Anda di halaman 1dari 17

BAB I

PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Salah satu proses penting yang terjadi di dalam tubuh tumbuhan yaitu
metabolisme. Proses tersebut berupa pemecahan molekul menjadi molekul yang lebih
kecil (katabolisme) dan penyusunan molekul dari molekul-molekul yang lebih kecil
(anabolisme). Dalam tubuh tumbuhan terjadi banyak reaksi kimia yang kompleks
dengan banyak tipe yang berbeda. Namun tidak pernah terjadi kekacauan, hal ini
disebabkan karena adanya suatu protein khusus yang mengontrol metabolisme yang
disebut enzim (Widarmayanti, P Ratih. 2012).
Enzim merupakan biokatalisator yang sangat efektif yang akan meningkatkan
kecepatan reaksi kimia spesifik secara nyata, di mana reaksi ini tanpa enzim akan
berlangsung lambat (Lehninger, 1995). Oleh karena itu diperlukan suatu katalisator
untuk mempercepat reaksi metabolisme. Peran enzim dalam suatu reaksi kimia yaitu
untuk mengkatalisis reaksi tetapi tidak ikut bereaksi dengan menurunkan energi
aktivasi. Kecepatan suatu reaksi enzimatis di dalam sel selain ditentukan oleh suhu,
pH, konsentrasi substrat, konsentrasi produk, dan waktu, juga dipengaruhi oleh enzim.
Salah satu enzim yang terdapat pada tumbuhan adalah amylase. Enzim amylase dapat
menghidrolisis amilum menjadi gula dengan beberapa tahap, yakni pembentukan
amilodektrin dari amilum, menjadi eritrodektrin selanjutnya akrodektrin yang
kemudian menjadi glukosa. Amylase dihasilkan dari daun atau biji yang sedang
berkecambah. Aktifitas amylase dalam reaksinya dipengaruhi oleh garam-garam
anorganik, pH, suhu dan cahaya. Berdasarkan uraian tersebut, maka dilakukan
percobaan untuk mengetahui pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi
pengubahan amilum.
B. Rumusan Masalah
1. Bagaimana pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum
menjadi glukosa?
C. Tujuan
1. Untuk mengamati pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan
amilum menjadi glukosa.

BAB II
KAJIAN PUSTAKA
A. Enzim
Enzim merupakan katalisator biologi, sehingga dapat mengkatalisis reaksi
kimia pada kondisi yang tidak ekstrem (suhu tubuh dan pH netral). Sebagian besar
enzim-enzim tubuh organisme tersusun atas protein yang mempunyai struktur tersier
(konformasi tiga dimesi). Protein penyusun enzim adalah makromolekul yang sangat
besar. Dengan demikian ukuran enzim jauh lebih besar dibandingkan substratnya.
Enzim fungsional disebut holoenzim (Isnawati, 2009).
Enzim terdiri atas dua bagian yaitu bagian yang berupa protein dan bagian
yang non protein. Bagian yang berupa protein disebut sebagai apoenzim dan yang non
protein disebut kofaktor, jika apoenzim dan kofaktor berikatan kesatuan tersebut
dinamakan sebagai holoenzim. Kofaktor merupakan komponen yang stabil pada suhu
yang relatif tinggi dan tetap tidak berubah pada akhir suatu reaksi. Kofaktor dapat
dibagi menjadi 2 macam yaitu ion organik (aktivator), dan molekul organik
(koenzim). Aktivator biasanya berupa beberapa logam seperti Cu, Fe, Mn, dan Zn.
Sedangkan koenzim tidak melekat erat pada bagian protein enzim, contoh koenzim
adalah NAD, NADP, dan FAD. Jika kofaktor dan aktivator melekat secara ikatan
kovalen disebut Gugus Prostetik. Molekul gugus prostetik lebih kecil dan tahan panas
(termostabil), ion-ion logam yang menjadi kofaktor berperan sebagai stabilisator agar
enzim tetap aktif.
Penggolongan enzim secara internasional telah dilakukan secara sistematis.
Sistem ini menempatkan semua enzim ke dalam enam kelas utama, masing-masing
dengan sub kelas, berdasarkan atas jenis reaksi yang dikatalisis (Tabel 1).
Tabel 1. Klasifikasi enzim secara internasional, berdasarkan reaksi yang dikatalisis.
Klasifikasi
Oksidoreduktase

Tipe reaksi yang dikatalisis


Memisahkan dan menambah elektron atau hidrogen

(nitrat reduktase)
Transferase

Memindahkan gugus senyawa kimia

(Kinase)
Hidrolase

Memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air

(protease, lipase, amilase)


Liase

(reaksi hidrolisis)
Membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu

(fumarase)
Isomerase

gugus kimia
Mengkatalisir perubahan isomer

(epimerase)
Ligase/ sintetase

Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-N oleh

(tiokinase)

reaksi kondensasi yang berkaitan dengan

penguraian ATP
Sumber : Lehninger (1995)
Sebagai katalis, enzim sangat luar biasa fungsinya, yaitu :
1. Mempunyai daya katalitik yang sangat baik; jauh lebih baik dari katalis
anorganik atau sintetik (kec. Reaksi dapat meningkat sampai 1 juta kali).
2. Mempunyai spesifisitas tinggi terhadap substrat dan reaksi.
3. Dapat berfungsi baik dalam larutan pada pH dan suhu sedang.
4. Hasil samping jarang terbentuk.
5. Karena strukturnya yang kompleks, enzim dapat diregulasi.
B. Sifat-Sifat Enzim
Sebagai suatu bahan yang penting dalam metabolisme, enzim memiliki sifatsebagai berikut:
1. Enzim merupakan protein sehingga bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat
hidrofil.
2. Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation maupun anion.
3. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein
misalnya suhu, pH, dll.
4. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi
tanpa mengubah keseimbangan reaksi. Enzim dapat dipacu maupun dihambat
aktivitasnya.
5. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun
sesudah reaksi berlangsung.
6. Enzim mempunyai molekul yang besar.
7. Enzim bersifat khas/spesifik, yang artinya hanya cocok untuk satu macam substrat
saja atau sekelompok kecil substrat yang struktur dan fungsinya hampir sama.
8. Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah, meskipun ada juga yang
mengkatalisis reaksi dua arah, contoh : lipase, meng-katalisis pembentukan dan
penguraian lemak.
Lipase: Lemak + H2O > Asam lemak + Gliserol
C. Mekanisme Kerja Enzim
Enzim berfungsi dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang
mempunyai cukup energi untuk bereaksi sehingga mempercepat laju proses. Enzim
akan melakukan proses tersebut dengan cara menurunkan energi yang diperlukan
reaksi, pada waktu substrat diubah menjadi produk (hasil) suatu penghalang (barier)

energi harus diatasi. Penghalang itu disebut sebagai energi aktivasi suatu reaksi
(energi pengaktif). Adanya enzim akan segera menurunkan energi aktivasi suatu
reaksi. Jika energi aktivasi lebih rendah maka banyak molekul substrat dapat bereaksi
daripada tanpa enzim. Enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi keseluruhan tanpa
mengubah suhu reaksi. Selama berjalannya reaksi substrat dan enzim akan
berkombinasi sementara membentuk kompleks enzim-substrat.
Ada berbagai hipotesis tentang terbentuknya kompleks enzim-substrat, antara lain:
1. Hipotesis kunci dan anak kunci
Hipotesis ini dicetuskan oleh Emil Fischer pada tahun 1884. hipotesis ini
menyatakan bahwa antara enzim dan substrat terjadi persatuan kaku seperti kunci
dan anak kunci. Substrat adalah kunci dengan bentuk yang komplemen dengan
enzim. Bagian enzim tempat melekatnya substrat disebut sisi aktif. Jika enzim
dan substrat bersatu maka enzim akan aktif dan menghasilkan produk reaksi yang
bentuknya tidak lagi sesuai dengan tempat aktif yang kemudian dilepaskan dan
tempat aktif siap menerima molekul substrat yang lain.
2. Hipotesis Induced fit
Hipotesis ini dicetuskan oleh Daniel Koshland, Jr. pada tahun 1973. hipotesis
ini menyatakan bahwa enzim dan tempat aktifnya merupakan struktur yang
fleksibel. Antara enzim dan substrat akan terjadi interaksi dinamis, jika substrat
berkombinasi dengan enzim maka substrat akan menginduksi perubahan dalam
struktur tempat aktif sehingga fungsi katalis enzim berlangsung sangat efektif.

Dalam mekanismenya enzim terdapat penghambat yang disebut zat-zat


penghambat, contohnya garam-garam dari logam berat seperti air raksa. Ada dua jenis
zat penghambat yaitu:
1. Zat penghambat bersaingan (inhibitor enzim yang kompetitif)
Zat penghambat ini mempunyai struktur yang mirip dengan molekul substrat,
sehingga keduanya bisa melekat pada molekul enzim. Kedua molekul tersebut
akan bersaing untuk terlebih dahulu bersatu dengan enzim. Jika zat penghambat
yang terlebih dahulu bersatu dengan enzim maka enzim akan non aktif dan begitu
pula sebaliknya jika substrat dulu yang bersatu dengan molekul enzim maka
enzim tersebut akan aktif.
2. Zat penghambat yang tidak bersaing (inhibitor enzim yang non kompetitif)
Enzim mempunyai dua sisi yaitu sisi aktif dan sisi untuk melekatnya
penghambat. Jika zat penghambat lebih dahulu melekat pada sisi untuk zat
penghambat maka enzim akan non aktif, demikian juga sebaliknya jika substrat
yang menempel terlebih dahulu maka enzim akan aktif.
Hal-hal yang dapat mempengaruhi kerja enzim di antaranya, yaitu suhu, derajat
keasaman (pH), konsentrasi enzim, jenis substrat, penimbunan hasil akhir, pengaruh
aktivator/penggiat, dan konsentrasi inhibitor.
Suatu enzim hanya dapat bekerja spesifik pada suatu substrat untuk suatu
perubahan tertentu. Misalnya, sukrase akan menguraikan rafinosa menjadi melibiosa
dan fruktosa, sedangkan oleh emulsin, rafinosa tersebut akan terurai menjadi sukrosa
dan galaktosa (Salisbury, 1995).
Apabila suhu terlalu tinggi, maka struktur tiga dimensi enzim akan rusak,
mengakibatkan substrat tidak lagi dapat terikat dengannya. Dengan demikian enzim
tersebut tidak akan dapat menjalankan fungsinya lagi sebagai biokatalisator. Pada
umumnya denaturasi ini bersifat tidak dapat kembali atau permanen (Salisbury, 1995).
Enzim dihambat oleh molekul-molekul tertentu pada proses katalisisnya. Adapun
beberapa hambatan kerja enzim secara skematis seperti bagan di bawah ini (Isnawati,
2009):
1. Hambatan dapat balik kompetitif terjadi pada enzim yang molekul
penghambatnya secara struktural mirip dengan struktur molekul substrat.
Molekul penghambat menempel pada sis aktif enzim, dengan demikian
substrat tidak bisa melekat pada sisi aktif enzim dan tidak bisa diubah menjadi
produk.

2. Hambatan dapat balik non kompetitif terjadi dengan cara molekul penghambat
pada enzim tetapi tidak pada sisi aktif. Pelekatan molekul penghambat pada
enzim menyebabkan perubahan konformasi tiga dimensi pada sisi aktif enzim,
dengan demikian substrat tidak dapat melekat pada sisi aktif enzim.
3. Hambatan tidak dapat balik pada kerja enzim akan gugus fungsional enzim
secara permanen dan mengakibatkan kerusakan pada enzim itu, sehingga
enzim tidak dapat bekerja lagi.
D. Enzim Amilase
Enzim amilase merupakan enzim yang berfungsi memecah pati atau amilum.
Amilase dapat dikelompokkan menjadi 3 golongan enzim yaitu, amilase yang
memecah pati secara acak dari tengah atau dari bagian molekul karenanya disebut
endoamilase yang terdapat pada tumbuhan. amilase yang menghidrolisis unit-unit
gula dari ujung molekul pati karenanya disebut eksoamilase. Glukoamilase yang
dapat memecahkan glukosa dari terminal gula non pereduksi substrat pati.
E. Larutan Buffer
Larutan buffer adalah larutan yang tahan terhadap perubahan pH dengan
penambahan asam atau basa. Larutan seperti itu digunakan dalam berbagai percobaan
biokimia di mana dibutuhkan pH yang terkontrol dan tepat. Larutan buffer bermanfaat
untuk melarutkan kotoran yang masih terikut di dalam endapan enzim tersebut
sekaligus bisa mencegah enzim dari denaturasi dan kehilangan fungsi biologisnya.
Buffer dapat mempertahankan kondisi enzim presipitat agar tidak terjadi perubahan
pH dan mencegah agar enzim tidak mengalami inaktivasi (Wibisono, 1993 ).
Sedangkan larutan penyangga berfungsi untuk menjaga pH tanaman. Setiap
tanaman memiliki pH tertentu agar dapat tumbuh dengan baik. Oleh karena itu
dibutuhkan larutan penyangga agar pH dapat dijaga.
F. Hipotesis
H1

: terdapat pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi


pengubahan amilum menjadi glukosa.

H0

: tidak terdapat pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan


reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa.

BAB III
METODE PENELITIAN
A. Jenis
Jenis penelitian ini adalah eksperimen sebab penelitian ini dilakukan untuk
menjawab rumusan masalah. Di dalam percobaan ini juga melibatkan adanya
variabel-variabel pada metode penelitiannya.
B. Waktu dan Tempat
Penelitian ini dilakukan pada hari Kamis tanggal 30 September 2016 pada
pukul 13.30 WIB dan bertempat di gedung C.10 Laboratorium Fisiologi Jurusan
Biologi Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Negeri
Surabaya.
C. Variabel
1. Variabel manipulasi : Kadar enzim (0%, 25%, 50%, 100%)
2. Variabel kontrol
: Umur kecambah kacang hijau, jenis
enzim (amilase),
jenis substrat (amilum), konsentrasi (1%),
volume substrat (2 ml), rentang waktu
penetesan (setiap2 menit), jumlah tetes KI3. Variabel respon

I2 (1 tetes)
:
Kecepatan

reaksi

pengubahan

amilum menjadi
glukosa
D. Alat dan Bahan
Pada percobaan kali ini dibutuhkan beberapa alat, yaitu mortar dan penumbuk
porcelain, tabung reaksi @8 buah, gelas ukur 10 ml @1 buah, centrifuge (pemusing),
cawan tetes, pipet kecil, lampu spiritus, dan pegangan tabung reaksi. Serta dibutuhkan
beberapa bahan, yaitu kecambah kacang hijau umur 2 hari, larutan amilum 4%,
aquades, larutan KI-I2, larutan fosfat sitrat buffer ph = 5,6 (10 ml).

E. Rancangan Percobaan
Kecambah kacang hijau berumur 2 hari sebanyak 10 gram (dibuang kulit bijinya)

Dihancurkan dengan moral alu.


Ditambah larutan buffer 10 ml.
Kecambah 10 gram + Larutan Buffer 10 ml
Di centrifuge selama 5 menit.
Diambil supernatan.
Supernatan

0%
100%
Enzim 50%
Enzim 25%
2,5 ml enzim 100%2,5
dipanaskan
Diambil 2,5 ml
ml enzim 100% + 2,5 ml aquades
ml enzim 50% + 2,5 2,5
ml aquades

Masing masing ditambah amilum 4%


Diteteskan pada lempeng sebanyak 1 tetes + Larutan KI.I2 setetes

Dicatat perubahan waktunya hingga berwarna kuning

HASIL

F. Langkah Kerja
Dalam percobaan ini yang harus dikerjakan adalah bahan dan alat disiapkan,
kulit biji kecambah dibuang, 10 gram kecambah kacang hijau digerus dan
ditambahkan 10 ml larutan buffer fosfat sitrat sampai semua kecambah hancur,
dimasukkan dalam tabung reaksi centrifuge dan dipusingkan selama 5 menit dengan
kecepatan 2 rpm, diambil cairan bagian atas (supernatan) dengan bantuan pipet tetes
dan dimasukkan ke dalam tabung reaksi. Cairan ini dianggap sebagai larutan enzim
amilase 100%, dibuat enzim dengan kadar 0% ,25% ,50% ,dari enzim yang berkadar
100% dengan cara sebagai berikut: kadar enzim 50% diperoleh cara mengambil 2,5
ml enzim 100% dan ditambahkan aquades sampai volumenya menjadi 5 ml, kadar
enzim 25% diperoleh dengan cara mengambil 2,5 ml enzim 50% dan ditambahkan
aquades sampai volumenya menjadi 5 ml, kadar enzim 0% diperoleh dengan cara
memanaskan 2,5 ml enzim 100% sampai mendidih, disediakan tabung reaksi dan diisi
dengan 2,5 ml larutan enzim 100%, tambahkan 2 ml larutan amilum 4%. Dicatat
waktunya, kemudian dikocok perlahan sampai larutan tercampur benar. Saat
mencampur larutan amilum + enzim ditetapkan sebagai saat nol, diambil 1 tetes
campuran setiap 2 menit lalu mengujinya dengan 1 tetes larutan KI-I2 pada lempeng
penguji (cawan tetes), dicatat waktu tiap perubahan warna yang terjadi pada lempeng
penguji, diulangi langkah tersebut, masing-masing untuk kadar enzim 50% , 25%, dan
0%.

BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
A. Hasil dan Analisis
Dari percobaan tersebut diperoleh hasil sebagai berikut:
Tabel 2. Tabel Pengaruh Enzim Amilase Terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan
Amilum Menjadi Glukosa
Perubahan warna
2 menit ke
0
1
2

Perubahan warna pada konsentrasi


100%
50%
25%
0%
putih
putih
putih
putih
kuning (+) kuning (++) kuning (++)
biru
kuning (++)

Berdasarkan tabel di atas, berikut ini adalah grafik pengaruh kadar enzim terhadap
kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa :

Perubahan
Column2
Warna 2 menit ke-

Grafik 1. Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan


Amilum Menjadi Glukosa.
Analisis Tabel:
Berdasarkan hasil praktikum pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi
pengubahan amilum menjadi glukosa, dapat diketahui bahwa pada konsentrasi
supernatan sebesar 0%, setelah ditambah amilum 4% dan penetesan larutan KI-I 2
pada menit pertama terjadi perubahan warna dari putih bening menjadi biru
kemudian pada menit ke-2, baru terjadi perubahan reaksi amilum menjadi
glukosa, yaitu berwarna kuning (++). Hal ini menunjukkan pada konsentrasi
supernatan 0% terdapat enzim lebih sedikit.
Pada konsentrasi supernatan sebesar 25%, setelah ditambahkan amilum 4%,
didapati perubahan reaksi amilum (awalnya berwarna putih bening) setelah

penetesan larutan KI-I2 terjadi perubahan menjadi glukosa ( berwarna kuning)


pada dua menit pertama .
Pada konsentrasi supernatan sebesar 50%, setelah ditambahkan amilum 4%
dan penetesan larutan KI-I2, didapati perubahan warna dari yang semula putih
bening menjadi kuning pada menit pertama. Hal ini menunjukkan bahwa ada
perubahan reaksi dari amilum menjadi glukosa.
Sedangkan pada konsentrasi supernatan sebesar 100%, setelah ditambahkan
amilum 4% dan penetesan larutan KI-I2, didapati perubahan reaksi amilum
(berwarna putih bening) menjadi glukosa (kuning) kelaman menjadi putih pada
dua menit pertama.
Analisis Grafik:
Pada konsentrasi supernatan enzim 100%, 50%, dan 25% terjadi perubahan
dari berwarna putih bening menjadi berwarna kuning pada dua menit pertama.
Pada konsentrasi supernatan enzim 0% terjadi perubahan dari berwarna putih
bening menjadi berwarna kuning pada dua menit kedua.
B. Pembahasan
Pertumbuhan

tanaman

yang

berasal

dari

biji

diawali

dari

proses

perkecambahan. Dalam pertumbuhannya memerlukan energi dan energi tersebut


berasal dari perombakan bahan-bahan organik. Enzim yang digunakan untuk
merombak protein adalah enzim protease, perombakan lemak adalah enzim lipase dan
pati memerlukan enzim amilase. Enzim-enzim tersebut secara bersamaan dihasilkan
tumbuhan selama proses perkecambahan. Sehingga pada praktikum ini kecambah
kacang hijau yang masih berumur 2 hari mempunyai banyak sekali enzim yang
diproduksi oleh tumbuhan untuk membentuk energi dalam perkecambahan.
Berdasarkan analisis di atas, maka dapat diketahui bahwa besarnya konsentrasi
enzim berpengaruh terhadap reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Hal ini
terlihat di mana konsentrasi enzim 100% yang berubah warna menjadi kuning pada
dua menit pertama pada detik yang lebih cepat dibanding konsentrasi enzim yang lain.
Hal ini disebabkan karena pada saat reaksi berlangsung (dengan konsentrasi enzim
100%), maka enzim akan meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup
energi untuk bereaksi sehingga laju reaksi akan berjalan lebih cepat. Enzim akan
menurunkan energi yang diperlukan reaksi dan bukan meningkatkan jumlah energi
dalam tiap molekul. Ini terjadi pada waktu substrat diubah menjadi produk (hasil),
penghalang (barrier) energi harus diatasi. Penghalang tersebut adalah energi aktivasi.

Adanya enzim akan menurunkan energi aktivasi suatu reaksi. Jika energi aktivasi
suatu reaksi itu rendah, maka akan lebih banyak molekul (substrat) yang dapat
bereaksi sehingga waktu yang diperlukan oleh enzim amilase untuk mengubah
amilum menjadi glukosa pun lebih singkat. Oleh karena itu, laju reaksi pun menjadi
lebih cepat.
Pada konsentrasi enzim 50% dan 25% terjadi perubahan warna dari putih
bening menjadi kuning pada dua menit pertama sama dengan konsentrasi enzim 100%
namun yang membedakan hanya beberapa detik, hal ini terjadi karena kurang telitinya
praktikan dalam membuat larutan enzim, yaitu pada saat mengencerkan dengan
aquadest dan kurang tepatnya volume enzim maupun aquadest (2,5 ml) serta kurang
tercampurnya konsentrasi enzim dengan amilum yang menyebabkan persamaan pada
reaksi konsentrasi enzim 100%. Seharusnya pada konsentrasi enzim 50% dan 25%
terjadi laju reaksi yang lebih lambat, hal ini dikarenakan pada konsetrasi enzim
tersebut substrat diubah menjadi produk (hasil), penghalang (barrier) yang disebut
energi aktivasi tidak dapat dikurangi (diturunkan) dalam reaksi tersebut. Karena
energi aktivasi tinggi, maka molekul (substrat) lebih sedikit yang bereaksi sehingga
waktu yang diperlukan pun lebih lama dan pada akhirnya laju reaksi pun lebih lambat.
Pada konsentrasi enzim 0% yang didapatkan dari 2,5 ml konsentrasi enzim
100% yang telah dipanaskan sampai mendidih terjadi perubahan warna dari putih
bening menjadi kuning pada dua menit kedua, hal ini dikarenakan kurang telitinya
praktikan pada saat memanaskan dan kurangnya larutan KI-I2 yang diteteskan
sehingga praktikan hanya meneteskannya dua kali. Seharusnya pada saat dipanaskan
suhu larutan enzim semakin meningkat mengakibatkan enzim di dalam mengalami
denaturasi. Apabila suhu terlalu tinggi, struktur tiga dimensi enzim akan rusak,
sehingga substrat tidak lagi dapat terikat dengannya. Dengan demikian enzim tersebut
tidak akan dapat menjalankan fungsinya lagi sebagai biokatalisator. Pada umumnya
denaturasi ini bersifat tidak dapat balik atau permanen (Salisbury, 1995). Sehingga
pada konsentrasi enzim 0% enzim sudah mengalami denaturasi sehingga tidak dapat
berikatan dengan substrat menyebabkan tidak adanya enzim yang dapat mengubah
amilum menjadi glukosa. Menurut beberapa teori enzim akan mengalami denaturasi
pada suhu 50C.
Penambahan larutan buffer yaitu larutan yang tahan terhadap perubahan pH
dengan penambahan asam atau basa. Larutan tersebut digunakan dalam berbagai
percobaan biokimia di mana dibutuhkan pH yang terkontrol dan tepat dan
penambahan KI-I2 satu tetes sebagai uji iodine untuk menunjukkan ada atau tidaknya

amilum pada suatu larutan dan untuk menunjukkan perubahan warna menjadi kuning
sebagai indikator adanya reaksi kimia antara enzim amilase dengan amilum dalam
membentuk glukosa.

BAB V
PENUTUP
A. Simpulan
Berdasarkan percobaan Pengaruh Kadar Enzim terhadap Kecepatan Reaksi
Pengubahan Amilum yang telah dilakukan dapat diambil simpulan yaitu,
kadar/konsentrasi enzim berpengaruh terhadap kecepatan/laju reaksi pengubahan
amilum menjadi glukosa. Semakin tinggi kadar/konsentrasi enzim maka laju reaksi
pengubahan amilum menjadi glukosa semakin cepat. Pada reaksi yang tidak terdapat
enzim, maka tidak terjadi reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa.
B. Saran
Sebaiknya praktikan lebih memperhatikan saat menghaluskan kacang hijau
diusahakan benar-benar halus, sehingga setelah disentrifuge didapatkan larutan
supernatan yang banyak, saat menetesi KI-I2 ke dalam cawan tetes harus sama dengan
jumlah tetesan larutan enzim agar didapatkan hasil percobaan yang maksimal,
pastikan bahwa dalam membuat larutan konsentrasi enzim tidak tercampur dengan
konsentrasi lain, saat memanaskan larutan enzim untuk konsentrasi 0%, pastikan
larutan mendidih dengan sempurna.

DAFTAR PUSTAKA
Isnawati. 2009. Biokimia. Surabaya: UNESA University Press.
Lehninger, A.L.1993. Dasar-dasar Biokimia jilid 1. Jakarta : Erlangga
Salisbury, Frank B., dan Ross, C.W. 1995. Fisiologi Tumbuhan Jilid 2 Edisi Keempat alih
bahasa Lukman dan Sumaryono. Bandung: ITB.
Sasmitamihardja, Dardjat. 1996. Fisiologi Tumbuhan. Bandung : FMIPA ITB
Soerodikoesoemo, Wibisono. 1993. Anatomi dan Fisiologi Tumbuhan. Jakarta : Universitas
Terbuka
Widarmayanti, Ratih. 2012. Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi.
(http://id.scribd.com/doc/109719857/Pengaruh-Kadar-Enzim-Terhadap-KecepatanReaksi, diakses pada tanggal 2 Oktober 2016).

LAMPIRAN

Pengupasan kulit kecambah kacang hijau

Penggerusan kecambah kacang hijau


dengan ditambah larutan buffer

Dimasukkan dalam tabung reaksi centrifuge

Dicentrifuge selama 5 menit dengan


kecepatan 2 rpm

Setelah dicentrifuge

Supernatan

Pembuatan enzim 0% (pemanasan enzim

Larutan enzim sebelum di tetesi KI-I2

100%)

Uji setelah 2 menit pertama

Uji setelah 2 menit kedua