Anda di halaman 1dari 9

BAB I

PENDAHULUAN
1.1Latar Belakang
Enzim merupakan suatu polimer biologik yang mengkatalisis lebih dari satu
proses dinamik yang memungkinkan kehidupan. Enzim dikenal untuk pertama kalinya
sebagai protein oleh Sumner pada tahun 1926 yang telah berhasil mengisolasi urease
dari jack bean. Urease adalah enzim yang dapat menguraikan urea menjadi CO 2 dan
NH3. Beberapa tahun kemudian Northrop dan Kunitz dapat mengisolasi pepsin, tripsin,
kimotripsin.
Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata bahwa banyak enzim mempunyai
gugus bukan protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini
(holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein. Sebagai
contoh enzim katalase terdiri atas protein dan ferriprotorfirin. Ada juga enzim yang
terdiri dari protein dan logam, misalnya askorbat oksidase adalah protein yang
mengikat tembaga. Gugus bukan protein ini yang dinamakan kofaktor ada yang terikat
kuat pada protein, ada pula yang tidak begitu kuat ikatannya.

1.2Rumusan Masalah
1.2.1
1.2.2
1.2.3

Apa pengertian dari enzim dan koenzim?


Bagaimana pembagian kelas enzim?
Faktor faktor yang mempengaruhi kerja enzim?

1.3Tujuan
Berdasarkan rumusan masalah diatas dapat dirumuskan tujuan:
1.3.1 Mengetahui pengertian dari enzim dan koenzim.
1.3.2 Mengetahui pembagian kelas enzim.
1.3.3 Mengetahui faktor faktor yang mempengaruhi kerja enzim.

BAB II
PEMBAHASAN
2.1Pengertian
1

ENZIM
Enzim ialah senyawa protein yang disintesiskan di dalam sel secara
biokimiawi. Enzim merupakan biokatalis yaitu senyawa yang diproduksi oleh
organisme. Enzim merupakan suatu protein yang dapat bertindak sebagai katalis
pada reaksi biokimiawi di dalam organisme hidup dan memiliki sifat sifat yang
spesifik. Sebagai katalis, enzim mempercepat laju reaksi semua metabolisme sel,

namun dia tidak berubah selama proses kimiawi berlangsung.


KOENZIM
Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik kecil yang
merupakan bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, larut
dalam air dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim.
Koenzim merupakan molekul organik yang nonprotein yang memainkan peran
penting dalam beberapa reaksi yang dikatalisis oleh enzim. Koenzim sering
berfungsi sebagai pembawa sementara produk setengah reaksi. Mereka biasanya
berpartisipasi dalam interaksi substrat-enzim dengan menyumbang atau menerima
gugus kimia tertentu. Sebuah koenzim selalu mendapatkan kembali bentuk aslinya
meskipun mungkin telah diubah selama reaksi. Banyak vitamin merupakan
prekursor dari koenzim. Contoh: Vitamin B berfungsi sebagai koenzim penting
bagi enzim untuk membentuk lemak, karbohidrat dan protein.
Koenzim adalah salah satu dari sejumlah senyawa organik bebas menyebar
yang berfungsi sebagai kofaktor dengan enzim dalam meningkatkan berbagai
reaksi metabolisme. Koenzim berpartisipasi dalam katalisis yang dimediasi enzim
stoikiometri, dimodifikasi selama reaksi, dan mungkin memerlukan reaksi yang
dikatalisasi enzim lain untuk mengembalikan mereka ke keadaan aslinya.
Contohnya termasuk nikotinamida adenin dinukleotida (NAD), yang menerima
hidrogen (dan memberikan itu dalam reaksi lain), dan ATP, yang memberikan
kelompok-kelompok fosfat sementara mentransfer energi kimia (dan mengambil
kembali fosfat dalam reaksi lain). Sebagian besar vitamin B (lihat vitamin B
kompleks) adalah koenzim dan sangat penting dalam memfasilitasi transfer atom
atau kelompok atom antara molekul dalam pembentukan karbohidrat, lemak, dan
protein.

2.2Pembagian Kelas Enzim


Berdasarkan Enzyme Commision (1961), enzim diklasifikasikan ke dalam enam
kelas sesuai dengan reaksi yang dikatalisnya:
1. Oksidoreduktase
2

Enzim oksidoreduktase adalah enzim yang dapat mengkatalisis reaksi oksidasi


atau reduksi suatu bahan. Enzim ini penting karena reaksi ini bertanggung jawab
untuk produksi panas dan energi. Dalam golongan ini terdapat 2 jenis enzim yang
paling utama yaitu oksidase dan dehidrogenase.
Oksidase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi antara substrat dengan
molekul oksigen. Yang termasuk enzim oksidase adalah katalase, peroksidase,
tirosinase, dan asam askorbat oksidase.
Dehidrogenase adalah enzim yang aktif dalam pengambilan atom hidrogen
dari substrat. Contohnya yaitu suksinat dehidrogenase, glutamat dehidrogenase,
dan laktat dehidrogenase. Enzim yang terlibat dalam proses oksidasi dan reduksi
dinamakan oksidoreduktase dalam uraian berikut, enzim oksidoreduktase dipilah
menjadi 4 kelompok (Nareswara, 2013) yaitu:
Enzim Oksidase
Enzim Oksidase menggunakan oksigen sebagai akseptor hydrogen.
Enzim oksidase mengatalisis pengeluaran hidrogen dari substrat
dengan menggunakan oksigen sebagai akseptor hidrogennya. Enzimenzim tersebut membetuk air atau hidrogen peroksida sebagai produk
reaksi. Sebagian oksidase mengandung tembaga sitokrom. Oksidase
merupakan hemoprotein yang tersebar luas dalam banyak jaringan,
dengan gugus prostetik heme yang secara khas ditemukan dalam
mioglobin, hemoglobin, serta sitrokom lain. Enzim ini merupakan
komponem terakhir pada rantai pembawa (carrier) respiratorik yang
ditemukan dalam mitokondria dan dengan demikian bertanggung
jawab atas reaksi pemindahan elektron yang dihasilkan dari oksidasi
molekul substrat oleh dehidrogenase kepada akseptornya yang terakhir,
yaitu oksigen. Gas karbon monoksida, sianida, dan hidrogen sulfide
merupakan racun bagi enzim sitokrom oksidase. Sifat yang berlainan
sehubungan dengan efek karbon monoksida serta sianida. Enzim
xantin oksidase tersebar luas dan terdapat didalam susu,usus halus,
ginjal, serta hati. Enzim ini mengandung molibdenum dan mempunyai
peranan penting dalam konversi basa purin menjadi asam urat sebagai
produk nitrogenosa akhir utama, bukan saja dari metabolisme purin,
tetapi juga dari katabolisme protein dan asam amino.Aldehid
dehidrogenase merupakan enzim terikat-FAD yang terdapat didalam
hati mamalia. Enzim ini merupakan metaloflavoprotein yang
3

mengandung molibdenum serta besi nonheme dan bekerja pada


senyawa aldehid serta substret N-heterosiklik. Mekanisme oksidase
dan reduksi semua enzim ini bersifat sangat kompleks.meskipun
demikian, bukti-bukti menunjukkan bahwa reduksi cincin isoaloksazin
berlangsung dalam 2 tahap lewat intermediat. (Mardiani, 2004).
Dehidrogenase
Dehidrogenase tidak dapat menggunakan oksigen sebagai
akseptor hidrogen. Ada sejumlah besar enzim didalam kelompok ini.
Enzim-enzim tersebut melaksanakan 2 fungsi utama:
1. Pemindahan hidrogen dari substrat yang satu kepada
substrat

yang

lain

dalam

reksi

oksidasi-reduksi

berpasangan. Enzim dehidrogenase ini bersifat sangat


spesifik untuk substratnya, tetapi sering memakai koenzim
atau pembawa hidrogen yang sama seperti enzim
dehidrogenase lain, misal, NAD. Karena reaksi berlangsung
reversibel, sifat-sifat ini memudahkan senyawa ekuivalen
preduksi dipindahkan secara bebas didalam sel.
2. Sebagai komponen dalam rantai respirasi pengangkutan
elektron dari substrat ke oksigen.
Hidroperoksidase
Enzim Hidroperoksidase menggunakan hidrogen Peroksida
atau Peroksida Organik sebagai substrat. Ada dua tipe enzim yang
masuk ke dalam kategori ini adalah peroksidase dan katalase. Kedua
tipe enzim ini ditemukan baik pada hewan maupun tumbuhan. Enzim
hidroperoksidase

melindungi

tubuh

terhadap

senyawa-senyawa

peroksida yang berbahaya. Penumpukan senyawa peroksida dapat


menghasilkan radikal bebas yang selanjutnya akan merusak membran
sel dan keungkinan menimbulkan penyakit kanker serta aterosklerosis.
(Nareswara, 2013).
Oksigenase
Enzim oksigenase mengatalisis pemindahan langsung dan
inkorporasi oksigen ke dalam molekul substrat. Enzim oksigenase
lebih berhubungan dengan sintesis atau penguraian berbagai tipe
metabolit dibandingkan mengambil bagian dalam reaksi yang
bertujuan memberikan enegi pada sel. Enzim-enzim dalam kelompok

ini mengatalisis inkorporasi (penyatuan) oksigen kedalam molekul


substrat. Peristiwa ini berlangsung melalui 2 tahap :
a. pengikatan oksigen dengan enzim pada tapak aktif.
b. reaksi saat oksigen yang terikat direduksi atau dipindahkan
kepada substra
2. Transferase
Enzim transferase adalah enzim yang ikut serta dalam reaksi pemindahan
(transfer) suatu radikal atau gugus. Enzim inilah yang mengkatalisis reaksi di
mana transfer gugus fungsional antara dua substrat berlangsung. Enzim yang
termasuk

dalam

golongan

ini

adalah

transglikosidase,

transfosforilase,

transaminase, dan transasetilase.


Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.
Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.
Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.
3. Hidrolase
Enzim hidrolase merupakan enzim yang sangat penting dalam pengolahan
pangan, yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis suatu substrat atau
pemecahan substrat dengan pertolongan molekul air. Hidrolase juga dikenal
sebagai enzim hidrolitik, mereka mengkatalisis reaksi hidrolisis karbohidrat,
protein, dan ester. Enzim yang termasuk kedalam golongan ini adalah lipase yang
menghidrolisis ikatan ester pada lemak alami menjadi gliserol dan asam lemak,
glikosidase menghidrolisis ikatan glikosida dan sebagainya. Disamping itu masih
banyak lagi yang termasuk enzim hidrolase, diantaranya karboksil esterase,
pektin metal esterase, selulase, -amilase, -amilase dan invertase.
Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan
ester karboksil.
Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan
polipeptida.

4. Liase
Enzim liase adalah enzim yang aktif dalam pemecahan ikatan C-C dan ikatan CO dengan tidak menggunakan melekul air. Atau dapat dikatakan bahwa liase
adalah enzim - enzim yang mengkatalis reaksi melibatkan penghapusan
kelompok dari substrat oleh proses selain hidrolisis oleh pembentukan ikatan
ganda. Yang termasuk dalam golongan enzim ini adalah enzim dekarboksilase.
malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis
reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
Dekarboksiliase
(dekarboksilase)
yaitu
enzim
yang
mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil.
5

5. Isomerase
Enzim isomerase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi perubahan konfigurasi
molekul substrat, sehingga dihasilkan molekul baru yang merupakan isomer dari
substrat, atau dengan perubahan isomer posisi. Yang termasuk dalam golongan ini
adalah enzim fosfoheksosa isomerise atau fosfomanosa isomerase.
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi,
yaitu:
1. Rasemase: mengubah l-alanin <> D-alanin
2. Epimerase: merubah D-ribulosa-5-fosfat <> D-xylulosa-5-fosfat
3. Cis-trans isomerase: merubah transmetinal <> cisrentolal
4. Intramolekul ketol isomerase: merubah D-gliseraldehid-3-fosfat <>
dihidroksi aseton fosfat
5. Intramolekul transferase atau mutase: merubah metilmalonil-CoA <>
suksinil-CoA
6. Ligase
Enzim ligase adalah enzim yang mengakatlisis pembentukan ikatan - ikatan
tertentu, misalnya pembentukan ikatan C-O, C-C, dan C-S dalam biosintesis koenzim A serta pembentukan ikatan C-N dalam sintesis glutamin. Ligase juga
dikenal sebagai Sintase, ini adalah enzim yang mengkatalisis reaksi di mana
kopling dua senyawa yang terlibat dengan memecah ikatan pirofosfat. Enzim ini
mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul
pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH
ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP <> Asetil CoA + AMP + P-P

2.3Faktor Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim


Faktor faktor yang mempengaruhi kerja enzim antara lain adalah konsentrasi
enzim dan kofaktor, konsentrasi inhibitor, suhu dan Ph. Penjelasannya antar lain:
Pengaruh konsentrasi zat zat yang berhubungan dengan enzim:
1. Konsentrasi enzim yang lebih besar dari substrat akan mempercepat laju
reaksi (mempercepat pembentukan produk).

2. Konsentrasi substrat yang lebih besar dari enzimakan menimbulkan


konsentrasi substrat jenuh (laju reaksi maksimum), yang menyebabkan
danya substrat yang tidak dikatalis.
3. Konsentrasi inhibitor yang besar akan memperhambat laju reaksi
(menghambat pembentukan produk).
Cara mencegah inhibitor menghambat pembentukan produk adalah dengan
meningkatkan konsentrasi enzim, kofaktor dan substrat.
Suhu berpengaruh terhadap kerja enzim, yaitu:
1. Semakin tinggi suhu, maka energi kineti substrat dan enzim meningkat,
sehingga mempermudah keduannya saling berikatan.
2. Aktivitas enzim meningkat pada suhu optimum sampai suatu suhu
maksimum (sekitar 40oC).
3. Suhu yang terlalu tinggi (>40oC) menyebabkan enzim tidak bekerja karena
struktur enzim rusak akibat mengalami denaturasi protein.
Enzim yang mengalami denaturasi tidak dapat digunakan kembali.
4. Suhu yang terlalu rendah (30oC) menyebabkan enzim tidak bekerja karena
enzim mengalami inaktivasi.
Enzim yang mengalami inaktivasi masih dapat digunakan jika suhu kembali
normal.
pH dapat mempengaruhi struktur protein pada sisi aktif, sehingga substrat untuk
berikatan. pH optimum enzim berbeda beda, dan jika tidak pada Ph optimum,
enzim dapat mengalami denaturasi protein.
Pengaruh Inhibitor
Oleh karena hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan
enzim sebagai katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada bagian
aktif enzim mengalami hambatan. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi
tersebut dinamakan inhibitor. Hambatan yang dilakukan inhibitor dapat berupa
hambatan tidak reversibel atau hambatan reversibel.
Hambatan tidak reversibel pada umumnya disebabkan oleh terjadinya proses
modifikasi sebuah gugus fungsi atau lebih yang terdapat pada molekul enzim.
Hambatan reversibel dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak
bersaing.

BAB III
PENUTUP
3.1Simpulan
Enzim ialah senyawa protein yang disintesiskan di dalam sel secara biokimiawi,
sedangkan Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik kecil yang
merupakan bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat, larut dalam
air dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim.
Pembagian kelas enzim berdasarkan Enzyme Commision (1961), enzim
diklasifikasikan ke dalam enam kelas sesuai dengan reaksi yang dikatalisnya yaitu;
Oksidoreduktase, Transferase, Hidrolase, Liase, Isomerase, Ligase. Faktor faktor
yang mempengaruhi kerja enzim antara lain adalah konsentrasi enzim dan kofaktor,
konsentrasi inhibitor, suhu dan Ph.

3.2Saran
Kami selaku penulis menyadari bahwa di makalah ini masih terdapat banyak
kekurangan. Oleh karena itu kami berharap dosen pembimbing serta teman teman
bersedia memberi kritik dan saran yang membangung untuk mengembangkan makalah
ini.

DAFTAR PUSTAKA

Pengertian enzim dan koenzim, https://id.scribd.com/doc/52479649/enzim-dan-koenzim


Diakses pada 2 Maret 2016 Pukul 19.06
Pengertian enzim dan koenzim , http://www.sridianti.com/pengertian-koenzim.html Diakses
pada 2 Maret 2016 Pukul 19.14
Pengertian

enzim

dan

koenzim

http://www.kamusq.com/2012/09/koenzim-adalah-

pengertian-dan-definisi.html Diakses pada 2 Maret 2016 Pukul 19.21


Pembagian

kelas

enzim,

http://www.pintarbiologi.com/2014/12/klasifikasi-enzim.html

Diakses pada 2 Maret 2016 Pukul 19.32


Pembagian kelas enzim http://budisma.net/2014/12/pengertian-enzim-ciri-dan-klasifikasienzim.html Diakses pada 2 Maret 2016 Pukul 19.40
Faktor yg mempengaruhi enzim, http://www.pintarbiologi.com/2014/12/faktor-faktor-yangmempengaruhi-kerja-enzim.html Diakses pada 2 Maret 2016 Pukul 19.53