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[REGRESAR]
INTRODUCCIN
Todas las clulas contienen la informacin necesaria para realizar distintas reacciones qumicas mediante las
cuales las clulas crecen, obtienen energa y sintetizan sus componentes. Est informacin est almacenada en
el material gentico, el cual puede copiarse con exactitud para transmitir dicha informacin a las clulas
hijas. Sin embargo estas instrucciones pueden ser modificadas levemente, es por eso que hay variaciones
individuales y un individuo no es exactamente igual a otro de su misma especie (distinto color de ojos, piel,
etc.). De este modo, podemos decir que el material gentico es lo suficientemente maleable como para hacer
posible la evolucin.
La informacin gentica o genoma, est contenida en unas molculas llamadas cidos nucleicos. Existen dos
tipos de cidos nucleicos: ADN y ARN. El ADN guarda la informacin gentica en todos los organismos
celulares, el ARN es necesario para que se exprese la informacin contenida en el ADN; en los virus podemos
encontrar tanto ADN como ARN conteniendo la informacin (uno u otro nunca ambos).
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Si poseen un solo ciclo, se denominan bases pirimidnicas (derivadas de la pirimidina), como por ejemplo la
Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U).
Estos derivados de la purina y la pirimidina son las bases que se encuentran con mayor frecuencia en los
cidos nucleicos.
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ATP (adenosin trifosfato): Es el portador primario de energa de la clula. Esta molcula tiene un papel clave
para el metabolismo de la energa. La mayora de las reacciones metablicas que requieren energa estn
acopladas a la hidrlisis de ATP.
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Fig. 2.41 - Estructura del NAD+, La nicotinamida acepta hidrogeniones, proceso denominado reduccin
FAD+: Tambin es un transportador de electrones y protones. Interviene en la respiracin celular.
Coenzima A: Es una molcula que transporta grupos acetilos, interviene en la respiracin celular, en la
sntesis de cidos grasos y otros procesos metablicos.
POLINUCLETIDOS
Existen dos clases de nucletidos, los ribonucletidos en cuya composicin encontramos la pentosa ribosa y
los desoxirribonucletidos, en donde participa la desoxirribosa.
Los nucletidos pueden unirse entre s, mediante enlaces covalentes, para formar polmeros, es decir los
cidos nucleicos, el ADN y el ARN.
Dichas uniones covalentes se denominan uniones fosfodister. El grupo fosfato de un nucletido se une con el
hidroxilo del carbono 5 de otro nucletido, de este modo en la cadena quedan dos extremos libres, de un
lado el carbono 5 de la pentosa unido al fosfato y del otro el carbono 3 de la pentosa.
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La evidencia que ha servido para esclarecer la funcin del ADN, ha procedido, por un lado, del hecho que la
cantidad de ADN de una especie es constante, sin importar la edad, sexo, factores nutricionales o
ambientales.
Por otra parte, la cantidad de ADN tiene mayoritariamente una relacin directa con la complejidad del
organismo, as como tambin se observa que las gametas de los individuos con reproduccin sexual poseen
solo la mitad del ADN que posee cualquier de sus clulas somticas.
Sin embargo esto por si solo no confirm la funcin del ADN. Por ello se llevaron a cabo una serie de
experimentos que lo demostraron en forma concluyente.
En 1928, Griffith experiment con distintas cepas de bacterias, una de ellas era la forma llamada lisa (L),
rodeada de una cpsula de polisacridos y causante de neumona en los ratones. En contraste las cepas
rugosas, no contena el polisacrido y no era virulenta.
Griffith experiment con ratones. A unos inyectndoles cepas lisas muertas por calor, a otras cepas rugosas
vivas y a otros una mezcla de cepa R viva con cepa L muertas por calor, en este ltimo caso los ratones moran
de neumona, es decir que las clulas rugosas se haban transformado en cepas virulentas. En 1944 se
demostr que ese principio transformador era el ADN y no las protenas.
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ingresan a la clula que infectan sino que solo inyectan su material gentico. Luego se pusieron en contacto los
virus que posean las protenas radiactivas con un cultivo de bacterias y lo mismo se hizo con los virus que
tenan el ADN marcado.
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Fig. 2.45 - Pares de bases del ADN: La formacin especfica de enlaces de hidrgeno entre G y C y entre A y
T genera los pares de bases complementarias
El modelo de la doble hlice establece que las bases nitrogenadas de las cadenas se enfrentan y establecen
entre ellas uniones del tipo puente de hidrgeno. Este enfrentamiento se realiza siempre entre una base
prica con una pirimdica, lo que permite el mantenimiento de la distancia entre las dos hebras. La Adenina se
une con la timina formando dos puentes de hidrgeno y la citosina con la guanina a travs de tres puentes de
hidrgeno. Las hebras son antiparalelas, pues una de ellas tiene sentido 5 3, y la otra sentido 3 5.
El modelo de Watson y Crick, describe a la molcula del ADN como una doble hlice, enrollada sobre un eje,
como si fuera una escalera de caracol y cada diez pares de nucletidos alcanza para dar un giro completo.
Excepto en algunos virus, el ADN siempre forma una cadena doble.
Factores que estabilizan la doble hlice
Los puentes de hidrgeno entre las bases tienen un papel muy importante para estabilizar la doble hlice, si
bien individualmente son dbiles hay un nmero extremadamente grande a lo largo de la cadena.
Las interacciones hidrofbicas entre las bases tambin contribuyen con la estructura.
Los grupos fosfatos que se encuentran en el exterior de la doble hlice pueden reaccionar con el agua
aportando mayor estabilidad.
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Fig. 2.47 - (a) Modelo de la doble hlice de ADN, (b) Representacin abreviada de un segmento de ADN
Funciones biolgicas
El ADN es el portador de la informacin gentica y a travs de ella puede controlar, en forma indirecta,
todas las funciones celulares.
Debemos recordar aqu que las enzimas son protenas que catalizan todas las funciones biolgicas y se
sintetizan en las clulas de acuerdo a la informacin gentica. Vale decir que a la informacin gentica la
podemos comparar con un recetario, donde estn las recetas de todas las protenas del organismo.
Encontramos ADN en el ncleo de las clulas animales y vegetales, en los organismos procariontes, en
organoides como los cloropastos y mitocondrias, como as tambin en algunos virus, a los que llamamos ADN -
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virus.
ARN CIDO RIBONUCLECO
El cido ribonucleco se forma por la polimerizacin de ribonucletidos. Estos a su vez se forman por la unin
de:
a) un grupo fosfato. b) ribosa, una aldopentosa cclica y c) una base nitogenda unida al carbono 1 de la
ribosa, que puede ser citocina, guanina, adenina y uracilo. Esta ltima es una base similar a la timina.
En general los ribonucletidos se unen entre s, formando una cadena simple, excepto en algunos virus, donde
se encuentran formando cadenas dobles.
La cadena simple de ARN puede plegarse y presentar regiones con bases apareadas, de este modo se forman
estructuras secundarias del ARN, que tienen muchas veces importancia funcional, como por ejemplo en los
ARNt (ARN de transferencia).
Se conocen tres tipos principales de ARN y todos ellos participan de una u otra manera en la sntesis de las
protenas. Ellos son: El ARN mensajero (ARNm), el ARN ribosomal (ARNr) y el ARN de transferencia (ARNt).
ARN MENSAJERO (ARNm)
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PROTENAS
Las protenas son las macromolculas ms abundantes en las clulas animales y constituyen alrededor del 50%
de su peso seco. Dentro de las clulas se las encuentra en formas muy variadas: como constituyente de las
membranas biolgicas, como catalizadores de reacciones metablicas (enzimas), interactuando con los cidos
nucleicos (histonas) o con neurotransmisores y hormonas (receptores), etc. Prcticamente, no existe proceso
biolgico en el que no participe por lo menos una protena. Se las considera como el grupo de compuestos que
mayor cantidad de funciones desempean en los seres vivos.
Estas molculas son polmeros de aminocidos unidos por enlaces peptdicos.
Las protenas pueden ser simples o conjugadas. Las simples slo estn formadas por aminocidos. Las
conjugadas contienen adems de la o las cadenas polipptidicas, grupos no proteicos, denominados grupos
prosteicos, por ejemplo la hemoglogina o las lipoprotenas.
Para entender los aspectos estructurales y las caractersticas qumicas de las protenas, es fundamental
analizar primero la de sus monmeros.
AMINOCIDOS
Como su nombre lo indica, cada aminocido est formado por un grupo amino y un grupo cido carboxlico ,
unidos a un tomo de carbono central o carbono a, el que adems tiene unido siempre un tomo de hidrgeno
y una cadena lateral de caractersticas variables.
Por poseer un grupo amino y un grupo carboxilo, los aminocidos son anfoltos, dependiendo del pH del medio
su comportamiento como cidos o bases.
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de un aminocido
El carbono central es asimtrico ya que est compartiendo electrones con cuatro grupos diferentes, por eso
los aminocidos, con excepcin de la glicina, presentan actividad ptica, es decir, tienen ismeros D y L.
Solamente las formas L forman parte de las protenas.
Como muestra la frmula, el carbono central se encuentra unido a un grupo variable o resto (R). Es en dichos
grupos R, donde las molculas de los veinte aminocidos [1] que forman parte de las protenas se diferencian
unas de otras. En la glicina, el ms simple de los cidos, el grupo R se compone de un nico tomo de
hidrgeno. En otros aminocidos el grupo R es ms complejo, conteniendo carbono e hidrgeno, as como
oxgeno, nitrgeno y azufre.
De acuerdo con la naturaleza del R podemos clasificar a los aminocidos en polares (con y sin carga) y
aminocidos no polares.
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Fig. 2.53 - Estructura qumica de los veinte aminocidos clasificados en cidos, bsicos, neutros polares y neutros no
polares. Las estructuras que se encuentran debajo de los grupos amino y carboxilo son las cadenas laterales R
AMINOCIDOS ESENCIALES
La sntesis proteica requiere de un constante aporte de aminocidos. Los organismos hetertrofos sintetizan
gran parte de estos aminocidos a partir de esqueletos carbonados. Los que requieren ser incorporados por
la ingesta, no pudiendo ser sintetizados, se denominan aminocidos esenciales, y son producidos por plantas y
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Esenciales
Isoleucina
Leucina
Lisina
Fenilalanina
Metionina
Treonina
Triptofano
Valina
Histidina
Arginina ( slo en lactantes)
AMINOCIDOS Y NEUROTRANSMISORES
El impulso nervioso pasa de una clula a otra en el proceso conocido como transmisin sinptica. La
transmisin sinptica esta mediada qumicamente por molculas pequeas llamadas neurotransmisores
Se conocen muchos neurotransmisores distintos. Diferentes tipos de neuronas sintetizan distintos
neurotransmisores. Por ejemplo el sistema nervioso simptico utiliza la adrenalina y la noradrenalina
(catecolaminas), el sistema nervioso parasimptico utiliza acetilcolina. Algunos neurotransmisores derivan
qumicamente de los aminocidos.
La adrenalina y noradrenalina se sintetizan a partir de la tirosina, este paso ocurre en el citosol de las
neuronas adrenrgicas y clulas adrenales y los neurotransmisores se almacenan en vesculas. El GABA otro
neurotransmisor, se sintetiza a partir del cido glutmico, la histamina a partir de la histidina, la serotonina a
partir del triptfano. Cada uno de estos neurotransmisores es sintetizado por neuronas especificas.
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Muchas molculas de importancia biolgica con accin hormonal e incluso gran parte de los neurotransmisores
son oligopptidos y pptidos, como se observa en los ejemplos citados en las tablas 2.5. y 2.6.
Los polipptidos naturales de 50 o ms residuos son considerados protenas. Una protena puede estar
formada por una sola cadena o por varias de ellas unidas por enlaces moleculares dbiles. Cada protena se
forma siguiendo las instrucciones contenidas en el ADN, el material gentico de la clula. Estas instrucciones
son las que determinan cules de los veinte aminocidos se incorporan a la protena, y en que orden relativo o
secuencia lo hacen. Los grupos R de los diferentes aminocidos establecen la forma final de la protena y sus
propiedades qumicas. A partir de las veinte subunidades pueden formarse una gran variedad de protenas.
Tabla 2.5 - Pptidos con funcin hormonal
Nombre
N de aminocidos rgano productor
rgano blanco
Oxitocina
Hipotlamo
tero, glndula
mamaria.
Vasopresina (ADH)
Hipotlamo
Rin, vasos.
Hormona del
crecimiento (GH)
191
Hipfisis
Hormona
luteinizante (LH)
200
Hipfisis
Hormona Folculo
estimulante (FSH)
200
Hipfisis
Prolactina (PRL)
191
Hipfisis
Hormona
adrenocorticotrofa
(ACTH)
39
Hipfisis
Tirotropina (TSH)
220
Hipfisis
Paratohormona
(PTH)
Calcitonina (CT)
84
Paratiroides
32
Paratiroides
Insulina
51
Pncreas
Glucagn
29
Pncreas
Funcin
Contraccin del
mculo liso uterino y
eyeccin de leche
Antidiurtica y
vasopresora
Efecto
Dolor
Ansiedad
Control del dolor
Regulacin del apetito
Placer y analgesia
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ESTRUCTURA PROTEICA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la secuencia ordenada y nica de los aminocidos en la cadena polipeptdica, la cual est determinada
genticamente.
La estructura primaria es fundamental para la forma tridimensional que tendr la protena. Cualquier
modificacin en la secuencia de aminocidos podra ocasionar un cambio en la estructura tridimensional y
afectar la funcin biolgica de la protena.
Fig. 2.55 - Estructura primaria de las dos cadenas polipeptdicas que componen la insulina. La estructura
primaria es la secuencia lineal de aminocidos, cada uno de los cuales est representado en el diagrama por
un valo. La letra en el interior de los valos son los smbolos que indican el nombre de los aminocidos. La
insulina es una protena muy pequea.
Debido a la posibilidad de combinar los aminocidos en cualquier orden y cantidad es fcil comprender su
versatilidad funcional.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
A medida que la cadena de aminocidos se va ensamblando, empiezan a tener lugar interacciones entre los
diversos aminocidos de la cadena. Pueden formarse puentes de hidrgeno entre el hidrgeno del amino de
un aminocido y el oxgeno del carboxilo de otro. A causa de estas uniones la cadena polipeptdica se pliega,
adoptando dos posibles configuraciones espaciales que constituyen lo que se conoce como estructura
secundaria de una protena. Estas dos configuraciones son las llamadas a-hlice y b-hoja plegada. Estas
conformaciones no son las nicas que pueden adoptar las protenas ya que en realidad cada protena adopta
una forma caracterstica que depende de la secuencia lineal. Sin embargo las configuraciones antes
mencionadas son las ms frecuentes.
La a-hlice es un tipo de espiral cilndrico estabilizado por puentes de hidrgeno intracatenario, mientras
que la b-hoja plegada est formada por cadenas polipeptdicas paralelas, mantenidas por puentes de
hidrgeno intercatenarios.
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Fig. 2.56 - Esquema de una protena presentando regiones con estructura secundaria en a-Hlice, en Hoja
b-Plegada y regiones con enroscamientos aleatorios.
Existen porciones de la cadena polipeptdica que no tienen estructura secundaria bien definida, y suelen
denominarse enroscamientos aleatorios o ad random
La proporciones de los distintos tipos de estructuras secundaria varan de una protena a otra, sin embargo
podemos decir que en la mayora de las protenas las formas a y b suelen constituir entre el 60 y el 70 % del
polipptido y un 30% conforman enroscamientos aleatorios
Diversas secciones consecutivas de estructuras secundarias con frecuencia constituyen una estructura
estrechamente asociada, esto es reconocido como otro nivel de estructura proteica que se denomina
estructura supersecundaria. Existen varios ejemplos: el tipo b a b donde encontramos dos secuencias de
b-plegada conectadas por una secuencia a.
DOMINIOS
Se reconocen como agrupamientos aproximadamente esfricos con unos 50 a 150 aminocidos que se forman
por compactamiento local de la cadena polipeptdica. Una protena de ms de 200 aminocidos en general
contiene dos o tres dominios. Es difcil diferenciar la estructura supersecundaria del dominio, el dominio
podra ser slo una estructura supersecundaria o varias de ellas combinadas para dar un cmulo compacto. El
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concepto de dominio es de utilidad ya que muchas protenas distintas tienen dominios similares, de modo que
parece ser que los dominios son unidades estructurales fundamentales, por ejemplo muchas protenas
distintas se enlazan con el NAD+ por medio de un dominio llamado pliegue de mononucletido.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Debido a la interaccin de los grupos R, la cadena polipeptdica se pliega determinando una intrincada
estructura tridimensional.
En muchas protenas la estructura terciaria le brinda a la protena una forma globular, como por ejemplo en
las enzimas, que son protenas con funcin cataltica.
Otras protenas tienen estructura terciaria fibrosa y suelen tener largas hlices o extensas hojas plegadas.
Estas protenas fibrosas suelen tener funcin estructural como el colgeno.
Fig. 2.57 - Tipos de enlace que estabilizan la estructura terciaria de una protena
El funcionamiento de las protenas depende del plegamiento de sus molculas que da lugar a
configuraciones especficas y forma centros que pueden reconocer a la molcula con la cual la protena se
asocia o reacciona durante el metabolismo
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Fig. 2.58- Estructura de la molcula de hemoglobina (estructura cuaternaria) . Formada por dos cadenas de
a-hemoglobina y dos cadenas de b-hemoglobina. Cada cadena transporta una molcula de oxgeno
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Muchas protenas presentan este tipo de estructura, que es el grado mximo de organizacin proteica y
consiste en dos o ms cadenas polipeptdicas unidas generalmente mediante enlaces dbiles.
Estas protenas se denominan oligomricas o multimricas y se las designa segn el nmero de cadenas
polipeptdicas que intervienen en la estructura cuaternaria. Por ejemplo, una protena formada por cuatro
subunidades es un tetrmero, como es el caso de la hemoglobina.
Cada una de las subunidades protecas, tienen su propia estructura terciaria.
FUNCIONES BIOLGICAS DE LAS PROTENAS
Las protenas dirigen la totalidad de los procesos celulares, incluso su propia sntesis. Las funciones de
mayor importancia de las protenas en los seres vivos son:
Funcin estructural, como el colgeno, la tubulina de los microtbulos, las de las cpsides virales, etc. (Tabla
2.7).
Las molculas de colgeno son ejemplos tpicos de las protenas simples fibrosas. Son la clase de protenas
ms abundantes de nuestro cuerpo, son componentes de la matriz extracelular del tejido conectivo, de modo
que las podemos encontrar en tendones, ligamentos, membrana basal, etc.
Aunque existen distintos tipos de colgeno que se diferencian en las secuencias de aminocidos y en las
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proporciones con que se encuentran los mismos, podemos hacer una generalizacin acerca de su estructura.
El colgeno es una protena fibrosa que posee una estructura de orden superior. Esta formado por unidades
compuestas por tres cadenas polipeptdicas de aproximadamente 1000 aminocidos cada una. Un tercio de
esos aminocidos est constituido por la glicina, prolina e lisina hidroxiladas, constituyendo una estructura
rgida. El procolgeno, su unidad precursora, es secretado por el fibroblasto a la matriz extracelular junto a
dos enzimas. Estas enzimas catalizan la separacin de los extremos de la molcula de procolgeno para
producir la triple hlice de tropocolgeno. Las molculas de tropocolgena se asocian espontneamente
formando microfibrillas. Las microfibrillas se empaquetan unas junto a otras para formar fibras de colgeno
maduro.
Otro ejemplo de protenas simples fibrosas lo constituyen las queratinas, que dan proteccin externa (piel,
uas, cabello, cuernos, etc.). Son producidas por las clulas epidrmicas. En su estructura secundaria es en
gran parte a-hlice, en el caso particular de las queratinas del cabello encontramos en su estructura primaria
un gran nmero de cistenas ( en el R contienen grupos SH) lo que permite la formacin de puentes disulfuro,
que son uniones covalentes que se dan entre dos grupos SH y que estabilizan la estructura proteica. El calor o
el tratamiento con determinados productos qumicos pueden reducir los puentes disulfuro, o bien formar
puentes nuevos, estirando u ondulando el cabello.
Tabla 2.7 - Algunas Protenas Fibrosas y sus Funciones
Protena
Origen
Funcin
F-actina
Intracelular, todas las clulas.
Formacin de microfilamentos en el
citoesqueleto, movimiento contrctil.
Colgeno
Matriz extracelular, huesos, piel,
Resistencia a la tensin.
vasos sanguneos.
Desmina
Clulas musculares.
Estructuras que sirven de armazn dentro de la
clula.
Elastina
Vasos sanguneos, ligamentos.
Elasticidad.
Fibrona
Seda
Fuerza sin flexibilidad.
Queratina
Piel, cabello, etc. Intracelular.
Estructuras protectoras, resistencia a la
tensin de los epitelios.
Lamina (Laminina Lamina nuclear.
Estructural.
nuclear)
Esclerotina
Exoesqueleto de los artrpodos.
Rigidez
Espectrina
Membrana de los eritrocitos.
Se enlaza con la F-actina, lo que permite que la
membrana sea flexible.
Funcin Reguladora: como las ciclinas que controlan el ciclo celular y los factores de transcripcin que
regulan la expresin de los genes.
Funcin Motora: actina y miosina del msculo.
Funcin de Transporte: Globulinas en general, hemoglobima, mioglobina y las lipoprotenas son algunos
ejemplos.
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En condiciones extremas de pH y temperaturas se pueden llegar a romper los enlaces peptdicos de manera
que se rompe la estructura primaria, este proceso se denomina hidrlisis.
La desnaturalizacin proteica es til desde el punto de vista clnico ya que con frecuencia es utilizada en
distintos procedimientos. Un ejemplo lo constituye la esterilizacin de elementos quirrgicos, en donde el
calor destruye las protenas de los microorganismos, lo mismo que algunos desinfectantes como el alcohol.
ACTIVIDADES DE AUTOEVALUACIN
1.
Qu es un nucletido?
2.
3.
4.
5.
6.
7. Dibuja una doble hlice de ADN realizando los siguientes pasos: a) Haz un espiral destacando lo que ira
por delante del papel con un trazo ms grueso: b) comprueba que el espiral gira a la derecha: c) construye
otro espiral como el anterior, pero desplazado ligeramente hacia arriba, d) seala los extremos de cada
cadena; e) coloca los peldaos y seala sobre el dibujo a qu corresponde y dnde se situarn las pentosas y
los fosfatos.
8. Disea una secuencia de 10 bases en una de las cadenas del ADN que acabas de realizar. Cul sera la
secuencia de la cadena complementaria? Y la del ARN que se podra formar con cada una de las cadenas?
Cuntas secuencias de ADN sera posible obtener? Qu longitud tendra este ADN
9. Cules son las fuerzas que intervienen en el mantenimiento de la estructura tridimensional de una
protena?
10. Escriba la estructura general de un aminocido. Cul es la importancia del grupo R en la estructura de
las protenas?
11. Qu entiende por estructura primaria?
12. Qu tipos de aminocidos conoce, en que se basa esa clasificacin?
13. Qu estructuras se ven afectadas durante la desnaturalizacin proteica?
14. Qu protenas con funcin estructural puede mencionar?
15. Todas las protenas poseen estructura cuaternaria?
16. Qu determina la forma tridimensional de una protena?
PREGUNTAS DE OPCIN MLTIPLE
1.
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a.
b.
c.
d.
e.
ninguna es correcta.
2.
Cules son los pares de bases que puede encontrar en la doble hlice del ADN?:
a.
A-G
b.
A-C
c.
A-T
d.
T-U
e.
G-T
3.
a.
puentes de hidrgeno
b.
interacciones hidrofbicas
c.
interacciones polares
d.
e.
ninguna es correcta.
4.
a.
b.
c.
d.
e.
ninguna es correcta
5.
El ARN ribosomal :
a.
b.
c.
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d.
e.
ninguna es correcta
6.
a.
b.
en cloroplastos y mitocondrias
c.
en algunos virus
d.
en clulas vegetales
e.
7.
a.
b.
c.
d.
e.
ninguna es correcta
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BIBLIOGRAFA
l
Alberts, B et al. (1996) Biologa Molecular de la Clula. 3ra Edicin. Ediciones Omega S.A.Barcelona.
Campbell, N. (1997) Biology. 4th Edition. the Benjamin Cummings Publishing Company. Inc. California.
Karp, G.. (1998) Biologa Celular y Molecular. Ed. Mc Graw Hill Interamericana. Mxico.
Kuchel,p y Ralston, G. (1994) Bioqumica General. Serie Schaum. Ed. McGraw-Hill. Mxico.
[1] En la naturaleza se han encontrado aproximadamente 150 aminocidos, pero slo 20 de ellos estn presentes en las protenas.
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