Anda di halaman 1dari 12

2016-02-13

Praktikum Biologi - Kerja Enzim Katalase Pada Hati Ayam

I. Tujuan Percobaan : Mengetahui Faktor-Faktor Yang Memengaruhi Kerja Enzim


Katalase
II. Dasar Teori :
Enzim adalah molekul komples berbasis protein yang dihasilkan oleh sel-sel. Enzim
ikut terlibat dalam berbagai reaksi biokimia. Tiap-tiap enzim yang terdapat dalam tubuh
kita dapat mempengaruhi reaksi kimia tertentu.
Enzim berperan sebagai katalis organik, enzim mempercepat kecepatan reaksi yang
terjadi. Jika tidak ada enzim, reaksi kimia akan menjadi sangat lambat. Berbagai reaksi
juga mungkin tidak akan terjadi jika tidak terdapat enzim yang tepat di dalam tubuh.
Enzim dapat meningkatkan kecepatan reaksi kimia berkali-kali lipat. Studi telah
menemukan bahwa enzim dapat mempercepat reaksi kimia sampai 10 milyar kali lebih
cepat. Zat kimia yang hadir pada awal proses biokimia disebut sebagai substrat, yang
mengalami perubahan kimia membentuk produk akhir.
Konsentrasi substrat atau enzim dapat berdampak pada aktivitas enzim. Selain itu,
kondisi lingkungan seperti suhu, pH, kehadiran inhibitor, dan yang lainya turut
mempengaruhi aktivitas enzim.
Dibawah ini dibahas lebih lanjut mengenai masing-masing faktor yang
mempengaruhi aktivitas enzim:
Suhu
Semua enzim membutuhkan suhu yang cocok agar dapat bekerja dengan biak. Laju
reaksi biokimia meningkat seiring kenaikan suhu. Hal ini karena panas meningkatkan
energi kinetik dari molekul sehingga menyebabkan jumlah tabrakan diantara molekulmolekul meningkat.
Sedangkan dalam kondisi suhu rendah, reaksi menjadi lambat karena hanya
terdapat sedikit kontak antara substrat dan enzim.
Namun, suhu yang ekstrim juga tidak baik untuk enzim. Di bawah pengaruh suhu
yang sangat tinggi, molekul enzim cenderung terdistorsi, sehingga laju reaksi pun jadi
menurun. Enzim yang terdenaturasi gagal melaksanakan fungsi normalnya. Dalam
tubuh manusia, suhu optimum di mana kebanyakan enzim menjadi sangat aktif berada
pada kisaran 35C sampai 40C. Ada juga beberapa enzim yang dapat bekerja lebih
baik pada suhu yang lebih rendah daripada ini.
Nilai pH
Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH atau derajat keasaman
sekitarnya. Ini karena muatan komponen asam amino enzim berubah bersama dengan

perubahan nilai pH. Secara umum, kebanyakan enzim tetap stabil dan bekerja baik
pada kisaran pH 6 dan 8. Tapi, ada beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik
hanya di lingkungan asam atau basa.
Nilai pH yang menguntungkan bagi enzim tertentu sebenarnya tergantung pada
sistem biologis tempat enzim tersebut bekerja. Ketika nilai pH menjadi terlalu tinggi atau
terlalu rendah, maka struktur dasar enzim dapat mengalami perubahan. Sehingga sisi
aktif enzim tidak dapat mengikat substrat dengan benar, sehingga aktivitas enzim
menjadi sangat terpengaruhi. Bahkan enzim dapat sampai benar benar berhenti
berfungsi.
Konsentrasi Substrat
Jelas saja konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak jumlah molekul
substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan konsentrasi substrat yang
rendah berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang dapat melekat pada enzim,
menyebabkan berkurangnya aktivitas enzim.
Tapi ketika laju enzimatik sudah mencapai maksimum dan enzim sudah dalam
kondisi paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan memberikan
perbedaan dalam aktivitas enzim. Dalam kondisi seperti ini, di sisi aktif semua enzim
terus terdapat substrat, sehingga tidak ada tempat untuk substrat ekstra.
Konsentrasi Enzim
Semakin besar konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan semakin cepat pula.
Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi, tentunya selama masih
ada substrat yang perlu diubah menjadi produk.
Aktivator & Inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang membantu enzim agar mudah berikatan dengan
substrat.
Inhibitor adalah substansi yang memiliki kecenderungan untuk menghambat aktivitas
enzim. Inhibitor enzim memiliki dua cara berbeda mengganggu fungsi enzim.
Berdasarkan caranya, inhibitor dibagi menjadi 2 kategori: inhibitor kompetitif dan
inhibitor non-kompetitif.
Inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sama dengan molekul substrat, inhibitor ini
melekat pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi pembentukan ikatan kompleks
enzim-substrat.
Inhibitor non-kompetitif dapat melekat pada sisi enzim yang bukan merupakan sisi
aktif, dan membentuk kompleks enzim-inhibitor. Inhibitor ini mengubah bentuk/struktur
enzim, sehingga sisi aktif enzim menjadi tidak berfungsi dan substrat tidak dapat
berikatan dengan enzim tersebut.
III. Alat dan Bahan

Alat :
1. Mortar
2. Pipet tetes
3. Tabung reaksi
4. Spatula
5. 2 buah Gelas kimia
6. Termometer
7. Lidi
8. Lilin
9. Korek api
Bahan :
1. Hati ayam
2. Air panas
3. Es batu
4. H2O2 30&
5. H2SO4 5 M
6. NaOH 5 M
IV. Prosedur Kerja
1. Ambillah hati ayam secukupnya, lalu gunakan mortar untuk membuat hati ayam
menjadi lebih halus ( ekstrak hati ayam ).
2. Masukkan ekstrak hati ayam ke dalam tabung reaksi A, B, C, D, dan E ( masing
masing setinggi 1 cm tabung reaksi ).
3. Masukkan air panas ke dalam salah satu gelas kimia lalu taruhlah tabung reaksi
A ke dalam gelas kimia yang berisi air panas.
4. Selanjutnya masukkan es batu ke dalam gelas kimia satu lagi lalu taruhlah
tabung reaksi B ke dalam gelas kimia yang berisi es batu.
5. Teteskanlah 20 tetes H2SO4 dengan menggunakan pipet tetes ke dalam tabung
reaksi C.
6. Teteskanlah 20 tetes NaOH ke dalam tabung reaksi D.
7. Teteskanlah 10 tetes H2O2 ke dalam tabung reaksi E.
8. Usahakan agar tetesan larutan kimia tidak mengenai dinding tabung reaksi.
9. Setelah itu, tambahkan 10 tetes H2O2 ke semua tabung reaksi.

10. Selanjutnya, amatilah gelembung gas pada setiap tabung reaksi dan catat hasil
pengamatan.
11. Lalu siapkan lidi yang membara untuk uji nyala bara api terhadap semua tabung
reaksi dan catat hasil pengamatan.
V. Data Percobaan
Perlakuan percobaan
Tabung
A

Hati + H2O2

Gelembung
gas
++

Hati + NaOH + H2O2

+++

Hati + H2SO4 + H2O2

Hati + H2O2 (dalam air


panas)

Hati + H2O2 (dalam es


batu)

++

Nyala bara
api
Menyala
terang
Menyala
sangat terang
Tidak
menyala
Tidak
menyala
Menyala
terang

VI. Analisis data percobaan

Dari percobaan yang anda lakukan, tentukan :


Variabel Bebas : NaOH, H2SO4, dan suhu
Variabel Terikat : Banyak gelembung dan nyala bara api
Variabel Kontrol : H2O2 dan ektrak hati ayam

Bandingkan hasil reaksi tabung A,B,C,D, dan E. Manakah yang menghasilkan


gelembung gas paling banyak? Jelaskan alasanya !
o Dari kelima tabung tersebut, yang menghasilkan gelembung terbanyak
pada tabung ke B dimana merupakan campuran dengan NaOH. Tabung B
terdapat gelembung terbanyak karena Enzim laktase bekerja optimal pada
keadaan ph basa.

Bandingkan hasil reaksi tabung A, B, C, D, dan E. Manakah yang menunjukkan


nyala bara api paling besar? Jelaskan alasanya.
o Dari kelima tabung tersebut, nyala bara api terbesar pada ekstrak hati
dalam keadaan basa. Alasanya karena kerja enzim laktase optimum
dalam keadaan basa.

Gas apakah yang dihasilkan pada reaksi tersebut ?


o Gas yang dihasilkan pada reaksi tersebut adalah gas oksigen hal ini
dibuktikan dengan nyala bara api.

Bandingkan ukuran rata rata gelembung gas yang dihasilkan tabung A, B, C, D,


dan E. Apakah perbedaan ukuran gelembung gas menunjukkan perbedaan
kandungan oksigennya ?
o Tabung berisikan H2O2 memiliki ukuran gelembung yang besar. Tabung
berisikan NaOH memiliki ukuran gelembung yang kecil. Tabung berisikan
H2SO4 memilik ukuran gelembung yang kecil. Tabung yang berada di
dalam air panas memiliki ukuran gelembung yan kecil. Tabung yang
berada di dalam es batu memiliki ukuran gelembung yang kecil.
o Menurut kami, perbedaan ukuran gelembung gas tidak menunjukkan
perbedaan kandungan oksigennya. Tetapi yang menunjukkan perbedaan
kandungan oksigennya adalah jumlah gelembung yang dihasilkan.

Apa fungsi enzim katalase yang terdapat dalam ekstrak hati ?


o Fungsi enzim katalase adalah untuk mempercepat reaksi penguraian peroksida
(H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2). Penguraian peroksida (H2O)
ditandai dengan timbulnya gelembung
Bentuk reaksi kimianya adalah: 2 H2O2 > 2 H2O + O2

Jelaskan faktor faktor yang mempengaruhi kerja enzim katalase !

a. Konsentrasi enzim
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim
tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu,
kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
b. Konsentrasi Substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka
pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.
Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara
enzim dengan substrat.Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang
disebut bagian aktif.Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya
menampung sedikit substrat.Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak
substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut.Dengan
demikian, konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan
makin besarnya kecepatan reaksi.Namun dalam keadaan ini, bertambah besarnya
konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks
enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.
c. Suhu
Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang menggunakan
katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu.Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat,
sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena
enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses
denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan
dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan
menurun.Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan
kecepatan reaksi.
Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang tidak
terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan dari
besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy kinetic
dari enzim ke titik yang mana kelebihan energy pelindung untuk dapat mengganggu
interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim.Cincin
polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang disertai dengan
pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis.Pada temperatur tertentu sebuah enzim
berada dalam keadaan stabil, konformasi, kompetensor katalisis tergantung suhu
normal sel, yang mana enzim itu berada.Enzim pada umumnya stabil pada temperatur
45-55 derajat celcius.Sebaliknya, enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada
pada sumber mata air panas gunung berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah laut
dapat stabil pada suhu kurang lebih 100 derajat celcius.
d. Pengaruh Ph
Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH
lingkungannya.Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan
ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap
efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Disamping
pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah, atau pH tinggi dapat pula

menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya


aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat
menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi.pH tersebut dinamakan pH optimum.
e. Pengaruh Inhibator
I. Hambatan Reversibel
Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi dinamakan inhibitor.Hambatan
terhadap aktivitas enzim dalam suatu reaksi kimia mempunyai arti yang penting, karena
hambatan tersebut merupakan mekanisme pengaturan reaksi-reaksi yang terjadi pada
tubuh.Disamping itu hambatan dapat memberikan gambaran lebih jelas tentang
mekanisme kerja enzim.Hambatan reversible dapat berupa hambatan bersaing atau
hambatan tidak bersaing.
Hambatan bersaing
Disebabkan karena adanya molekul yang mirip dengan substrat, yang dapat pula
membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor. Pembentukan kompleks enzim
inhibitor ini sama dengan pembentukan kompleks enzim substrat,
yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada bagian aktif enzim.
Dengan demikian terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian
aktif enzim.Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing.
Inhibitor bersaing menghalangi terbentuknya kompleks enzim substrat dengan cara
membentuk kompleks enzim inhibitor yang tidak dapat membentuk hasil reaksi P.
Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi
terbentuknya kompleks enzim substrat dan hal ini menyebabkan berkurangnya
kecepatan reaksi.
Hambatan tidak bersaing
Tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang
melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing.Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung
dengan enzim pada suatu bagian enzim diluar bagian aktif.
Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau
pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.
II. Hambatan Irreversibel
Hambatan irreversible ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible
dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk
enzim.Dengan demikian mengurangi aktivitas katalitik enzim tersebut.
a. Konsentrasi Ion Hidrogen
Kecepatan dari hampir semua reaksi enzim yang terkatalisis menunjukkan
ketergantungan yang signifikan dari konsentrasi ion hydrogen.Kebanyakan enzim
intraseluler menunjukkan aktivitas optimal pada nilai pH 5 dan 9.Hubungan dari aktivitas
konsentrasi ion H menunjukkan keseimbangan antara denaturasi enzim pada pH yang
tinggi dan rendah serta efek pada enzim, substrat, atau keduanya.
b. Ion Logam
Ion-ion logam, yang menjalankan peranan katalitik dan structural pada lebih
seperempat dari semua enzim yang dikenal dapat pula mengisi peranan pengatur,
khususnya bagi reaksi dimana ATP merupakan substrat. Kalau kompleks ATP ion logam
tersebut merupakan substrat, aktifitas maksimal secara khas akan terlihat pada rasio

molar ATP terhadap logam di sekitar satu. Kelebihan logam atau kelebihan ATP
merupakan hambatan karena senyawa-senyawa nukleosida di dan trifosfat
membentuk kompleks yang stabil dengan kation-kation dwi-valensi, konsentrasi
intraseluler nukleotida dapat mempengaruhi konsentrasi intraseluler ion-ion logam
bebas dan dengan demikian mempengaruhi pula aktivitas enzim-enzim tertentu.
c. Efektor Alosterik
Aktivitas katalitik enzim-enzim pengatur tertentu diatur oleh efektor alosterik
berbobot molekul rendah yang umumnya tanpa atau mempunyai sedikit kemiripan
structural dengan substrat ataupun koenzim bagi enzim yang diatur itu.Inhibisi umpan
balik merupakan istilah yang mengacu pada penghambatan aktivitas suatu enzim
dalam lintasan biosintesis oleh produk akhir dari lintasan terakhir.

Di dalam sel hidup, dihasilkan hidrogen peroksida (H2O2). Hasil dari bioproses
apakah zat tersebut? Apa akibatnya jika di dalam tubuh terdapat banyak H2O2 ?
o Peroksid dihasilkan pada proses ekskresi, apaila tidak ada enzim katalase
maka racun di dalam tubuh tidak akan terurai yang mengakibatkan racun
akan tertimbun di dalam tubuh dan akan menyebabkan berbagai macam
penyakit.

Selain di dalam sel hati, dimanakah enzim katalase dapat ditemukan ?


o Selain di dalam sel hati ,katalase ditemukan di darah, sumsum tulang,
membran mukosa, ginjal, dan juga didalam organel sel yaitu peroksisome
kaya akan enzim katalase.

Selain enzim katalase, sebutkan contoh enzim lainya yang terlibat dalam
metabolisme dan jelaskan fungsinya masing masing !

- Enzim oksidase.
Enzim oksidase berfungsi mempergiat penggabungan O2 dengan suatu substrat yang pada
saat bersamaan juga mereduksikan O2, sehingga terbentuk H2O. Enzim hidrase. Enzim hidrase
berfungsi menambah atau mengurangi air dari suatu senyawa tanpa menyebabkan
terurainya senyawa yang bersangkutan. Contoh: fumarase, enolase, akonitase.
- Enzim dehidrogenase.

Enzim dehidrogenase berfungsi memindahkan hidrogen dari suatu zat ke zat yang
lain. Enzim transphosforilase. Enzim transphosforilase berfungsi memindahkan H3PO4
dari molekul satu ke molekul lain dengan bantuan ion Mg2+.
- Enzim karboksilase.
Enzim karboksilase berfungsi dalam pengubahan asam organik secara bolak-balik.
Contoh pengubahan asam piruvat menjadi asetaldehida dibantu oleh karboksilase
piruvat.
- Enzim desmolase.
Enzim desmolase berfungsi membantu dalam pemindahan atau penggabungan
ikatan karbon. Contohnya, aldolase dalam pemecahan fruktosa menjadi gliseraldehida
dan dehidroksiaseton.
- Enzim peroksida.
Enzim peroksida berfungsi membantu mengoksidasi senyawa fenolat, sedangkan
oksigen yang dipergunakan diambil dari H2O2.

Bagaimanakah cara kerja enzim pada umunya ?

- Cara kerja enzim umunya seperti pada 2 teori dibawah yaitu :


Teori Lock and Key (Gembok dan kunci)
Substrat masuk ke dalamm sisi aktif enzim, sehingga terbentuk enzim subrat.
Setelah terjadi reaksi, salah satu ikatan dari subrat putus. Setelah putus, molekul hasil
reaksi akan keluar dari sisi aktif.
Teori Induced Fit
Substrat masuk ke dalam sisi aktif enzim dan membentuk kompleks enzim substrat.
Sisi aktif mengubah bentuknya, sehingga molekul akan pas dengan sisi aktif.

Jelaskan sifat sifat enzim !


o Enzim merupakan biokatalisator yang mempercepat jalannya reaksi
tampa ikut bereaksi
o Thermolabil. Mudah rusak bila dipanskan lebih dari 60 C
o Merupakan senyawa protein, sehingga sifat protein masih melekat pada
enzim
o Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sebagai biokatalisator , rekasinya
menjadi sangat cepat dan berulang ulang

o Bekerja didalam sel (endoenzim) dan diluar sel (ektoenzim)


o Umumnya enzim bekerja mengkatalis reaksi satu arah, meskipun ada
yang mengkatalis reaksi dua arah
o Bekerjanya spesifik, karena sisi aktif enzim setangkup dengan permukaan
subtrat tertentu
o Umumnya enzim tidak dapat bekerja tampa adanya suatu zat non protein
tambahan yang disebut kofaktor
o Sangat aktif walaupun dalam konsentrasi yang sangat rendah. Molekul
enzim biasanya dihasilkan dalam jumlah terbatas oleh tubuh. Namun
molekul tersebut dapat bekerja berulangkali untuk mengolah substrat
menjadi produk dalam tempo yang sangat singkat. Setelah selesai
mengolah satu substrat, enzim tersebut akan langsung mengolah substrat
lain yang ada di dekatnya.
o Sangat spesifik terhadap substrat tertentu
Enzim tertetu hanya spesifik mengolah substrat tertentu. Seperti enzim maltase di
atas, hanya spesifik untuk mengolah maltosa menjadi glukosa saja. Enzim lain,
aspartase hanya bekerja untuk mengolah fumarat menjadi aspartat saja. Dengan
adanya ribuan molekul kimia berbeda yang ada di dalam tubuh, menunjukkan adanya
banyak sekali jenis enzim yang dimiliki makhluk hidup.
o Bekerja dalam keadaan reaksi yang ringan
Enzim terbuat dari protein sehingga sangat terpengaruh oleh keadaan lingkungan
sekitarnya. Enzim bekerja dengan optimum pada keadaan tubuh yang biasa dan tanpa
adanya racun-racun dalam bentuk logam berat. Logam berat dapat mendenaturasi
struktur enzim sehingga kehilangan kemampuan untuk mengolah substrat.
o Aktif pada rentang suhu dan pH yang sempit
Enzim bekerja optimal pada suhu dan pH (kaasaman) tertentu. Enzim dalam tubuh
hewan bekerja optimal pada suhu 37 derajat celcius dan akan kurang aktif saat suhu
tubuh rendah dan rusak saat suhu tubuh terlalu tinggi. Inilah penyebab suhu tubuh
terlalu tinggi dapat mematikan hewan, dapat merusak enzim dalam tubuh. Enzim-enzim
yang aktif di lambung, akan bekerja optimal pada pH 2 (kondisi yang sangat asam),
sedangkan enzim yang bekerja di dalam usus halus akan bekerja optimal pada pH yang
lebih tinggi.

Jelaskan komponen penyusun enzim !

a. Komponen utama enzim adalah protein


b. Protein yang sifatnya fungsional, bukan protein struktural
c. Tidak semua protein bertindak sebagai enzim
Contoh koenzim
1. NAD (koenzim 1)
2. NADP (koenzim 2)
3. FMN dan FAD
4. Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f
5. Plastoquinon, plastosianin, feredoksin
6. ATP: senyawa organik berenergi tinggi, mengandung 3 gugus P dan adenin ribosa
VII.

Kesimpulan
Enzim laktase adalah enzim yang akan rusak pada suhu panas, karena dari
hasil percobaan kami, suhu air kira kira 76 derajat celcius dimana enzim tersebut rusak,
hal itu dapat dilihat dari perubahan warna dari ekstrak hati tersebut. Pada suhu dingin
enzim dalan keadaan instirahat. Hal ini dibuktikan dengan gelombang yang lebih
banyak dan warna ekstrak hati yang tak berubah. PH atau tingkat keasaman juga
mempengaruhi kerja enzim laktase, karena enzim laktase pada PH asam lebih sedikit
dan basa jauh lebih banyak. Dan juga kerja enzim laktase lebih optimum pada keadaan
basa. Hal ini dibuktikan dengan gelembung terbanyak yang terdapat pada keadaan
basa.
Lampiran Gambar :