Ma. Jos Morante V.

Biologa

Paralelo 13

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

A primera vista podra pensarse en las protenas como polmeros lineales de AA
unidos entre s por medio de enlaces peptdicos. Sin embargo, la secuencia lineal
de AA puede adoptar mltiples conformaciones en el espacio. La estructura
primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es
decir, el nmero de AA presentes y el orden en que estn enlazados. La
conformacin espacial de una protena se analiza en trminos de estructura
secundaria y estructura terciaria. La asociacin de varias cadenas polipeptdicas
origina un nivel superior de organizacin, la llamada estructura cuaternaria. Por
ltimo, la asociacin de protenas con otros tipos de biomolculas para formar
asociaciones supramoleculares con carcter permanente da lugar a la estructura
quinaria.
Por tanto, podemos distinguir cinco niveles de estructuracin en las protenas:
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS
La
estructura
primaria
viene determinada
por
la
secuencia de AA en la cadena
proteica, es decir, el nmero de
AA
presentes y el orden en que
estn
enlazados. Las posibilidades de
estructuracin a nivel primario
son
prcticamente ilimitadas. Como
en
casi todas las protenas existen
20 AA
diferentes, el nmero de estructuras posibles viene dado por las variaciones con
repeticin de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el nmero de AA que
componen la molcula proteica.
Generalmente, el nmero de AA que forman una protena oscila entre 80 y 300. Los
enlaces que participan en la estructura primaria
de una protena son covalentes: son los enlaces
peptdicos. El enlace peptdico es un enlace amida
que se forma entre el grupo carboxilo de una AA
con el grupo amino de otro, con eliminacin de
una molcula de agua.

Pgina
1

Ma. Jos Morante V.

Biologa

Paralelo 13

Independientemente de la longitud de la cadena polipeptdica, siempre hay un

extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.
Por convencin, la secuencia de una protena se lee siempre a partir de su extremo
amino.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los distintos
AA
que
forman
la
protena se origina una
cadena
principal o "esqueleto" a
partir
del
cual
emergen
las cadenas laterales de
los AA.
Los
tomos
que
componen la cadena
principal de la protena
son el
N del grupo amino
(condensado con el AA
precedente), el Ca (a
partir
del cual emerge la
cadena
lateral) y el C del grupo
carboxilo
(que
se
condensa con el AA siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva bsica que aparece
en la cadena principal de una protena es: (-NH-Ca-CO-)
Como la estructura primaria es la que determina los
niveles superiores de organizacin, el conocimiento
de la secuencia de AA es del mayor inters para el
estudio de la estructura y funcin de una protena.
Clsicamente, la secuenciacin de una protena se
realiza mediante mtodos qumicos. El mtodo ms
utilizado
es
el
de Edman,
que
utiliza
el
fenilisotiocianato para marcar la protena e iniciar una
serie de reacciones cclicas que permiten identificar
cada AA de la secuencia empezando por el extremo
amino. Hoy en da esta serie de reacciones las realiza
de
forma
automtica
un
aparato
llamado secuenciador de AA.

Pgina
2

Ma. Jos Morante V.

Biologa

Paralelo 13

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTENAS

La estructura secundaria de una protena es la que adopta espacialmente. Existen
ciertas estructuras repetitivas encontradas en las protenas que permiten
clasificarlas en dos tipos: hlice alfa y lmina beta.
Una hlice alfa es una apretada hlice formada por una cadena polipeptdica. La
cadena polipetdica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se
extienden por fuera de la hlice. El grupo carboxlo (CO) de un aminocido n se une
por puente hidrgeno al grupo amino (NH) de otro aminocido que est tres
residuos ms all ( n + 4 ). De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura
central (columna vertebral o "backbone") se encuentra unido por puente
hidrgeno.
Existen tres modelos de alfa hlice. El primero muestra solo al carbono alfa de
cada aminocido. El segundo muestra todos los tomos que forman la columna
vertebral del polipptido .

El tercero y ms completo modelo, muestra todos los puentes hidrgeno que

mantienen el alfa-hlice. Las hlices generalmente estn formadas por
aminocidos hidrfobos, en razn que son, generalmente, la mxima atraccin
posible entre dichos aminocidos. Las hlices se observan, en variada extensin,
prcticamente en todas las protenas.

Pgina
3

Ma. Jos Morante V.

Biologa

Paralelo 13

B-Las lminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas
o anti-paralelas. Las anti-paralelas generalmente se ven as:

los giros que

tienen en su
estructura:
donde
el
aminocido
se une por
puente
hidrgeno al
aminocido
(n +3).

Pgina
4

Ma. Jos Morante V.

Biologa

Paralelo 13

Existe un tipo especial de modelo molecular para resaltar la estructura secundaria

de las protenas. Este tipo de modelo de protena representa los segmentos de
lmina-beta como cintas en flecha (ribbons) y las alfa hlices como como cintas en
espiral.

Prin en su forma PrPsc presenta gran proporcin de

lminas beta (43% lminas beta, 30% hlices alfa).

El resto de la cadena polipeptdica se referencia como un espiral al azar ("random

coil"), y se dibuja como una fina lnea. Por favor, note que espiral al azar o "random
coil" es un nombre que lleva a confusin, dado que las protenas estn altamente
organizadas, pero esta regin no tiene una estructura secundaria con componentes
difciles de categorizar.
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS

Pgina
5

Ma. Jos Morante V.

Biologa

Paralelo 13

La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de

la cadena polipeptdica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta pgina es
una estructura tridimensional completa.

A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte

de las protenas es especfica de cada molcula, adems, determina su funcin.
EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de
estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la
estructura terciaria definitiva. Este plegamiento est facilitado por uniones
denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los tomos de azufre
del aminocido cistena.
Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias bsicas:

protenas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colgeno y

protenas globulares, solubles en agua.

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTENAS

Solo est presente si hay ms de una cadena polipeptdica. Con varias cadenas
polipeptdicas, la estructura cuaternaria representa su interconexin y
organizacin. Esta es la imagen de la hemoglobina, una protena con cuatro
polipptidos, dos alfa-globinas y dos betas globinas. En rojo se representa al grupo
hem (complejo pegado a la protena que contiene hierro, y sirve para transportar
oxgeno).

Pgina
6

Ma. Jos Morante V.

Biologa

Paralelo 13

ASOCIACIONES SUPRAMOLECULARES
En muchos casos, las protenas se agrupan bien entre s, bien con otros grupos de
biomolculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que
tienen un carcter permanente. Este nivel de asociacin recibe el nombre
de estructura quinaria:

ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS

Las protenas a y b-tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman unos
dmeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos
llamados microtbulos, cuya funcin es fundamentalmente estructural, ya que
forman parte del citoesqueleto de las clulas (que contribuyen a dar forma a las
clulas), del centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que
participan en la motilidad celular).

La fi

brina es
otra
protena
que
forma
una
asociacin
supramolecular.
monmeros de
fibrina se unen

Los

Pgina
7

Ma. Jos Morante V.

Biologa

Paralelo 13

mediante enlaces covalentes para formar la malla tridimensional caracterstica del

trombo ocogulo sanguneo.
Polimerizacin de la fibrina

Cogulo sanguneo

ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS Y OTRAS BIOMOLCULAS

o AZCARES: Cuando las protenas se asocian con azcares pueden originar
asociaciones
supramoleculares
como
los proteoglicanos o
los peptidoglicanos.
Peptidoglicano de la pared celular
bacteriana

Proteoglicano de tipo muy grande

o LPIDOS: Cuando las protenas se asocian con lpidos pueden originar

asociaciones supramoleculares como las lipoprotenas del plasma
sanguneo y las membranas biolgicas.

Pgina
8

Ma. Jos Morante V.

Biologa

Lipoprotena del plasma sanguneo

Paralelo 13

Membrana biolgica

o CIDOS NUCLICOS: Cuando las protenas se asocian con cidos nucleicos

pueden
originar
asociaciones
supramoleculares
como
los ribosomas, nucleosomas o virus.
Ribosomas

Nucleosoma

Virus HIV (SIDA)

Pgina
9