Anda di halaman 1dari 21

MAKALAH

METABOLISME PROTEIN
Ditulis untuk memenuhi tugas terstruktur Mata Kuliah Biokimia Umum
Oleh:
M. Iqbal Maulana

(135090201111052)

Candra Rizqi S.

(135090201111058)

Yustina Pratiwi

(135090201111059)

Dewi Arzeka

(135090201111062)

Nur Rahmah F. S.

(135090207111003)

Amalia Apsari

(135090207111007)

Syathir Aziz

(135090207111017)

Gempar Aditya P.

(135090207111018)

Jurusan Kimia
Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam
Universitas Brawijaya
Malang
2015

I. Metabolisme Protein
Metabolisme protein adalah metabolisme yang berasal dari asam amino yang
sumbernya dari asam itu sendiri. Dalam total keseluruhan asam amino yang dihasilkan ada
sekitar 75% yang berfungsi sebagai sintesis pada protein. Asam amino yang bertujuan sebagai
metabolisme tersebut dapat kita jumpai pada protein yang kita makan setiap harinya. Protein
tersebut berproses sebagai hasil dari degradasi protein di dalam tubuh. Proses semacam ini
biasanya akan bersifat kontinyu atau berlanjut secara berkala. Asam amino pada protein itu
sendiri terbagi atas dua unsur yaitu asam amino essensial dan asam amino non essensial.
Dalam hal ini sumber protein yang berupa asam amino tersebut akan mengalami transport
protein seperti protein akan berproses di usus halus yang nantinya akan masuk pada aliran
darah kita. Ketika asam amino telah bercampur dalam darah maka asam tadi akan tersebar
luas hingga keseluruh sel namun asam amino itu tentunya tidak akan terbuang sia-sia
melainkan akan disimpan dalam sel-sel darah yang dibantu dengan enzim.
Metabolisme protein akan tersusun atas jumlah asam amino yang membentuk
rangkaian sederhana dengan diikat oleh unsur kimiawi lainnya seperti peptida. Protein-protein
tersebut akan membentuk semacam gugus amina dan gugus karboksil yang terjaring dalam
darah. Jumlah peptida dalam protein sendiri sangat beragam ada yang mencapai 10 hingga
100 asam amino. Selain itu protein juga memiliki jenis sebagai hasil dari senyawa kimia yang
berada pada tubuh kita misalnya ada unsur glikoprotein yang banyak mengandung
karbohidrat, ada pula lipoprotein yang banyak mengandung lipid. Jika asam amino dalam
metabolisme protein sudah lengkap terangkai maka akan memiliki fungsi tersendiri. Seperti
membangun sel-sel yang rusak akibat kondisi tubuh yang tidak stabil, membentuk zat-zat
pengatur yaitu enzim dan hormon serta membentuk zat inti untuk energi yang setara dengan
4,1. kalori. Tahap awal pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan gugus
amino, kemudian perubahan kerangka karbon pada molekul asam amino.
II. Katabolisme Asam Amino
Tahapan dari katabolisme asam amino meliputi transminasi, deaminasi dan pembentukan
urea.
1. Transminasi
Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan gugus
amino dari satu asam amino ke asam amino lain. Proses ini dikatalisis oleh enzim
transminase. Kunci dari reaksi ini adalah perpindahan gugus amino menuju -ketoglutarat.

Gambar 1. Reaksi umum transminasi

Gambar 2. Proses katabolik atom nitrogen dalam asam amino


Berikut merupakan contoh reaksi yang terjadi:

Pada reaksi di atas, gugus NH3+ digantikan dengan gugus karbonil.


Contoh selanjutnya untuk reaksi transminasi adalah pembentukan aspartat yang kemudian
digunakan pada tahapan pembentukan urea. Pada reaksi ini, gugus amino ditransfer menuju
oksaloasetat:

Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang dilepaskan
oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase merupakan enzim yang

mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin. Glutamat transaminase merupakan enzim


yang mempunyai kekhasan terhadap glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrak.
Reaksi transaminasi terjadi di dalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma. Semua
enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim. Telah diterangkan
bahwa piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada reaksi transaminasi, tetapi juga
pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain.
2. Deaminasi
Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat. Dalam
beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat mengalami proses deaminasi
oksidatif yang menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai katalis. Enzim glutamat
dehidrogenase melepas gugus amino menjadi ion ammonium dan melepaskan -ketoglutarat
yang selanjutnya dapat digunakan kembali pada tahapan transminasi. Reaksi ini merupakan
reaksi dasar penghasil NH4+ dalam tubuh manusia.

Deaminasi menghasilkan 2 senyawa penting yaitu senyawa nitrogen dan nonnitrogen.


1. Senyawa nonnitrogen yang mengandung gugus C, H, dan O selanjutnya diubah
menjadi asetil Co-A untuk sumber energi melalui jalur siklus Krebs atau disimpan
dalam bentuk glikogen.
2. Senyawa nitrogen dikeluarkan lewat urin setelah diubah lebih dahulu menjadi ureum.
Proses deaminasi kebanyakan terjadi di hati, oleh karena itu pada gangguan fungsi hati
(liver) kadar NH3 meningkat. Pengeluaran (ekskresi) urea melalui ginjal dikeluarkan bersama
urin.
3. Pembentukan Urea
Ion ammonium yang dilepaskan oleh reaksi glutamat dehidrogenase bersifat beracun
untuk tubuh manusia dan harus dihindarkan dari akumulasi dalam tubuh. Pada siklus urea,
yang hanya terjadi pada hati, ion ammonium diubah menjadi urea. Senyawa ini lebih tidak
beracun dibandingkan dengan ion ammonium dan diperbolehkan terdapat dalam tubuh tetapi
dalam kondisi berlebih akan dikeluarkan melalui urin.
Siklus urea memproses ion ammonium dalam bentuk karbamoil fosfat. Senyawa ini
disintesis dalam mitokondria dari ion ammonium dan karbon dioksida.

Energi yang dibutuhkan untuk mensintesis satu molekul karbamoil fosfat adalah dua
molekul ATP. Reaksi penjebakan pembentukan karbamoil fosfat dan siklus urea adalah:

Gambar 3. Siklus urea. Atom nitrogen yang digunakan berasal dari karbamoil fosfat dan
aspartat
Setelah urea terbentuk, urea tersebar ke dalam darah, disaring oleh ginjal dan dikeluarkan
melalui urin.
4. Katabolisme dari rangkaian karbon dari asam asam amino
Setelah gugus amino mati, rangkaian dari semua 20 asam amino adalah terdegradasi
ke asam piruvat, asetil CoA, asetoasetil CoA (yang terdegradasi ke aseti oA0, atau variasi
substan yang terintermediet dalam siklus asam sitrat.
Meskipun rangkaian karbon terdegradasi dapat digunakan untuk memproduksi energy
melalui siklus asam sitrat, tidak semua menggunakan jalan ini karena sel mungkin
memerintahkan kegunaan lainnya. Contohnya, sekali rangkaian karbon terkatabolisme ke
piruvat, dimana ada dua kemungkinan yaitu: memproduksi energy atau sintesis glukosa
melalui glukoneogenesis. Asam amino yang menghasilkan sebuah rangkaian karbon yang
terdegradsi ke piruvat atau intermediet dari siklus asam sitrat dapat digunakan untuk membuat
glukosa tergolong sebagai asam amino glukogenik. Asam amino dengan rangkaian yang
terdegradasi ke asetil CoA atau asetoasetil CoA tidak dapat diubah ke glukosa tetapi dapat
ditambahkan ke produksi energy, bias digunakan untuk membuat badan keton dan asam
lemak. Seperti asam amino tergolong ketogenik.
Asam amino memainkan peran special dalam merubah metabolism yang terjadi
sebelum mati kelaparan. Untuk mempertahankan kadar glukosa darah, pertama tubuh
menggunakan glikogen yang tersimpan dalam hati. Setelah 12-18 jam tanpa makan,
persediaan glikogen habis. Glukosa kmudian disintesis dari asam amino glukogenik melalui
proses glukonegenesis.
Hidrolisis protein dari jaringan tubuh, terutama dari otot, menyuplai asam amino untuk
glukoneogenesis. Karena setiap protein dalam tubuh punya fungsi yang penting, badan dapat

memenuhi kebutuhan energy dengan mengorbankan protein membutuhkan waktu yang


terbatas.

III.

Biosint
esis
asam
amino

Biosintesis asam amino sangat beragam diantaranya yaitu dapat melalui


siklus asam sitrat, nitrogen, pentosa fosfat. Atmosfer kaya gas nitrogen
(N2), molekul yang sangat reaktif. Nitrogen dalam bentuk gas ini tidak bisa
langsung digunakan oleh makhluk hidup. Organisme tertentu seperti
bakteri yang hidup dalam nodul akar semanggi kuning
dapat
mengkonversi gas nitrogen menjadi amonia. Amonia kemudian dapat
digunakan untuk mensintesis glutamat dan selanjutnya asam amino
lainnya. Proses biosintesis dimulai dengan reduksi N2 menjadi NH3,
sebuah proses yang disebut fiksasi nitrogen. Sekitar 60% N 2 difiksasi oleh
bakteri, petir dan radiasi ultraviolet 15-25% dan sisanya fiksasi oleh proses
industri
yang
berdasarkan pada rancangan firtz haber. Fiksasi N 2 biasanya dilakukan
dengan mencampurkan gas H2 berlebih dalam katalis besi pada suhu
500oC dan tekanan 300 atm. Perlakuan tersebut karena ikatan N 2 yang
kuat. Pada pembentukan amonia antara gas N 2 dengan hidrogen sangat
sulit secara kinetik karena intermediet yang tidak stabil. Dalam
mempermudah proses reduksi N2 pada reaksi biologis maka
mikroorganisme membutuhkan ATP dan enzim yang bertidak sebagai
pereduksi kuat yaitu kompleks nitrogenase. Setiap reaksi pemebentukan
amonia pada sistem biologis menghasilkan 1 mol H 2 dan 2 mol NH4+.
Dalam reaksi ini memerlukan 8 elektron yang berasal dari reduksi
feredoksin yang dihasilkan dari proses fotosintesis. Dalam mentransfer
elektron ke nitrogenase ini setiap elektron memerlukan 2 ATP sehingga
untuk hasil 2 mol amonia memerlukan 16 ATP.
Mengikat dan
menghidrolisis ATP berfungsi untu kmendekatkan reduktase pada pusat
reduksi nitrogenase.

NH4+ yang dihasilkan selanjutnya berasimilasi denan asam amino.


Dalam hal ni glutamat dan glutamin berperan penting. Glutamat
merupakan sumber bagi grup amino dalam membentuk asam amino
lainnya melalui proses transaminasi, sedangkan amida pada glutamn
sangat dibutuhkan pada proses biosintesis asam amino. Asimilasi NH 4+
menjadi
glutamat
dan
glutamin
meliputi
dua
proses
yaitu:

Glutamat sendiri dibentuk melalui proses berikut:

Glutamat ini dapat digunakan sebagai bahan


membentuk prolin dan arginin. Reaksi yang terjadi yaitu:

dasar

untuk

Asam amino serin, glisin dan cistein dapat dibiosintesis dengan 3fosfogliserat melalui tahapan reaksi:

Biosintesis cistein
Sintesis asam amino lisin, treonin, metionin dan asparagin melalui
mekanisme yang kompleks menggunakan prekursor oksaloasetat
mekanismenya yaitu:

Pada gambar tidak terdapat sintesis asparagin, asam amino asparagin disintesis
melalui proses amidasi aspartat dengan glutamin yang bertindak sebagai
pendonasi NH4+. Selanjutnya untuk asam amino leusin, isoleusin,valin dan alanin
dapat dibiosintesis melalui piruvat. Mekanismenya yaitu:
Kelompok berikutnya yaitu asam amino triptofan, fenilalanin dan tirosin yang
dapat dibiosintesis dengan prekursor fosfoenolpiruvat dan eritrosa 4-fosfat.
Berikut mekanisme reaksi yang terjadi:

Kelompok terakhir yaitu dengan prekursor ribosa 5-fosfat dapat


menghasilkan asam amino histidin, melalui mekanisme reaksi berikut:

IV.

Perombakan asam amino menjadi produk khusus

Perubahan Asam Amino menjadi Produk Khusus (Mufray et al, 2006):


1. Glisin
Glisin larut dalam air sebagai asam glikokola dan asam hiporat yang dibentuk dari zat adiktif
makanan benzoat. Glisin tergabung ke dalam keratin, nitrogen dan alfa karbon glisin ke dalam
cincin pirol dan metilen emenjembatan ikarbon dan keseluruhan menjadi atom atom purin.
2. Alfa-alanin
Alfa alanin dengan glisin membentuk fraksi utama asam amino bebas dalam plasma.
3. Beta-alanin
Beta-alanin jaringan mamalia melakukan transaminasi beta-alanin untuk membentuk malonat
semi aldehida.
4. Serin

Serin ikut serta dalam biosintesis sfingosin serta biosintesis purin dan pirimidi nmembentuk
karbon 2 dan 8 purin dan gugus metal timin.
5. Histidin
Dekarboksilasi histidin menjadi histamin dikatalisis oleh asam L-amino aromatic
dekarboksilase yang juga mengkatalisis dekarboksilasi dopa, 5-hidroksi triptofan, fenilalanin,
tirosin, dan triptofan.
6. Poliamin
Poliamin spermidin dan spermin berfungsi dalam proliferasi dan pertumbuhan sel untuk
biakan sel mamalia dan menstabilkan utuh organel seluler dan membran, karena memiliki
banyak muatan positif, poliamin mudah berikatan dengan RNA dan DNA.
7. Triptofan
Hidroksilasi triptofan menjadi 5 hidroksi triptofan oleh tirosin, hidroksilasi hati,
dekarboksilasi menghasilkan 5-hidroksi triptamin.
V. Degradasi Protein
Degradasi protein merupakan suatu proses pemecahan protein dari ikatan-ikatan yang
terdapat di dalamnya. Degradasi ini dapat terjadi akibat adanya pemanasan atau kontaminasi
dengan zat kimia. Degradasi protein dari makanan menjadi asam amino terjadi dalam
pencernaan. Pada sistem pencernaan, di lambung protein oleh HCl dan Pepsin distimulasi
mukosa lambung dan hormone gastrin diubah menjadi proteosa dan pepton, oleh enzim
pencernaan protein (tripsin dan kemotripsin) dikeluarkan dari pankreas ke usus halus dan dari
usus halus, protein dicerna menjadi asam amino bebas. Enzim yang diproduksi oleh pankreas
dalam keadaan non aktif. Hal tersebut dapat melindungi pankreas dari aktivitas proteolisis
dari enzim-enzim yang diproduksi oleh pankreas tersebut. Untuk melindungi diri, pankreas
juga mensekresi inhibitor pankreatik tripsin (pancreatic trypsin inhibitor).
Degradasi protein membutuhkan energi dalam bentuk adenosin trifosfat (ATP). ATP
dikonsumsi oleh enzim seluler khusus, yang disebut protease, yang tugasnya adalah untuk
mencerna protein menjadi asam amino komponennya. Untuk protein regulator yang hanya
ada selama 5 sampai 120 menit sebelum degradasi, protein kecil ubiquitin berperan. Protein
lagi tinggal dapat ditandai dengan ubiquitin untuk menandai mereka untuk penghancuran. Ini
mengingatkan kompleks protease yang lebih besar, yang disebut proteasomes, bahwa protein
yang harus dipecah. Protein diambil di dalam dan dicerna dalam proteasome, struktur yang
ada baik di inti sel dan dalam sel tubuh. Protease yang mempromosikan degradasi protein dan

terdiri proteasome tidak dibuat dalam bentuk aktif. Mereka diciptakan sebagai pra-protein,
yang berukuran lebih besar. Aktivasi protein ini biasanya membutuhkan penghapusan protein
inhibisi, atau membelah daerah tertentu pada protein.
Beberapa enzim ada yang mampu degradasi protein. Masing-masing memecah ikatan
peptida karbon-nitrogen yang ada antara asam amino. Protease serin memiliki enzim seperti
tripsin dan elastase, yang menggunakan residu asam amino serin untuk menyerang ikatan
peptida. Protease lain menggunakan seng, residu aspartat, atau molekul lainnya untuk
meningkatkan memecah ikatan peptida. Struktur yang disebut lisosom juga dapat
mendegradasi protein dengan cara non-spesifik. Ini ada sebagai kompartemen disegel di
dalam dinding sel. Mereka mampu mengambil protein dan mencerna dengan cepat. Tingkat
yang tepat pencernaan tergantung pada kondisi tertentu. Kurangnya nutrisi, misalnya, akan
mempercepat angka ini. Molekul yang kurang penting yang mengalami degradasi protein
pertama, karena proteolisis mereka akan membebaskan asam amino untuk membentuk protein
lebih penting.
Protein terbentuk dari unsur-unsur organic yang relative sama dengan karbohidrat dan
lemak, yaitu sama-sama terdiri dari unsur-unsur karbon, hydrogen, dan oksigen, tetapi bagi
protein unsure-unsur ini ditambah lagi dengan unsure N (nitrogen) dan ditemukan pula unsure
mineral (fosfor, belerang, besi). Molekul protein tersusun dari asam amino, 12 samapi 18
macam asam amino yang saling berhubungan dalam 1 ikatan peptide --- (CONH), unit-unit
dasar tersebut selanjutnya diserap oleh aliran darah keseluruh tubuh, sel-sel jaringan
mengambilnya digunakan sebagai pembangun dan pemeliharaan kesehatan jaringan
(Arsetyo,1990).
VI.

Biosintesis Protein
Molekul protein terdiri atas beberapa ratus molekul asam amino yang berikatan satu

dengan yang lain melalui ikatan peptide serta memngikuti suatu urutan tertentu. Oleh karena
itu biosintesis yang terjadi didalam sel merupakan reaksi kimia yang kompleks dan
melibatkan beberapa senyawa yang penting terutama DNA dan RNA.
Molekul DNA merupakan rantai polinukleotida yang mempunyai beberapa jenis basa
purin dan pirimidin, dan berbentuk heliks ganda. Antara rantai satu dengan pasangannya
dalam heliks ganda tersebut terdapat ikatan hydrogen, yaitu ikatan yang terjadi antara adenine
dengan timin dan antara sitosin dengan guanin. Molekul DNA yang berbentuk heliks ganda
ini mempunyai sifat dapat membelah diri dan masing-masing rantai polinukleotida dapat
membentuk rantai baru yang merupakan pasangannya. Dengan demikian akan terjadi heliks
ganda yang baru dan proses terbentuknya heliks ganda baru ini disebut replikasi.urutan basa

purin dan pirimidin pada molekul DNA menentukan urutan asam amino dalam pembentukan
protein (anna poedjiadi,1994).
Dalam proses biosintesis protein molekul DNA berperan sebagai cetakan bagi
terbentuknya RNA. Sedangkan RNA mengarahkan urutan asam amino dalam pembentukan
molekul protein yang berlangsung dalam ribosom.
Dua tahap proses yang berlangsung dalam pembentukan protein ialah tahap pertama
disebut transkripsi yaitu pembentukan molekul RNA sesuai pesan yang diberikan oleh DNA.
Pada tahap ini informasi genetik diberikan kepada molekul RNA yang terbentukl selaku
perantara dalam sintesis protein. Tahap kedua disebut translasi yaitu molekul RNA
menerjenahkan informasi genetika kedalam proses pembentukan protein. Pada tahap ini asamasam amino secara berurutan diikat satu dengan yang lain, sesuai pesan yang diberikan DNA.
Biosintesis protein berlangsung dalam ribosom yaitu suatu partikel yang terdapt dalam
sitoplasma. komponen yang terlibat dalam proses biosintesis protein adalah mRNA
(messenger RNA), tRNA (transfer RNA).
VII.

Katabolisme protein dan nitrogen asam amino


Asam amino yang tidak dibutuhkan oleh tubuh, akan dikatabolisme menjadi CO 2, H2O

dan NH3, selanjutnya masuk dalam siklus ornithin, akan diubah jadi urea dan dikeluarkan
melalui urine.

Penggantian Protein Terjadi Di Semua Bentuk Kehidupan


Penguraian dan sintesis protein sel yang berlangsung terus menerus terdapat di semua
bentuk kehidupan. Setiap hari, manusia mengganti 1-2% protein tubuh total, terutama
protein otot. Penguraian protein dengan kecepatan tinggi terjadi di jaringan yang
mengalami tata-ulang struktur, misalnya jaringan uterus selama kehamilan, jaringan
ekor kecebong sewaktu metamorfosis, atau otot rangka dalam keadaan kelaparan. Dari
asam-asam amino yang dibebaskan, sekitar 75% digunakan kembali. Nitrogen yang
berlebihan membentuk urea. Karena kelebihan asam amino tidak disimpan, asamasam amino yang tidak segera digunakan untuk membentuk protein baru akan cepat

diuraikan menjadi zat-zat antara amfibolik.


Protease dan Peptidase Menguraikan Protein Menjadi Asam Amino
Protease intrasel menghidrolisis ikatan-ikatan peptida internal. Peptida-peptida yang
terbentuk kemudian diuraikan menjadi asam amino oleh endopeptidase yang
memutuskan ikatan-ikatan internal serta oleh aminopeptidase dan karboksipeptidase
yang mengeluarkan asam amino secara sekuensial masing-masing dari terminal amino
dan karboksil. Penguraian petitida dalam darah, misalnya hormon terjadi setelah
lenyapnya gugus asam sialat dari ujung-ujung nonreduktif rantai oligosakarida

hormon

tersebut.

Asialoglikoprotein

mengalami

internalisasi

oleh

reseptor

asialoglikoprotein sel hati dan diuraikan oleh protease lisosom yang disebut katepsin.
Protein-protein ekstrasel, protein yang terikat membran,dan protein intrasel yang
berumur panjang diuraikan di lisosom melalui proses-proses yang tidak memerlukan
ATP. Sebaliknya, penguraian protein yang berumur-pendek dan abnormal terjadi di
sitosol serta memerlukan ATP dan ubikuitin. Ubikuitin yang dinamai demikian karena
terdapat di semua sel eukariot, adalah suatu protein kecil (8,5 kDa) yang menargetkan

banyak protein intrasel untuk diuraikan.


Transaminasi Memindahkan Nitrogen -Amino ke -Ketoglutarat yang Membentuk
Glutamat
Transaminasi saling mengonversi pasangan-pasangan asam -amino dan asam -keto.
Semua asam amino protein kecuali lisin, treonin, prolin, dan hidroksiprolin ikut serta
dalam transaminasi. Transaminasi berlangsung reversibel, dan aminotransferase juga
berfungsi dalam biosintesis asam amino. Alanin-piruvat aminotransferase (alanin
aminotransferase)

dan

glutamat--ketoglutarat

aminotransferase

(glutamate

aminotransferase) mengatalisis pemindahan gugus amino ke piruvat (membentuk


alanin)

atau

ke

-ketoglutarat

(membentuk

glutamat).

Masing-masing

aminotransferase bersifat spesifik untuk satu pasangan substrat, tetapi tidak spesifik
untuk pasangan lain. Karena alanin juga merupakan suatu substrat untuk glutamate
aminotransferase, semua nitrogen amino dari asam amino yang mengalami
transaminasi dapat terkonsentrasi dalam glutamat. Hal ini penting karena L-glutamat
adalah satu-satunya asam amino yang menjalani deaminasi oksidatif dengan laju yang
cukup tinggi di jaringan mamalia. Jadi, pembentukan amonia dari gugus -amino

terjadi terutama melalui nitrogen -amino L-glutamat.


Glutamin Sintase Mengikat Amonia Menjadi Glutamin
Pembentukan glutamin dikatalisis oleh glutamin sintase mitokondria. Karena
pembentukan ikatan amida digabungkan dengan hidrolisis ATP menjadi ADP. Salah

satu fungsi glutamin adalah mengubah amonia menjadi suatu bentuk yang nontoksik.
Glutaminase dan Asparaginase Mendeaminasi Glutamin dan Asparagin
Pembebasan hidrolitik nitrogen amida pada glutamine sebagai amonia, yang
dikatalisis oleh glutaminase, sangat condong pada pembentukan glutamat. Oleh sebab
itu, kerja terpadu glutamin sintase dan glutaminase mengatalisis interkonversi ion

amonium bebas dan glutamin. Reaksi analog dikatalisis oleh L-asparaginase.


Urea Adalah Produk Akhir Utama Katabolisme Nitrogen Pada Manusia
N-asetilglutamat hanya berfungsi sebagai activator enzim. Asam amino lain berfungsi
sebagai pembawa atom yang akhirnya menjadi urea. Peran metabolik utama ornitin,
sitrulin, dan argininosuksinat pada mamalia adalah sintesis urea. Sintesis urea adalah

suatu proses siklik. Karena ornitin yang dikonsumsi dalam reaksi 2 dibentuk kembali
di reaksi 5, tidak terdapat pengurangan atau penambahan netto ornitin, sitrulin,
argininosuksinat, atau arginin. Namun, ion amonium, CO2, ATP, dan aspartat
dikonsumsi. Beberapa reaksi pada sintesis urea berlangsung di matriks mitokondria

dan reaksi lain berlangsung di sitosol.


Karbamoil Fosfat Plus Ornitin Membentuk Sitrulin
L-Ornitin transkarbamoilase mengatalisis pemindahan gugus karbamoil pada
karbamoil fosfat ke ornitin, yang membentuk sitrulin dan ortofosfat. Sementara reaksi
tersebut terjadi di matriks mitokondria, baik pembentukan ornitin maupun
metabolisme sitrulin selanjutnya berlangsung di sitosol. Oleh karena itu, masuknya
ornitin ke dalam mitokondria dan keluarnya sitrulin dari mitokondria melibatkan

sistem pengangkut di membrane dalam mitokondria.


Sitrulin Plus Aspartat Membentuk Argininosuksinat
Argininosuksinat sintase menghubungkan aspartat dan sitrulin melalui gugus amino
aspartat dan menghasilkan nitrogen kedua pada urea. Reaksi ini memerlukan ATP dan
melibatkan pembentukan zat antara sitrulil-AMP. Penggantian selanjutnya AMP oleh

aspartat kemudian membentuk sitrulin.


Penguraian Argininosuksinat Menghasilkan Arginin dan Fumarat
Penguraian argininosuksinat yang dikatalisis oleh argininosuksinase berlangsung
dengan terjadinya retensi nitrogen di arginin dan pembebasan rangka aspartat sebagai
fumarat. Penambahan air ke fumarat membentuk L-malat, dan oksidasi malat
selanjutnya (yang dependen-NAD*) membentuk oksaloasetat. Kedua reaksi ini analog
dengan reaksi siklus asam sitrat, tetapi dikatalisis oleh fumarase dan malat
dehidrogenase di sitosol. Transaminasi oksaloasetat oleh glutamat aminotransferase
kemudian membentuk kembali aspartat. Karena itu, rangka karbon aspartat-fumarat

berfungsi sebagai pembawa nitrogen glutamat menjadi prekursor urea.


Penguraian Arginin Membebaskan Urea & Membentuk Kembali Ornitin
Penguraian hidrolitik gugus guanidino arginin yang dikaralisis oleh arginase hati,
membebaskaan urea. Produk lain, ornitin, masuk kembali ke dalam mitokondria hati
untuk memulai sintesis urea. Ornitin dan lisin adalah inhibitor kuat arginase yang

bersaing dengan arginin.


Karbamoil Fosfat Sintase I Adalah Enzim Pemacu pada Siklus Urea
Aktivitas karbamoil fosfat sintase I ditentukan oleh N-asetilglutamat, dengan kadar
steady-state yang ditentukan oleh laju sintesisnya dari asetil-KoA dan glutamat serta
laju hidrolisisnya menjadi asetat dan glutamate. Reaksi-reaksi ini masing-masing
dikatalisis oleh N-asetilglutamat sintase dan N-asetilglutamat hidrolase. Perubahan
besar dalam diet dapat meningkatkan konsentrasi masing-masing enzim dalam siklus
urea sekitar 10 sampai 20 kali lipat.

DAFTAR PUSTAKA
Anna, poedjiadi, 1994, Dasar-Dasar Biokimia, Jakarta: UI-Press.
Dita, 2010, Degradasi Protein, online: http://ditaa08.student.ipb.ac.id/2010/06/20/degradasiprotein/, diakses pada 25 November 2015.
Lehninger, 1994, Dasar-Dasar Biokimia Jilid 1, Erlangga, Jakarta.
Lehninger, 1994, Dasar-Dasar Biokimia Jilid II, Erlangga, Jakarta.
Lehninger.[tanpa tahun]. Principles of Biochemistry Fourth Edition.
University of wisconsin-madison. Madrid
Lubert Stryer.1987. Biochemistry. FH freeman and company. San
diego.
Marsetyo Kartasapoetra, 1990, Ilmu Gizi (Korelasi Gizi, Kesehatan, dan Produktivitas
Kerja), PT. Rineka cipta, Jakarta.
Mufray, Robert, Daryl K. G. dan Victor W. R., 2006, Biokimia Harper Edisi 27, Penerbit
Buku Kedokteran EGC, Jakarta.
Seager Spencer L. and Michael R. Slabaugh, 1994, Organic and Biochemistry for Today
Second Edition, West Publishing Company, USA.
Sridianti,

2015,

Pengertian

Degradasi

Protein

Proteolitik,

online:

http://www.sridianti.com/pengertian-degradasi-protein-proteolitik.html, diakses pada 25


November 2015.

Syakur,

2015,

Perubahan

pada

Metabolisme

Protein,

online:

http://www.peterparkerblog.com/3156/perubahan-pada-metabolisme-protein/,

diakses

pada 25 November 2015.


Nurcahyo

Heru,

2005,

Regulasi

Metabolisme

Protein,

online:

http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/tmp/MetaboProteinSMA5.pdf, diakses pada 25


November 2015.