Anda di halaman 1dari 17

MAKALAH BIOKIMIA

PERANAN ENZIM DALAM MENGATUR PROSES BIOKIMIA DALAM


TUBUH MAKHLUK HIDUP
Oleh :
MUHAMMAD IQBAL NURYAMAN 200110140174
NOK FARIDA

200110140175

HARTIWI ANDAYANI

200110140176

NANDAR RIDWAN NULHAKIM

200110140177

EGA ERLANGGA

200110140178
Kelas

:C

Kelompok

:6

FAKULTAS PETERNAKAN
UNIVERSITAS PADJADJARAN
SUMEDANG
2015

I
PENDAHULUAN
1.1. Latar belakang
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis
(senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu
reaksi kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat
perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang
dihasilkan bergantung pada suatu kondisi atau zat yang disebut promoter. Semua
proses biologis sel memerluka enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat
dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai
promoter.
Enzim bekerja dengan tidak ikut bereaksi. Dengan adanya enzim suatu
reaksi kimia organik membutuhkan energi aktivasi yang lebih rendah, sehingga
reaksi kimia terjadi dengan cepat. Enzim memiliki berbagai karakteristik dan
peranan dalam proses biokimia yang terjadi dalam tubuh makhluk hidup. Oleh
karena itu, kami tertarik untuk membahas karakteristik dan peranan enzim dalam
proses biokimia yang terjadi dalam tubuh makhluk hidup
1.2. Identifikasi masalah
1.

Bagaimana sifat-sifat enzim.

2.

Apa saja jenis-jenis atau klasifikasi enzim.

3.

Bagaimana cara kerja enzim.

4.

Apa saja komponen penyusun enzim.

5.

Apa yang dimaksud koenzim, holoenzim, dan apoenzim.

6.

Bagaimana peranan enzim dalam mengatur proses biokimia dalam tubuh


makhluk hidup.

1.3. Maksud dan tujuan


1.
2.

Mengetahui sifat-sifat enzim.


Mengetahui jenis-jenis atau klasifikasi enzim.

3.
4.
5.
6.

Mengetahui cara kerja enzim.


Mengetahui komponen penyusun enzim.
Mengetahui pengertian koenzim, holoenzim, dan apoenzim.
Mengetahui peranan enzim dalam mengatur proses biokimia dalam tubuh
makhluk hidup.

II
TINJAUAN PUSTAKA
Enzim adalah protein yang diproduksi dari sel hidup dan digunakan oleh
sel-sel untuk mengkatalisis reaksi kimia yang spesifik. Enzim memiliki tenaga
katalitik yang luar biasa dan biasanya lebih besar dari katalisator sintetik.
Spesifitas enzim sangat tinggi terhadap substratnya. Tanpa pembentukan produk
samping enzim merupakan unit fungsional untuk metabolisme dalam sel, bekerja
menurut urutan yang teratur. Sistem enzim terkoordinasi dengan baik
menghasilkan suatu hubungan yang harmonis diantara sejumlah aktivitas
metabolic yang berbeda. (Shahib, 1992)
Enzim dikatakan sebagai suatu kelompok protein yang berperan sangat
penting dalam aktivitas biologis. Dalam jumlah yang sangat kecil, enzim dapat
mengatur reaksi tertentu sehingga dalam keadaan normal tidak terjadi
penyimpangan-penyimpangan hasil akhir reaksinya. Enzim ini akan kehilangan
aktivitasnya akibat panas, asam atau basa kuat, pelarut organik, atau pengaruh lain
yang bisa menyebabkan denaturasi protein. Enzim dikatakan mempunyai sifat
sangat khas, karena hanya bekerja pada substratnya. (Girindra, 1990)
Untuk aktivitasnya kadang-kadang enzim membutuhkan kofaktor yang bisa
berupa senyawa organik atau logam. Senyawa organik itu terikat pada bagian
protein enzim. Bila ikatan itu lemah maka kofaktor tadi disebut co-enzim dan dan
jika terikat erat melalui ikatan kovalen maka dinamakan gugus prostetis. Pada
umumnya dua kofaktor itu tidak dibedakan dan disebut co-enzim saja. Apabila
enzim itu terdiri dari bagian seperti yang diterangkan diatas maka keseluruhan
enzim itu dinamakan holo enzim. Bagian protein dinamakan apo-enzim dan
bagian non proteinnya disebut coenzim.fungsi logam pada umumnya adalah untuk
memantapkan ikatan substrat pada Universitas Sumatera Utara enzim atau
mentransfer electron yang timbul selama proses katalisis. (Soeharsono, 1989)

III
PEMBAHASAN
3.1

Sifat-Sifat Enzim

1) Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi


Enzim tidak mengubah produk akhir yang dibentuk atau mempengaruhi
keseimbangan reaksi, hanya meningkatkan laju suatu reaksi.
2) Enzim bekerja secara spesifik.
Artinya enzim hanya mempengaruhi substrat tertentu saja.
3) Enzim merupakan protein.
Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein. Antara lain bekerja
pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim akan kehilangan
aktivitasnya karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut organik.
Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi sehingga
tidak dapat berfungsi sebagai mana mestinya.
4) Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit.
Sesuai dengan fungsinya sebagai biokatalisator, enzim diperlukan dalam
jumlah yang sedikit.
5) Enzim bekerja secara bolak-balik.
Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat berbalik (bolak-balik), artinya
enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju reaksi
sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa
menjadi senyawa-senyawa lain. Atau sebaliknya, enzim dapat menyusun
senyawa-senyawa sederhana menjadi senyawa tertentu
6) Kerja enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan.
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH,
aktivator (pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta konsentrasi substrat.

3.2

Jenis-Jenis atau Klasifikasi Enzim

Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang


dikatalisis, daya katalisisnya, dan cara terbentuknya.
1.

Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya

a) Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerja di
dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis
di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses
kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.
b) Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerja di
luar sel. Umumnya berfungsi untuk mencerna substrat dengan cara
dihidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan bentuk
molekul lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi
yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan
dalam proses kehidupan sel.
2.

Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis

a) Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis

reaksi oksidasi-reduksi, yang

merupakan

pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim


elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa
macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase,
hidroksilase dan dehidrogenase.
b) Transferase
Transferase berfungsi mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari
suatu molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim
sebagai berikut:
1. Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.
2. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.
3. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.
c) Hidrolase

Enzim ini berfungsi mengkatalis reaksi-reaksi hidrolisis, contohnya yaitu:


1. Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester
karboksil.
2. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
3. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.
d) Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan
gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh
adalah:
1. L-malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
2. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan gugus karboksil.
e) Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi,
yaitu:
1. Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
2. Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
3. Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
4. Intramolekul

ketol

isomerase,

merubah

D-gliseraldehid-3-

fosfat dihidroksi aseton fosfat


5. Intramolekul

transferase

atau

mutase,

merubah

metilmalonil-

CoA suksinil-CoA
f) Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh
adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis reaksi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP
3.

Enzim lain dengan tatanama berbeda

Asetil CoA + AMP + P-P

Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas,


misalnya enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk
enzim permease. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat
selektif permiabel dari membran sel.
4.

Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya

a) Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel
normal, sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada
sel hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar
substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan
dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.
b) Enzim adaptif
Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim
tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat
dirangsang sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang
pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah
enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan
di dalam medium yang mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat
menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan
(fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan
pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E. coli membentuk enzim beta
galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang
dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan
kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini
diidentifikasi dengan menambahkan akhiran ase pada nama substansi atau
substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase
menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan
tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat
yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang

megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang
mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.
3.3

Cara Kerja Enzim


Enzim tidak ikut bereaksi, namun hanya sebagai katalisator atau membantu

terjadinya reaksi secara cepat. Molekul substrat akan bereaksi menghasilkan


senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan
energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena
reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama.
Sebagai contoh:
X + C XC (1)
Y + XC XYC (2)
XYC CZ (3)
CZ C + Z (4)
Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir
molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Enzim mengkatalis reaksi dengan
cara meningkatkan laju reaksi. Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara
menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi). Penurunan
energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah
produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk
kompleks baru dengan substrat yang lain.
Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim
hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini
disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai
contoh, enzim amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati
menjadi glukosa.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor. Faktor-faktor tersebut
adalah:
a)

Suhu

Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih
tetap mempuyai sifat protein yang kerjanya dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat
bekerja optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 40 C. Pada suhu
00 C, enzim tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif.
b) Derajat keasaman (pH)
Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa
jenis enjim yang bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang
bekerja optimum pada suasana netral ditempatkan pada suasana basa ataupun
asam, enzim tersebut tidak akan bekerja atau bahkan rusak. Begitu juga
sebaliknya, jila suatu enzim bekerja optimal pada suasana basa atau asam tetapi
ditempatkan pada keadaan asam atau bas, enzimtersebut akan rusak.
Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdapat di dalam lambung, efektif
bekerja pada pH rendah.
c)

Inhibitor
Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah inhibitor. Ihibitor disebut

juga penghambat kerja enzim, inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil
(produk) kerja enzim yang terakumulasi dalam jumlah yang berlebihan akan
menghambat kerja enzim.
1. Inhibitor Kompetisi
Pada

inhibitor

kompetisi

terjadi

penambahan

substrat

dapat

mengurangi daya hambatnya, karena inhibitor bersaing dengan substrat untuk


mengikat bagian aktif enzim. Misalnya enzim suksinat dehidrogenase yang
berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi asam uksinat menjadi fumarat, jika
dalam proses ini dutambahkan asam malonat, maka enzim suksinat
dehidrogenase akan menurun aktivitasnya.
Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi akan normal
kembali. Sehingga aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada konsentrasi
inhibitor, konsentrasi substrat, dan aktivitas relatif inhibitor dan substrat.
2. Inhibitor Nonkompetisi

Inhibitor nonkompetisi pengaruhnya tidak dapat dihilangkan

dengan

adanya penambahan substrat lain, dimana inhibitor ini akan berikatan dengan
permukaan enzim tanpa lepas dan lokasinya tidak dapat diganti oleh substrat.
Sehingga daya kerja inhibitor sangat tergantung dari konsentrasi inhibitor dan
aktivitas inhibitor terhadap enzim.
d) Konsentrasi subtrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi
substrat yang tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim
juga rendah. Sebaliknya, jika jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim
juga cepat. Pada keadaan substrat berlebih, kerja enzim tidak sampai menurun
tetapi konstan.
Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan
molekul substrat. Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas
dengan molekul substrat. Sedangkan apabila kepekatan substrat bertambah, lebih
molekul enzim dapat bertindak balas dengan molekul substrat sehingga ke satu
kadar maksimum.
Cara kerja enzim juga dapat dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori gembok
dan anak kunci, dan teori kecocokan yang terinduksi.
1. Teori gembok dan anak kunci (Lock and key theory)
Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks, seperti kunci
yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi
dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan
melepaskan produk serta membebaskan enzim.
2. Teori kecocokan yang terinduksi (Induced fit theory)
Menurut teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan
bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi
aktif termodifikasi melingkupi substrat membentuk kompleks. Ketika produk
sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas.
Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.

e)

Katalisator
Istilah katalisator berawal dari penelitian Berzelius (1836) tentang proses

proses pemercepatan laju reaksi dan menjabarkannya sebagai akibat adanya gaya
katalisis. Sebutan gaya katalisis ternyata tidak terbukti, tetapi istilah katalisator
tetap digunakan untuk menyebuitkan pengaruh substansi tertentu yang ikut
dalam proses tanpa mengalami perubahan. Senyawa yang menurunkan laju
reaksi biasa disebut sebagai katalisator negatif atau inhibitor, yang saat ini lebih
dikenal dengan istilah katalis.
Definisi katalis pertama kali dikemukakan oleh Ostwalsd sebagai suatu
substansi yang mengubah laju suatu reaksi kimia tanpa merubah besarnya energi
yang menyertai reaksi tersebut. Pada tahun 1902 Ostwald mendefinisikkan
katalis sebagai substansi yang mengubah laju reaksi tanpa terdapat sebagai
produk pada akhir reaksi, dengan kata lain katalisator mempengaruhi laju reaksi
dan berperan sebagai reaktan sekaligus produk reaksi.
3.4

Komponen Penyusun Enzim


Sebagian besar enzim tersusun oleh dua bagian, yaitu bagian yang berupa

protein, disebut apoenzim dan bagian non protein yang disebut kofaktor. Ada juga
beberapa enzim yang hanya terdiri dari komponen protein saja. Kofaktor dapat
berupa molekul anorganik maupun molekul organik. Molekul anorganik berupa
mineral seperti ion Fe, ion Zn, dan ion Mn. Molekul organik misalnya NAD+,
vitamin B1, B2, B6, niasin, dan biotin. Kofaktor yang berupa molekul organik
disebut koenzim, sedangkan kofaktor yang berupa molekul anorganik disebut
gugus prostetik. Apoenzim dan koenzim yang bersatu membentuk enzim yang
lengkap, disebut holoenzim.

3.5

Definisi Koenzim, Apoenzim dan Holoenzim

1. Koenzim
Koenzim memiiki sifat tahan panas yang mengandung fospt dan ribosa.
Koenzim sangat udah terpisah dari apoenzim. Koenzim berfungsi sebagai
penentu dari sifat proses biokimia yang terjadi.
2. Apoenzim
Apoenzim merupakan bagian dari enzim yang berupa protein, yang
memiliki sifat berlawanan dengan koenzim yaitu tidak tahan panas. Apoenzim
berfungsi sebagai penentu spesifikasi dari enzim.
3. Holoenzim
Holoenzim merupakan enzim lengkap yang tersusun dari apoenzim dan
koenzim.

3.6

Peranan Enzim dalam Mengatur Proses Biokimia dalam Tubuh


Makhluk Hidup
Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi biokimia

(metabolisme) dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim atau aktivitas enzim
terganggu maka reaksi biokimia yang terjadi di dalam sel akan terhambat hingga
pertumbuhan sel juga terganggu. Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk
suatu proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim
dapat mempercepat reaksi 108 1011 kali lebih cepat daripada suatu reaksi tersebut
dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat
efisien, di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Oleh karena itu,
enzim mempunyai peranan yang sangat penting dalam reaksi metabolisme.
Peranan enzim dalam reaksi metabolisme adalah sebagai berikut:
1.

Biokatalisator yaitu meningfkatkan kecepatan reaksi kimia dengan


menurunkan energy aktivasinya tetapi tidak ikut bereaksi.

2.

Modulator yaitu mengatur reaksi yang bersifat acak menjadi berpola.


Misalnya glukosa yang terbentuk selama proses fotosintesis. Jika

konsentrasi glukosa telah melebihi keseimbangan. Maka akan terurai


menjadi CO2 dan H2O. Dengan adanya enzim, glukosa dapat diubah menjadi
sukrosa atau amilum. Dalam bentuk sukrosa dapat diedarkan ke seluruh
jaringan melalui floem dan disimpan dalam bentuk amilum. Dengan
mengubah glukosa menjadi molekul lain, maka proses fotosintesis dapat
terus berlangsung tidak terhambat oleh akumulasi hasilnya.

IV
SIMPULAN
1.

Enzim merupakan biomolekul yang beupa protein yang memiliki sifat


mengubah kecepatan reaksi, bekerja spesifik, bekerja bolaak-balik, dan cara

2.

kerjanya yang dapat dipengaruhi lingkungan


Klasifikasi enzim didasarkan pada tempat bekerjanya, daya katalisnya,

3.

tatanama, dan cara pembentukannya.


Enzim bekerja dengan tidak ikut bereaksi dengan molekul substrat, namun

4.

hanya mempercepat reaksi.


Enzim disusun oleh dua bagian yang merupakan protein yaitu apoenzim dan

5.

kofaktor.
Holoenzim adalah enzim yang aktif/lengkap yang tersusun atas apoenzim dan
koenzim.

DAFTAR PUSTAKA
Girindra, A. 1990. Biokimia 1. Cetakan ke-2. PT Gramedia. Jakarta.
Murray RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VN. 2003. Biokimia Harper Edisi
XXV penerjemah Hartono Andry. EGC. Jakarta.
Nugroho,

Heru

Santoso

Wahito.

2008.

Protein

dan

Enzim,

http://www.heruswn.teach-nology.com. Diakses 1 Mei 2015 pukul 20.05.


Poedjiadi, Anna dan F.M., Titin Suppriyanti. 1994. Dasar-Dasar Biokimia.
Universitas Indonesia (UI-Pres). Jakarta.
Shahib, N. 1992. Pemahaman Seluk Beluk Biokimia dan Penerapan Enzim.
Penerbit PT. Citra Adtya Bakti. Bandung:
Soeharsono, M.T. 1989. Biokimia. Gajah Mada University Press. Yogyakarta.

LAMPIRAN

Gambar 1.1. Enzim yang terdiri atas bagian protein (apoenzim) dan
bagian non protein (gugus prostetik)

Gambar 1.2. Apoenzim dan koenzim bersatu membentuk holoenzim.

Anda mungkin juga menyukai