono, dkk. 1988. Analisa Pangan. IPB : Bogor.


Bender, M. L., and L.J. Brubacher. 1973. Catalysis and Enzyme Actin. New York:
McGraw-Hill.
Boyer, P. D., ed. 1973. The Enzyme. New York: Academic Press.
Daintith, J., 2005, Kamus Lengkap Kimia, Erlangga, Jakarta.

Dixon, M. and J. E. C. Webb. 1979. Enzymes. New York: Academic Press.


Poedjiadi, A. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: Universitas Indonesia Press.
Salisbury, F.B. dan Ross, C.W., 1995. Fisiologi Tumbuhan Jilid 2. Bandung: ITB
Press.
Samik, Wahab. 2000. Ilmu Kesehatan Anak. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran
EGC.
Santoso Rendy Wahyu. Kurniawan Agung Budi. 2011. Pengaruh Konsentrasi
CH3COOH Terhadap Karakterisasi Korosi Baja Bs 970 Dilingkungan CO 2.
Jurnal Teknik Material dan Metalurgi.
Sumiati, H. 2012. GULA REDUKSI DAN METODE DETEKSINYA. Terdapat
pada:
http://bisakimia.com/2012/11/24/gula-reduksi-dan-metodedeteksinya/#comments. Diakses pada tanggal 29 Maret 2016
Wahyuni. 2015. Pengujian Aktivitas Enzim
Amilase. Terdapat pada :
https://www.researchgate.net/publication/283243475_PENGUJIAN_AKTI
VITAS_ENZIM_a-AMILASE. Diakses pada tanggal 29 Maret 2016