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ESTUDIO DE INTERACCIONES ION

METLICO BIOMOLCULA

INDICE
Pag.
Agradecimiento
I.

RESUMEN Y ABSTRACT

II.

INTRODUCCIN

III.

OBJETIVOS
3.1.

OBJETIVOS GENERALES

3.2.

OBJETIVOS ESPECFICOS

IV.

JUSTIFICACIN

V.

ANTECEDENTES

VI.
VII.

VIII.

PARTE EXPERIMENTAL
RESULTADOS Y DISCUSIONES
7.1.

MATERIALES Y REACTIVOS

7.2.

PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

CONCLUSIONES

BIBLIOGRAFA

AGRADECIMIENTO:
Quiero agradecer a todos mis maestros ya que ellos me
ensearon valorar los estudios y a superarme cada da,
tambin agradezco a mis padres porque ellos estuvieron en
los das ms difciles de mi vida como estudiante.
Estoy seguro que mis metas planteadas darn fruto en el
futuro y por ende me debo esforzar cada da para ser mejor
tanto en la universidad y en todo lugar sin olvidar el respeto
que engrandece a la persona.

RESUMEN
Objetivos: Estudio de las interacciones de los iones metlicos: Cu 2+ y Ni2+
con ligandos biolgicos: aminocidos (histidina y L-prolina) y azucares
(Glucosa y Guanina)
a travs de la formacin de aductos y sus
caractersticas espectroscpicas en UV-visible y FTIR.
Parte Experimental: Se sintetizo los complejos biolgicos de Cu,Niaminocido y Cu,Ni-azucares empleando como aminocido la histidina y Lprolina y como azurares la Glucosa y Guanina, con el fin de evidenciar la
interaccion que existen entre estos metales y los respectivos ligandos
biolgicos.
Resultados y Discusiones: Las muestras obtenidas son caracterizadas
tanto por UV-visible para observar la diferencia que existe de los metales al
interactuar con las biomolculas
y FTIR para identificar los grupos
funcionales de las biomolculas que interactan con los metales.
Conclusiones: Se sintetizo los complejos biolgicos evidenciando la
interaccin que existe de las bases nitrogenadas con los metales.

ABSTRACT
Objectives: Study of interactions of metal ions: Cu2 + and Ni2 + with
biological ligands: amino acids (histidine and L-proline) and sugars (glucose
and guanine) through adduct formation and spectroscopic characteristics in
UV-visible and FTIR .
Experimental part: Complex biological Cu was synthesized, Ni-amino acid
and Cu, Ni-sugars using as amino acid histidine and L-proline and as sugars
Glucose and Guanine, in order to demonstrate the interaction between
these metals and the respective biological ligands.
Results and Discussion: The samples are characterized by UV-visible both
to observe the difference of metals to interact with biomolecules and FTIR to
identify functional groups of biomolecules that interact with metals.
Conclusions: Biological complexes were
interaction of nitrogenous bases with metals.

synthesized

showing

the

INTRODUCCIN
Los bioelementos se unen para formar biomolculas, tambin denominadas
principios inmediatos. En los seres vivos las molculas se caracterizan por
presentar una gran diversidad, a diferencia del mundo inorgnico que es
mucho ms uniforme y montono. La clasificacin de las molculas se
realiza tambin segn mltiples criterios, uno de los cuales es que su
presencia sea exclusiva de los seres vivos, biomolculas orgnicas: glcidos,
lpidos, protenas y cidos nucleicos; o bien que carezcan de dicha
exclusividad y formen tambin parte del mundo mineral, biomolculas
inorgnicas, como el agua y sales inorgnicas como fosfatos, carbonatos,
3

sulfatos, etc. Del conjunto de molculas que forman parte de los seres vivos,
el agua es sin duda la mayoritaria y aparte de ella, el resto de las
biomolculas, porcentualmente relevantes, son las orgnicas, que son
compuestos derivados del carbono.[1]
Desde el punto de vista de su tamao, las biomolculas son denominadas
como:

Precursores: Molculas de peso molecular bajo, tales como el H2O, o


el CO2.
Metabolitos: Molculas de peso molecular intermedio, de vida corta e
intermediarios de las reacciones metablicas.
Monmeros estructurales: Molculas de peso molecular intermedio,
que son unidades de construccin de las macromolculas, como los
monosacridos, aminocidos, etc.,
Macromolculas o supramolculas: Molculas de elevado peso
molecular, como las protenas, cidos nucleicos, etc. que presentan
una gran variabilidad estructural y consecuentemente de funcin.
Las propiedades de estas macromolculas dan lugar a las
caractersticas que definen y diferencian a los seres vivos como son:
el autoensamblaje, la utilizacin de energa y la autopropagacin. Las
biomolculas desarrollan funciones muy variadas, desde un papel
estructural o arquitect- nico, consistente en el mantenimiento de la
morfologa del organismo; a una funcin energtica, para sostener
las funciones vitales, o bien una actividad reguladora o de control
ajustando todos los requerimientos de materia, energa e informacin
para el organismo.[2]

La interaccin que existe entre los iones metlicos y biomolculas son,


generalmente de la misma naturaleza que las existentes en los complejos,
la mayor parte de los metales biolgicamente activos, en especial los que
intervienen en reacciones enzimticas, son elementos de transicin , tal es
el caso de los iones metlicos que se estudi como el Cu 2+ y Ni2+ . La fuerza
de la unin especfica entre las biomolculas y el ion metlico es
denominado afinidad, es tambin debido a que los iones metlicos
mantienen centro de unin libres a los que pueden enlazar otros ligandos,
como la histidina de un polipptido (Figura 2.1).[3]

Figura 2.1: Unin de la cadena lateral de la histidina a los iones metlicos de


transicin.

OBJETIVOS
3.1.

Estudio de las interacciones de los iones metlicos Cu 2+ y Ni2+ con


ligandos biolgicos a travs de la formacin de aductos.
Caracterizar la sntesis obtenida de la interaccin de los iones
metlicos y las biomolculas en UV-visible y FTIR.

3.2.

OBJETIVOS GENERALES:

OBJETIVOS ESPECFICOS:

Estudiar la interaccin de los iones Cu 2+ y Ni2+ con aminocidos Lhistidina y L-prolina respectivamente.
Estudiar la interaccin de los iones Cu2+ y Ni2+ con azucares glucosa y
guanina para ambos casos.
Caracterizar las muestras obtenidas tanto por UV-visible como por
FTIR y hacer las comparaciones de las biomolculas y de las
interacciones de los iones metlicos con estas.

JUSTIFICACIN
Los metales pueden formar compuestos de coordinacin con las molculas
biolgicas o, como en el caso de los metales alcalinos y alcalinotrreos,
pueden estar presentes en su forma inica libre (coordinados solamente con
solvente). La funcin que desempean estos centros metlicos depende no
slo de la geometra y tipo de ligandos de la esfera de coordinacin, adems
hay que tomar en cuenta otros factores cuando el entorno qumico de este
complejo es complicado.[4]
5

Los metales desempean una gran variedad de funciones en los sistemas


biolgicos. Pueden participar como elemento estructural que ayuda al
pliegue de las protenas o pueden actuar como centros reactivos o
catalticos en metaloprotenas con funcin enzimtica (metaloenzimas).[5]
El cobre es el tercer ion metlico ms abundante en el cuerpo humano y
desempea importantes funciones fisiolgicas en muchos sistemas. Los
iones cobre puede reaccionar con el oxgeno molecular para formar especies
reactivas del oxgeno (ROS), que pueden daar las protenas, cidos
nucleicos y lpidos. La toxicidad de los cationes del cobre se ve reflejada en
que pueden inducir enfermedades neurodegenerativas, incluyendo la
enfermedad de Menkes y Wilson, la enfermedad de Alzheimer, y
enfermedades producidas por priones (protenas patgenas que tiene
alteradas sus estructuras terciarias debido a un incorrecto plegamiento).[6]
El nquel y sus compuestos son muy abundantes en el medio ambiente y,
por tanto, se encuentran con frecuencia en las aguas superficiales. Los
cationes Ni2+ son la especie ms frecuente en el ambiente y son txicos
para los organismos vivos. Esta toxicidad del nquel se debe a su interaccin
con ciertas enzimas, ya que el nquel, al igual que otros metales pesados,
tiene una alta afinidad por los ligandos que contienen tomos dadores de
electrones como oxgeno, nitrgeno y azufre. Una concentracin alta de
cationes Ni2+ puede causar una inhibicin del crecimiento en plantas
debido a la reduccin de las concentraciones de clorofila a y b, citocromo b6
y b559, y ferrodoxina.[7]

ANTECEDENTES
PARTE EXPERIMENTAL

RESULTADOS Y DISCUSIONES
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Espectroscopa Infrarroja
Se obtuvo una serie de cinco (4) espectros. Correspondientes a la glucosa,
la glucosa como ligando al nquel, la guanina y la guanina ligada al nquel.
Esto fue hecho con la finalidad de comparar si existen diferencias
apreciables a nivel estructural, permitiendo determinar los grupos
funcionales de la Glucosa y de la Guanina, ms propensos interactuar con el
nquel.
En la figura 2 se presentan el espectro de las glucosa antes de ser ligada
con el nquel tambin se presenta el espectro de la glucosa ligada al nquel.
Al evaluar los espectros IR de la figura 2, los mismos albergan todas las
bandas caractersticas de la glucosa []. Alrededor de los 3400 cm -1 se nota
un desplazamiento en el caso el niquel ligado a la glucosa que tiene una
marcada en la intensidad de la banda correspondiente al grupo hidroxi (OH),
esto puede deberse a la diferencia en el porcentaje de humedad de las
muestras. El siguiente rasgo caracterstico son las bandas sobre 2900 cm -1
correspondientes al alargamiento de los enlaces carbono hidrgeno para los
grupos metil y metileno, los cuales se encuentran presentes en los tres
espectros. La presencia de un pico en 2171 cm -1 esto podra deberse que en
este punto el nquel encuentra un punto de coordinacin. La presencia de un
pico en 662 cm-1 es sinnimo de la huella molecular. Esto se debe al mtodo
y los solventes utilizados.

CONCLUSIONES
BIBLIOGRAFIA
[1]. Ei-Ichiro Ochiai. (2003). Qumica Bioinorgnica. Espaa:
Reverte.
[2]. Elena Feduchi Canosa. (2011). Bioqumica-conceptos
eseciales.. Espaa-Madrid: Panamericana.
[3]. Bren K. L., Percoraro V. L., Gray H. B. "Metalloprotein Folding." Inorg.
Chem. 43, 2004, 7894-7896. Revisin de investigaciones enfocadas
en el mecanismo de plegado de protenas y los factores que
intervienen en el mismo. Presenta el caso particular de 3 artculos en
los cuales se aborda el uso de tcnicas espectroscpicas para la
identificacin de las formas plegadas y no plegadas de protenas que
contienen como grupo prosttico al hemo.
[4]. R. Martnez-Mez, F. Sancenn, Chem. Rev., 2003, 103, 4419-4476;
b) P. D. Beer, P. A. Gale, Angew. Chem. Int. Ed., 2001, 40, 486-516.
[5]. Jennifer N. Smith, Zahida Shirin, and Carl J. Carrano "Control of
Thiolate Nucleophilicity and Specificity in Zinc Metalloproteins by
Hydrogen Bonding: Lessons from Model Compound Studies" J. Am.
Chem. Soc. 125, 2003, 868-869

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[6]. M. M. Saeed, S. Z. Bajwa, M. S. Ansari, R. Ahmed, Radiochim. Acta,


2005, 93, 177-185; b) A. M. Starvin, P. T. Rao, J. Hazard. Mater., 2004,
113, 75-79.
[7]. T. D. Rae, P. J. Schmidt, R. A. Pufahl, V. C. Culotta, T. V. O'Halloran
"Undetectable Intracellular Free Copper: The Requirement of a Copper
Chaperone for Superoxide Dismutase" Science, 1999, 284, 805-808

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