1- Quais as características obtidas através do congelamento e desidratação

das carnes?

O congelamento é um método eficiente de conservar carnes, este reduz as

reacções enzimáticas (porém não as inactiva), pode destruir microrganismos,
e sendo abaixo de -18ºC destrói os psicrófilos. Este método de conservação
garante uma baixa taxa de perca de nutrientes. A carne é congelada sem
aquecimento prévio uma vez que as suas proteínas desnaturadas pelo calor
terão dificuldade em congelar. A textura da carne é alterada, podendo este
ser um factor benéfico, visto que o congelamento torna a carne mais macia.
A desidratação é outra boa forma de conservação da carne embora altere
bastante as suas propriedades organolépticas. Devido à perca de água o
peso do produto é reduzido entre 50 a 80%. A desidratação evita a
propagação de grande parte dos microrganismos e reduz as reacções
enzimáticas.

2- Quais as enzimas para a degradação dos polímeros amilose e

amilopectina? Quais as funções de cada uma delas?

As enzimas que hidrolisam o amido são a α-amilase e a β-amilase.

A enzima α-amilase (α-1,4-glicano hidrolase) rompe as ligações glicosídicas

α-1,4 da amilose originando uma mistura de maltose, amilopectina e glicose.
Rompe também as ligações α-1,4 da amilopectina, originando uma mistura
de polissacarídeos denominadas dextrinas;

A enzima β-amilase (β-1,4-glicano maltohidralase) rompe as ligações α-1,4

dos polissacarídeos resultantes da hidrólise da amilopectina, originando
maltose pura;

3- Classifique as proteínas.

Proteínas – são componentes essenciais a todas as células vivas e estão

relacionadas praticamente, a todas as funções fisiológicas.
1-São utilizadas na regeneração de tecidos;

1-Funcionam como catalisadores nas reacções químicas que se dão nos

organismos vivos e que envolvem enzimas ou hormonas;

1-São necessárias nas reacções imunológicas e, juntamente com os ácidos

nucleicos, são indispensáveis nos fenómenos de crescimento e reprodução;

1-Constituem o elemento estrutural do organismo animal.

-Todas as proteínas são constituídas de 50-55% de carbono, 6-7% de
hidrogénio, 20-23% de oxigénio, 12-19% de azoto e 0,2-3,0% de enxofre.
Raramente contém fósforo.

Classificação: pode-se classificar as proteínas em três grupos:.

-Proteínas simples -São também denominadas de homoproteínas e são

constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem
exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise.
Ex.:
As Albuminas
-São as de menor peso molecular
-São encontradas nos animais e vegetais .
-São solúveis na água
Ex.: albumina do plasma sanguíneo e da clara do ovo .
As Globulinas
-Possuem um peso molecular um pouco mais elevado.
-São encontradas nos animais e vegetais
-São solúveis em água salgada .
Ex.: anticorpos e fibrinogénio

Proteínas fibrosas
-Possuem peso molecular muito elevado.
-São exclusivas dos animais .
-São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos .
Ex.: colágeno , elastina e queratina .

-Proteínas Conjugadas –sãotambém denominadas heteroproteínas. São

constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado
grupo prostético. Dependendo do grupo prostético, tem-se :
Proteínas conjugadas Grupo prostético Exemplo
Hemoglobina, hemocianina e
Cromoproteínas pigmento citocromo
-------------------------------------------------------------------------------------------------------
-
Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite)
-------------------------------------------------------------------------------------------------------
-
Glicoproteínas carboidrato mucina (muco)
-------------------------------------------------------------------------------------------------------
-
Lipoproteínas lípidos encontradas na membrana celular
-------------------------------------------------------------------------------------------------------
--
Nucleoproteínas ácido nucleico ribonucleoproteínas e
 Desoxirribonucleoproteínas

-Proteínas derivadas –formam-se a partir de outras por desnaturação ou

hidrólise.
Ex .: proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão.
Nota: Na ordem crescente de grandeza molecular tem-se :

Proteoses -> Peptonas -> Polípeptideos

-Classificação a nível de organização molecular:

Primárias
Secundárias
Quaternárias

-Classificação das proteínas de acordo com a sua organização

estrutural:

Proteínas globulares –formas esféricas ou elipsoidal (resultantes do

desdobramento das cadeias polipeptídicas sobre si mesma.
Proteínas fibrosas –formas de varetas (formadas por cadeias polipeptídicas
lineares enroladas.
As proteínas fibrosas também pode se formar por agregação linear de
pequenas proteínas globulares.
Ex .: Actina e fibrina.
Nota –A maioria das enzimas são proteínas globulares .
As fibrosas tem sempre uma função estrutural.

1-Classificação das proteínas de acordo com as diferentes funções

biológicas:

. Catalisadores enzimáticos .
.Proteínas estruturais.
. Proteínas contrácteis (miosina, actina , tubulina)
. Hormonais (insulina, hormonas do crescimento ).
. Proteínas transportadoras (seroalbumina, transferrina, hemoglobina).
. Anticorpos ( imunoglobulina ).
. Proteínas de reservas (ovoalbumina e proteínas das sementes).
. Proteínas protectoras (toxinas e alergenos ).
1-As proteínas de reservas se encontram principalmente nos ovos e nas
sementes dos vegetais. Actuam como fonte de azoto e aminoácidos para as
sementes e germinação e os embriões.
2-As protectoras formam parte do mecanismo de defesa para a sobrevivência de
certos microrganismos e animais.
4- A que se deve a cor da carne curada?

Deve-se ao pigmento nitrosil-mioglobina ou nitroso-mioglobina, formado por

intermédio dos sais de nitrito adicionados ou formados durante o processo de
curação. O óxido nítrico forma-se a partir do nitrito e se combina com a
mioglobina da carne, em sua forma não desnaturada como sucede no bacon
sem cozer nem pausterizar ou nas salsichas cruas, o pigmento tem cor
vermelho intenso. Ao aquece-lo se transforma em uma cor rosa que aparece
quando a proteína está desnaturada. Ex: presunto cozido, carnes enlatadas e
salsichas tipo Frankfurt.-O pigmento vermelho, desnaturado, é relativamente
instável ao ar, oxidando-se com a formação de metamioglobina (cor
castanha).

5-Como são formados os compostos do tipo dímeros e polímeros de ácidos

glicéridos?

São compostos gerados por combinações térmicas e oxidativas de radicais

livres.
A polimerização produz um aumento substancial da viscosidade do óleo de
fritura.

6- De que forma a aW, influência a deterioração dos alimentos? Explique e

dê exemplos.

Dependendo do valor de aw, e assumindo um valor constante deste, várias

reacções podem acontecer:
Para valores baixos de aw <0,2, os radicais oxidáveis dos lípidos, bem como
as enzimas que catalisam as oxidações encontram-se livres, e os primeiros
são facilmente oxidados pelo oxigénio gasoso, quando aw tem o valor 0,3 a
velocidade das reacções de oxidação é mínima e a partir deste valor volta a
aumentar. Aumenta também a velocidade das reacções de escurecimento
não enzimático, e a partir de aproximadamente 0,5 acelera-se as reacções
de escurecimento enzimático. A partir de 0,65 os microrganismos
conseguem-se desenvolver de forma crescente pela seguinte ordem: fungos,
leveduras e bactérias, podendo estas últimas ter carácter patogénico (para
valores de aw >0,83).

Se o valor de aw for variável o alimento pode deteriorar-se por alteração da

sua textura, devido à migração de humidade, dos quais os seguintes
fenómenos são exemplo : a cristalização em geleias e doces de frutas; a
recristalização de açúcares em gomas e lactose no leite em pó, a
aglomeração e solidificação de açúcar e pós secos, a perda da textura
crocante em cereais desidratados, a adesão à embalagem de rebuçados e
pastilhas, entre outros exemplos.
Além disso a congelação lenta e desidratação também implicam formas de
deterioração da textura

7- Quais as reacções que ocorrem nos alimentos mediante a aW?

aw<0,2 e aw > 0,6 – oxidação lipídica;

aw > 0,5 – escurecimento não enzimático;
aw > 0,6 – escurecimento enzimático;
aw > 0,65 – desenvolvimento de microorganismos (fungos, leveduras e
bactérias);
var. aw = var. textura.

8- Explique a conversão da sacarose na produção de açúcar invertido por

meio de uma reacção química, participando este açúcar duma reacção de
Maillard.

Sendo a sacarose uma diose não redutora, de modo a participar na reacção

de Maillard é necessário que haja a sua hidrólise, que ocorre favorecida pelo
aumento da temperatura pois é uma reacção endotérmica e em meio ácido
(favorecido pela presença de aminoácidos), as moléculas de sacarose
separam-se em uma molécula de glucose e outra de frutose, ambas
redutoras e capazes de reduzirem aminoácidos e despoletar a reacção de
Maillard.

9- Quais as proteínas de formação do glúten? Indique as suas funções.

As proteínas que formam o glúten são a gliadina e a glutanina. Estas

proteínas interagem para formar o glúten. A glutenina tem uma grande
quantidade de pontes dissulfeto intermoleculares e extramoleculares. A
gliadina tem unicamente pontes dissulfeto intramoleculares. A função destas
proteínas é então interagirem uma com a outra, o que provoca a separação
das diversas proteínas insolúveis que se vão progressivamente desenrolando
e alinhando. Estas cadeias desnaturadas tendem a formar novas interacções
intramoleculares, dando origem a uma rede proteica – glúten.

10- Qual a principal reacção de escurecimento enzimático? Explique porque

ocorre e dê um exemplo.

O escurecimento oxidativo ou enzimático é uma reacção entre o oxigénio e

um substrato fenólico catalisado pela enzima polifenoloxidase e não envolve
hidratos de carbono.
A oxidação de compostos fenólicos. Os fenóis localizam-se nas camadas
exteriores das células enquanto as enzimas polifenoloxidases se encontram
no plasma da célula. Por exemplo quando existe a quebra da estrutura
celular de um vegetal, ambas entram em contacto, permitindo às enzimas
oxidar os fenóis, formando-se um composto escuro e gregário: as melaninas
(à semelhanças das plaquetas no sangue, têm o objectivo de reparar danos
nos tecidos).

11- A alteração da cor dos alimentos é resultado de que tipo de reacções?

Quais as principais enzimas envolvidas neste processo?

As reacções que provocam alteração da cor dos alimentos podem ser

oxidativas ou não oxidativas.
O escurecimento não oxidativo ou não enzimático é muito importante em
alimentos, envolve o fenómeno de caramelização e/ou a interação de
proteínas ou aminas com hidratos de carbono.
Nas reacções de oxidação enzimática as principais enzimas envolvidas
pertencem aos grupos das desidrogenases, oxidases, peroxidases,
hidroxilases e oxigenases, entre as quais se destacam a polifenoloxidase, a
lipoxigenase, a fosfatase, a lipase, alcalina e a fosfatase ácida, entre outras.

12- Quais os factores que afectam a reacção de Maillard?

Temperatura
A reacção inicialmente ocorre preferencialmente em temperaturas maiores
que 70 ºC, porém continua em temperaturas da ordem de 20 ºC e durante o
processamento ou armazenamento. A elevação de temperatura resulta num
rápido aumento da velocidade de escurecimento, aumentando de 2 a 3 vezes
para cada aumento de 10 ºC.
pH
A velocidade da reacção é máxima em pH próximo a neutralidade (pH 6-7).
Em meio ácido, predomina a forma protonada do grupo NH2 do aminoácido,
eliminando a nucleofilicidade desse grupo e, dessa forma, retardando a
reacção com o grupo carbonila do açúcar. Em meio alcalino, ocorre rápida
degradação de hidratos de carbono independentemente da presença de
aminoácidos. Em valores de pH abaixo de 5 e na presença de ácido
ascórbico, ocorre a reacção de escurecimento provocada pela oxidação do
ácido ascórbico (vitamina C).
Tipo de açúcar
A presença do açúcar redutor e essencial para a interacção da carbonila com
os grupos amina livres.
Actividade de Água
Em aw, > 0,9 a velocidade da reacção diminui, devido à diluição dos
reagentes. E em aw <0,2-0,25 a velocidade tende a zero devido à ausência de
solvente, necessário para permitir que iões e moléculas se movimentem e se
encontrem. Ocorre um maior escurecimento em valores de actividade de
água intermediários (0,5 a 0,8).
Catalisadores
A velocidade da reacção é acelerada por aniões como citrato, fosfato e por
iões metálicos como cobre bivalente em meio ácido .
Presença de inibidores (Sulfitos)
Concentração de reagentes (açucares redutores e aminas)

13- Represente por meio de gráfico o fenómeno de histerese. Explique

porque ocorre e dê um exemplo.

Este fenómeno ocorre devido aos danos nas paredes celulares

plasmolisadas quando desidratadas e tem como consequência menor
capacidade de retenção de água, como por exemplo nos cogumelos
desidratados.
Os fenómenos de histerese são verificáveis num gráfico quando para um
mesmo produto nas mesmas condições, as isotermas de absorção
(hidratação) e desorção da humidade (secagem/desidratação) não
coincidem.

14- O que entende por processo de concentração e desidratação de um

alimento?

Processos de concentração e desidratação dos alimentos são aqueles que

servem para reduzir o conteúdo de água de um alimento, aumentando
simultaneamente a concentração do soluto e reduzindo a
estabilidade/perecibilidade.
 15- Classifique e indique as alterações químicas durante o processamento e
armazenamento de alimentos.

-Alterações químicas durante o processamento e armazenamento

O processamento dos alimentos submete-se a condições controladas com o

objectivo de adaptá-los a um estado de segurança, durabilidade e
conveniência, coisa que se efectua iniciando em parâmetros biológicos,
físicos e químicos.

Processamento:

• Reacções de escurecimento não enzimático – caramelização e reacção de

Maillard;
• Desnaturação e aglomeração de proteínas;
• Desidratação;
• Gelatinação
• Alterações da textura durante o cozimento mediante da quantidade e tipo de
colagénio.

Armazenamento:

• Reacções de escurecimento não enzimático – caramelização (catalizada

por meio ácido ou básico) e reacção de Maillard;
• Reacções de escurecimento enzimático – oxidações com formação de
melaninas.;
• Alteração (indesejável) da textura, devido à alteração do valor de aw por
transferência de água com o meio ou outros substratos;
• Oxidação lípidica;
• Desenvolvimentos de microorganismos

-Alterações que podem classificar-se como desejáveis:

1-Desenvolvimento e conservação de propriedades organolépticas tais como,

cor aroma e textura, contribuem de forma a alterar as propriedades
organolépticas reacções químicas complexas como a oxidação dos lípidos, a
reacção Maillard, a degradação de Strecker, a caramelização e as reacções
catalizadas por enzimas.
2-A melhoria da funcionalidade dos ingredientes alimentares, como a
gelatinização e modificação química do amido, a isomerização da glucose a
frutose e o processamento alcalino das proteínas de soja.
3-O controle das enzimas, por desnaturação térmica e controlo do pH ,
inibição química.
 4-Melhora da digestibilidade e valor nutritivo e inactivação de agentes anti-
nutricionais.

-As alterações indesejáveis implicam:

1-A degradação da cor, aroma e textura.

Ex.: A perda de clorofila e textura em verduras enlatadas ou desidratadas e
endurecimento do pescado congelado.
2-A deterioração das propriedades funcionais dos ingredientes, tais como a
perda da capacidade hidratante, a emulsificação ou capacidade espumante
das proteínas aquecidas.
3-A perda do valor nutritivo e o desenvolvimento de compostos
potencialmente tóxicos.
Ex.: determinadas vitaminas são susceptíveis ao calor; C, tiamina,B6.

16- Como actuam nos alimentos os nitritos e nitratos?

Na conservação das carnes curadas o uso do nitrito e do nitrato, prolonga a vida

útil dos alimentos, controla o crescimento de fungos, bactérias e leveduras
responsáveis pela degradação do alimento.

• Os nitritos e nitratos reduzem-se a óxido nitroso o qual se fixa ao ião ferro

(II) da mioglobina
• Transformando-se assim em nitrosomioglobina evitando a oxidação do
ferro (II) em ferro (III) da mioglobina
• Ou seja, inibem a formação da metamioglobina que dá a característica
cor castanha à carne velha.

São também responsáveis pela inibição do desenvolvimento de

microorganismos, como as bactérias causadoras do botulismo.

O nitrito exerce os seguintes efeitos:

1. Conservador em carnes curadas sem cozer, este efeito conservador produz
nitrito residual no produto.
2. Em carnes curadas cozidas o efeito conservador é adicional devido a
interacção entre nitrito e proteína ao formar-se alguma nova substância
conservadora ao aquecer a carne (factor tipo perigo).
3. Formação de cor característica das carnes curadas.
4. Nitrito contribui para a apresentação do sabor e cheiro característicos de
carnes curadas.

O nitrito de sódio pode se transformar em metabolitos cancerígenos:

As Nitrosaminas!
17- Classifique nitratos e nitritos de acordo com a sua finalidade, descrevendo a
forma de actuação das mesmas.

Ambos são aditivos e desempenham as seguintes funções: são conservantes

pois inibem o desenvolvimento de microrganismos; e são anti-oxidantes pois
previnem a oxidação da mioglobina. (pode ser completado com tópicos da
resposta anterior)

18- Indique a formação de estruturas cíclicas das oses, exemplificando.

Oses

a) Caracterização
Designam-se por oses, ou igualmente por monossacáridos, as moléculas que
obedecem à fórmula empírica Cn(H2O)n possuindo n-1 grupos oxidrilos e um
grupo carbonilo.
Em função do número de átomos de carbono, que nunca pode ser inferior a três,
assim se designam por trioses, tetroses, pentoses, hexoses, etc. Por sua vez,
dependendo da natureza da função carbonilo ser um aldeído ou uma cetona,
assim se designarão por aldoses ou por cetoses.

Exemplos de oses: Isómeros D e L de Gliceraldeído (A, B) e Di-hidroxiacetona

(C)
(verde: função aldeído; roxo: função cetona)

Numa aldose, o átomo de carbono da função aldeído é o átomo número 1; numa

cetose, o átomo de carbono da função cetona tem o número mais baixo
possível, mas nas cetoses que intervêm no metabolismo fundamental, é sempre
o carbono 2.

b) Isomeria
Se observarmos a fórmula do gliceraldeído, facilmente constataremos que
podem existir duas configurações, dependendo da posição do oxidrilo do
carbono assimétrico, se encontrar à direita (D de dextra) ou à esquerda (L de
levogira).
Estes isómeros, designados enantiómeros, possuem a característica de serem
entre si como um objecto e a sua própria imagem num espelho.
c) Ciclização
Os monossacarídeos, a partir da tetrose (na série das aldoses) e da pentose (na
série das cetoses) podem, em solução aquosa, sofrer uma ciclização e formar
anéis de cinco (furanoses) ou de seis lados (piranoses). Esta ciclização ocorre
por eliminação de uma molécula de água, entre o OH que ficou ligado ao
carbono 1 das aldoses (ou carbono 2 das cetoses) e o OH ligado ao penúltimo
ou ao antepenúltimo da estrutura.

Por comodidade de expressão gráfica, utiliza-se correntemente a representação

proposta por Haworth, na qual os átomos de carbono se dispõem num mesmo
plano, com os grupos oxidrilo que figuram à direita, representados para baixo e
os oxidrilos que figuram à esquerda, para cima.
É todavia importante ter presente que, devido aos ângulos de valência do
carbono, o ciclo pirânico (seis lados) não é plano, podendo assumir duas
configurações: em barco ou em cadeira, sendo esta última termodinamicamente
mais estável.

Short answer: Os monossacarídeos, a partir da tetrose (na série das aldoses) e

da pentose (na série das cetoses) podem, em solução aquosa, sofrer uma
ciclização e formar anéis de cinco (furanoses) ou de seis lados (piranoses). Esta
ciclização ocorre entre o carbonilo (C=O) ligado ao carbono 1 das aldoses, ou ao
carbono 2 das cetoses, e o grupo hidroxilo (OH) ligado ao penúltimo ou ao
antepenúltimo da estrutura formando respectivamente um álcool e um éter (R-O-
R’), e é catalizada por hidratação e posterior eliminação de uma molécula de
água.
19- Fale no processamento de retrogradação e gelatinização do amido.

Os grânulos de amido são insolúveis em água a temperaturas inferiores a 60ºC.

Contudo, se as temperaturas forem elevadas (>60ºC), os grânulos de amido
começam a absorver água e a aumentar de volume. Conforme o aquecimento
vai progredindo, a estrutura dos grânulos destrói-se dando origem a uma
solução pastosa constituída pelos polímeros de amido presentes de forma
dispersa. Este processo designa-se por gelificação.

Para além da gelificação o amido sofre também o processo oposto –

retrogradação – em que passa da forma pastosa para a sua forma original. Este
processo é desencadeado por temperaturas baixas e pode originar dois
produtos: se a forma dispersa do amido se encontrar em concentrações baixas,
forma-se um produto branco e insolúvel; se as concentrações forem elevadas,
origina-se um gel com características elásticas e com uma matriz tridimensional.

20-Quais os compostos que participam na formação da reacção de Maillard?

Açúcares redutores e compostos azotados com o grupo amina: proteínas,

aminoácidos, aminas e amidas.

21- Quais as informações que podem ser obtidas com as isotermas de sorção
para um determinado alimento, numa industria alimentar?

Informação obtida com as MSI é útil:

-Nos processos de concentração e desidratação em função
da RVP está relacionada com a facilidade ou dificuldade
de eliminar água.,
-Para formular misturas de alimentos evitando a migração
de humidade entre os diversos ingredientes,
-Para determinar a impermeabilidade no material de
empacotamento,
-Para determinar o conteúdo de humidade que impede o
crescimento dos m.o de interesse,
-Para prognóstico da estabilidade química e física dos
alimentos em função do conteúdo de água.

22- O que são aditivos? Classifique-os.

Substâncias naturais e artificiais, com valor nutritivo ou não, que se adicionam

intencionalmente aos produtos alimentares, de modo a proporcionar cor, sabor,
consistência, humidade e estabilidade.
Ajuda o processo de preparação, torna os alimentos mais atraentes, impede o
desenvolvimento de microrganismos e a oxidação, prolongando o tempo útil dos
produtos.
Os aditivos podem ser classificados como:

 Corantes (E- 100 a 199)

 Conservantes (E- 200 a 299)
 Antioxidantes (E- 300 a 399)
 Estabilizadores/Emulsionantes (E- 400 a 499)
 Espessantes (E- 500 a 599)
 Intensificadores de sabor (E- 600 a 699)
 Edulcorantes (E- 900 a 999)
 Acidificantes
 Reguladores de acidez

23- Fale sobre a reacção não enzimática. Dê 3 Exemplos relacionados com a

produção de determinados alimentos.

O escurecimento não oxidativo ou não enzimático é muito importante em

alimentos, envolve o fenómeno de caramelização e/ou a interação de proteínas
ou aminas com carboidratos (reacção de Maillard).
A intensidade das reacções de escurecimento não enzimático em alimentos
depende da quantidade e do tipo de carboidrato presente.
Apesar da reacção de escurecimento não enzimático ocorrer principalmente
entre açúcares redutores e aminoácidos, a degradação do açúcar, bem como a
degradação oxidativa do ácido ascórbico e adicional condensação de compostos
carbonílicos formados com grupos amina presentes, resulta na formação de
pigmentos escuros.

Exemplos: Leite, cereais e café.

EXTRA BULLSHIT:

Leite e Derivados
São muito sensíveis às reacções de escurecimento não-enzimático, em razão do
elevado teor de lactose e da presença de proteínas termossensíveis,
especialmente proteínas do soro. Como conseqüência negativa, durante o
tratamento térmico ocorre a alteração da cor, além da destruição da lisina.
Durante o tratamento industrial do leite e, ou, doméstico, a destruição da lisina
varia de acordo com o tempo e processo de aquecimento. Por exemplo, em leite
pasteurizado a perda é em tomo de 3% e, no esterilizado, de 8 a 12%;
dependendo do processo de secagem do leite, pode ocorrer perda de até 30%.
A intensidade das reacções durante o armazenamento do leite em pó e
evaporado depende da temperatura e humidade do produto.

Cereais e Derivados
As reacções durante o processamento de cereais resultam na destruição da
lisina, mas, por outro lado, ocorre a formação de “flavor” e de coloração
desejáveis, em razão das reacções de Maillard e de caramelização. As reações
podem ser induzidas pela adição de açúcares redutores ou, naturalmente, pela
hidrólise do amido.
Os grãos são estáveis quando intactos, mas com a moagem iniciam-se as
reacções. Secagem de macarrão, cozimento de pão etc. resultam em alta
destruição da lisina, especialmente em temperatura elevada e baixo teor de
humidade.

Café
Na torrefacção de café, os grãos são submetidos a condições variáveis de
temperatura, para se obterem sabor, cor e “flavor” agradáveis. Dependendo da
temperatura, do tempo e da luminosidade, um produto final escuro ou mais claro
pode ser obtido.
Vários componentes, como açúcares redutores e polissacarídeos, são os
precursores da reacção. Os açúcares redutores são decompostos rapidamente a
temperaturas mais baixas, enquanto os polissacarídeos não-redutores (amido,
celulose e outros componentes) são inicialmente hidrolisados com o
aquecimento para açúcares redutores e, subsequentemente, transformados em
pigmentos escuros. Em condições de temperatura mais amena, a hidrólise para
monossacarídeos é mais rápida que sua decomposição e o produto final é mais
claro. Em temperatura mais elevada, a degradação do açúcar redutor é mais
rápida e o produto final, mais escuro.
O grão verde não possui o aroma típico de café, e somente após o tratamento
térmico o sabor característico é então percebido. O sabor do café é devido a
cafeína, ácidos (acético, fórmico, clorogénico e cítrico), substâncias fenólicas e
de voláteis formados durante o tratamento térmico do grão. Este processo é
caracterizado pela diminuição de substâncias “velhas” e formação de novas. A
temperatura utilizada, na faixa de 200 a 250 ºC (5-l5min), promove diversas
alterações: expansão do grão (50 a 80%), alterações na estrutura e coloração. A
cor esverdeada toma-se escura com o aparecimento do aroma típico e ocorre
perda de 13 a 20% em peso. Quatro fases distintas podem ser distinguidas:
(1) A alteração inicial ocorre em temperatura igual ou acima de 500C, com o
início da desnaturação da proteína e a evaporação de água.
(2) O escurecimento do grão ocorre acima de 1 000C, devido à decomposição
térmica e pirólise de compostos orgânicos.
(3) Libertação de produtos voláteis (CO2, CO, H2O) à temperatura de 150ºC,
resultando no aumento de volume do grão;
(4) A fase final de decomposição, que inicia entre 180-200ºC, é caracterizada
pela libertação do aroma típico. O teor de humidade neste ponto é de 1,5 a 3,5

24 – As unidades de glucose estão ligadas entre si por pontes de hidrogénio,

formando amido e glicogénio.
25 – Quando é que a reacção de Maillard pode ser considerada como útil? E
indesejada?

A reacção de Maillard pode ser considerada como útil quando se pretende que
um determinado produto adquira certas características necessárias para o seu
consumo (ex.: cereais, batatas fritas, café, …) e a geração de compostos anti-
oxidantes, como as reductonas, intermédios da reacção de Maillard.

A reacção também pode ser considerada indesejável quando os alimentos

adquirem características, como cor intensa e sabor a queimado, que não são
boas para consumo (ex.:amendoim preto, torradas queimadas…), é também
indesejável pela perda do valor nutricional do alimento por degradação de
proteínas e açúcares, ou por geração de produtos não seguros para a saúde
com propriedades mutagénicas.

26-Indique as características de um alimento pertencente respectivamente às

zonas 1,2 e 3 da isoterma de sorção, dando exemplos práticos.

Alimentos pertencentes à zona I – massas alimentares e temperos com teor de

humidade 10%;
Alimentos pertencentes à zona II – alimentos com teor de humidade mais
elevada, como geleias, marmeladas; também fruta seca, ovo em pó;
Alimentos pertencentes à zona III – alimentos com muita água, como polpa de
tomate, concentrado de frutos, bolos, queijos e produtos frescos.

27- Quais as funções dos catalisadores biológicos?

As enzimas têm como função diminuir a energia de activação necessária para se

iniciar qualquer reacção e permitir que esta decorra a uma velocidade mais
elevada.

28- Na obtenção de açúcar invertido, após a inversão completa do açúcar,

adiciona-se bicarbonato de sódio. Qual a sua função?

Tem como finalidade neutralizar o pH da solução, que ficou ácida de modo para
que ocorresse a inversão do açúcar. Serve ainda para estabilizar os açucares,
evitando que se hidrolizem mais, devido ao meio ácido. Evitando-se assim
reacções semelhantes às de caramelização.

29- Qual o tipo de degradação que ocorre nos queijos? Explique o aumento e
diminuição de velocidade da reacção. Em que zona da isoterma de sorção se
localiza?

Inicialmente dá-se a Fermentação láctica. Posteriormente a solução desidrata-

se. Os solutos concentram-se e a lactose reage com as proteínas do leite
originando a reacção de Maillard. Se o queijo for duro, as leveduras deixam de
ter aw suficiente para se desenvolver (mas alguns fungos poderão ainda se
desenvolver). O queijo localiza-se geralmente na zona III. No caso de
armazenagem prolongada pode ocorrer oxidação lipídica.

30- Como ocorrem as interacções das proteínas na formação do glúten?

IGUAL À PERGUNTA 9…

As proteínas que formam o glúten são a gliadina e a glutanina. Estas

proteínas interagem para formar o glúten. A glutenina tem uma grande
quantidade de pontes dissulfeto intermoleculares e extramoleculares. A
gliadina tem unicamente pontes dissulfeto intramoleculares. A função destas
proteínas é então interagirem uma com a outra, o que provoca a separação
das diversas proteínas insolúveis que se vão progressivamente desenrolando
e alinhando. Estas cadeias desnaturadas tendem a formar novas interacções
intramoleculares, dando origem a uma rede proteica – glúten.

31- Por meio de branqueamento, qual a reacção oxidativa que se pode evitar?

Oxidação dos fenóis a.k.a escurecimento enzimático.

32- Fale de 2 reacções influenciadas pela aW?

Reacções físicas de transformação em função da aW – cristalização em geleias

e doces de frutas, recristalização de açúcares em rebuçados, perda de
crocâncias em cereais desidratados, aglomeração e empedramento de açúcar e
pós secos, a adesão à embalagem de rebuçados e chicletes; etc.

Reacções microbiológicas de transformação: o comportamento dos m.o frente

à aW variável, dependendo da espécie, cepa microbiana, substrato, etc. As
bactérias são usualmente mais exigentes quanto à disponibilidade de água livre,
seguida dos bolores e leveduras.
II PARTE

Quais os factores para a qualidade da carne?

A qualidade da carne como alimento está condicionada pelas suas funções

biológicas e a perda da homeostasia durante a conversão do músculo em carne.

A -A função biológica é o principal e primeiro factor que afecta a qualidade da

carne.
Ex.: Quando o animal more e se sangra, desaparecem a maioria dos controlos
biológicos.

B -O segundo factor principal que afecta a qualidade da carne é a perda da

regulação biológica depois da morte.

C -Os processos químicos activos durante a conversão do músculo em carne

determinam a qualidade da carne fresca e as propriedades funcionais da carne
utilizada na elaboração de produtos cárneos processados.

D- Propriedades funcionais da carne utilizada na elaboração de produtos

cárneos processados

2- A que se devem as propriedades suculentas e de textura dos produtos

cárneos?

As propriedades suculentas e de textura dos produtos cárneos dependem em

boa parte das proteínas musculares actina, miosina, actomiosina e várias
proteínas da carne solúvel em água.

3- Indique as características de uma proteína desnaturada.

Uma proteína desnaturada diminui a sua solubilidade, aumenta a sua

digestibilidade e perde as suas propriedades biológicas.

À alteração da estrutura tridimensional original de uma proteína (sem ruptura

das ligações covalentes) chamamos desnaturação proteica, processo que pode
ou não ser reversível. Na desnaturação proteica dá-se uma perca de estrutura,
(secundária, terciária, quaternária) ficando apenas o polímero sem qualquer
estrutura tridimensional fixa.
A desnaturação dá-se mediante alterações de pH ou temperatura.
 Desnaturación

nativa denaturada

-Desnaturación es la pérdida de la estructura (secundaria, terciaria y

cuaternaria), quedando el polímero sin ninguna estructura
tridimensional fija. (Temperatura y pH son agentes desnaturantes).
-Una proteína desnaturada disminuye su solubilidad y pierde su
actividad biológica.

4- Indique as características obtidas através do processo de congelação e

desidratação das carnes?

IGUAL A PERGUNTA 1 DA 1ªPARTE

O congelamento é um método eficiente de conservar carnes, este reduz as

reacções enzimáticas (porém não as inactiva), pode destruir microrganismos,
e sendo abaixo de -18ºC destrói os psicrófilos. Este método de conservação
garante uma baixa taxa de perca de nutrientes. A carne é congelada sem
aquecimento prévio uma vez que as suas proteínas desnaturadas pelo calor
terão dificuldade em congelar. A textura da carne é alterada, podendo este
ser um factor benéfico, visto que o congelamento torna a carne mais macia.
A desidratação é outra boa forma de conservação da carne embora altere
bastante as suas propriedades organolépticas. Devido à perca de água o
peso do produto é reduzido entre 50 a 80%. A desidratação evita a
propagação de grande parte dos microrganismos e reduz as reacções
enzimáticas.

5- De que forma a aW influencia a deterioração das carnes?

A MELHORAR

O aW das carnes é aproximadamente 0,98.

Tendo em conta que quanto mais elevada é a aW maior é o risco de propagação
de bolores, bactérias e outros micro organismos e que é a partir do limite crítico
aw ≈ 0,65 que o risco de proliferação de microrganismos cresce drasticamente.
Facilmente concluímos que o risco de degradação da carne é elevado, daí a
tendência (desde sempre) de diminuir o seu aW através de métodos de
conservação como a fumagem, secagem, salga e mais recentemente o
congelamento e a adição de aditivos conservantes.

6- Fale sobre as características dos tecidos animais congelados.

A retenção da qualidade durante a conservação por congelação dos tecidos

animais depende de como esta é realizada e/ou das características inatas do
tecido.
-Durante a conservação do peixe, ocorrem importantes mudanças de texturas
que são o resultado da intolerância das proteínas do peixe às condições
induzidas pela congelação, como um aumento da concentração de sais e uma
descida de pH.

-Pelo contrário, as proteínas de mamíferos e aves são razoavelmente estáveis

durante o armazenamento e congelação.

7- O que são proteínas contrácteis? Indique-as.

Proteínas contrácteis
São as proteínas que participam no processo físico da contracção, podem se
dividir como filamentos grossos ou finos, e segundo sua função, como proteínas
geradoras de força ou reguladoras.

Miosina – proteína principal dos filamentos grossos, compreende 45% das

proteínas miofibrilares.
Actina – proteína principal dos filamentos finos, e compreende 20% da proteína
miofibrilar do músculo.
Actomiosina – complexo formado pela actina e miosina in vitro. A dissociação
deste complexo é dado pela adição de ATP, como ocorre no músculo.
1
2-Actomiosina é a forma principal da actina e miosina no músculo devido ao
esgotamento do ATP durante o metabolismo post mortem .
3-A adição à carne de ATP e outros agentes solubilizantes como o Mg²+ não
dissocia toda a miosina da actina e a extracção de miosina da carne post
mortem com rigor é difícil.
4-A miosina e a actomiosina se encontram nos extractos do músculo post
mortem.

Tropomiosina – representa 5% da proteína miofibrilar, está composta por dois

polipéptidos α-helicoidais unidos em uma estrutura secundária.
Troponina – representa 5% da proteína miofibrilar designadas troponina C
(fixadora de cálcio), troponina I (inibidora) e troponina T (por unir-se a
tropomiosina).

8- Como ocorre a formação da metamioglobina?

A metamioglobina é a forma oxidada da mioglobina. A sua formação é favorecida

por baixas pressões de oxigénio, altas temperaturas (activa enzimas que
utilizam o oxigénio), presença de sal (oxidante), presença de bactérias aeróbias
(consomem oxigénio), factores estes que precipitam a oxidação da mioglobina.

9- Como ocorre a formação da sulfomioglobina?

A formação da sulfomioglobina deve-se ao desenvolvimento de bactérias
(Pseudomonas mephitica) produtoras de H2S (sulfato de hidrogénio).
O sulfato de hidrogénio reage com a mioglobina surgindo assim pigmentos
verdes na superfície da carne como é o caso da sulfomioglobina.

10- Quais as possíveis alterações na qualidade na carne que ocorrem devido à

presença de uma enzima autolitica e micro organismos?

As alterações iniciam-se pela acção autolitica das enzimas musculares que

hidrolisam proteínas e gorduras. Logo a seguir, ocorre a acção dos
microrganismos, provocando alterações químicas e físicas profundas nos
produtos. Estas reacções vão originar manchas verdes, acidificação,
desenvolvimento de viscosidade e sabor e cheiro a ranço aos produtos.

11- As alterações biogénicas da carne devem-se a bactérias de que tipo?

NÃO TENHO A CERTEZA

Bactérias Aeróbias.

12- Quais os factores que intervenientes na estabilidade da coloração da carne?

Os factores intervenientes na estabilidade da cor da carne são o pH, a

temperatura e a atmosfera envolvente no sentido em que estes são os factores
que desplotam as reacções de alteração de cor na carne. Para além destes
devemos ainda ter em conta a junção de aditivos e os métodos de conservação
aplicados (refrigeração, embalagem, armazenamento, etc…)

13- Quais os possíveis tipos de deterioração da carne?

Deterioração microbiológica, deterioração autolitica e deterioração oxidativa.

14- Qual o factor preponderante na degradação da carne?

NÃO TENHO A CERTEZA
O desenvolvimento de microrganismos aliados à má conservação das carnes.

15-A concentração da cadaverina pode ser avaliada de que forma?

Através de colorimetria, utilizando a ninidrina como indicador que apresenta uma

coloração violeta na presença de amónia e de aminas.

16- Classifique as proteínas de acordo com as suas funções biológicas.

. Catalisadores enzimáticos .
. Proteínas estruturais.
 . Proteínas contrácteis (miosina, actina , tubulina)
. Hormonais (insulina, hormonas do crescimento ).
. Proteínas transportadoras (seroalbumina, transferrina, hemoglobina).
. Anticorpos ( imunoglobulina ).
. Proteínas de reservas (ovoalbumina e proteínas das sementes).
. Proteínas protectoras (toxinas e alergenos ).

17- Quais os compostos produzidos por hidrólise dos triglicéridos?

Glicerol e ácidos gordos livres.

18- Como se dá a formação de glúten?

IGUAL A PERG 9 1ª PARTE

As proteínas que formam o glúten são a gliadina e a glutanina. Estas
proteínas interagem para formar o glúten. A glutenina tem uma grande
quantidade de pontes dissulfeto intermoleculares e extramoleculares. A
gliadina tem unicamente pontes dissulfeto intramoleculares. A função destas
proteínas é então interagirem uma com a outra, o que provoca a separação
das diversas proteínas insolúveis que se vão progressivamente desenrolando
e alinhando. Estas cadeias desnaturadas tendem a formar novas interacções
intramoleculares, dando origem a uma rede proteica – glúten.

19- Quais as proteínas da clara do ovo e quais as suas funções?

Proteínas da clara do ovo(albúmen) –consiste em uma mistura de proteínas

diferentes entre si.

Ovoalbumina–50% das proteínas totais

Pode ser desnatura por agitação coagula por aquecimento
Conalbumina –precipita na forma não cristalina por adição de sulfato de
amónio, após a cristalização da ovoalbumina, coagula pelo calor

Multifuncionalidades da clara do ovo derivam das complexas interacções entre

seus constituíntes protéicos, ovoalbumina, conalbumina, lisina e ovomucina.

20- Que tipo de emulsão é a maionese? Dê outro exemplo de emulsão.

Trata-se de uma emulsão líquido – liquido entre azeite (ou outro óleo) e água
do vinagre. Outro exemplo de emulsão é as natas.
 21- Qual a função de cada um dos ingredientes na maionese?

ORGANIZAR

A MOSTARDA CONTÉM AGENTES DE LIGAÇÃO

O SAL É AGLUTINANTE
A mostarda é por si só um emulsionante fraco, sendo pouco relevante face ao
poder emulsionante da lecitina contida na gema do ovo, a sua adição no início é
contudo benéfica, tirando-se assim partido de qualquer acréscimo do poder
emulsionante do pó de mostarda. Mais o seu papel transcende o de
emulsionante, sendo que a force relativamente fraca, promove a formação de
pequenos focos de emulsão, os quais são primários ao desenvolvimento do
resto da emulsão. Isto acontece porque a semente da mostarda tem uma
proporção aproximada de 1/3 de hidratos de carbono, 1/3 de gordura e 1/3 de
proteínas, além da mucilagem dissolvida da casca; e quando moída as proteínas
de pequena dimensão, as partículas de hidratos de carbono e a mucilagem
cercam gotículas de gordura, ajudando a estabilizar emulsões como a maionese
e vinagretes. A casca da mostarda branca é especialmente rica em mucilagem,
chegando a 5% do peso total da semente, e a sua farinha é usada em salsichas,
onde permite estabilizar a textura, mantendo as partículas de carne juntas.
O açúcar, com os seus grupos polares ao longo da molécula fixa as moléculas
de água, formando ligações de hidrogénio, dado alguma estabilidade à fase
contínua.
O amido funciona como o açúcar, mas a uma muito maior extensão. O seu
tamanho permite que as moléculas sejam relativamente imóveis estabilizando
toda a mistura e evitando a sinérese, provocada pela movimentação do óleo
para fora da mistura após as suas partículas coalescerem. Saliente-se que por si
só os estabilizadores, derivados de proteínas, amido ou gomas e fibras, não
formam por si só emulsões estáveis.
O sal fornece iões metálicos à solução os quais interagem com a parte aquosa e
polar da mistura, nomeadamente as proteínas, promovendo a aproximação de
moléculas de carga semelhante. Mas mais importante que auxiliar na função dos
espessantes, a adição de sal promove a desagregação dos grânulos da gema
promovendo a libertação de lecitina e tornando-a mais homogénea e viscosa.
A acidez do vinagre é também essencial à estabilidade e longevidade da
maionese impedindo que bactérias nocivas se desenvolvam. É graças ao seu
elevado nível de acidez que o tempo de vida da maionese é maior que seria
esperado, o pH francamente ácido geralmente entre o intervalo de 3,8 a 4,6 é
inbidor do desenvolvimento de bactérias patogénicas, sendo que o
desenvolvimento natural de fungos e bolores deteriora a cor e sabor, mas é
pouco susceptível de causar problemas de saúde. Tal não implica q a maionese
não seja um foco de intoxicação alimentar através de contaminação por
salmonelas, pelo que é aconselhável a utilização de gemas pasteurizadas, ou
preceder ao sua pasteurização por aquecimento controlado das gemas, evitando
no entanto que estas coalhem.
Como as emulsões dependem da atracção entre moléculas polares, estas
podem não se formar ou separar-se nas duas fases se a sua componente
aquosa conter substâncias dissolvidas com carga eléctrica, como ácidos ou
bases que fornecem iões H+ ou OH-. Sais em quantidade elevada podem ter o
mesmo efeito destrutivo. Por isso é muito importante a proporção inicial dos
diversos constituintes da a mistura que servirá de fase dispersante.
A água presente no vinagre é necessária como substrato da emulsão ou seja a
proporção correcta de fase dispersante em relação ao óleo que vai ser
adicionado deve ser quantificada de forma cuidada.

22- Qual é a influência da refrigeração na estabilidade da emulsão?

ORGANIZAR

Na sua estabilidade ao longo do tempo, essencial para a armazenagem das

emulsões, a
temperatura é o factor externo determinante. Quando a temperatura é baixa a
tensão
superficial aumenta, aumentando a probabilidade de gotículas vizinhas se
reagruparem, e
se for suficientemente próxima dos pontos de fusão ou da água ou do óleo, os
vértices de
cristais sólidos que se formam de gelo ou gordura facilmente quebram a película
que o
separa da fase continua, e quando a mistura volta a ser aquecida ou misturada
as gotas
coalescem. Se a temperatura for muito alta a energia interna da mistura é
elevada e as
partículas movimentam-se de tal forma violenta que podem colidir entre si e
coalescer. No
caso do o emulsionante ser gema de ovo, ou este inteiro, a temperaturas acima
de 60 ºC a
proteína coagula e perde a capacidade de proteger as partículas de se juntarem.
A
evaporação de água, sendo esta a fase contínua pode também causar que a
proporção de
óleo ultrapasse o limite admissível.
23- Descreve os factores que afectam a estabilidade da emulsão.

ORGANIZAR

A estabilidade de uma emulsão depende internamente da sua composição

absoluta, ou
seja dos vários ingredientes que a compõem; e do tamanho das partículas da
fase dispersa,
quanto mais pequenas, menos susceptíveis estas são de coalescerem, pois a
força de
estabilização é inversamente proporcional ao diâmetro da gota: quanto menor o
seu
tamanho mais difícil é de romper a sua estrutura.
Externamente e variação de temperatura e manipulação são os factores que
mais
influenciam no estado das emulsões.
-------
Os factores que afectam a estabilidade da emulsão são: o equipamento usado
(o uso dos diferentes equipamentos influência a capacidade de emulsificação),
temperatura (8º A 10ºC é ideal do produto), matéria-prima (variação do teor de e
da acidez da gordura), os ingredientes (capacidade de retenção de água), o Ph,
a viscosidade da emulsão e o tipo de proteína

24- Explique as diferenças entre a gliadina e glutenina.

A glutenina tem uma grande quantidade de pontes dissulfeto intermoleculares e

extramoleculares. A gliadina tem unicamente pontes dissulfeto intramoleculares.

25- De que forma interagem a gliadina e a glutenina para formar o glúten?

IGUAL A PERG 9 DA 1ª PARTE

As proteínas que formam o glúten são a gliadina e a glutanina. Estas proteínas
interagem para formar o glúten. A glutenina tem uma grande quantidade de
pontes dissulfeto intermoleculares e extramoleculares. A gliadina tem
unicamente pontes dissulfeto intramoleculares. A função destas proteínas é
então interagirem uma com a outra, o que provoca a separação das diversas
proteínas insolúveis que se vão progressivamente desenrolando e alinhando.
Estas cadeias desnaturadas tendem a formar novas interacções
intramoleculares, dando origem a uma rede proteica – glúten.

26- Qual a função da lecitina na formação da maionese?

A lecitina é um agente emulsionante. Um emulsionante é uma substância cujas

moléculas têm uma extremidade polar, que é atraída pela água, e outra
extremidade apolar, que é atraída pelo óleo.
A lecitina pertence ao grupo dos fosfolípidos e é um componente importante das
membranas celulares. Os fosfolípidos são substâncias com um papel importante
no transporte de lípidos (gorduras) no fluxo sanguíneo, sob a forma de
emulsões. Este emulsionante natural é muitas vezes adicionado a alguns
produtos manufacturados, como por exemplo as margarinas.
O vinagre só consegue “receber” tanto azeite se tiver a ajuda das propriedades
emulsionantes da Lecitina.

27- Qual a diferença entre óleo e gordura?

Cerca de 95% dos lípidos da dieta humana são triglicéridos.

Estes são constituídos por 3 ácidos gordos e uma molécula de glicerol.
É comum chamar gorduras aos triglicéridos, subdividindo-os em gorduras
saturadas (carne, leite, queijo, manteiga, ovos, óleo de coco e de palma) e
insaturadas (azeite, óleo de amendoim, peixe, girassol e óleos de milho). Nos
restantes 5% estão incluídos o colesterol e os fosfolípidos.

28- Quais as interacções post mortem que ocorrem na carne de um modo geral?

ORGANIZAR
5Actomiosina é a forma principal da actina e miosina no músculo devido ao
esgotamento do ATP durante o metabolismo post mortem .
6-A adição à carne de ATP e outros agentes solubilizantes como o Mg²+ não
dissocia toda a miosina da actina e a extracção de miosina da carne post
mortem com rigor é difícil.
7-A miosina e a actomiosina se encontram nos extractos do músculo post
mortem.
A formação de ácido lático e a conseqüente queda do pH postmortem
são responsáveis pela diminuição da capacidade de reter água da
carne
Verifica-se a formação de viscosidade/mucosidade, acidificação, mudanças de
cor (formação de manchas castanhas e esverdeadas), degradação dos Lípidos.)

29- Quais as alterações na qualidade da carne?

IGUAL A PERG 15 DA 1ª PARTE

-Alterações químicas durante o processamento e armazenamento

O processamento dos alimentos submete-se a condições controladas com o

objectivo de adaptá-los a um estado de segurança, durabilidade e
conveniência, coisa que se efectua iniciando em parâmetros biológicos,
físicos e químicos.

Processamento:
 • Reacções de escurecimento não enzimático – caramelização e reacção de
Maillard;
• Desnaturação e aglomeração de proteínas;
• Desidratação;
• Gelatinação
• Alterações da textura durante o cozimento mediante da quantidade e tipo de
colagénio.

Armazenamento:

• Reacções de escurecimento não enzimático – caramelização (catalizada

por meio ácido ou básico) e reacção de Maillard;
• Reacções de escurecimento enzimático – oxidações com formação de
melaninas.;
• Alteração (indesejável) da textura, devido à alteração do valor de aw por
transferência de água com o meio ou outros substratos;
• Oxidação lípidica;
• Desenvolvimentos de microorganismos

-Alterações que podem classificar-se como desejáveis:

1-Desenvolvimento e conservação de propriedades organolépticas tais como,

cor aroma e textura,,contribuem de forma a alterar as propriedades
organolépticas reacções químicas complexas como a oxidação dos lípidos, a
reacção Maillard, a degradação de Strecker, a caramelização e as reacções
catalizadas por enzimas.

2-A melhora da funcionalidade dos ingredientes alimentares, como a

gelatinização e modificação química do amido, a isomerização da glucose a
frutose e o processamento alcalino das proteínas de soja.
3-O controle das enzimas, por desnaturação térmica e controlo do pH ,
inibição química.
4-Melhora da digestibilidade e valor nutritivo e inactivação de agentes anti-
nutricionais.

-As alterações indesejáveis implicam:

1-A degradação da cor, aroma e textura.

Ex.: A perda de clorofila e textura em verduras enlatadas ou desidratadas e
endurecimento do pescado congelado.
2-A deterioração das propriedades funcionais dos ingredientes, tais como a
perda da capacidade hidratante, a emulsificação ou capacidade espumante
das proteínas aquecidas.
3-A perda do valor nutritivo e o desenvolvimento de compostos
potencialmente tóxicos.
 Ex.: determinadas vitaminas são susceptíveis ao calor; C, tiamina,B6.

16- Como actuam nos alimentos os nitritos e nitratos?

Na conservação das carnes curadas o uso do nitrito e do nitrato, prolonga a vida

útil dos alimentos, controla o crescimento de fungos, bactérias e leveduras
responsáveis pela degradação do alimento.

• Os nitritos e nitratos reduzem-se a óxido nitroso o qual se fixa ao ião ferro

(II) da mioglobina
• Transformando-se assim em nitrosomioglobina evitando a oxidação do
ferro (II) em ferro (III) da mioglobina
• Ou seja, inibem a formação da metamioglobina que dá a característica
cor castanha à carne velha.

São também responsáveis pela inibição do desenvolvimento de

microorganismos, como as bactérias causadoras do botulismo.

O nitrito exerce os seguintes efeitos:

1. Conservador em carnes curadas sem cozer, este efeito conservador produz
nitrito residual no produto.
2. Em carnes curadas cozidas o efeito conservador é adicional devido a
interacção entre nitrito e proteína ao formar-se alguma nova substância
conservadora ao aquecer a carne (factor tipo perigo).
3. Formação de cor característica das carnes curadas.
4. Nitrito contribui para a apresentação do sabor e cheiro característicos de
carnes curadas.

O nitrito de sódio pode se transformar em metabolitos cancerígenos:

As Nitrosaminas!

30- Quais as consequências de uma desnaturação proteica?

IGUAL A PERG 3
Uma proteína desnaturada diminui a sua solubilidade, aumenta a sua
digestibilidade e perde as suas propriedades biológicas.

31-Quais os meios de degradação proteica?

1. Térmica. Cada proteína tem uma temperatura específica de desnaturação. As

enzimas no nosso corpo, que são proteínas funcionais, desnaturam por volta
dos 42ºC ou mais. Algumas bactérias têm enzimas que só desnaturam após os
300ºC.
2. Ácida/Alcalina. Variações de pH podem provocar a desnaturação proteica.
3. Química. Alguns solventes orgânicos e outros agentes químicos podem actuar
sobre a proteína, desfazendo ligações, principalmente as pontes de hidrogénio.
33- Quais as condições para a conservação da carne?

Os factores intervenientes na conservação da carne são o pH, a temperatura e a

atmosfera envolvente no sentido em que estes são os factores que permitem o
desplotar de reacções de degradação da carne. Para além destes devemos
ainda ter em conta a junção de aditivos e os métodos de conservação aplicados
(refrigeração, embalagem, armazenamento, etc…)

34- O que indica a pesquisa para obtenção de cadaverina? Como é identificada

esta amina?

Como forma de determinar o grau de conservação de alimentos de elevado teor

proteico, identifica-se a cadaverina como indicador do grau de putrefacção do
alimento, que permite avaliar a sua viabilidade de consumo.
Identificamos a cadaverina através de colorimetria, utilizando a ninidrina como
indicador que apresenta uma coloração violeta na presença de amónia e de
aminas.

35- Quais os factores que afectam a oxidação lipídica dos alimentos?

Factores que afectam a oxidação lipídica dos alimentos

1-Componentes não lipídicos que podem co-oxidar-se e/ou interaccionar com os
seus produtos de oxidação.
2-A velocidade de reacção é afectada pelo número, a posição e a geometria as
duplas ligações.
3-A temperaturas elevadas, os ácidos gordos saturados podem oxidar-se a
velocidades significativas.
4-A auto-oxidaçao dos ácidos gordos a temperatura ambiente é sumamente
lenta permanecendo praticamente inalterados quando é perfeitamente
detectável o ranço dos insaturado.
5-A velocidade de oxidação depende da actividade de água.
6-Nos produtos secos, comum conteúdo mínimo de água (aW inferior a 0,1) a
oxidação transcorre muito depressa.
7-Aw próximo a 0,3, a oxidação lipídica se retardada e com frequência transcorre
a uma velocidade mínima.

36- Indique as características de uma carne fumada relativamente ao seu aW .

Uma carne fumada apresenta uma aW >ou = 0,65

É a partir do limite crítico aw ≈ 0,65 que o risco de proliferação de microrganismos
cresce drasticamente se o teor de humidade aumentar, pois abaixo deste valor
não há praticamente desenvolvimento microbiano.
Para melhor compreender o significado e a utilidade das isotérmicas de
adsorção da água, é comum dividi-las em zonas. À medida que se vai
adicionando água à substância, a sua curva parte da zona I, com um baixo teor
de água, até à zona III, de alta humidade, havendo uma grande variação nas
propriedades da água de cada zona (
A água da zona II, com uma actividade superior a 0,25 e inferior a 0,8, associa-
se às moléculas de água vizinhas e às moléculas de soluto essencialmente
através de pontes de hidrogénio. É ligeiramente mais móvel que a da zona I,
possui propriedades como solvente reduzidas e a sua maioria não congela a
-40ºC. A água das zonas I e II normalmente constitui menos de 5% da água de
um produto alimentar de alta humidade.

37- O que são proteínas?

3- Classifique as proteínas.

Proteínas – são componentes essenciais a todas as células vivas e estão

relacionadas praticamente, a todas as funções fisiológicas.
2-São utilizadas na regeneração de tecidos;

2-Funcionam como catalisadores nas reacções químicas que se dão nos

organismos vivos e que envolvem enzimas ou hormonas;

2-São necessárias nas reacções imunológicas e, juntamente com os ácidos

nucleicos, são indispensáveis nos fenómenos de crescimento e reprodução;

2-Constituem o elemento estrutural do organismo animal.

-Todas as proteínas são constituídas de 50-55% de carbono, 6-7% de

hidrogénio, 20-23% de oxigénio, 12-19% de azoto e 0,2-3,0% de enxofre.
Raramente contém fósforo.

Classificação: pode-se classificar as proteínas em três grupos:.

-Proteínas simples -São também denominadas de homoproteínas e são

constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem
exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise.
Ex.:
As Albuminas
-São as de menor peso molecular
-São encontradas nos animais e vegetais .
-São solúveis na água
Ex.: albumina do plasma sanguíneo e da clara do ovo .
As Globulinas
-Possuem um peso molecular um pouco mais elevado.
-São encontradas nos animais e vegetais
-São solúveis em água salgada .
Ex.: anticorpos e fibrinogénio

Proteínas fibrosas
-Possuem peso molecular muito elevado.
-São exclusivas dos animais .
-São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos .
Ex.: colágeno , elastina e queratina .

-Proteínas Conjugadas –sãotambém denominadas heteroproteínas. São

constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado
grupo prostético. Dependendo do grupo prostético, tem-se :
Proteínas conjugadas Grupo prostético Exemplo
Hemoglobina, hemocianina e
Cromoproteínas pigmento citocromo
-------------------------------------------------------------------------------------------------------
-
Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite)
-------------------------------------------------------------------------------------------------------
-
Glicoproteínas carboidrato mucina (muco)
-------------------------------------------------------------------------------------------------------
-
Lipoproteínas lípidos encontradas na membrana celular
-------------------------------------------------------------------------------------------------------
--
Nucleoproteínas ácido nucleico ribonucleoproteínas e
Desoxirribonucleoproteínas

-Proteínas derivadas –formam-se a partir de outras por desnaturação ou

hidrólise.
Ex .: proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão.
Nota: Na ordem crescente de grandeza molecular tem-se :

Proteoses -> Peptonas -> Polípeptideos

-Classificação a nível de organização molecular:

Primárias
Secundárias
Quaternárias

-Classificação das proteínas de acordo com a sua organização

estrutural:
 Proteínas globulares –formas esféricas ou elipsoidal (resultantes do
desdobramento das cadeias polipeptídicas sobre si mesma.
Proteínas fibrosas –formas de varetas (formadas por cadeias polipeptídicas
lineares enroladas.
As proteínas fibrosas também pode se formar por agregação linear de
pequenas proteínas globulares.
Ex .: Actina e fibrina.
Nota –A maioria das enzimas são proteínas globulares .
As fibrosas tem sempre uma função estrutural.

2-Classificação das proteínas de acordo com as diferentes funções

biológicas:

. Catalisadores enzimáticos .
.Proteínas estruturais.
. Proteínas contrácteis (miosina, actina , tubulina)
. Hormonais (insulina, hormonas do crescimento ).
. Proteínas transportadoras (seroalbumina, transferrina, hemoglobina).
. Anticorpos ( imunoglobulina ).
. Proteínas de reservas (ovoalbumina e proteínas das sementes).
. Proteínas protectoras (toxinas e alergenos ).
3-As proteínas de reservas se encontram principalmente nos ovos e nas
sementes dos vegetais. Actuam como fonte de azoto e aminoácidos para as
sementes e germinação e os embriões.
4-As protectoras formam parte do mecanismo de defesa para a sobrevivência de
certos microrganismos e animais.

38- Indique as funções das proteínas alimentares nos sistemas alimentícios.

39- Como se comportam os tecidos de animais congelados?

IGUAL A PERG 6 DA I PARTE

A retenção da qualidade durante a conservação por congelação dos tecidos

animais depende de como esta é realizada e/ou das características inatas do
tecido.
-Durante a conservação do peixe, ocorrem importantes mudanças de texturas
que são o resultado da intolerância das proteínas do peixe às condições
induzidas pela congelação, como um aumento da concentração de sais e uma
descida de pH.

-Pelo contrário, as proteínas de mamíferos e aves são razoavelmente estáveis

durante o armazenamento e congelação.

40- Fale sobre as mudanças que ocorrem no tecido muscular quando aquecido.

O aquecimento do tecido muscular ocasiona grandes mudanças em seu aspecto

e propriedades físicas, mudanças que dependem das condições do tempo-
temperatura impostas
1-A α-actina éa proteína muscular mais termolábil, insolubiliza a 50º.
2-As actividades enzimáticas da miosina e a actomiosina se destroem durante o
cozimento convencional.
3-Quando a carne éaquecida intensamente gera outras mudanças nas proteínas
e nos aminoácidos livres dando alguns produtos de degradação voláteis.
4-Os componentes lipídicos também se degradam a produtos voláteis como
aldeídos, cetonas, álcoois, ácidos ou hidrocarbonetos.
5-O aquecimento comercial tem somente um efeito prejudicial moderado sobre o
conteúdo vitamínico da carne.

1-A tiamina ésensível ao calor e se destrói parcialmente durante o cozimento ou

processamento térmico.
41- Fale da formação das nitrosaminas.

42- Classifique as proteínas de acordo com a sua solubilidade.

Definição: a solubilidade de uma proteína éa manifestação termodinâmica do

equilíbrio entre as interacções de proteína-proteína e proteína-dissolvente.
Propriedades funcionais + afectadas pela solubilidade proteíca:
Propriedades -espessantes
-espumantes
-emulgentes
-gelificantes.
De acordo com as características de solubilidade, as proteínas se classificam
em 4 categorias:

Albuminas-são solúveis em água, pH = 6.6

Ex.: seroalbumina, ovoalbumina e α-lactalbumina.

Globulina–solúveis em dissolução salinas diluídas pH = 7

Ex.: Glicinina, faseolinae β-lactoglobulina

Glutelinas –solúveis somente em dissoluções ácidas pH =2 e alcalinas pH = 12

Ex.: Glutelina do trigo.

Prolaminas –solúveis em etanol a 70%

Ex.: Zeínas e gliadinas

43- Quais as características adjacentes à alteração post mortem?

ORGANIZAR
8Actomiosina é a forma principal da actina e miosina no músculo devido ao
esgotamento do ATP durante o metabolismo post mortem .
9-A adição à carne de ATP e outros agentes solubilizantes como o Mg²+ não
dissocia toda a miosina da actina e a extracção de miosina da carne post
mortem com rigor é difícil.
10-A miosina e a actomiosina se encontram nos extractos do músculo post
mortem.
A formação de ácido lático e a conseqüente queda do pH postmortem
são responsáveis pela diminuição da capacidade de reter água da
carne
Verifica-se a formação de viscosidade/mucosidade, acidificação, mudanças de
cor (formação de manchas castanhas e esverdeadas), degradação dos Lípidos.)

44- Quando se pode considerar que um musculo passou a carne? Quais os

factores intervenientes neste processo?

A partir da morte do animal, o músculo experimenta certos processos de

natureza bioquímica e biofísica, a ponto de se diferenciar de suas características
originais, passando a ser considerado carne.

Apesar da morte do animal, a musculatura não cessa imediatamente suas

atividades. A atividade muscular só cessa quando acaba a fonte de energia
disponível. Toda a glicose presente é consumida e na falta de Oxigênio, as
células transformam a glicose em ácido láctico. Por um processo bioquímico há
a contração da musculatura animal, ou “rigor mortis”, o que provoca o
endurecimento da carne.

Cessado o metabolismo celular, ocorre a morte e conseqüente liberação de

enzimas no tecido. As enzimas agem nas ligações protéicas formadas no “rigor
mortis”, quebrando essas ligações e permitindo o amolecimento da carne. A
maturação que se segue visa permitir a máxima extensão da proteólise, sem
perda da qualidade organoléptica e nutritiva da carne.

45-Porque razão as carnes são embaladas a vácuo?

A embalagem a vácuo garante padrões excepcionais de conservação, pois

mantém o produto sem contacto com o oxigénio, responsável pela oxidação dos
Lípidos e necessário para o crescimento microbiano. No entanto, dentro da
embalagem a vácuo a carne fica com uma cor um pouco mais escura, o que é
natural e se deve à falta de contacto de oxigénio Portanto como o ar é removido
do interior da embalagem aumentando assim a vida de prateleira do produto.

46-Porque motivo o processo de maturação da carne não deve ser feito por
tempo prolongado?
É no entanto necessário referir que, como já exposto, a maturação abre a porta
a uma proliferação de microrganismos mais rápida, pela disponibilização de
peptídeos e aminoácidos a que, de outro modo, não teriam acesso, Por isso, o
processo não deve ser prolongado para além do estritamente necessário, sob
pena de efeitos contraproducentes e vizinhos da decomposição começarem a
surgir. Além disso, a maturação reduz o peso original das peças de carne em
cerca de 20%, perdidos por evaporação durante o processo.

47- De acordo com o ponto de fumo dos lípidos, indique quais as mudanças que
podem ocorrer durante as frituras.

CORRIGIR
Uma vez que o ponto de fumo tende a ser inversamente proporcional à
percentagem de ácidos gordos livres num óleo, e, por sua vez, quanto maior é
esta percentagem, menor é a resistência do óleo ao calor, regista-se que o
azeite, com um ponto de fumo igual a 191ºC, é o mais resistente dos três,
seguido pelo óleo de soja e, por fim, pelo óleo de girassol.

Química da fritura
-A fritura por longo tempo a 180ºC comalimentos expostosparcialmente
aoartema potencialidadede provocar mudançasquímicas.
-Os alimentos absorvementre 5 –40% de gordura,em peso.
Comportamentodo óleo da fritura
A partir do óleo, podem aparecer as seguintesclassesde compostos:
Voláteis–as reacçoes oxidativas que implicam a formaçao e decomposiçao de
hidroperóxidos, conduzem a compostos tais como aldeídos saturados e
insaturados, cetonas, hidrocarbonetos, lactonas, álcool, ácidos e ésteres.
Compostospolares nao poliméricos de volatilidademoderada –( Ex: hidroxi e
epoxi ácidos), sao produzidos ao longo de várias rotas oxidativas, nas que
participam os radicais alcoxi.
Dímeros e polímeros de ácidos e glicéridos –sao compostos gerados por
combinaçoes térmicas e oxidativas de radicais livres. A polimerizaçao produz um
aumento substancial da viscosidade do óleo de fritura.
Ácidos gordos livres–compostos produzidos por hidrolises dos triacilgliceróis,
por aquecimento em presença de água.

Mudanças observadas durante a fritura:

1-Aumento da viscosidade e do conteúdo dos ácidos gordos livres.
2-Desenvolvimento de uma cor escura.

-Descida do índice de yodo e tensão superficial.

-Modificaçao do índice de refraçao e um aumento na tendencia a formação de
espuma.
48- Classifique os lípidos.

LÍPIDOS
Cerca de 95% dos lípidos da dieta humana são triglicéridos. Estes são
constituídos por 3 ácidos gordos e uma molécula de glicerol. É comum
chamar gorduras aos triglicéridos, subdividindo-os em gorduras
saturadas (carne, leite, queijo, manteiga, ovos, óleo de coco e de
palma) e insaturadas (azeite, óleo de amendoim, peixe, girassol e óleos
de milho). Nos restantes 5% estão incluídos o colesterol e os fosfolípidos.
Os lípidos são o segundo maior grupo de moléculas orgânicas comuns
aos organismos vivos. Tal como os glícidos, são compostos
principalmente por carbono, hidrogénio e oxigénio; mas alguns lípidos
têm também pequenas quantidades de outros elementos como sejam
o fósforo e o azoto. Nos lípidos a proporção oxigénio-carbono é menor
do que nos glícidos, o que os torna menos polares. Consequentemente,
os lípidos podem ser dissolvidos em solventes orgânicos apolares, tal
como o álcool ou a acetona, mas são relativamente insolúveis na água.
Os lípidos desempenham muitas funções importantes no organismo.
Protegem e isolam, ajudam a regular muitos dos processos fisiológicos e
são constituintes importantes das membranas plasmáticas. Para além
destes aspectos, os lípidos são das moléculas que melhor armazenam
energia e podem ser desdobrados e utilizados como fonte de energia
A definição de lípidos é tão abrangente que diversos tipos de
moléculas, tais como as gorduras, os fosfolípidos, os esteróides e as
prostaglandinas, pertencem a este grupo.
As gorduras são o principal tipo de lípidos. À semelhança dos glícidos, as
gorduras são ingeridas e decompostas nas células por reacções de
hidrólise que libertam energia para uso das próprias células.
Inversamente, se a ingestão excede as necessidades, o excesso de
energia química é armazenado no corpo sob a forma de gordura para
uso posterior, à medida que a energia vai sendo necessária. As gorduras
também vão fornecem protecção envolvendo e almofadando os
órgãos e sob a pele, funcionando com isolante, o que evita a perda de
calor.
Os triglicéridos constituem cerca de 95% das gorduras do corpo
humano. Os triglicéridos são compostos por duas estruturas diferentes:
um glicerol e três ácidos gordos. O glicerol é uma molécula com três
átomos de carbono com um grupo hidroxilo ligado a cada átomo de
carbono. Os ácidos gordos constituem uma cadeia linear de átomos de
carbono com um grupo carboxilo ligado a uma das extremidades. O
grupo carboxilo é responsável pela natureza ácida da molécula, já que
liberta iões hidrogénio para a solução. Os glicéridos podem ser descritos
de acordo com o número e o tipo de ácidos gordos que se combinam
com o glicerol através de reacções de desidratação. Os monoglicéridos
têm um ácido gordo, os diglicéridos têm dois ácidos gordos e os
triglicéridos têm três ácidos gordos ligados a uma molécula de glicerol.
Os ácidos gordos diferem uns dos outros pelo comprimento da sua
cadeia e pelo grau de saturação da mesma. A maior parte dos ácidos
gordos naturais contêm um número par de átomos de carbono, sendo
as cadeias de 14 e de 18 átomos de carbono as mais comuns. Um ácido gordo
diz-se saturado se contém apenas ligações covalentes
simples entre os átomos de carbono. São fontes de gorduras saturadas:
a carne de vaca, a carne de porco, o leite gordo, o queijo, os ovos, a
manteiga, o óleo de palma. A cadeia de carbono diz-se insaturada se
possuir uma ou mais ligações covalentes duplas ou triplas entre átomos
de carbono. Os fosfolípidos são semelhantes aos triglicéridos, com
excepção de que um dos ácidos gordos ligado à molécula de glicerol
é substituído por uma molécula que contém fosfato, normalmente,
azoto.