GENERALIDADES

SISTEMA
MUSCULAR

Contraccin muscular

La contraccin muscular se puede explicar como un desplazamiento de los

miofilamentos, es decir la cabeza de la miosina se ancla a la actina producindose as el
dicho desplazamiento. Cabe decir que la contraccin muscular est regulada por el
calcio, el ATP y el Magnesio, aunque se desconoce porque el Magnesio causa
contraccin en msculos post mortem y esto est bajo investigacin.Los filamentos de
actina se deslizan hacia adentro entre los filamentos de miosina debido a fuerzas de
atraccin resultantes de fuerzas mecnicas, qumicas y electrostticas generadas por la
interaccin de los puentes cruzados de los filamentos de actina.

En reposo, las fuerzas de atraccin entre los filamentos de actina y miosina estn
inhibidas.

Los potenciales de accin se originan en el sistema nervioso central y viaja hasta

llegar a la membrana de la motoneurona: la fibra muscular.

El potencial de accin activa los canales de calcio dependientes de voltaje en el

axn haciendo que el calcio fluya dentro de la neurona.

El calcio hace que las vesculas, conteniendo el neurotransmisor llamado

acetilcolina, se unan a la membrana celular de la neurona, liberando la
acetilcolina al espacio sinptico donde se encuentran la neurona con la fibra
muscular estriada.

La acetilcolina activa receptores nicotnicos de la acetilcolina en la fibra

muscular abriendo los canales para sodio y potasio haciendo que ambos se
muevan hacia donde sus concentraciones sean menores: sodio hacia dentro de la
clula y potasio hacia fuera.

La nueva diferencia de cargas causada por la migracin de sodio y potasio

despolariza (la hace ms positiva) el interior de la membrana, activando canales
de calcio dependientes de voltaje localizados en la membrana celular (canales de
dihidropiridina) los cuales por medio de un cambio conformacional terminan
activando de manera mecnica a los receptores de Ryanodina ubicados en el
retculo endoplsmico de la fibra muscular, llamado retculo sarcoplasmtico
(RS).

Guevara Hernndez Mishell Selene

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El calcio sale del retculo sarcoplasmtico y se une a la protena troponina C,

presente como parte del filamento de actina, haciendo que module con la
tropomiosina, cuya funcin es obstruir el sitio de unin entre la actina y la
miosina.

Libre del obstculo de la tropomiosina, ocurre la liberacin de grandes

cantidades de iones calcio hacia el sarcoplasma. Estos iones calcio activan las
fuerzas de atraccin en los filamentos, y comienza la contraccin.

La miosina, lista con anticipacin por la compaa energtica de ATP se une a la

actina de manera fuerte, liberando el ADP y el fosfato inorgnico causando un
fuerte haln de la actina, acortando las bandas I una a la otra y produciendo
contraccin de la fibra muscular.

En todo este proceso tambin se necesita energa para mantener la contraccin

muscular, que proviene de los enlaces ricos en energa del adenosintrifosfato (ATP), que
se desintegra en adenosindifosfato (ADP) para proporcionar la energa requerida
Fisiolgica del Msculo Esqueltico

El Sarcolema: Es la membrana celular de la fibra muscular. En el extremo de la

fibra muscular, la capa superficial del sarcolema se funde con una fibra de
tendn, y las fibras de tendn, a su vez, se unen en haces que forman los
tendones musculares, que se insertan en los huesos.

Miofibrillas y filamentos de actina y miosina: Cada fibra muscular contiene

entre cientos y miles de miofibrillas. Cada una de estas miofibrillas est formada
por unos 1500 filamentos de miosina y 3000 de actina, que son polmeros
proteicos responsables de la contraccin muscular.

El Sarcoplasma: Las miofibrillas estn suspendidas dentro de la fibra muscular

en una matriz denominada sarcoplasma, formada por los elementos
intracelulares habituales. El lquido del sarcoplasma contiene grandes cantidades
de potasio, magnesio, fosfato, enzimas y tambin por un enorme nmero de
mitocondrias, necesarias para la contraccin de las miofibrillas.

El Retculo Sarcoplsmico: En el sarcoplasma tambin se halla un amplio

retculo endoplsmico, que en la fibra muscular se denomina retculo
sarcoplsmico. Este retculo presenta una organizacin especial, de gran
importancia en el control de la contraccin muscular.
Caractersticas Moleculares de los Filamentos Contrctiles

El Filamento de Miosina

El filamento de miosina est formado por mltiples molculas de miosina, cada

una con una masa molecular de 480000. En la siguiente figura se muestra una
molcula aislada (arriba) y tambin la organizacin de las molculas para formar

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un filamento de miosina (abajo), as como su interaccin con dos filamentos de

actina.
La molcula de miosina est constituida por ocho cadenas polipeptdicas: dos de
ellas son dos cadenas pesadas, cuya masa molecular es de 200000, que forman la
llamada cola de la molcula formando una espiral doble entre ellas. Las otras
cuatro cadenas son cadenas ligeras, de masa molecular 20000, que constituyen
las dos cabezas de la molcula formando dos espirales dobles dos a dos. Esta
disposicin se ve claramente en la parte superior de la figura anterior.
Otro aspecto importante de la cabeza de miosina es que puede funcionar como
enzima ATPasa, esta propiedad le permitir desdoblar el ATP y emplear la
energa derivada del fosfato de alta energa del mismo para su consumo en el
proceso de contraccin.

El Filamento de Actina

El filamento de actina tambin es complejo. Est constituido por tres

componentes diferentes: actina, tropomiosina y troponina.
La columna vertebral del filamento de actina una molcula de protena actina F
de cadena doble, que corresponde a las dos tiras de tono claro de la figura
anterior. Los filamentos estn enrollados en una espiral, de igual forma que la
molcula de miosina, pero con una revolucin completa cada 70 nanmetros.
Cada banda de la hlice doble de actina F est formada por molculas
polimerizadas de actina G. Hay aproximadamente 13 de estas molculas encada
revolucin de cada banda de la hlice, y existe una molcula de ADP unida a
cada una de estas molculas de actina G.

Molculas de Tropomiosina.
La tropomiosina es otra protena constituyente del filamento de actina, cada una de estas
molculas tiene una masa molecular de 70000 y una longitud de 70 nanmetros. Estas
molculas se unen laxamente con las bandas de actina F, y se disponen en espiral a los
lados de la hlice de actina F. En estado de reposo estas ocultan los sitios activos, de
forma que no puedan reaccionar con los filamentos de miosina para desencadenar una
contraccin. Cada molcula de tropomiosina oculta unos siete de estos sitios activos.
Troponina y su papel en la contraccin muscular.
Unida a la vecindad e uno de los extremos de la molcula de tropomiosina se halla otra
protena, la troponina. Se trata, realmente, de un complejo de tres subunidades proteicas
unidas laxamente que desempean, cada una de ellas, un papel especfico en el control
de la contraccin muscular. Una d las subunidades (troponina I) presenta fuerte afinidad
por la actina; otra (troponina T) por la tropomiosina; y la tercera (troponina C) por los
iones calcio. La fuerte afinidad de la troponina C por estos iones inicia el proceso de
contraccin.

BIBLIOGRAGIA

Guevara Hernndez Mishell Selene

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Buenas tareas
Leer ms: http://www.monografias.com/trabajos94/biofisica-muscular/biofisicamuscular2.shtml#ixzz35WqxFkBY

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