DISUSUN OLEH
Nama
Npm
: E1G014105
Prodi
: TIP
Kelompok
: 6 (Enam)
Hari/Jam
: Senin / 10.00-11.40Wib
Tanggal
: 14 Desember 2015
Co-ass
: 1. Novriani BR Surbakti
2. Syeba zamardia
3.Novita sinambela
Dosen
Objek praktikum
2015
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar belakang
Enzim merupakan salah satu yang sangat penting bagi kehidupan manusia.
Oleh karena itu perlu kita mengetahui segala sesuatu tentang enzim tersebut.
Dalam kehidupan enzim dikenal sebagai suatu zat yang dapat mempercepat reaksi
atau juga dapat menghambat reaksi. Tergantung dengan kebutuhan reaksi yang
diperlukan.
Enzim adalah suatu protein yang memiliki sisi aktif, sehingga dapat
berperan sebagai biokatalisator, dimana biokatalisator merupakan yang dapat
mempercepat reaksi dalam tubuh tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi.
Struktur enzim tidak berubah sebelum dan sesudah reaksi.
Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat
yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan
terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan
mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang
artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu senyawa atau reaksi
kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia setiap enzim yang bersifat
tetap. Sebagai contoh, enzim -amilase hanya dapat digunakan pada proses
perombakan pati menjadi glukosa.
Mahkluk hidup dapat menggunakan dan memeperoleh energi dengan cepat
karena adanya katalis biologis yang disebut enzim. Seperti juga katalis organik,
maka enzim akan mengubah kecepatan suatu reaksi kimia tetapi tidak
mempengaruhi keseimbangan akhir. Enzim ini hanya dibutuhkan dalam jumlah
yang kecil untuk mengubah sejumlah molekul. Namun tidak seperti halnya
dengan katalis an-organik, enzim memiliki spesiofikasi yang sangat sempit yaitu
mereka hanya mengkatalis reaksi tertentu saja atau pada keadaan tertentu hanya
untuk satu reaksi saja. Enzim juga bekerja pada pH tertentu, suhu substrat, dan
adanya kofaktor tertentu dan sebagainya. Sifat-sifat ini akan ditunjukkan pada
percobaan-percobaan praktikum.
1.2 Tujuan Praktikum
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme
makhluk hidup. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di
dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi. Oleh
sebab itu enzim disebut sebagai salah satu katalisator alami. Enzim terdiri dari
apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas
protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein.
Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari
bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik) reaksi tersebut
berjalan lambat. Berbagai reaksi kimia metabolis di dalam tubuh Enzim adalah
protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhluk hidup. Enzim
berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk
hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi. Oleh sebab itu enzim disebut
sebagai salah satu katalisator alami ( Hart, 1987).
Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian
enzim yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak
tersusun atas protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu
koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan
anorganik) Reaksi kimia tetap berlangsung tanpa enzim. Namun organisme dapat
berlangsung dengan cepat karena sel organisme tersebut menghasilkan enzim.
Misalnya saja kita yang dapat menyimpan larutan glukosa dalam jangka waktu tak
terbatas bila disimpan di dalam botol yang terjaga kondisinya dan tidak tercemar
oleh jamur atau bakteri. Larutan glukosa tersebut akan terurai bila berada di dalam
sitoplasma sel. Reaksi kimia di dalam sel dilakukan oleh enzim yang termasuk ke
dalam golongan katalis. Katalis adalah zat yang mempercepat reaksi dengan
energi aktivasi tanpa mengubah hasil akhir (produk). Enzim tidak ikut serta dalam
pengubahan suatu zat (reaksi), tetapi zat tersebut sibuat berulang kali untuk
mempercepat reaksi. Enzim adalah katalis protein yang dihasilkan oleh sel. Zat
tersebut mengatur kecepatan dan kekhususan ribuan reaksi kimia yang
berlangsung di dalam sel (Murray, 2009).
Enzim bekerja pada perangkat substrat (reaktan) dan mengubahnya
menjadi suatu perangkat hasil (produk). Daerah pada enzim yang mengikat suatu
substrat adalah sisi aktif (tempat aktif). Tingkat kekhususan yang tinggi
memungkinkan sel mengendalikan reaksi-reaksi metabolisme dengan mengatur
bentuk dan jumlah enzim yang dihasilkan. Beberapa enzim bersifat sangat
spesifik, yaitu hanya mengkatalis suatu reaksi kimia tertentu. Tetapi pada
umumnya enzim tidak begitu spesifik dan akan menguraikan zat-zat lain yang
mesih berkerabat (berhubungan), misalnya lipase yang dapat bekerja pada
sejumlah besar lemak (Lehninger, 1997).
Ciri-ciri enzim yaitu sebagai berikut:
1. Enzim terbina daripada protein yang dihasilkan oleh sel hidup.
2. Tindakan enzim spesifik. Setiap jenis enzim hanya bertindak balas dengan
substrat tertentu sahaja. Contoh: enzim sukrase hanya boleh berindak balas
dengan sukrosa tetapi tidak boleh bertindak balas dengan maltosa
walaupun kedua-duanya adalah gula.
3. Tindak balas enzim boleh berbalik. Arah tindak balas bergantung kepada
jumlah substrat dan hasil yang ada. Tindak balas penguraian lemak akan
berlaku dari kiri ke kanan atau dari kanan ke kiri sehingga keseimbangan
tercapai antara kedua-dua substrat.
4. Enzim diperlukan dalam kuantitas yang kecil. Sedikit enzim akan
memangkinkan satu bilangan besar tindak balas biokimia yang sama.
5. Enzim tidak boleh dimusnahkan selepas tindak balas biokimia selesai.
Oleh itu, enzim boleh digunakan berulang kali.
Cara kerja enzim ada dua yaitu: model kunci gembok, enzim dimisalkan
sebagai sebuah gembok karena memiliki sebuah bagian kesil yang dapat berikatan
dengan substrat. Bagian tersebut disebut sisi aktif. Substrat dimisalkan sebagai
kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim. Induksi pas, pada
model ini, sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan bentuk substrat.
Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim:
a. Temperatur, karena enzim tersusun dari protein, maka enzim sangat peka
terhadap temperatur. Temperatur yang tinggi dapat menghambat reaksi. Pada
umumnya temperatur optimum enzim adalah 30-40C. Kebanyakan enzim tidak
menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai sekitar 0C, namun enzim tidak rusak.
Bila suhu normal kembali, maka enzim akan aktif kembali. Enzim tahan pada
suhu rendah, namun rusak di atas suhu 50C.
b. Perubahan pH, karena dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada
saat sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan
substratnya. pH enzim optimum berbeda-beda tergantung jenis enzimnya.
c. Konsentrasi enzim dan substrat, perbandingan jumlah antara enzim dan substrat
harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan
berjalan lambat dan bahkan ada substrat yang terkatalisasi. Semakin banyak enzim
maka reaksi akan semakin cepat (Fessenden, 1982).
BAB III
METODOLOGI
3.1 Alat dan Bahan
Alat
1. Tabung reaksi
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
Larutan amilum
Enzim Amilase
Larutan iodium
Pereaksi benedict
Larutan HCl
Na2CO3
Aquades
BAB IV
HASIL PENGAMATAN DAN PEMBAHASAN
4.1 Hasil Pengamatan
A.Pengaruh suhu terhadap aktivitas Enzim
No
Suh
Tabu
ng
(C)
Perubahan Warna
Uji iodium
Uji
Setelah
benedict
Amilum
perlakuan 1
Amilum
warna
ungu ,
dan endapan
2530
warna
keruh
biru
Amilum
Amilum
dan endapan
37-
warna
40
dan
ungu
amilum
mengendapan
75-
warna
80
dan
berwarna
warna keruh
biru
Amilum
Amilum
berwarna putih
biru
Amilum
Amilum
Terbentuk
4
berwarna
lebih
Terdapat sedikit
3
larutan larutan
ungu
amilum
mengendap
larutan warna
berwarna
biru
dan
benedict
mengendap
bening
agak
No
Tabu
Perubahan Warna
pH
Uji Iodium
ng
Ada
endapan
dan
putih,
Uji Benedict
ungu
larutan
berwarna
Keruh
putih,
warna
larutan
terdapat gumpalan
endapan
gumpalan di atas
endapan, Ada endapan putih,
Ada
2
Ada
dan
endapan
si
Substrat
Perubahan Warna
Konsentra
Uji Iodium
si Enzim
Warna
1
Amilum 2
Amilase
ml
0,5 ml
keruh
terdapat
Uji Benedict
putih Warna
menjadi
gumpalan
endapan putih
Warna
putih Larutan menjadi
2
Amilum 2
Amilase
ml
1,0 ml
susu
terdapat
dan biru
dan
terdapat
endapan
endapan putih
Warna
putih Larutan
3
Amilum 2
Amilase
ml
1,5 ml
keruh
terdapat
endapan bening
dan
Konsentras
Perubahan Warna
No
1
asi
i Enzim
Uji Iodium
Uji
Substrat
Amilum 1 Amilase 1 ml
Gumpalan
Benedict
Amilum
ml
mengendap
mengendap
Amilum
1 Amilase 1 ml
ml
larutan
amilase
ke biru tua
atas
Amilum
Amilum
mengendap
mengendap,
Amilum
4 Amilase 1 ml
ml
ke berwarna
atas
Amilum
biru
Amilum
mengendap
mengendap,
Amilum
ml
6 Amilase 1 ml
ke berwarna
atas
Amilum
biru bening
Amilum
mengendap
mengendap
larutan
ke berwarna
biru langit
4.2 Pembahasan
Dalam praktikum yang berjudul aktivitas enzim ini dilakukan
dengan bahan enzim amilase yaitu enzim yang terdapat pada air liur kita.
Maka dari itu kita menggunakan air liur sebagai bahan praktikum kali ini.
Seperti yang kita telah ketahui bahwa enzim merupakan suatu protein yang
memiliki sisi aktif, sehingga dapat berperan sebagai biokatalisator.
Biokatalisator merupakan zat yang dapat mempercepat reaksi dalam tubuh
tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi. Struktur enzim tidak berubah
sebelum dan sesudah reaksi.
Pada percobaan ini yang dilakukan adalah untuk menguji aktivitas
enzim. Ada empat percobaan yang akan dilakukan, yang pertama untuk
pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim, pengaruh pH terhadap aktivitas
BAB V
PENUTUP
5.1 Kesimpulan
1. Secara umum temperatur optimum enzim adalah 30-40C. Kebanyakan
enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai sekitar 0C,
namun enzim tidak rusak. Bila suhu normal kembali, maka enzim akan
aktif kembali. Enzim tahan pada suhu rendah, namun rusak di atas suhu
50C.
2. pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada saat sisi aktif
enzim sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. pH
enzim optimum berbeda-beda tergantung jenis enzimnya.
3. Konsentrasi enzim dan substrat, perbandingan jumlah antara enzim dan
substrat harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak
reaksi akan berjalan lambat dan bahkan ada substrat yang terkatalisasi.
Semakin banyak enzim maka reaksi akan semakin cepat.
4. Inhibitor enzim, merupakan penghambat kerja enzim. Jika inhibitor
ditambahkan ke dalam campuran enzim dan substrat, kecepatan reaksi
akan turun. Cara kerja inhibitor ini adalah berikatan dengan enzim
membentuk kompleks enzim-inhibitor yang masih mampu atau tidak
mampu berikatan dengan substrat.
5.2 Saran
dengan baik.
Sebaiknya alat-alat yang ada dilaboratorium, lebih dilengkapi lagi. Seperti
alat penangas, sehingga tidak perlu mengantri terlalu lama dalam
melakukan pemanasan.
DAFTAR PUSTAKA
Fessenden, F.1982. Kimia Organik. Jilid 2. Edisi Ketiga. Erlangga : Jakarta.
Hart,H, 1987.Kimia Organik, alih bahasa: Sumanir Ahmadi, Erlangga: Jakarta
Lehninger, A.L.1997. Dasar-dasar Biokimia (edisi ke-Jilid 1, diterjemahkan oleh
M. Thenawidjaja). Jakarta: Erlangga.
Murray, R. K. dkk. 2009. Biokimia Harper. Jakarta : Penerbit Buku Kedokteran
EGC.
JAWABAN PERTANYAAN
1. Jelaskan kegunaan uji iodium dan Benedict pada percobaan ini?
Jawab :