Anda di halaman 1dari 4

Pati merupakan polimer glukosa dihubungkan satu sama lain melalui oksigen C1, yang

dikenal sebagai ikatan glikosidik. Amilase mampu mencerna ini glikosidik ditemukan di pati.
Amilase telah diisolasi dari sumber yang beragam termasuk tumbuhan, hewan, dan mikroba,
di mana mereka memainkan peran yang dominan dalam metabolisme karbohidrat. Terlepas
dari lebar distribusi -amilase, sumber mikroba yang digunakan untuk produksi industri. Ini
adalah karena keuntungan mereka seperti efektivitas biaya, konsistensi, kurang waktu dan
ruang yang dibutuhkan untuk produksi serta kemudahan proses modifikasi dan optimasi.dan
sekarang skenario hari, -amilase memiliki aplikasi dalam semua proses industri seperti
seperti dalam makanan, deterjen, tekstil dan industri kertas, untuk hidrolisis pati. Mereka juga
bisa menjadi potensi untuk digunakan dalam industri farmasi dan kimia halus. Dalam hal ini,
mikroba -amilase telah sepenuhnya diganti hidrolisis kimia dalam pengolahan pati
industri. Meskipun demikian, minat baru dan ditingkatkan -amilase tumbuh dan
akibatnya, penelitian diintensifkan juga untuk memenuhi persyaratan yang ditetapkan oleh
tertentu
aplikasi
Amilase.
Amilase

adalah

kelas

enzim

yang

mampu

mencerna

ikatan

glikosidik

ditemukan di pati. Amilase dapat berasal dari berbagai sumber. Mereka hadir di semua
organisme hidup, tetapi enzim bervariasi dalam aktivitas, spesifisitas dan persyaratan dari
spesies ke spesies dan bahkan dari jaringan ke jaringan pada organisme yang sama. Baku-pati
mencerna amilase diproduksi oleh berbagai organisme hidup, mulai dari mikroorganisme
termasuk jamur, ragi, dan bakteri untuk tanaman dan manusia.
Beberapa amilase-diproduksi bakteri , jamur dan microrganisms lainnya telah diisolasi
dan ditandai selama beberapa dekade. Bakteri dan jamur mensekresi amilase luar sel mereka
untuk melaksanakan pencernaan ekstra-seluler.
Di antara spesies jamur memproduksi tingkat tinggi amilase, mereka yang Aspergillus
niger,Aspergillusoryzae (Aunstrup, 1979), Thermomyces lanuginosus (Arnesen et al., 1998)
dan Penicilliumexpansum (Doyle et al., 1989) selain banyak spesies dari genus Mucor
(Domsch et al.,1995; Petruccioli & Federici, 1992; Zare-Maivan & Shearer, 1988).
Dilaporkan

bahwa

empat

spesies Ganodermamushrooms bisa menghasilkan amilase relatif lemah dalam serbuk gergaji
menengah (Y.W. Wang & Y. Wang, 1990). Amylolyticyeasts berbeda sangat berkaitan dengan
sekresi amilase dan tingkat hidrolisis pati (De Mot et al., 1984a, 1984b). alunan

Filobasidiuim capsuligenumare mampu hidrolisis pati yang luas (De Mot et al, 1984c.;
McCann & Barnett, 1984). Sehubungan dengan bakteri, Bacillusspp dan genera terkait
menghasilkan berbagai macam enzim ekstraseluler, yang amilase adalah sangat penting
khususnya untuk industri misalnya, B. cereu s (Rhodes et al., 1987), B. circulans (Siggens,
1987), B. subtilis (El-Banna et al., 2007), B.licheniformis (El-Banna et al., 2008) dan
Clostridium thermosulfurogenes (Hyun & Zeikus, 1985a).
Bakteri milik terutama untuk Bacillu shave genus telah banyak digunakan untuk
produksi komersial dari termostabil -amilase (Tonkova, 2006). Namun, sebagian besar
Bacillusliquefying

amilase,

seperti

enzim

dari

B.

amyloliquefaciensand

B.stearothermophilushave pH optima antara 5 dan 7,5 (Yamamoto, 1988). banyak basa


amilase telah ditemukan dalam budaya dari Bacillussp. (Hayashi et al, 1988;.. Kim et al,
1995). amilase alkali ini adalah semua jenis saccharifying, kecuali untuk enzim dari Bacillus
sp. saring 707 (Kimura et al., 1988) dan B. licheniformisTCRDC-B13 (P. Bajpai dan P.K.
Bajpai, 1989).
Termostabil -amilase telah diisolasi dari Bacillusspecies (Shinke et al, 1974.;
Takasaki, 1976). Juga, Lactobacillus plantarumstrain A6 dipilih karena kemampuannya untuk
mensintesis sejumlah besar ekstraseluler -amilase (Giraud et al., 1991). Selain itu, berbagai
bakteri rumen menunjukkan kemampuan toutilize pati sebagai substrat pertumbuhan dan
hadir dalam rumen dalam jumlah yang cukup untuk menjadi penting kuantitatif dalam
fermentasi substrat ini. Spesies ini termasuk Bacteroides ruminicola, Ruminobacter
amylophilus, Butyrivibrio fibrisolvens, Selenomonas ruminantium, dan Streptococcus bovis
(Russell, 1984).
Gen yang mengkode intraseluler -amilase telah dilaporkan untuk Escherichia coliand
bovis Streptococcus (Satoh et al, 1997;. Whitehead & Cotta, 1995). Meskipun telah ada
beberapa karakterisasi kegiatan ini, peran fisiologis yang jelas untuk intraseluler -amilase
telah

didirikan

untuk

E.

coli

atau

Streptococcus

bovis.

Namun,

mendalilkan bahwa ia memainkan peran penting dalam pertumbuhan sel yang cepat di
Streptococcus

bovis

(Brooker&

McCarthy,

1997).

Banyak

mikroorganisme

hyperthermophilic memiliki enzim pati-hidrolisis dalam mereka genom meskipun mereka


tinggal

di

pati

environmentswhere

jarang

(Sambrook

et

al.,

1989).

Di antara enzim polisakarida-merendahkan dari Thermotoga maritim dijelaskan sejauh ini


adalah dua -amilase, satu adalah putativelipoprotein ekstraseluler (Amya) (Liebl et al.,
1997) dan satu terletak di sitoplasma (AmyB) (Lim et al., 2003). thermoleovorans

Geobacillus memiliki telah ditemukan untuk menghasilkan hyperthermostable, tinggi


maltosa-membentuk dan Ca 2+ independen -amilase (Malhotra et al 2000;. Narang &
Satyanarayana 2001). Banyak sekali hyperthermophilic Archaea, terutama di laut dalam
Thermococcaleand Sulfolobusspecies memiliki dilaporkan untuk menghasilkan -amilase
(Leuschner dan Antranikian, 1995; Sunna et al., 1997).
Potensi industri high-maltosa membentuk -amilase dari Thermomonospora curvata
(Collins et al., 1993) terbatas bytheir thermostability moderat dan Ca 2+ kebutuhan. Amilase disekresikan oleh beberapa spesies Streptomyces, misalnya S. albus (Andrews &
Ward, 1987), S. griseus IMRU3570 (Vigal et al., 1991), S. thermocyaneoviolaceus (Tunggu
et al., 1996). Gen encoding ekstraseluler -amilase telah dikloning dari manyStreptomyces
spesies (Bahri & Ward, 1990;. Virolle et al, 1988). Selain itu, aktivitas -amilase dari
Thermoactinomycesspecies pertama kali dilaporkan oleh Kuo & Hartman (1966). Setelah itu,
beberapa -amilase dengan karakter yang berbeda ditemukan dalam penelitian lain (Obi &
Odibo, 1984; Omar et al, 2011.; Shimizu et al., 1978; Uguru et al., 1997). Dalam
actinomycetes, laporan yang tersedia di beta-amilase produksi minim dan merujuk terutama
untuk enzim nonthermostable (Shinke et al., 1974)
Tipe amilase
Enzim milik kelompok kedua, exoamylases, baik secara eksklusif membelah , 1-4
ikatan glikosidik seperti -amilase (EC 3.2.1.2) atau membelah kedua , 1-4 dan , 1-6 ikatan
glikosidik seperti amiloglukosidase atau glukoamilase (EC 3.2.1.3) dan -glucosidase
(EC3.2.1.20). Exoamylases bertindak atas residu glukosa eksternal dari amilosa atau
amilopektin dan sehingga hanya menghasilkan glukosa (glukoamilase dan -glukosidase),
atau maltosa dan -batas dekstrin. -amilase dan glukoamilase juga mengubah konfigurasi
anomerik darimaltosa dibebaskan dari to . Glukoamilase dan -glukosidase berbeda dalam
substrat mereka preferensi: -glucosidase bertindak terbaik untuk maltooligosaccharides
pendek dan membebaskan glukosa dengan -konfigurasi sementara glukoamilase
menghidrolisis polisakarida rantai panjang terbaik. -amilase dan glucoamylases juga telah
ditemukan dalam berbagai macam mikroorganisme (Pandey et al., 2000).
Mode Aksi dari enzim - amilase.
Secara umum, diyakini bahwa -amilase adalah amilase endo-bertindak yang
menghidrolisis - (1-4) ikatan glikosidik dari polimer pati secara internal. Beberapa model

untuk tindakan amilase Pola telah diusulkan, seperti tindakan acak dan tindakan serangan
beberapa. tindakan acak juga telah disebut sebagai serangan tunggal atau multi-rantai aksi
penyerangan (Azhari & Lotan, 1991). Di bekas, molekul polimer berturut-turut dihidrolisis
sepenuhnya sebelum disosiasi kompleks enzim-substrat. Sementara, di kedua, hanya satu
ikatan dihidrolisis per pertemuan yang efektif. Aksi penyerangan beberapa adalah penengah
antara rantai tunggal dan aksi multi-chain (Bijttebier et al., 2008) dimana memotong enzim
beberapa obligasi glikosidik berturut-turut setelah yang pertama (random) Serangan hidrolitik
sebelum memisahkan dari substrat. Singkatnya, itu jelas dapat dilihat bahwa aksi
penyerangan beberapa umumnya merupakan diterima konsep untuk menjelaskan perbedaan
dalam pola tindakan amilase (Kramhft et al 2005.; Svensson et al. 2002). Namun, sebagian
besar endoamylases memiliki rendah sampai sangat rendah tingkat beberapa aksi
penyerangan (Bijttebier et al., 2008). Meskipun hanya beberapa laporan berurusan dengan
pengaruh pH dan suhu pada pola tindakan amilase, pengaruh ini dikonfirmasi. Bijttebier et al.
(2007) menunjukkan bahwa tingkat beberapa serangan beberapa endoamylases meningkat
dengan tingkat suhu toa tergantung pada amilase itu sendiri.