Karbohidrat

Karbohidrat merupakan jenis senyawa organik yang terdiri dari karbon, hidrogen, dan
oksigen yang merupakan sumber makanan dan energi yang penting bagi manusia dan hewan.
Karbohidrat dihasilkan oleh tumbuhan hijau pada proses fotosintesis.
Berdasarkan reaksi hidrolisis dan ukuran molekulnya, karbohidrat dibedakan menjadi
karbohidrat sederhana (monosakarida dan disakarida) dan karbohidrat kompleks
(polisakarida).
Karbohidrat Sederhana
Karbohidrat sederhana sangat mudah dikenali melalui rumus empirisnya, karena
perbandingan antara atom karbon, hidrogen, dan oksigennya yaitu 1:2:1, contohnya adalah
C3H6O3 (triosa) atau C5H5O10 (pentosa). Selain itu, karbohidrat sederhana umumnya juga
dapat diidentifikasi melalui tata namanya yang sesuai dengan jumlah atom karbon yang
terdapat dalam molekul, contohnya adalah triosa yang memiliki 3 atom karbon, pentosa yang
memilik 5 atom karbon, dan heksosa yang memilik 6 atom karbon. Berdasarkan jumlah
molekulnya, karbohidrat sederehana dibagi menjadi monosakarida dan polisakarida.
1. Monosakarida (Gula Sederhana)
i.

Deskripsi Monosakarida

Monosakarida (gula sederhana) merupakan karbohidrat yang paling sederhana dan tidak
dapat diurai atau dihidrolisis lagi menjadi karbohidrat yang lebih sederhana.
ii.

Struktur Monosakarida

Monosakarida dapat berupa aldosa atau ketosa. Semua monosakarida mempunyai atom C
asimetris. Dalam hal ini, atom C asimetris terjadi jika atom karbon mengikat empat gugus
yang berbeda. Pada dasarnya struktur monosakarida dapat digambarkan dengan
menggunakan struktur yang dikemukakan oleh Emil Fischer yang dikenal

sebagai konformasi Fischer dan struktur lingkaran yang dikemukakan oleh Tollens dan
direalisasikan oleh Haworth yang dikenal sebagaistruktur Haworth.
1. Struktur Monosakarida menurut Konformasi Fitcher

Struktur-struktur monosakarida yang digambarkan pada gambar 1.1, dan

1.2 merupakan contoh-contoh konformasi Fitcher. Berdasarkan gambar 1.1, dapat terlihat
bahwa glukosa dan galaktosa mempunyai rumus dan struktur molekul yang sama tetapi
keduanya berbeda konfigurasi. Keduanya merupakan isomer optik. Keadaan ini disebabkan
karena monosakarida mempunyai atom C asimetris.
Struktur setiap monosakarida terdiri dari dua konfigurasi yaitu D dan L. Konfigurasikonfigurasi tersebut didasarkan pada arah gugus OH pada atom C asimetris nomor terbesar.
Berdasarkan konformasi Fitcher, jika gugus tersebut mengarah ke kanan, maka monosakarida
ditandai dengan D, sedangkan jika gugus tersebut mengarah ke kiri, maka monosakarida
ditadai dengan L seperti pada gambar 1.2.
1. Struktur Monosakarida menurut Struktur Haworth
Pada dasarnya, setiap konformasi Fitcher dapat diubah menjadi struktur Haworth, seperti
gambar berikut ini.

2. Disakarida
Deskripsi Disakarida

Disakarida terdiri dari dua buah monosakarida yang terikat melalui sintesis dehidrasi yang
membentuk suatu rantai. Ketika disakarida terbentuk, maka air akan dihilangkan, sehingga
proses pembentukannya disebut sintesis dehidrasi. Disakarida dapat dibelah menjadi dua
buah monosakarida sederhana dengan menggunakan air kembali (hidrolisis). Contoh-contoh
disakarida adalah sukrosa (glukosa + fruktosa), laktosa (glukosa + galaktosa), dan maltosa
(glukosa + glukosa).
Struktur Disakarida

Sukrosa

Sukrosa merupakan disakarida umum yang dihasilkan oleh beberapa tumbuhan, seperti tebu
dan bit. Jika sukrosa dihidrolisis, maka akan dihasilkan glukosa dan fruktosa). Struktur
sukrosa sebagai berikut.

Sukrosa tidak dapat mereduksi pereaksi Fehling, Benedict, dan Tollens. Hal ini karena gugus
aldehid sukrosa terikat pada fruktosa. Selain itu, sukrosa juga tidak dapat difermentasi.

Laktosa dan Maltosa

Laktosa merupakan jenis disakarida lainnya yang biasanya dikenal dengan gula susu. Hal ini
karena laktosa diproduksi secara alamiah dalam susu. Jika laktosa dihidrolisis, maka akan
dihasilkan glukosa dan galaktosa. Dalam hal ini, hidrolisis laktosa dapat terjadi dengan
bantuan enzim laktase. Laktosa tidak dapat difermentasi, tetapi dapat mereduksi pereaksi
Fehling, Benedict dan Tollens. Struktur laktosa sebagai berikut.

Maltosa merupakan disakarida yang terdiri dari dua molekul glukosa. Oleh karena itu, jika
laktosa dihidrolisis, maka akan dihasilkan dua buah molekul glukosa. Dalam hal ini,
hidrolisis laktosa dapat terjadi dengan bantuan enzim maltase. Secara alamiah, maltosa tidak
terdapat dalam keadaan bebas, tetapi dapat dibuat melalui hidrolisis zat pati (amilum) dengan
bantuan enzim amilase. Maltosa dapat difermentasi membentuk etanol dan dapat mereduksi
pereaksi Fehling, Benedict dan Tollens. Struktur maltosa sebagai berikut.

1. Karbohidrat Kompleks
Karbohidrat sederhana dapat dikombinasikan satu sama lain untuk membentuk karbohidrat
kompleks. Saat dua karbohidrat sederhana saling terikat satu sama lain, maka terbentuk
disakarida. Saat tiga karbohidrat sederhana saling terikat satu sama lain, maka terbentuk
trisakarida. Pada umumnya, sebuah karbohidrat kompleks yang lebih besar dari disakarida
dan trisakarida disebut polisakarida.
Polisakarida
Deskripsi Polisakarida
Polisakarida merupakan rantai yang panjang dari molekul-molekul gula yang terikat bersamasama. Di antara polisakarida yang paling terkenal adalah selulosa. Selulosa membentuk
dinding sel tumbuhan dan para ilmuwan memperkirakan bahwa lebih dari satu triliun ton
selulosa disintesis tumbuhan setiap tahunnya. Selain selulosa, contoh polisakarida lainnya
adalah amilum (zat pati).

Struktur Polisakarida
Gambar berikut ini menunjukkan struktur selulosa dan amilum.

Selulosa merupakan polimer yang berantai panjang dan tidak bercabang. Suatu molekul
tunggal selulosa merupakan polimer rantai lurus dari 1,4--D-glukosa. Hidrolisis selulosa
dalam HCl 4% dalam air menghasilkan D-glukosa.

Amilosa adalah polimer linier dari -D-glukosa yang dihubungkan dengan ikatan 1,4-.
Dalam satu molekul amilosa terdapat 250 satuan glukosa atau lebih. Amilosa membentuk
senyawa kompleks berwarna biru dengan iodium. Warna ini merupakan uji untuk
mengidentifikasi adanya pati.
Molekul amilopektin lebih besar dari amilosa. Strukturnya bercabang. Rantai utama
mengandung -D-glukosa yang dihubungkan oleh ikatan 1,4-. Tiap molekul glukosa pada
titik percabangan dihubungkan oleh ikatan 1,6-.

Karbohidrat mempunyai beberapa fungsi penting, di antaranya sebagai berikut.

1. Sebagai komponen utama penyusun membran sel.
2. Sebagai sumber energi utama. Pada beberapa organ tubuh seperti
otak, lensa mata, dan sel saraf, sumber energinya sangat

3.
4.
5.
6.
7.
8.

bergantung kepada glukosa dan tidak dapat digantikan oleh sumber

energi lainnya. Setiap 1 gram glukosa menghasilkan 4,1 kkal.
Berperan penting dalam metabolisme, menjaga keseimbangan
asam dan basa, pembentuk struktur sel, jaringan, dan organ tubuh.
Membantu proses pencernaan makanan dalam saluran pencernaan,
misalnya selulosa.
Membantu penyerapan kalsium, misalnya laktosa.
Merupakan bahan pembentuk senyawa lain, misalnya protein dan
lemak.
Karbohidrat beratom C lima buah, yaitu ribosa merupakan
komponen asam inti yang amat penting dalam pewarisan sifat.
Sumber energi dalam proses respirasi.

https://croisant.wordpress.com/2013/09/16/struktur-dan-fungsi-makromolekulkarbohidrat-protein-lipid-dan-asam-nukleat-di-dalam-sel/

Protein adalah makromolekul yang paling banyak ditemukan di dalam sel makhluk hidup dan
merupakan 50 persen atau lebih dari berat kering sel. Protein memiliki jumlah yang sangat
bervariasi yang mulai dari struktur maupun fungsinya. Peranan protein diantaranya sebagai
katalisator, pendukung, cadangan, sistem imun, alat gerak, sistem transpor, dan respon
kimiawi. Protein-protein tersebut merupakan hasil ekspresi dari informasi genetik masingmasing suatu organisme tak terkecuali pada bakteri (Campbell et al., 2009; Lehninger et
al., 2004). Protein dan gen memiliki hubungan yang sangat dekat dimana kode genetik
berupa DNA dienkripsi dalam bentuk kromosom yang selanjutnya kode genetik tersebut

ditranslasikan menjadi protein melalui serangkain mekanisme yang melibatkan RNA dan
ribosom (Vo-Dinh, 2005).
PENYUSUN PROTEIN
Protein tersusun dari peptida-peptida sehingga membentuk suatu polimer yang disebut
polipeptida. Setiap monomernya tersusun atas suatu asam amino. Asam amino adalah
molekul organik yang memiliki gugus karboksil dan gugus amino yang mana pada bagian
pusat asam amino terdapat suatu atom karbon asimetrik (Gambar 1). Pada keempat
pasangannya yang berbeda itu adalah gugus amino, gugus karboksil, atom hidrogen, dan
berbagai gugus yang disimbolkan dengan huruf R. Gugus R disebut juga sebagai Rantai
samping yang berbeda dengan gugus amino. (Campbell et al., 2009).

Gambar 1. Struktur umum asam amino (Lehninger et al., 2004).

Gambar 2. Level dari struktur protein (Berg et al., 2006).

Asam amino dalam suatu protein memiliki bentuk L, terionisir dalam larutan, dan memiliki
bentuk C asimetris kecuali asam amino jenis glisin. Asam amino standar memiliki jumlah
sebanyak 20 macam. Dari 20 macam asam amino tersebut terbentuklah suatu rantai
polipeptida. Rantai asam amino akan dilipat menjadi bentuk 3 dimensi dan menjadi bentuk
protein spesifik yang diperlukan oleh berbagai aktivitas metabolisme atau menjadi komponen
suatu sel (Lehninger et al., 2004; Vo-Dinh, 2005). Di dalam protein tersusun 20 macam
asam amino yang memiliki karakteristik yang bebeda-beda sehingga dapat dikelompokkan
berdasarkan sifat dan ciri rantai sampingnya (gugus R). Pengelompokan tersebut antara lain

asam amino bersifat polar (serin, treonin, sistein, asparagin, dan glutamin); non-polar (glisin,
alanin, prolin, valin, leusin, isoleusin, dan metionin); gugus aromatik (fenilalanin, tirosin,
triptofan); bermuatan positif (lisin, histidin, arginin); dan bermuatan negatif (aspartat dan
glutamat). Pengelompokan tersebut didasarkan pada polaritas, ukuran, dan bentuk dari suatu
asam amino (Lehninger et al., 2004; Murray et al., 2009).
STRUKTUR PROTEIN
Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai macam struktur yang
khas pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam amino yang berbeda
secara kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui ikatan peptida dan bahkan
terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya protein bisa mengalami pelipatanpelipatan membentuk struktur yang bermacam-macam. Adapun struktur protein meliputi
struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener (Gambar 2).

Gambar 3. Reaksi pembentukan peptida melalui reaksi dehidrasi (Voet & Judith, 2009).

Gambar 4. Struktur primer dari protein (Campbell et al., 2009).

Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino yang
tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi
percabangan rantai (Gambar 4). Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus
amino dengan gugus karboksil (Gambar 3). Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau
ikatan amida (Berg et al., 2006; Lodish et al.,2003). Struktur ini dapat menentukan urutan
suatu asam amino dari suatu polipeptida (Voet & Judith, 2009).
Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear distabilkan
oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida.
Salah satu contoh struktur sekunder adalah -heliks dan -pleated (Gambar 5 dan 6). Struktur
ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida yang terlilit atau terlipat secara berulang.
(Campbell et al., 2009; Conn, 2008).

Gambar 5. Struktur sekunder -heliks (Murray et al, 2009).

Gambar 6. Struktur sekunder -pleated (Campbell et al., 2009).

Struktur -heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu ikatan
peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida empat
residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida (Murray et al, 2009).
Pada struktur sekunder -pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah linear rantai
polipeptida. -pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni antipararel dan pararel (Gambar 7
dan 8). Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada bentuk konformasi
antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 , sementara konformasi pada bentuk
pararel lebih pendek yaitu 6,5 (Lehninger et al, 2004). Jika ikatan hidrogen ini dapat
terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah
rantai tunggal yang melipat sendiri yang melibatkan empat struktur asam amino, maka
dikenal dengan istilah turn yang ditunjukkan dalam Gambar 9 (Murray et al, 2009).

Gambar 7. Bentuk konformasi antipararel (Berg, 2006).

Gambar 8. Bentuk konformasi pararel (Berg, 2006).

Gambar 9. Bentuk konformasi turn yang melibatkan empat residu asam amino (Lehninger et al., 2004).

Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur
sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping
(gugus R) berbagai asam amino (Gambar 10). Struktur ini merupakan konformasi tiga
dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder. Struktur ini
distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen,
dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein.
Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein globuler
yang tidak berikatan dengan air, sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum
akan berada di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya (Murray et al,
2009; Lehninger et al, 2004).

Gambar 10. Bentuk struktur tersier dari protein denitrificans cytochrome C550 pada bakteri Paracoccus
denitrificans(Timkovich and Dickerson, 1976).

Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein dalam
ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang
akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan dalam struktur ini
adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein
dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika protein yang
tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat subunit disebut dengan protein tetramerik (Gambar 11) (Lodish et al., 2003; Murray et al,
2009).

Gambar 11. Beberapa contoh bentuk struktur kuartener.

http://www.generasibiologi.com/2012/09/struktur-dan-fungsi-protein.html

Pengertian dan Struktur Lemak Jika pada topik-topik sebelumnya kalian telah belajar tentang
polimer, karbohidrat, dan protein, pada topik kali ini kalian akan belajar tentang lemak dan asam
lemak. Tentu kalian sudah sering mendengar kata lemak. Bukankah teman-temanmu yang berbadan
gemuk seringkali dikatakan kelebihan lemak? Ya, itu memang benar. Konsumsi lemak yang
berlebihan dan tidak diiringi dengan aktivitas atau olahraga yang cukup akan menyebabkan
penimbunan lemak di dalam tubuh. Penimbunan lemak inilah yang mengakibatkan kegemukan. Agar
kalian lebih tahu tentang lemak, yuk simak topik ini dengan baik.

Pengertian dan Struktur Lemak

PENGERTIAN LEMAK
Lemak (lipid) merupakan senyawa yang tidak dapat larut dalam air. Secara umum istilah lemak
merujuk pada lipid yang berwujud padat, sedangkan minyak merujuk pada lipid yang berwujud cair
pada suhu ruang. Jika ditinjau dari struktur molekulnya, lemak adalah suatu trigliserida, yaitu ester
dari gliserol dengan asam-asam karboksilat suku tinggi. Asam karboksilat yang membentuk lemak ini
disebut juga dengan asam lemak.
STRUKTUR LEMAK
Secara umum, lemak mempunyai struktur seperti berikut.

R1, R2, R3 adalah gugus alkil. Jika ketiga alkilnya sama (R1 = R2 = R3), terbentuk trigliserida
sederhana, sedangkan jika alkilnya berbeda maka terbentuk trigliserida campuran.
TATA NAMA SENYAWA LEMAK
Tata nama senyawa lemak didasarkan pada nama asam lemak yang terikat pada gliserol.

Pengertian dan Struktur Lemak

Tata Nama Trigliserida Sederhana

Penamaan gliserida sederhana yaitu dengan menyebutkan gliseril tri diikuti asamnya.
Untuk penamaan secara trivial, yaitu dengan memberi awalan tri dan asamnya diberi akhiranin.
Contoh:

Senyawa lemak di atas terdiri dari 3 asam lemak yang sama yaitu asam stearat, senyawa tersebut
dinamakan gliseril tristearat atau tristearin.
Tata Nama Trigliserida Campuran
Atom-atom C pada gliserol diberi simbol-simbol , , . Jika ketiga asamnya berbeda, perlu
disebutkan masing-masing nama asam tersebut sesuai dengan tempatnya pada atom C dengan

penambahan akhiran o pada gliserolnya, sedangkan untuk asam lemak terakhir diberi akhiran
inseperti pada lemak sederhana.
Jika ada asam yang sama, maka penamaannya dengan menyebutkan radikal asam yang tak
sama terlebih dahulu dengan ditambah akhiran o, sedang radikal asam lainnya disebutkan dengan
memberi awalan di-.
Contoh:

Senyawa lemak tersebut dinamakan gliseril palmito stearo oleat atau -palmito -stearo -oleat.
SIFAT FISIKA MINYAK DAN LEMAK
Beberapa sifat minyak dan lemak adalah sebagai berikut:
Perbedaan utama antara minyak dan lemak adalah pada konsistensi masing-masing zat
pada temperatur kamar.
Dalam keadaan murni, baik minyak maupun lemak berwarna kuning pucat, kecuali minyak
nabati kadang berwarna hijau karena mengandung klorofil.
Massa jenis lebih kecil dari air serta tidak larut di dalamnya.
Lemak maupun minyak larut dalam eter, bensin, karbon disulfida, karbon tetraklorida, dan
sedikit larut dalam alkohol.
SIFAT KIMIA MINYAK DAN LEMAK
a. Hidrolisis
Bila lemak atau minyak dihidrolisis, maka akan diperoleh gliserol dan asam lemak.
b. Oksidasi
Oksidasi pada senyawa lemak dapat mengakibatkan perubahan tertentu sehingga menimbulkan bau
dan rasa tak enak. Peristiwa oksidasi yang menghasilkan zat dengan bau serta rasa tak enak yang
bersifat spesifik ini disebut ransiditas/tengik.
c. Hidrogenasi
Minyak-minyak yang mengandung asam-asam lemak tak jenuh dapat dibuat menjadi padat dengan
cara hidrogenasi (membuat jenuh ikatan-ikatan rangkapnya).
d. Pembentukan Akrolein
Jika minyak atau lemak dipanaskan pada suhu sangat tinggi, maka dapat terjadi pelepasan senyawa
akrolein, yakni produk dehidrasi dari gliserol.
Sekarang, kalian tentu sudah paham tentang topik ini. Agar pemahaman kalian bertambah, yuk
kerjakan latihan soal-soal yang ada.

http://bahasapedia.com/pengertian-dan-struktur-lemak/

Pengertian Protein, Contoh, Struktur, Sifat, Bentuk, Jenis, Fungsi, Denaturasi, Renaturasi, Kimia Protein adalah polimer biologi yang tersusun atas molekul-molekul kecil (asam amino). Rentang
massa molekul protein berkisar dari 6.000 hingga puluhan ribu. Selain tersusun atas asam amino,

banyak protein juga mengandung komponen lain seperti ion logam (misalnya

Fe2+, Zn2+, Cu2+, dan

Mg2+) atau mengandung molekul organik kompleks, biasanya turunan dari vitamin.
1. Asam Amino
Asam amino adalah molekul yang mengandung gugus amino ( NH2) dan gugus karboksil (COOH).
Asam amino disebut juga asam -amino yang merupakan monomer dari protein (polipeptida).
Struktur umum asam amino ditunjukkan pada Gambar 1.

Gambar 1. Struktur umum asam amino.

Di dalam protein, asam-asam amino diikat bersama melalui ikatan peptida, yaitu ikatan CN hasil
reaksi kondensasi antara gugus karboksil dengan gugus amino dari asam amino lain. Perhatikan
reaksi kondensasi berikut.

Reaksi tersebut merupakan contoh dipeptida, yaitu molekul yang dibentuk melalui ikatan peptida dari
dua asam amino. Suatu polipeptida (protein) adalah polimer yang dibentuk oleh sejumlah besar asam
amino melalui ikatan peptida membentuk rantai polimer.
Penamaan dipeptida atau tripeptida disesusaikan dengan nama asam amino yang berikatan. Huruf
akhir dari nama asam amino yang disatukan diganti dengan huruf l. Contoh, jika alanin dan glisin
menjadi dipeptida, nama dipeptidanya adalah alanilglisin.
Terdapat 20 macam asam amino yang ditemukan pada protein. Setiap asam amino berbeda dalam
hal gugus R, atau rantai samping. Rantai samping menentukan sifat-sifat asam amino.

Nama-nama asam amino lebih dikenal dengan nama trivial daripada nama sistematisnya (IUPAC)
sebab lebih sederhana dan mudah diingat. Singkatan nama asam amino diambil tiga huruf dari nama
asam amino. Sembilan dari asam amino bersifat nonpolar dan asam amino lainnya bersifat polar
sehingga dapat terionisasi atau membentuk ikatan hidrogen dengan asam amino lain atau dengan air.
Terdapat sepuluh macam asam amino esensial (asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh dan tidak
dapat disintesis oleh tubuh, tetapi harus dikonsumsi dari makanan). Kesepuluh asam amino tersebut,
yaitu valin, leusin, isoleusin, lisin, histidin, fenilalanin, triftofan, treonin, metionin, dan arginin (hanya
diperlukan oleh anak-anak yang sedang tumbuh).
Tabel 1. Komposisi Unsur dalam Kuning Telur

Unsur

Persentase (%)

5055

78

1519

1924

02,5

2. Sifat Asam Amino

Hampir semua asam amino, kecuali glisin mempunyai atom karbon tidak simetris (kiral), yaitu atom
karbon yang keempat valensinya mengikat atom atau gugus berbeda. Atom karbon tidak simetris
dalam asam amino, yaitu atom karbon alfa yang mengikat empat macam gugus, seperti gugus
karboksil, gugus amino, atom hidrogen, dan gugus R.

Gambar 2. Atom karbon kiral (keempat valensinya mengikat gugus berbeda).

Asam amino tidak simetris memiliki dua bentuk isomeri, di mana sifat fisika dan kimia mirip, kecuali
kemampuan membedakan arah putar bidang polarisasi, disebut juga sebagai senyawa optis aktif.
Senyawa yang memiliki isomeri optis dinamakan isomer optis atau stereoisomer.
Asam amino yang dapat memutar bidang cahaya terpolarisasi ke kiri, disebut isomeri levorotary (l)
atau (), jika pemutaran bidang cahaya ke kanan dinamakan de trorotary (d) atau (+). Perhatikan
Gambar 3.

Gambar 3. Alanin memiliki atom C kiral. Lalanin dan D-alanin pada cermin tampak sama, seperti
tangan kiri dan tangan kanan yang berhadapan.

Oleh karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus karboksil, semua asam amino akan
memberikan reaksi positif dari kedua gugus ini. Keadaan ini dapat digunakan untuk mengidentifikasi
asam amino dalam protein.
3. Struktur dan Bentuk Protein

Struktur protein dapat dikelompokkan menjadi empat golongan, yaitu struktur primer, sekunder,
tersier, dan kuarterner. Struktur primer adalah struktur linear dari rantai protein. Dalam struktur ini
tidak terjadi antaraksi, baik dengan rantai protein yang lain maupun di antara asam amino dalam
rantai protein itu sendiri.

Gambar 4. Struktur primer dari protein.

Struktur sekunder adalah struktur dua dimensi dari protein. Pada struktur ini terjadi lipatan (folding)
beraturan, seperti heliks dan sheet, akibat adanya ikatan hidrogen di antara gugus-gugus polar
dari asam amino dalam rantai protein.

Gambar 5. Struktur sekunder protein (a) Struktur -heliks dari protein (b)
Struktur -sheet dari protein.
Struktur tersier merupakan struktur tiga dimensi sederhana dari rantai protein. Dalam struktur ini,
selain terjadi folding membentuk struktur heliks dan sheet, juga terjadi antaraksi van der Waals
dan antaraksi gugus nonpolar yang mendorong terjadi lipatan.

Gambar 6. (a) Struktur tersier dari protein b) Struktur kuarterner dari protein
hemoglobin dengan empat subunit (a1, a2, b1, b2)
Struktur tertinggi dari protein adalah struktur kuarterner. Dalam struktur ini, protein membentuk
molekul kompleks, tidak terbatas hanya pada satu rantai protein, tetapi beberapa rantai protein
bergabung membentuk seperti bola.
Jadi, pada struktur kuartener molekul protein di samping memiliki ikatan hidrogen, gaya van der
Waals, dan antaraksi gugus nonpolar, juga terjadi antaraksi antar rantai protein baik melalui antaraksi
polar, nonpolar, maupun van der Waals. Contoh dari struktur ini adalah molekul Hemoglobin, tersusun
dari
4. Sifat

empat

subunit

Fisika

dan

rantai
Kimia

protein.
Protein [1]

Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis asam aminonya. Berat
molekul protein sangat besar sehingga bila protein dilarutkan dalam air akan membentuk suatu
dispersi koloidal. Molekul protein tidak dapat melalui membran semipermiabel, tetapi masing-masing
dapat menimbulkan tegangan pada membran tersebut.

Unsur
Karbon
Hidrogen
Nitrogen
Oksigen
Sulfat
Phospat

Persentase (%)
51,0 55
6,5 7,3
15,5 18
21,5 23,5
0,5 2,0
0,0 1,5

Ada protein yang larut dalam air, dan ada pula yang tidak larut dalam air, tetapi semua protein tidak
larut dalam pelarut lemak seperti etil eter. Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan garam, maka
daya larut protein akan berkurang, akibatnya protein mengendap. Prinsip ini digunakan untuk
memisahkan

protein

dari

larutannya.

Proses pemisahan protein seperti ini disebut salting out. Garam-garam logam berat dan asam-asam
mineral kuat ternyata baik digunakan untuk mengendapkan protein. Prinsip ini dipakai untuk

mengobati orang yang keracunan logam berat dengan memberi minum susu atau makan telur
mentah

kepada

pasien.

Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka protein akan menggumpal. Hal ini
disebabkan alkohol menarik mantel air yang melingkupi molekul-molekul protein. Selain itu
penggumpalan

juga

dapat

terjadi

karena

aktivitas

enzim-enzim

proteolitik.

Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul protein, menyebabkan
protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan asam
maupun dengan basa). Daya reaksi berbagai jenis protein terhadap asam dan basa tidak sama,
tergantung dari jumlah dan letak gugus amino dan karboksil dalam molekul. Dalam larutan asam (pH
rendah), gugus amino bereaksi sebagai basa, sehingga protein bermuatan positif. Bila pada kondisi
ini dilakukan elektrolisis, maka molekul protein akan bergerak ke arah katode. Sebaliknya, dalam
larutan basa (pH tinggi) molekul protein akan bereaksi sebagai asam atau bermuatan negatif,
sehingga molekul protein akan bergerak menuju anode. Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik
(pI), muatan gugus amino, dan karboksil bebas akan saling menetralkan sehingga molekul bermuatan
nol. Tiap jenis protein mempunyai titik isolistrik yang berlainan. Perbedaan inilah yang dijadikan
pedoman dalam proses-proses pemisahan serta pemurnian protein.
5. Jenis dan Fungsi Protein
Oleh karena protein memiliki keanekaragaman sangat tinggi maka protein digolongkan berdasarkan
sifat dan fungsinya, seperti protein sebagai enzim, protein transport, protein bahan makanan, protein
kontraktil, protein struktural, protein regulator, dan protein pertahanan.

Gambar 7. Struktur hemin yang terdapat pada hemoglobin, sebagai gugus pembawa oksigen.

Enzim adalah jenis protein yang memiliki sifat sangat beragam, tetapi spesifik. Enzim berperan
sebagai katalisis untuk berbagai reaksi biokimia. Hampir seluruh reaksi kimia dalam sel makhluk

hidup dikatalisis oleh enzim. Sampai tahun 1980-an telah ditemukan lebih dari 2.000 macam enzim,
masing-masing memiliki kemampuan khusus dalam mengkatalisis reaksi kimia.
Protein transport dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion tertentu dari satu
organ ke organ lain. Hemoglobin dalam sel darah merah mengikat oksigen pada saat darah
memasuki paru-paru dan membawanya ke jaringan periferal. Pada jaringan tersebut oksigen
dilepaskan untuk proses oksidasi bahan makanan.
Plasma darah mengandung lipoprotein yang membawa lipid dari hati ke organ lain. Protein yang
terdapat pada membran sel juga merupakan protein transpor, berfungsi mentransportasikan glukosa,
asam amino, dan nutrien lain melewati membran sel.
Sebagian protein dalam sel tersimpan dalam bentuk bahan makanan. Contohnya dalam biji-bijian,
protein digunakan untuk pertumbuhan embrio tanaman. Albumin adalah protein utama dalam putih
telur. Kasein merupakan protein terbesar dalam air susu. Semua protein tersebut merupakan protein
bahan makanan.
Beberapa protein dalam sel dan organisme mempunyai fungsi untuk kontraksi. Contohnya, protein
aktin atau miosin merupakan protein serabut yang berfungsi kontraksi otot. Tubulin adalah protein
pembentuk mikrotubul yang merupakan komponen penting pada flagela dan silia untuk bergerak.
Beberapa protein berfungsi sebagai serabut atau pelindung, untuk memberikan kekuatan dan proteksi
sel. Komponen utama dari jaringan tendon dan kartilago merupakan protein serat kolagen yang
memiliki kekuatan atau kekenyalan tinggi. Kulit merupakan protein kolagen. Rambut dan kuku
mengandung protein yang tidak larut dalam air, disebut keratin.
Komponen utama sutra dan jaring labah-labah merupakan protein fibroin. Beberapa protein berfungsi
menjaga serangan organisme lain. Immunoglobin atau antibodi merupakan protein khusus yang
dibuat oleh jaringan limfosit untuk mengenali dan mengendapkan atau menetralkan bakteri, virus,
atau protein asing dari jenis lain. Fibrinogen dan trombin merupakan protein yang bertanggung jawab
terhadap pembekuan darah.
6. Denaturasi dan Renaturasi Protein
Ikatan-ikatan yang lemah pada protein dapat pecah atau rusak akibat perlakuan tertentu. Hal ini dapat
mengakibatkan suatu protein terlepas dari ikatannya. Peristiwa ini dinamakan denaturasi protein. Jika
protein dipanaskan, kalor dapat memecahkan beberapa ikatan lemah, seperti ikatan hidrogen, gaya
van der Waals, maupun antaraksi hidrofob antargugus asam amino dalam rantai protein (lihat
Gambar 8.25).
Perubahan pH juga dapat merubah struktur protein sebab akan merubah muatan dari gugus rantai
samping asam amino. Pada akhirnya, dapat mempengaruhi ikatan ionik maupun ikatan hidrogen.
Pereaksi seperti larutan urea 8,0 M, dapat merusak, baik ikatan hidrogen maupun antaraksi hidrofob.

Protein yang terdenaturasi dapat diubah kembali membentuk struktur semula, jika molekul protein
masih larut dalam larutan urea. Jika sedikit demi sedikit konsentrasi urea diturunkan melalui proses
dialisis, protein terdenaturasi secara perlahan akan melakukan renaturasi kembali ke dalam bentuk
semula.
7. Hermann Emil Fischer (18521919)
Fischer memberikan kontribusi yang besar bagi ilmu pengetahuan, khususnya tentang protein. Dia
berjasa dalam penemuan asam amino golongan baru, yakni asam amino siklik yang meliputi prolin
dan oksiprolin. Fischer juga meneliti sintesis protein melalui perolehan berbagai asam amino yang
memiliki struktur optis aktif.
Anda sekarang sudah mengetahui Protein. Terima kasih anda sudah berkunjung ke Perpustakaan
Cyber.
Referensi :
Sunarya, Y. dan A. Setiabudi. 2009. Mudah dan Aktif Belajar Kimia 3 : Untuk Kelas XII Sekolah
Menengah Atas / Madrasah Aliyah. Pusat Perbukuan, Departemen Pendidikan Nasional, Jakarta, p.
298.
Referensi Lainnya :

http://perpustakaancyber.blogspot.co.id/2013/10/pengertian-protein-contohstruktur-sifat-jenis-fungsi.html