Anda di halaman 1dari 21

LAPORAN PRAKTIKUM

BIOKIMIA : PROTEIN
Kelompok 2.4

Disusun oleh :
Gladys Bernada

41150015

Komang Jourdy K P

41150016

Ernestine Benita

41150017

Bryan Christian A

41150056

Tiffany Budijanto

41150057

Isaias Stany R

41150080

Alferio Yugo

41150082

FAKULTAS KEDOKTERAN
UNIVERSITAS KRISTEN DUTA WACANA
YOGYAKARTA
2015

BAB I
DASAR TEORI
Protein adalahmakromolekulyang kompleks secara fisik dan fungsional yang
melakukan peran sangat penting yang banyak. Protein merupakan polimer asamasam amino. Asam-asam amino dihubungkan dengan ikatan peptida menjadi
rantai linear yang dikenal dengan istilah polipeptida. Apabila rantai polipeptida
mengalami pelipatan (folding) maka akan membentuk protein. Asam amino
merupakan suatu kelompok senyawa organik yang terdiri dari gugus amino (NH2)
yang bersifat basa, gugus karboksil (COOH) yang bersifat asam dan gugus R atau
rantai samping yang menjadi pembeda bagi satu asam amino dengan asam amino
lainnya. Rumus umum asam amino adalah seperti gambar berikut: Protein
umumnya tersusun atas 20 jenis asam amino. Asam-asam amino penyusun
protein dikelompokkan berdasarkan sifat yang dimiliki oleh rantai samping (R).
Polimer asam amino panjang atau polipeptida menyusun unit structural dasar
protein, dan struktural protein memberikan wawasan tentang bagaimana
memenugi fungsinya. Protein menjalani perubahan pasca transisi selama masa
hidupnya yang mempengaruhi fungsinya serta menentukan nasibnya.
Ilmuwan pada awalnya meneliti hubungan struktur fungsi dalam protein dengan
memisahkan ke dalam golongan-golongan berdasarkan sifat sepperti
kelarutan,bentuk,atau adanya gugus nonprotein. Misalnya, protein yang dapat
diekstraksi dari sel dengan menggunakan larutan encer dengan pH fisiologi dan
kekuatan ion digolongkan sebagai dapat larut (soluble). Ekstraksi protein
membrane integral memerlukan disolusi membrane dengan deterjen. Protein
globular adalah molekul padat,bulat kasar yang memiliki rasio sumbu (rasio
dimensi terpendek terhadap terpanjang) tidak lebih dari 3. Sebagian besar enzim
adalah protein globular. Sebaliknya, banyak protein structural memiliki konformasi
yang sangat diperluas. Protein fibrosa ini memiliki rasio sumbu 10 atau lebih.
Lipoprotein dan glikoprotein masing-masing mengandung lipid dan karbohidrat
yang terikat secara kovalen. Myoglobin,hemoglobin,sitokrom,dan metaloprotein
lain mengandung ion logam yang terikat erat. Walaupun telah ada skema
penggolongan yang lebih tepat berdasarkan kesamaan, atau hemologi,pada
urutan asam amino dan struktur tiga dimensi, masih digunakan banyak istilah
penggolongan yang awal.

BAB II
PERSIAPAN PRAKTIKUM

Alat dan Bahan


Alat
1. Gelas ukur (10 mL dan 25 mL)
2. Gelas pengaduk
3. Gelas piala (250 mL dan 500
mL)

4.
5.
6.
7.
8.

Tabung reaksi 1 set


Sendok sungu
Pipet tetes
Pipet ukur (5 mL dan 10 mL)
Lampu spiritus

9.
Bahan
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.

NaOH 40%
CuSO4 0,01 N
HNO3 pekat
Pb(CH3COO)2
Naftol
Asam cuka 1 N
H2SO4 pekat
CH3COOH
glasial
9. ZnSO4 encer

10. NaNO2
11. Reagen merkuri
sulfat
12. Formaldehid
encer
13. Asam
sulfosalisilat
14. Indikator
klorfenol merah

15. Indikator
bromkresol hijau
16. Larutan protein
17. Serum encer
18. Larutan kasein
alkalis
19. Gelatin
20. Akuades
21. Air es

22.
23.

Langkah Kerja

Tes Biuret
1. Memasukkan 1 mL larutan protein ke dalam tabung reaksi.
2. Menambahkan 1 mL NaOH 40% sambil dikocok.
3. Menambahkan 3 tetes CuSO4 0,01 N, aduk.
4. Amati perubahan warna yang terjadi.
24.
25.
26.
Tes Xantoprotein
27.
28.
29.

Tes Belerang
1. Menyiapkan 1 tabung reaksi
2. Menambahkan 1 mL larutan protein
3. Menambahkan 1 mL NaOH 40%

4. Panaskan beberapa menit


5. Tambahkan 2 tetes larutan Pb(CH3COOH)2
6. Amati
30.
Reaksi Millon-Nasse
1. Menambahkan 2 cc larutan protein tirosin pada tabung
2. Menambahkan 1 cc reagel Millon pada tabung
3. Panaskan
4. Dinginkan di air mengalir selama kurang lebih 5-10 menit
5. Tambahkan 3-5 tetes 1% NaNO2
6. Panaskan kembali sampai larutan menjadi merah, amati
31.
32.
Reaksi Hopskins-Cole
1. Memasukkan 1 cc larutan protein dan 1 tetes larutan formaldehid encer
ke dalam tabung reaksi, aduk
2. Tambahkan 1 tetes reagen merkuri sulfat, aduk
3. Tambahkan 1 cc asam sulfat pekat dengan perlahan melalui dinding
tabung (dimiringkan) sehingga terjadi 2 lapisan dan bila digojok
menjadi warna ungu
33.
Pengendapan dengan logam berat
1. Menyiapkan 2 tabung reaksi, dan bedakan antara tabung A dan B
2. Masukkan 2 cc larutan protein encer dan 1 teten ZnSO4 kedalam
tabung A, terbentuk endapan
3. Bagi larutan tersebut menjadi 2 tabung, yaitu tabung A dan B
4. Tambahkan ZnSO4 berlebih pada tabung B hingga endapan yang ada
dalam tabung larut dan warna di tabung lebih jernih dibandingkan
dengan tabung A
34.
Pengendapan oleh asam
1. Masukkan 3 cc larutan HNO3 pekat
2. Tambahkan 3 cc larutan protein
3. Masukkan 5 cc larutan protein + 2 tetes 1 N asam cuka. Panaskan di
penangas selama 5 menit
35.
4. Pindahkan larutan hasil pemanasan ke 2 tabung (2 cc per tabung)
5. Tabung A ditambah aquades, Tabung B ditambah 1 cc Millon.
Panaskan sampai terdapat endapan kuning. Dinginkan.

II

6. Teteskan 5 tetes NaNO2 1% pada kedua tabung. Kemudian panaskan


kembali hingga terdapat perubahan warna
36.
Albumin dan Globulin
1. Pengendapan
37.
Masukkan ke dalam tabung reaksi 2 cc serum dan 1 tetes
asam sulfosalisilat. Amati.
2. Penggumpalan (Koagulasi)
Masukkan kedalam tabung reaksi 2 cc serum encer dan 1 tetes
indikator klorfenol merah.
Tambahkan ke dalam larutan merah muda ini asam cuka 2% dengan
hati-hati sampai warna merah muda hilang, tak terjadi kekeruhan.
Panaskan, akan terjadi gumpalan.
Dinginkan dan buktikan gumpalan ini tak larut dalam asam encer
atau alkali
38.
Kasein
1. Masukkan ke dalam tabung 5 cc larutan kasein alkalis
2. Tambahkan setetes indikator bromkresol hijau, sehingga warna larutan
berubah menjadi warna biru
3. Tambahkan tetes demi tetes asam cuka 2% sampai warna larutan agak
hijau (pH sekitar 4,7)
4. Taruh tabung reaksi di rak,tunggu 5-10 menit
5. Amati, adakah endapan atau tidak
39.
Gelatin
1. Masukkan ke dalam tabung reaksi sedikit gelatin dan 10 mL aquades,
tunggu 10 menit
2. Amati, apakah ada pembengkakan?
3. Panaskan menggunakan Bunsen
40.
4. Pindahkan 2 mL larutan percobaan I ke dalam tabung reaksi baru
5. Masukkan tabung reaksi dalam ice box
6. Amati

II
41.
42.
43.
44.

45.
46.
47.
48.
49.
50.
51. BAB III
52. HASIL PRAKTIKUM
53.
1. Biuret
54.
Larutan Protein + NaOH + CuSO4 menghasilkan warna ungu
55.
2. Xantoprotein
56.
Tabung A berwarna lebih kuning daaripada tabung B karena di
tambah ammonia,
57.
3. Tes Belerang
58.
Pada hasil percobaan, terjadi perubahan warna larutan
menjadi berwarna hitam yang menandakan adanya PbS pada larutan
tersebut.
59.
4. Millon-Nasse
60.
Pada hasil percobaan dengan Uji Millon didapatkan hasil
positif pada sampel tirosin berupa endapan merah.
61.
5. Pada hasil reaksi terbentuk cincin ungu diantara dua lapisan setelah
penambahan H2SO4. Cincin ungu tersebut adalah hasil kondensasi
triptofan dengan gugus aldehida dari asam glioksilat.
62.
6. Pada percobaan ini, terjadi reaksi antara Zn dengan albumin yang
mengakibatkan adanya penggumpalan.
63.
7. Percobaan pengendapan oleh lemak

64.
a.
HNO3 pekat + larutan protein = terjadi pemisahan
larutan berwarna putih di bagian atas dan bening dibagian bawah
65.
b.
Larutan protein + asam cuka (CH3COOH) = sedikit
pengendapan, dipanaskan menghasilkan banyak endapan. Hasil
percobaan b + Air = tidak terjadi kelarutan.
66.
c.
Percobaan b dilakukan uji dengan reaksi millon nasse =
endapan larut berwarna merah.
67.
68.
69.
8. Albumin dan Globulin
70.
a. Pengendapan
71. Dari percobaan diatas, reaksi antar sentuhan serum dan asam
sulfosalisilat terbentuknya endapan warna putih pada permukaan.
Bentuk endapan tersebut seperti bongkahan. Endapan tersebut adalah
Albumin dan Globulin atau bisa dikatakan endapan tersebut adalah
protein.
72.
b. Penggumpalan
73. Pada hasil percobaan tersebut dihasilkan gumpalan pada dasar
tabung dan setelah ditambahkan asam cuka 2%, gumpalan itu tidak larut
dalam asam, membuktikan bahwa gumpalan itu adalah protein.
74.
9. Kasein
75.
Hasil percobaan larutan kasein alkalis ditambah 1 tetes
indikator bromkresol hijau akan menghasilkan warna biru, dan terdapat
endapan kasein setelah ditambahkan beberapa tetes asam cuka 20%
76.
10. Gelatin
77.
Gelatin mengalami pembengkakan ketika diberi air dan larut
saat dipanaskan dan gelatin dapat membentuk gel bila didinginkan.
78.
79.
80.
81.
82.
83.
84.
85.
86.
87.

88.
89.
90.
91.
92.
93.
94.

BAB IV
PEMBAHASAN

95.
1. Tes Biuret
96. Warna ungu itu mengindifikasikan adanya ikatan peptida pada
larutan protein tersebut, ketika larutan protein ditambahkan dengan
NaOH maka larutan akan menjadi semakin pekat. Hal ini
menandakan keberadaan dari ikatan peptida dalam protein
sedangkan setelah diteteskan dengan CuSO4 larutan akan berubah
warna menjadi ungu. Hal ini disebabkan karena Cu2+ (dari CuSO4)
bereaksi dengan gugus amida karboksil dari protein dalam suasana
basa. Percobaan yang kami lakukan sudah sesuai dengan teori
yaitu larutan positif mengandung protein setelah ditambahkan
NaOH dan CuSO4 (reagen biuret).
97.
2. Tes Xantoprotein
98. Pada percobaan uji xantoprotein ini tujuannya adalah untuk
melihat ikatan benzena yang ada pada protein. Terlihat pada
langkah setelah larutan di bagi menjadi dua, satu tabung di beri
amonia yang satunya tidak. Setelah di beri amonia terlihat ada
warna yang terlihat lebih kuning dari sebelumnya itu lah yang di
sebut tanda adanya ikatan benzena. Berarti di sini amonia berfungsi
untuk memperjelas ikatan benzena yang ada pada protein setelah
di tambahkan HNO3 pekat dan diinkubasi serta didinginkan. Pada
percobaan ini HNO3 berfungsi untuk memecah protein menjadi
gugus benzene. Reaksi xantoprotein terjadi pada saat larutan
asamnitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan
protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah
menjadi kuning apabila dipanaskan.Pemanasan pada metode
xantoprotein lebih lama dibanding dengan uji Millon, karena pada uji
xantoprotein ini asam amino aromatik yang diidentifikasi yaitu,

tirosin,fenilalanin dan tripofan, sedangkan pada uji millon hanya


tirosin.
99.
100.
101.
3. Tes Belerang
102.
103. Tes Belerang bertujuan untuk mengidentifikasikan adanya
protein berupa asam amino yang mengandung gugus belerang
seperti sistein, sistin dan metionin. Hasil positif pada percobaan ini
ditandai dengan adanya perubahan warna pada larutan atau
timbulnya endapan hitam. Endapan berwarna hitam tersebut
merupakan PbS yang didapatkan dari hasil reaksi antara
Pb(CH3COO)2 dengan asam amino. Pada percobaan ini,
digunakan 1 ml NaOH 40% yang bertujuan untuk memutuskan
ikatan sulfida yang terkandung di dalam asam amino. Pada reaksi
ini, Sulfur pada asam amino akan diubah menjadi Natrium sulfide
(Na2S), bila dididihkan dengan NaOH 40 %. Na 2S dapat dideteksi
dengan pengendapan PbS dalam larutan alkali (team Teaching,
2013).sedangkan penggunaan 2 tetes Pb(CH3COO)2 adalah
mengikat sulfida yang telah diputuskan oleh NaOH dan kemudian
membentuk garam berupa endapan PbS berwarna hitam.
104. Reaksi yang terjadi pada uji Belerang ini adalah Pb 2+ + S2-
PbS
105.
Pada hasil percobaan, terjadi perubahan warna larutan
menjadi berwarna hitam yang menandakan adanya PbS pada
larutan tersebut. Hal ini sesuai dengan teori
106.
4. Millon-Nasse
107.
108. Reaksi Millon-Nasse bertujuan untuk mengetahui dan menguji
adanya protein yang mengandung tirosin dan menimbulkan hasil
positif karena adanya pengikatan Hg dengan gugus hidroksifenil.
109. Pereaksi millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat
didalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan ke dalam
larutan yang mengandung asam amino tirosin tidak akan
menghasilkan endapan berwarna kuning. Hal ini dikarenakan tirosin
sudah merupakan asam amino (tidak perlu proses pemecahan)
tetapi apabila dipanaskan, larutan yang sudah direaksikan tersebut
tetap akan mengalami perubahan warna atau terjadi endapan

berwarna merah.Perubahan warna merah tersebut terjadi karena


asam nitrat yang semula berfungsi sebagai pelarut yang
mengoksidasi Hg+ berubah menjadi Hg2+. Bersamaan dengan hal itu,
kemudian tirosin ternitrasi, yang kemudian terjadi pembentukan
HgO yang berwarna merah.Pada hasil percobaan dengan Uji Millon
didapatkan hasil positif pada sampel tirosin berupa endapan merah.
110.
5. Hopskins-Cole
111.
112. Reagen
Hopkins-cole
mengandung
asam
glioksilat.
Sedangkan, pereaksi mengandung triptofan. Trioptofan adalam
salah satu nama asam amino yang terdapat dalam protein. Fungsi
dari H2SO4 dalam reaksi ini adalah sebagai oksidator kuat sekaligus
penyebab situasi asam pekat.
113. Pada hasil reaksi terbentuk cincin ungu diantara dua lapisan
setelah penambahan H2SO4. Cincin ungu tersebut adalah hasil
kondensasi triptofan dengan gugus aldehida dari asam glioksilat.
Cincin ungu hanya akan terbentuk dalam situasi asam pekat dan
ada oksidator kuat berupa H2SO4.
114.
6. Pengendapan dengan logam berat
115.
116. Protein terdiri atas beragam asam amino, salah satunya
adalah albumin. Pada percobaan ini, terjadi reaksi antara Zn
dengan albumin yang mengakibatkan adanya penggumpalan.
Penggumpalan tersebut bewarna putih keruh karena reaksi Zn
menjadi Zn proteinat.
117. Ketika larutan diberikan Zn berlebih, endapan akan larut
kembali. Hal tersebut dikarenakan ZN berlebih akan menjenuhkan
larutan tersebut sehingga pH larutan diatas pH isoelektrik lalu
endapan akan larut kembali.
118.
7. Pengendapan oleh asam
119. Sejumlah protein termasuk globulin larut dalam air. Sifat larut
dalam air membuat protein ini menjadi stabil. Namun kestabilan
protein tersebut sangat ditentukan oleh kondisi fisik atau lingkungan
sekitarnya. Apabila kondisi lingkungan berubah menjadi ekstrim,
protein akan mengalami gagal fungsi (mengendap). Kondisi ini
dapat bersifat kekal (irreversible) atau sementara (reversible).
Pengedapan protein dianggap kekal apabila telah terjadi modifikasi

kimiawi terhadap struktur protein sehingga menyebabkan


kehilangan bentuk/struktur asli dan fungsi biologis (denaturasi).
Kondisi ini dapat disebabkan oleh pemanasan, perubahan pH yang
extrim, radiasi, pelarut organik, urea berkonsestrasi tinggi, dan
detergen. Sebaliknya, protein yang mengalami gagal fungsi
sementara dapat berubah ke keadaan semula. Dengan kata lain,
perubahan lingkungan tidak meyebabkan terjadinya perubahan
bentuk alami sehingga fungsi biologisnya masih terjaga. Kondisi ini
umumnya terjadi bila larutan protein ditambahkan etanol, aseton,
dan garam berkonsentrasi tinggi (umumnya ammonium sulfat).
Endapan protein dapat larut kembali dalam air. Proses ini disebut
renaturasi.
120. Pada hasil percobaan yang membuktikan bahwa kondisi asam
dengan penambahan asam asetat menyebabkan tingkat kelarutan
yang rendah sehingga terdapat endapan. Hal ini diperjelas lagi
dengan pemasan larutan percobaan 7.b tadi selama beberapa
menit di api yang bernyala, suhu yang tinggi menyebabkan tingkat
kelarutan lebihh rendahlagi dan pengendapan semakin banyak.
Sifat protein yang awalnya larut dalam air menjadi tidak stabil
sehingga ketika percobaan 7.b tadi ditambahkan aquades tidak
tampak kelarutan. Hal ini disebabkan karena protein telah bersifat
irreversible oleh pengaruh asam dan suhu yang tinggi. Keadaan
protein kembali saat dilakukan percobaan Millon Nasse yang mana
larutan garam yang ditambahkan menyebabkan kondisi kelarutan
perlahan mulai baik. Protein mulai kembali ke keadaan yang stabil
dan dapat endapan dapat kembali larut. Dengan penambahan
NaNO2 supaya menguji apakah kandungan protein masih ada dan
hasil positif berwarna merah pada larutan menandakan bahwa
protein masih ada dan dalam kondisi kembali stabil.
121.
8. Albumin dan globulin
a. Reaksi yang terjadi pada percobaan tersebut mengakibatkan
bergesernya titik isoelektrik serum kearah asam maka timbul
endapan pada protein. Penambahan asam menyebabkan
terbentuknya garam proteinat yang tidak larut dan kemudian
protein dapat pula mengalami denaturasi irreversible denhan
adanya logam berat . Pengendapan ini terjadi karena ion positif
logam berikatan dengan ion negative protein dan ion negative

asam beikatan dengan ion positif protein. Dalam suasana asam,


molekul protein akan membentuk ion positif, sedangkan dalam
suasana basa akan membentuk ion negative.
122.
b. Protein dengan klor fenol merah akan merubah titik isoelektris
menjadi alkalis dan terbentuklah endapan. Protein dengan
penambahan asam atau pemanasan akan terjadi koagulasi. Pada
pH iso-elektrik ( pH pada larutan tertentu biasanya sekitar 4-4,5
dimana protein mempunyai muatan positiof dan muatan negative
sama, sehingga saling menetralkan) kelarutan protein sangat
menurun atau mengendap. Pada temperature diatas 60 kelrutan
akan berkurang (koagulasi)
123.
9. Kasein
124. Uji Kasein (Bagian Pengendapan) ini bertujuan untuk
membuktikkan dan mengidentifikasikan terjadinya endapan yang
merupakan indikator penentuan titik isoelektrik. Pada titik isoelektrik
tersebut, kelarutan protein akan berkurang hingga minimum yang
kemudian menyebabkan terbentuknya endapan. Pada titik
isoelekrik, kasein bersifat hidrofobik dan akan berikatan dengan
muatannya sendiri membentuk lipatan ke dalam sehingga proses
pengendapan yang terjadi relatif lebih cepat. Pada saat tersebut,
protein akan terdenaturasi dan makin berkurang kelarutannya yang
kemudian membentuk suatu endapan.
125.
10. Gelatin
a. Pembengkakan
126.
Gelatin mengalami pembengkakan
karena gelatin
merupakan bahan hidrogel yaitu benda berupa sabuk kristal
atau butiran bulat yang merupakan Kristal polimer yang dapat
meyerap dan menyimpan air dalam jumlah besar. Setelah
dipanaskan dan diaduk gelatin akan larut karena pecahnya
agregat
molekul
dan
membentuk
dispersi koloid
makromalekul.
127.
128.
b. Penjendalan
129.
Pada percobaan yang telah kami lakukan gelatin
mengalami penjendalan ketika di dinginkan karena pada
prinsipnya pembentukan gel terjadi karena pengembangan

molekul gelatin pada waktu pemanasan. Panas akan membuka


ikatan-ikatan pada molekul gelatin dan cairan yang semula
bebas mengalir menjadi terperangkap di dalam struktur tersebut,
sehingga menjadi kental. Setelah semua cairan terperangkap
menjadi larutan kental, larutan tersebut akan menjadi gel secara
sempurna jika disimpan pada suhu dingin dan pada prinsipnya
gelatin mempunyai viskositas tinggi dalam air sehingga dapat
membentuk gel dalam pendinginan. Kekuatan gel dipengaruhi
oleh pH, adanya komponen elektrolit dan non elektrolit serta
bahan tambahan lainnya.
130.
131.
132.
133.
134.
135.
136.
137.
138.
139.
140.
141.
142.
143.
144.
145.
146.
147.
148.
149.

BAB V

150.

KESIMPULAN

151.
152.
Kesimpulan yang dapat diperoleh dari praktikum ini adalah sebagai
berikut :
1. Larutan positif mengandung ikatan peptide apabila berubah warna menjadi
ungu setelah ditetesi NaOH dan CuSO4 (reagen biuret).
2. Pada kedua tabung terjadi perbedaan yaitu tabung A ( yang di beri amonia)
terlihat ada warna kuning yang jelas kemudian tabung B tidak karena tidak
di tambahi amonia. Ini semua bisa di simpulkan bahwa warna kuning ada
ikatan benzena yang ada di protein setelah di pecah oleh HNO3.
3. Hasil Positif pada Uji Belerang ditandai dengan adanya perubahan warna
atau terjadinya endapan hitam berupa PbS.
4. Reaksi Millon Nasse dapat mengindikasikan adanya suatu protein yang
mengandung asam amino tirosin.
5. Terjadi cincin ungu pada akhir percobaan menandakan adanya kondensasi
triptofan dengan gugus aldehida dari asam glioksilat.
6. Terjadinya endapan ketika larutan ditetesi Zn membuktikan terjadinya
reaksi albumin dengan Zn. Dan larutan dengan endapan diberi Zn berlebih,
endapan akan larut kembali ,membuktikan Zn berlebih menjenuhkan larutan
tersebut.
7. Protein memiliki sifat reversible dan ireversiible jika dalam kondisi yang
tidak stabil akibat pengaru suhu dan pH salah satunya, tetapi kondisi
reversible ini dapat dikembalikan dengan penambahan etanol, aseton dan
garam yang berkonsentrasi tinggi.
8. A. Dari hasil percobaan tersebut dengan adanya penambahan asam pada
serum menyebabkan protein menjadi ber ion negative dan akhirnya
berikatan dengan logam yang akhirnya menyebabkan adanya pengendapan
yang tak larut.
153. B. Penambahan larutan asam dan peningkatan suhu pada
larutan menyebabkan adanya perubahan titik isoelektris yang menyebabkan
protein menggumpal/koagulasi.
9. Endapan Kasein merupakan indikator penentuan titik isoelektrik .
10. A. Gelatin dapat menyerap air dan ketika dipanaskan dapat larut dalam air.
154.

B. Gelatin dapat membentuk gel bila didinginkan.


155.

DAFTAR PUSTAKA

156.
157.
Dasar Dasar Biokimia Anna Poedjiadi & Titin Supritanti 2011
UI Press
158.
Biokimia Kedokteran Dasar : Sebuah Pendekatan Klinis Dawn B.
Marks, Allan D. Marks, Collen M. Smith 2012
159.

Murray, Robert K. 2012. Biokimia Harper. 27th ed. EGC. Jakarta

160.

Medical Biochemistry at a Glance By J. G Salway 2012

161.
Dasar Dasar Biokimia Anna Poedjiadi Titin Supriyanti . 2011. UI
Press
162.
Biokimia Praktikum Analis Kesehatan Estien Yazid & Lisda Nursanti
Oktober 2015 EGC
163.
Armstrong, Frank B. 2011. Buku Ajar Biokimia. Edisi Ketiga. EGC:
Jakarta
164.
165.
166.
167.
168.
169.
170.
171.
172.
173.
174.
175.

176.
177.

LAMPIRAN
178.

179.

180.

181.
182.