Anda di halaman 1dari 17

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

DISUSUN OLEH
Nama

: Alberto Sandy Sembiring

Npm

: E1G014105

Prodi

: TIP

Kelompok

: 6 (Enam)

Hari/Jam

: Senin / 10.00-11.40Wib

Tanggal

: 14 Desember 2015

Co-ass

: 1. Novriani BR Surbakti
2. Syeba zamardia
3.Novita sinambela

Dosen

: 1. Dra Devi Silsia, M.Si


2.Fitri Elektrika D.S , STP, M.Sc
3.Drs. Hasan Basri Daulay, MS

Objek praktikum

: UJI AKTIVITAS ENZIM

LABORATORIUM TEKNOLOGI PERTANIAN


FAKULTAS PERTANIAN
UNIVERSITAS BENGKULU

2015
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar belakang
Enzim merupakan salah satu yang sangat penting bagi kehidupan manusia.
Oleh karena itu perlu kita mengetahui segala sesuatu tentang enzim tersebut.
Dalam kehidupan enzim dikenal sebagai suatu zat yang dapat mempercepat reaksi
atau juga dapat menghambat reaksi. Tergantung dengan kebutuhan reaksi yang
diperlukan.
Enzim adalah suatu protein yang memiliki sisi aktif, sehingga dapat
berperan sebagai biokatalisator, dimana biokatalisator merupakan yang dapat
mempercepat reaksi dalam tubuh tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi.
Struktur enzim tidak berubah sebelum dan sesudah reaksi.
Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat
yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan
terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan
mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang
artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu senyawa atau reaksi
kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia setiap enzim yang bersifat
tetap. Sebagai contoh, enzim -amilase hanya dapat digunakan pada proses
perombakan pati menjadi glukosa.
Mahkluk hidup dapat menggunakan dan memeperoleh energi dengan cepat
karena adanya katalis biologis yang disebut enzim. Seperti juga katalis organik,
maka enzim akan mengubah kecepatan suatu reaksi kimia tetapi tidak
mempengaruhi keseimbangan akhir. Enzim ini hanya dibutuhkan dalam jumlah
yang kecil untuk mengubah sejumlah molekul. Namun tidak seperti halnya
dengan katalis an-organik, enzim memiliki spesiofikasi yang sangat sempit yaitu
mereka hanya mengkatalis reaksi tertentu saja atau pada keadaan tertentu hanya
untuk satu reaksi saja. Enzim juga bekerja pada pH tertentu, suhu substrat, dan
adanya kofaktor tertentu dan sebagainya. Sifat-sifat ini akan ditunjukkan pada
percobaan-percobaan praktikum.
1.2 Tujuan Praktikum

1. Mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim.


2. Membuktikan bahwa derajat keasaman (pH) mempengaruhi aktivitas
enzim.
3. Mengetahui pengaruh konsentrasi enzim terhadap pembongkaran substrat.
4. Mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim.

BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme
makhluk hidup. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di
dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi. Oleh
sebab itu enzim disebut sebagai salah satu katalisator alami. Enzim terdiri dari
apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas
protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein.
Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari
bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik) reaksi tersebut
berjalan lambat. Berbagai reaksi kimia metabolis di dalam tubuh Enzim adalah
protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhluk hidup. Enzim
berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk
hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi. Oleh sebab itu enzim disebut
sebagai salah satu katalisator alami ( Hart, 1987).
Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian
enzim yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak
tersusun atas protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu
koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan
anorganik) Reaksi kimia tetap berlangsung tanpa enzim. Namun organisme dapat
berlangsung dengan cepat karena sel organisme tersebut menghasilkan enzim.
Misalnya saja kita yang dapat menyimpan larutan glukosa dalam jangka waktu tak
terbatas bila disimpan di dalam botol yang terjaga kondisinya dan tidak tercemar
oleh jamur atau bakteri. Larutan glukosa tersebut akan terurai bila berada di dalam
sitoplasma sel. Reaksi kimia di dalam sel dilakukan oleh enzim yang termasuk ke
dalam golongan katalis. Katalis adalah zat yang mempercepat reaksi dengan
energi aktivasi tanpa mengubah hasil akhir (produk). Enzim tidak ikut serta dalam
pengubahan suatu zat (reaksi), tetapi zat tersebut sibuat berulang kali untuk
mempercepat reaksi. Enzim adalah katalis protein yang dihasilkan oleh sel. Zat
tersebut mengatur kecepatan dan kekhususan ribuan reaksi kimia yang
berlangsung di dalam sel (Murray, 2009).
Enzim bekerja pada perangkat substrat (reaktan) dan mengubahnya
menjadi suatu perangkat hasil (produk). Daerah pada enzim yang mengikat suatu

substrat adalah sisi aktif (tempat aktif). Tingkat kekhususan yang tinggi
memungkinkan sel mengendalikan reaksi-reaksi metabolisme dengan mengatur
bentuk dan jumlah enzim yang dihasilkan. Beberapa enzim bersifat sangat
spesifik, yaitu hanya mengkatalis suatu reaksi kimia tertentu. Tetapi pada
umumnya enzim tidak begitu spesifik dan akan menguraikan zat-zat lain yang
mesih berkerabat (berhubungan), misalnya lipase yang dapat bekerja pada
sejumlah besar lemak (Lehninger, 1997).
Ciri-ciri enzim yaitu sebagai berikut:
1. Enzim terbina daripada protein yang dihasilkan oleh sel hidup.
2. Tindakan enzim spesifik. Setiap jenis enzim hanya bertindak balas dengan
substrat tertentu sahaja. Contoh: enzim sukrase hanya boleh berindak balas
dengan sukrosa tetapi tidak boleh bertindak balas dengan maltosa
walaupun kedua-duanya adalah gula.
3. Tindak balas enzim boleh berbalik. Arah tindak balas bergantung kepada
jumlah substrat dan hasil yang ada. Tindak balas penguraian lemak akan
berlaku dari kiri ke kanan atau dari kanan ke kiri sehingga keseimbangan
tercapai antara kedua-dua substrat.
4. Enzim diperlukan dalam kuantitas yang kecil. Sedikit enzim akan
memangkinkan satu bilangan besar tindak balas biokimia yang sama.
5. Enzim tidak boleh dimusnahkan selepas tindak balas biokimia selesai.
Oleh itu, enzim boleh digunakan berulang kali.
Cara kerja enzim ada dua yaitu: model kunci gembok, enzim dimisalkan
sebagai sebuah gembok karena memiliki sebuah bagian kesil yang dapat berikatan
dengan substrat. Bagian tersebut disebut sisi aktif. Substrat dimisalkan sebagai
kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim. Induksi pas, pada
model ini, sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan bentuk substrat.
Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim:
a. Temperatur, karena enzim tersusun dari protein, maka enzim sangat peka
terhadap temperatur. Temperatur yang tinggi dapat menghambat reaksi. Pada
umumnya temperatur optimum enzim adalah 30-40C. Kebanyakan enzim tidak
menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai sekitar 0C, namun enzim tidak rusak.
Bila suhu normal kembali, maka enzim akan aktif kembali. Enzim tahan pada
suhu rendah, namun rusak di atas suhu 50C.

b. Perubahan pH, karena dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada
saat sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan
substratnya. pH enzim optimum berbeda-beda tergantung jenis enzimnya.
c. Konsentrasi enzim dan substrat, perbandingan jumlah antara enzim dan substrat
harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan
berjalan lambat dan bahkan ada substrat yang terkatalisasi. Semakin banyak enzim
maka reaksi akan semakin cepat (Fessenden, 1982).

BAB III
METODOLOGI
3.1 Alat dan Bahan
Alat

1. Tabung reaksi

2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.

Penjepit tabung reaksi


Rak tabung reaksi
Pipet tetes
Gelas piala
Alat pemanas
Erlenmeyer
Gelas ukur
Bahan

1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.

Larutan amilum
Enzim Amilase
Larutan iodium
Pereaksi benedict
Larutan HCl
Na2CO3
Aquades

3.2 Cara Kerja


A.Pengaruh suhu terhadap aktivitas Enzim
1. Menyediakan tabung reaksi yang bersih dan kering.masing masing diisi
dengan 2 ml larutan amilum.
2. Menambahkan 1 ml enzim amilase pada setiap tabung.
3. Memasukkan tabung 1 kedalam gelas piala yang berisi es.
Menyimpan tabung 2 pada suhu kamar.
Memasukkan tabung 3 ke dalam penangas air dengan suhu 37-400 C
Memasukkan tabung 4 kedalam penangas air suhu 75-800 C
Memasukkan tabung 5 kedalam penangas air mendidih
4.
5.
6.
7.

Membiarkan masing masing pada tempatnya selama 15 menit


Selanjutnya di uji dengan larutan iodium
Menguji dengan larutan iodium
Mencatat dan mengamati perubahan warna yang terjadi.

B.Pengaruh PH terhadap aktivitas Enzim


1. Menyediakan 3 tabung reaksi yang bersih,kemudian mengisi tabung 1
dengan 2 ml larutan HCL 0,4%;Tabung ke 2 dengan 2 ml aquades,tabung
2.
3.
4.
5.

ke 3 dengan 2 ml Na2 CO3 1%


Kedalam tiap tabung menambahkan 2 ml larutan amilum dan 1 ml enzim
Mencampur sampai homogen ,kemudian membiarkan selama 15 menit.
Selanjutnya menguji dengan larutan iodium dan pereaksi benedict.
Mengamati dan mencatat perubahan warna yang terjadi.

C.Pengaruh Konsentrasi Enzim terhadap Aktivitas Enzim


1. Menyiapkan 3 tabung reaksi yang bersih,kemudian pada tabung 1,2 dan 3
berturut turut di isi dengan enzim amilase 0,5ml;1,0 ml;1,5 ml.
2. Kedalam tiap tiap tabung menambahkan larutan amilum 2 ml
3. Mencampur dengan baik kemudian membiarkan selama 15 menit.
4. Mengamati dan mencatat perubahan warna yang terjadi.
D.Pengaruh Konsentrasi Substrat terhadap Aktivitas Enzim
1. Menyiapkan 4 tabung reaksi yang bersih kemudian mengisi berturut turut
dengan larutan amilum 1ml;2 ml;4ml dan 6 ml
2. Kedalam tiap tiap tabung menambahkan enzim amilase1 ml
3. Mencampur dengan baik kemudian membiarkan selama 15 menit
4. Mengamati dan mencatat perubahan warna yang terjadi

BAB IV
HASIL PENGAMATAN DAN PEMBAHASAN
4.1 Hasil Pengamatan
A.Pengaruh suhu terhadap aktivitas Enzim
No

Suh

Tabu

ng

(C)

Perubahan Warna
Uji iodium

Uji

Setelah

benedict
Amilum

perlakuan 1
Amilum

Terdapat sedikit mengendap mengendap dan


1

warna

ungu ,

dan endapan

2530

warna

keruh

biru
Amilum

Amilum

ungu dan larutan dibawah larutan

dan endapan

37-

warna

40

dan

ungu
amilum

mengendapan

75-

warna

80

dan

berwarna

warna keruh

biru
Amilum

Amilum

mengendap mengendap dan


dan larutan larutan
berwarna

berwarna putih

biru
Amilum

Amilum

mengendap mengendap dan

Terbentuk
4

berwarna

lebih

Terdapat sedikit mengendap mengendap,

Terdapat sedikit
3

larutan larutan

ungu
amilum

mengendap

larutan warna

berwarna
biru

dan

benedict
mengendap

B .Pengaruh PH terhadap Aktivitas Enzim

bening

agak

No
Tabu

Perubahan Warna
pH

Uji Iodium

ng

Ada

endapan

dan

putih,

Uji Benedict
ungu

larutan

berwarna ungu pucat

berwarna

Keruh

putih,

warna
larutan

berwarna biru dan ada

beningdan warna biru bening dan

terdapat gumpalan

endapan

gumpalan di atas
endapan, Ada endapan putih,

Ada
2

Ada

dan

ada gumpalan di atas


Ada endapan putih,

terdapat larutan berwarna biru

endapan

muda keruh dan tidak


ada gumpalan

C.Pengaruh Konsentrasi Enzim Terhadap Aktivitas Enzim


Konsentra
No

si
Substrat

Perubahan Warna

Konsentra

Uji Iodium

si Enzim

Warna
1

Amilum 2

Amilase

ml

0,5 ml

keruh
terdapat

Uji Benedict

putih Warna

menjadi

dan biru pekat dan


terdapat

gumpalan
endapan putih
Warna
putih Larutan menjadi
2

Amilum 2

Amilase

ml

1,0 ml

susu
terdapat

dan biru

dan

terdapat

endapan
endapan putih
Warna
putih Larutan
3

Amilum 2

Amilase

ml

1,5 ml

keruh
terdapat

dan berwarna putih


bening

endapan yang terbentuk


kental

endapan bening

D.Pengaruh Konsentrasi Substrat terhadap Aktivitas Enzim


Konsentr

dan

Konsentras

Perubahan Warna

No
1

asi

i Enzim

Uji Iodium

Uji

Substrat
Amilum 1 Amilase 1 ml

Gumpalan

Benedict
Amilum

ml

mengendap

mengendap

kebawah dan dan

Amilum

1 Amilase 1 ml

ml

larutan

amilase

ke biru tua

atas
Amilum

Amilum

mengendap

mengendap,

kebawah dan larutan


amilase
3

Amilum

4 Amilase 1 ml

ml

ke berwarna

atas
Amilum

biru
Amilum

mengendap

mengendap,

kebawah dan larutan


amilase
4

Amilum
ml

6 Amilase 1 ml

ke berwarna

atas
Amilum

biru bening
Amilum

mengendap

mengendap

kebawah dan dan


amilase
atas

larutan

ke berwarna
biru langit

4.2 Pembahasan
Dalam praktikum yang berjudul aktivitas enzim ini dilakukan
dengan bahan enzim amilase yaitu enzim yang terdapat pada air liur kita.
Maka dari itu kita menggunakan air liur sebagai bahan praktikum kali ini.
Seperti yang kita telah ketahui bahwa enzim merupakan suatu protein yang
memiliki sisi aktif, sehingga dapat berperan sebagai biokatalisator.
Biokatalisator merupakan zat yang dapat mempercepat reaksi dalam tubuh
tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi. Struktur enzim tidak berubah
sebelum dan sesudah reaksi.
Pada percobaan ini yang dilakukan adalah untuk menguji aktivitas
enzim. Ada empat percobaan yang akan dilakukan, yang pertama untuk
pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim, pengaruh pH terhadap aktivitas

enzim, pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim dan pengaruh


konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim. Adapun sampel-sampel yang
digunakan adalah enzim amilase yang diambil dari rongga mulut dari
setiap masing masing praktikan
Percobaan pertama pengaruh suhu, sampel enzim amilase
dimasukkan pada 4 tabung reaksi. Pada tabung pertama, tabung masuk ke
dalam penangas gelas piala yang berisi es. Tabung ke dua pada suhu kamar
yaitu 25o C-30o C. Tabung ketiga masuk ke dalam penangas air dengan
suhu 37-40oC. Pada tabung keempat ke dalam penangas air suhu 75-80oC.
Pertama amilum ditambah enzim amilase pada tabung 1 dan 2 amilum
mengendap dan terdapat warna putih keruh.pada tabung 3 amilum juga
mengendap dan larutan berwarna putih. Pada tabung 4 amilum mengendap
dan larutan berwarna bening. Pada keempat tabung berdasarkan hasil
pengamatan bahwa setelah penambahan iodium keempat tabung
menghasilkan warna ungu dan amilum mengendap. Setelah ditambah
iodium maka dilakukan penambahan benedict. Hasil dari panambahan
benedict bahwa keempat tabung menghasilkan warna biru dan amilum
mengendap..Pada pengaruh suhu ini, temperatur yang rendah akan
membuat reaksi enzimatis berlangsung lambat, kenaikan temperatur akan
mempercepat reaksi.
Pada percobaan yang kedua untuk mengetahui pengaruh pH, digunakan 3
tabung reaksi masing-masing diisi dengan HCl, aquades, dan Na 2CO3 . Masingmasing tabung ditambahkan amilum dan enzim, kemudian dicampurkan. Setelah
homogen tabung 1 pHnya 1, tabung 2 pHnya 7 dan tabung 3 pHnya 9.Dan
dilakukan uji iodium dan benedict pada masing-masing tabung. Pada tabung 1
ujiniodium menghasilkan endapan dan warna ungu pucat, pada tabung 2 berwarna
bening, terdapat endapan dan gumpalan amilase dan pada tabung 3 terdapat
endapan dan warnanya keruh. Setelah itu dilakukan uji benedict. Pada tabung 1
terdapat endapan amilum berwarna putih, larutan berwarna biru dan terdapat
gumpalan di atas. Pada tabung 2 sama dengan tabung 1 perbedaannya hanya pada
warna larutannya. Pada tabung 2 warnanya lebih bening disbanding dengan
tabung 1. Pada tabung 3, terdapat endapan putih, larutan berwarna biru muda dan
tidak memiliki gumpalan(amilase larut)

Pada percobaan yang ketiga dilakukan untuk menguji pengaruh


konsentrasi enzim. Ada 3 tabung yang digunakan untuk percobaan ini, masingmasing tabung dimasukkan enzim amilum dengan banyak yang berbeda.
Kemudian masing-masing tabung ditambahkan amilum, kemudian dikocok agar
homogen. Setelah homogen di uji dengan iodium. Pada tabung 1 menghasilkan
warna putih keruh dan terdapat endapan. Pada tabung 2 warna seperti putih susu
dan terdapat endapan, dan pada tabung 3 larutan berwarna putih keruh serta
endapannya kental. Setelah diuji dengan iodium maka larutan di uji dengan
benedict. Pada tabung 1 warna berubah menjadi biru pekat dan terdapat endapan.
pada tabung 2 warnanya jadi biru dan terdapat endapan putih. Dan pada tabung 3
warna berubah menjadi bening dan terbentuk endapan.
Terakhir pada percobaan yang keempat menguji konsentrasi substrat
terhadap enzim. Digunakan 4 tabung yang masing-masing berisi larutan amilum
yang berbeda ukuran dan ditambah enzim amilase. Pada percobaan ini tabung 1
sampai 4 setelah dihomogenkan dan didiamkan 15 menit terdapat endapan pada
setiap tabung. Kemudian masing-masing tabung dilakukan uji iodium dan uji
benedict. Pada uji iodium semua sampel sama yaitu amilum mengendap kebawah
dan enzim amilase ke atas/menggumpal. Setelah itu dilakukan uji benedict. Pada
semua sampel amilum tetap mengendap, perbedaannya hanya terlatak pada warna
larutannya. Pada tabung 1 warnanya biru tua, tabung 2 biru muda, tabung 3 biru
bening dan tabung 4 biru langit. Pada praktikum ini tidak sepenuhnya benar
karena masih banyak terjadi kesalahan dalam melakukan percobaan.

BAB V
PENUTUP
5.1 Kesimpulan
1. Secara umum temperatur optimum enzim adalah 30-40C. Kebanyakan
enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai sekitar 0C,
namun enzim tidak rusak. Bila suhu normal kembali, maka enzim akan
aktif kembali. Enzim tahan pada suhu rendah, namun rusak di atas suhu
50C.
2. pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada saat sisi aktif
enzim sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. pH
enzim optimum berbeda-beda tergantung jenis enzimnya.
3. Konsentrasi enzim dan substrat, perbandingan jumlah antara enzim dan
substrat harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak
reaksi akan berjalan lambat dan bahkan ada substrat yang terkatalisasi.
Semakin banyak enzim maka reaksi akan semakin cepat.
4. Inhibitor enzim, merupakan penghambat kerja enzim. Jika inhibitor
ditambahkan ke dalam campuran enzim dan substrat, kecepatan reaksi
akan turun. Cara kerja inhibitor ini adalah berikatan dengan enzim
membentuk kompleks enzim-inhibitor yang masih mampu atau tidak
mampu berikatan dengan substrat.
5.2 Saran

Dalam proses percobaan sebaiknya praktikan diharapkan dapat menjaga


ketertiban didalam ruangan praktikum agar praktikum yang dilaksanakan

dengan baik.
Sebaiknya alat-alat yang ada dilaboratorium, lebih dilengkapi lagi. Seperti
alat penangas, sehingga tidak perlu mengantri terlalu lama dalam
melakukan pemanasan.

DAFTAR PUSTAKA
Fessenden, F.1982. Kimia Organik. Jilid 2. Edisi Ketiga. Erlangga : Jakarta.
Hart,H, 1987.Kimia Organik, alih bahasa: Sumanir Ahmadi, Erlangga: Jakarta
Lehninger, A.L.1997. Dasar-dasar Biokimia (edisi ke-Jilid 1, diterjemahkan oleh
M. Thenawidjaja). Jakarta: Erlangga.
Murray, R. K. dkk. 2009. Biokimia Harper. Jakarta : Penerbit Buku Kedokteran
EGC.

JAWABAN PERTANYAAN
1. Jelaskan kegunaan uji iodium dan Benedict pada percobaan ini?
Jawab :

Kegunaan uji iodium untuk mengamati perubahan warna yang terjadi


pada setiap uji.
Kegunaan uji Benedict untuk mengamati dan mengetahui perubahan
warna sekaligus mengetahui adanya endapan.
2. Apakah suhu, dan pH mempengaruhi aktivitas enzim? mengapa?
Jawab :
Sangat berpengaruh karena, Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu
rendah umumnya enzim menjadi non aktif secara irreversibel karena
menjadi denaturasi protein.
3. Pada suhu berapa diperoleh aktivitas enzim amylase paling optimal?
Mengapa?
Jawab :
Pada pH 7, karena pH 7 adalah normal, jadi air liur atau enzim amilae
akan tetap asam.
4. Pada suhu berapa diperoleh aktivitas enzim amylase paling optimal?
Mengapa?
Jawab :
Pada suhu 37-400C, kerena enzim adalah suatu protein, maka kenaikan
suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktif enzim akan
terganggu, sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang.
5. Pada konsentrasi enzim berapa diperoleh aktivitas enzim amylase paling
optimal? Mengapa?
Jawab :
Pada percobaan ini yang mempunyai konsentrasi enzim yang paling
optimum ialah 0,5 ml. Pengaruh konsentrasi enzim dapat dilihat dari
jumlah endapan setelah perubahan pereaksi benedict. Semakin besar
konsentrasi enzim semakin tinggi pula aktivitas enzim dalam memecah
substrat yang dikatalisis.
6. Pada konsentrasi substrat berapa diperoleh aktivitas enzim amylase paling
optimal? Mengapa?
Jawab :
Pengaruh konsentrasi substrat dapat dilihat dengan terbentuknya endapan
setelah penambahan pereaksi benedict. Konsentrasi substrat berbanding
lurus dengan kecepatan reaksi sampai batas maksimum yang tetap. Jika
melewati batas maksimum penambahan substrat tidak berpengaruh.

7. Tulis 3 enzim lain yang dapat menghindrolisis karbohidrat, masing-masing


dengan sumbernya.
Jawab :
- Enzim bromelin, sebagai protease bersumber dari tumbuhan yaitu nanas.
- Enzim papain, sebagai protease bersumber dari papaya.
- Enzim lisosom bersumber dari putih telur.

Anda mungkin juga menyukai