LES PROTEINES

Objectifs : - Indiquer la structure des acides amins et leurs proprits.

- Indiquer la structure de la liaison peptidique.
- Diffrencier structure 1, 2, 3 et 4 des protines.
- Citer les principaux peptides dintrt biologique.
Les protines sont des lments de premire importance. En effet, elles jouent des rles cruciaux
dans tous les processus biologiques. Elles permettent :
La catalyse enzymatique : les enzymes ont un norme pouvoir catalytique. Presque tous les
enzymes sont des protines. Ils augmentent les vitesses de raction dau moins un million de
fois.
Le transport et la mise en rserve : beaucoup de petites molcules et dions sont transports
par des protines spcifiques. Lhmoglobine transporte loxygne dans les rythrocytes, la
myoglobine transporte loxygne dans les muscles. Le fer est transport dans le plasma
sanguin par la transferrine et mis en rserve dans le foie sous forme de complexe avec la
ferritine.
Le mouvement coordonn : les protines sont les principaux constituants du muscle.
Le support mcanique : La forte rsistance lastique de la peau et de los est due la
protine de collagne, qui est une protine fibreuse.
La protection immune : Les anticorps sont des protines trs spcifiques qui reconnaissent et
fixent les substances trangres.
La production et la transmission de linflux nerveux : La rponse des cellules nerveuses est
mdie par des protines rceptrices. La rhodopsine est la protine photoreceptrice des
cellules en btonnet de l il tandis que la propagation de linflux nerveux se fait grce des
protines rceptrices au niveau de la synapse.
Le contrle de la croissance et la diffrentiation : Chez les bactries, des protines, les
rpresseurs, sont des lments de contrle qui rduisent au silence des segments
spcifiques du DNA de la cellule. Dans les organismes suprieurs, la croissance et la
diffrenciation sont contrles par des facteurs de croissance protiques. Les activits des
diffrentes cellules sont coordonnes par des hormones, telles que linsuline et lhormone qui
stimule la tyrode.

I Les acides amins :

Les protines sont formes partir dun rpertoire de 20 acides amins qui sont donc llment de
base des protines. Un acide amin est constitu dune fonction amine, dun groupe carboxylique,
dun atome dhydrogne et dun groupe variable : R. Les chanes latrales se diffrencient par leur
dimension, leur forme, leur charge, leur capacit contracter des liaisons hydrogne et leur ractivit
chimique.
En solution PH neutre, les acides amins se trouvent essentiellement sous forme dions dipolaires.

Classification :
a) Les acides amins chane aliphatique :
Glycine Alanine

Valine

Leucine

Isoleucine

Les chanes aliphatiques plus grandes sont hydrophobes et ont tendance sagglomrer. La
structure tridimensionnelle des protines hydrosolubles est stabilise par le regroupement des
chanes latrales hydrophobes.

b) Les acides amins chane latrale aromatique :

Phnylalanine

Tyrosine

Tryptophane

Ces trois acides amins sont trs hydrophobes.

c) les acides amins soufrs :

Cystine Mthionine
Les chanes latrales contenant du soufre sont hydrophobes. Le groupe sulfhydryle de la cystine
est trs ractif et joue un rle spcial dans larchitecture de certaines protines en formant des liaisons
disulfures.

d) Les acides amins hydroxyls :

Srine

Thronine

Ces acides amins sont hydrophiles.

e) Les acides amins basiques :

Lysine

Arginine

Histidine

La lysine et larginine sont charges positivement PH neutre. Lhistidine est rencontre dans le site
actif des enzymes ou son noyau imidazole peut osciller entre 2 tats afin de catalyser la formation ou
la rupture de liaison.

f) Les acides amins dicarcoxyliques et leurs amides :

Aspartate

Glutamate

Asparagine

Glutamine

g) la proline :
Elle a une fonction amine secondaire.
Elle est souvent rencontre dans les coudes
des chanes protiques reployes.

II La liaison peptidique :
Dans les protines, le groupe carbonyle dun acide amin est uni la fonction amine dun autre
acide amin par une liaison peptidique. La biosynthse ncessite un apport dnergie. Une unit acide
amine dans le polypeptide est appele rsidu. Lextrmit amine est prise comme origine de la
chane polypeptidique.
La liaison peptidique possde un caractre de double liaison, ce qui implique que tous les atomes
(C, C, O, N, H et C) soient coplanaires. Lunit peptidique est donc rigide et plane. Par contre la
liaison entre latome de carbone et latome de carbone du groupement carboxyle est une simple
liaison de mme que la liaison entre le carbone et latome dazote peptidique. Il y a un grand degr
de libert de rotation autour de ces liaisons de chaque ct de lunit peptidique rigide. Lhydrogne
de la fonction amine substitue est presque toujours trans par rapport loxygne du groupe
carboxyle.

Les 20 acides amins

III Les diffrents niveaux de structure des protines :

En fonction des diffrentes interactions entre les acides amins composant les
protines, on distingue 4 niveaux de structure :
a) La structure primaire :
Elle correspond lenchanement des acides amins dans la protine avec les ponts
cystines.

b) La structure secondaire :
Lhlice :
Cest une structure en btonnet. La chane polypeptidique principale troitement enroule forme
la partie interne du btonnet et les chanes latrales se disposent lextrieur en un arrangement
hlicodal. Lhlice est stabilise par des liaisons hydrogne entre les groupes NH et CO de la chane
principale. Le CO de chaque A.A. est li par liaison hydrogne au groupe NH de lA.A situ 4 rsidus
plus loin dans la chane polypeptidique linaire. Chaque rsidu est dispos par rapport au suivant
selon une translation de 1,5 A le long de laxe de lhlice et une rotation de 100, ce qui donne 3,6
rsidus dA.A. par tour dhlice. Les hlices rencontres dans les protines sont droites.
2 hlices peuvent senrouler lune autour de lautre pour former un cble. Ces enroulements
super hlicodaux sont rencontrs dans la kratine des cheveux, la myosine et la tropomyosine du
muscle, lpiderme de la peau et la fibrine des caillots sanguins. Ces cbles jouent un rle mcanique
en formant des faisceaux rigides de fibres.

Le feuillet :

La chane polypeptidique du feuillet est presque totalement tire. La distance axiale entre les A.A.
adjacents est de 3,5 A . Le feuillet est stabilis par des liaisons hydrognes entre le CO et NH de
chanes polypeptidiques diffrentes. Les brins adjacents dun feuillet pliss peuvent tre de mme
sens ou de sens opposs (feuillets antiparallles). La fibrone de la soie est constitue presque
entirement de feuillets antiparallles. Des units structurales comprenant de 2 5 feuillets parallles
ou antiparallles sont trs rpandues.

Lhlice du collagne :
Elle est responsable de la forte rsistance lastique du collagne, principal constituant de la peau,
des os et des tendons.

Les chanes polypeptidiques peuvent changer de direction en faisant des coudes ,

ceci grce des liaisons hydrognes entre le CO dun rsidu et le groupement NH
du quatrime.
c) La structure tertiaire :
Elle rsulte des relations entre les A.A loigns dans la structure linaire. En effet des a.a trs
loigns les uns des autres dans la squence peuvent se trouver trs proches en raison des
repliements et former des rgions indispensables au fonctionnement de la protine comme le site actif.
Les chanes latrales polaires sont groupes en surface. Les radicaux hydrophobes sont rejets vers
lintrieur de la protine. Ces radicaux sont unis par des liaisons hydrophobes (interactions de type de
van der waals).

d) La structure quaternaire :
Plusieurs chanes polypeptidiques peuvent sassocier grce des interactions de 3 types ce qui
confre une activit biologique au niveau du protomre quon ne retrouve pas au niveau de
loligomre. Les 3 types de forces sont :
Les liaisons lectrostatiques : Ce sont des liaisons non covalentes qui stablissent entre un
radical charg positivement et un radical charg ngativement.
Les liaisons hydrognes :
Cest une liaison non covalente qui se forme quand sont proximit un atome dhydrogne li
lazote ou loxygne et dautre part un doublet lectronique non partag dun autre azote ou
doxygne. Le tryptophane et larginine servent de donneurs de liaisons hydrogne. Lasparagine, la
glutamine la serine et la thronine servent de donneurs et daccepteurs de liaisons hydrogne. La
lysine, les acides aspartique et glutamique, la tyrosine et lhistidine ont des capacits former des
liaisons hydrogne en fonction du PH.
Les liaisons hydrophobes :
Les chanes latrales hydrophobes sont repousses par leau et ont tendance se rapprocher entre
elles.

IV Principaux peptides dintrt biologique :

a) Le glutathion :
-glutamyl-cystinyl-glycine
Il existe sous la forme rduite et oxyde ce qui lui permet de jouer un rle dans
certaines ractions doxydorduction .

b) Ocytocine et la vasopressine :
Hormones de structure trs voisine, fabrique par la post-hypophyse. Locytocine
stimule la contraction du muscle utrin alors que la vasopressine augmente la
pression sanguine et a une action antidiurtique.

c) Lhormone adrnocorticotrope ou ACTH :

Hormone de lant-hypophyse qui stimule la synthse et la scrtion des hormones
strodes par la cortico-surrnale.
d) Linsuline :
Hormone hypoglycmiante scrte par les cellules des lots de langerhans. La
structure de linsuline a t la premire structure polypeptidique connue grce aux
travaux de Sanger. Linsuline comporte 2 chanes : la chane A de 21 a.a et la chane
B de 30 a.a. Il y a 3 ponts disulfures : 2 interchaines (A7/B7 et A20/B19) et un intrachane ( A6/A11).
e) La pnicilline :
Peptide ayant une activit antibiotique.