PROTEINAS HEMOGLOBINA

Marcelo Siancas Perez

Docente de Ciencias Bsicas

Un persona es lo que come

NUTRICIN
Estudia como el organismo
obtiene y usa los nutrientes

DIETA BALANCEADA
Concentracin
Depende del alimento

NUTRIENTE

CLASIFICACIN

ENERGTICOS

ALIMENTOS

Las protenas
Los hidratos
Las grasas
Los minerales
El agua
Las vitaminas

REQUERIMIENTO DE ENERGA
Depende de: la edad, sexo, peso y por la
actividad que realiza con frecuencia

KILO CALORIA : cantidad de energa usado en

llevar 14,5-15.5 C a (1kg =H2O)
KILO JOULE: trabajo (energa) usado en mover
1kg por 1N por un 1m.
Sustancia indispensable para la salud

No se puede sintetizar en [ ] adecuadas

Cumple una funcin especifica
Su ausencia temporal produce alteracin funcional
Su retiro radical, suprime funciones biolgicas
ESTRUCTURALES

REGULADORES

El vehculo del nutriente

Se ingieren para subsistir

Exceso de nutrientes se asocia a:

KJ. d -1 (Kilo. Joule x da)

Kcal Calora
Equivalencia 1Kcal = 4,187 KJ

Unidad

Obesidad
Aterosclerosis
Cncer de mama y colon

ALIMENTACIN: La simple ingestin de alimentos. Es

voluntario

NUTRICIN:

Es la incorporacin de nutrientes al
organismo. Es involuntario

Nutriente

Requerimiento

Kcal/g

Kj /g

Hidratos de carbono

50 a 70% (90% sean

polisacridos)(10% disacridos

4.0

17

Protenas

10 a 20%

4.0

17

Lpidos

25 a 35% , mximo 30%

saturados

9.0

38

Colesterol

300 a 500 mg/da

Bebidas alcohlicas
(etanol)

7.0

30

DIETA

Mezcla de alimentos

no existe un nico
alimento que contenga
todos los nutrientes

Agua Combustibles minerales

Precursores Vitaminas

DIETA BALANCEADA

CLASIFICACIN DE LOS NUTRIENTES

TIPOS ALIMENTOS

1. Segn su importancia
Nutrientes no esenciales
Nutrientes esenciales

hay que comer un poco de todo y no demasiado de nada

SIMPLES: Agua , sal, azcar

COMPUESTOS: varios nutrientes

OBJETIVOS:
Elementos de reparacin
y renovar clulas
Suministrar energa para
cualquier actividad

2. Segn su importancia
Macronutrientes
Micronutrientes

Fibra: glcido de origen vegetal que no podemos digerir.

Dieta Vegetariana: no alcanza el mnimo proteico necesario
Baja resistencia a infecciones, < [ ] en vit.B12, Fe, Ca

MACRONUTRIENTES

Se requiere en cantidades importantes

CARBOHIDRATOS

FIBRA

PROTENAS

LIPIDOS

Primera fuente de
energa - ahorro de
protenas
Glucosa
imprescindible para el
cerebro y G. rojo

Mejora el transito
intestinal protege
sus paredes.

PROTEIOS: primero
y principal

Fuente de
energa mediata

Galactosa, beneficia el
desarrollo de flora
benfica (vit B y K)

Medio de
soporte para el
mantenimiento
de la flora
Los zumos son
igual de dainos
que una gaseosa

ndice glucmico:
indica la velocidad de
hidrolisis y absorcin

Disminuye la
absorcin de
glcidos

Funcin plstica o
estructural
No hay almacenamiento
de aa. Se convierten en
energa o son eliminados
Calidad depende de
aa esenciales
Protena animal tiene
mayor diversidad de aa

Los A.G.E
mantienen la
membrana,
disminuye la
adhesin d
plaquetas y reduce
el LDL
Colesterol viene de
los animales

A
G
U
A

MICRONUTRIENTES

Sustancias qumicas que se necesitan en pequeas cantidades

Son reguladores, no aportan energa: vitaminas (coenzimas)
y minerales (cofactores)

No es necesario ser aportados diariamente

Deficiencia de micronutrientes afecta 1/3 de
la poblacin de pases en vas de desarrollo.

Vit. A, D, VitB12. hay reservas 1 ao

Deficiencias pluricarencial Disminuye el crecimiento
Disminucin del desarrollo cognitivo

VITAMINAS

MINERALES

Solo la Vit. D es sintetizada por el hombre

LIPOSOLUBLES
HIDROSOLUBLES

De origen inorgnicos
Estructura cristalina
> 100mg/dia minerales Ca, P, Mg, S, Cl, K
< 100mg/dia oligoelementos Fe, Zn, Cu,

Termolbiles
Requiere en miligramos
Complejo B
Vitamina C

Termoestables
Requiere en microgramos
Vitaminas:

Necesario para el mantenimiento de tejidos

Reacciones enzimticas
Contraccin muscular

A, D, E y K

Coagulacin de la sangre

PROTEINAS
PPTIDOS

Excede de 5000 Da se habla de

protena
Los aminocidos se unen entre s originando pptidos. oligopptidos,
Son biopolmeros de elevado peso molecular

menos de 10 Aa y polipptidos, menos de 50 Aa y protenas de 51 a ms

DIPEPTIDOS
OLIGOPEPTIDOS
POLIPEPTIDOS

CLASIFICACIN

PROTEIDOS

HOLOPROTENAS
simples

GLOBULARES
Esfricas
solubles

Albminas Seroalbmina, ovoalbmina, lactoalbmina

Globulinas Coagulacin e inmunoglobulinas
Gluteninas Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Prolaminas Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada)
Protaminas.
Hormonas Insulina, GH, prolactina, tirotropina
Enzimas
Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas
Histonas

ESCLEROPROTENAS
HETEROPROTENAS
Grupo prosttico
conjugadas

Glucoproteinas Ig

Colgenos
Queratinas
Elastinas
Fibronas

fibrosas
filamentosas

Lipoproteinas HDL LDL

Fosfoproteinas casena
Nucleoproteinas Ribosomas Porfirnicas: hemoprotenas
Cromoproteinas
No porfirnicas: Hemocianina

AMINOCIDOS
20 aminocidos protenicos

cidos aminocarboxlicos
Unidades bsicas de los pptidos (protenas)

FUNCIONES

1er aminocido descubierto

Asparagina 1806
20mo aminocido descubierto
Treonina 1936

Intermediarios metablicos
Neurotransmisores Transportador de NH2
Precursores metablico (glucosa, Hemo, nucletidos)
CARACTERSTICAS

DIVISIN NUTRITIVA

1. Son compuestos slidos y cristalinos 2 Semiesenciales

2.Elevado punto de fusin.
Arginina
Grupo carboxilo
3. Solubles en agua.
Histidina
5. Actividad ptica
8 ESENCIALES
6. Presentan un comportamiento
Grupo amino
Fenilalanina
qumico anftero.
Valina
Metionina
2
Hidrogeno
Lisina
Triptfano
3
Grupo R
+
Isoleucina
3
Treonina
Determina las propiedades
Leucina
zwitteriones
qumicas y biolgicas

COOH
HN C H
CH

COOHN C H
CH3

No esenciales
Alanina
Asparagina
Aspartato
Cisteina
Glicina
Glutamato
Glutamina
Prolina
Serina
Tirosina

CLASIFICACIN
1. QUMICA:

COO-

H3N C H
CH3

COOH C H
+
H3N CH2

- aminocidos
- alanina

MAYORA DE AMINOCIDOS

- aminocido
alanina

COOH C H
CH2
+
H3N CH2
aminocido
aminobutrico (GABA)

Alfa
Beta
Gamma
Delta
psilon
Dseta
Eta
Zeta
Iota
Kappa
Lambda
Mu
Xi
micron
Pi
Ro
Sigma
Tau
psilon
Fi
Ji
Psi
Omega

2. ESTEREOQUMICA:
L - - alanina

COO+
H3N C H
CH3
L - aminocidos
Mayora de AA son tipo L
Si un aminocido desva el
plano de luz polarizada hacia
la derecha, se denomina
dextrgiro(+), y si lo hace
hacia la izquierda,
levgiro().

Carbono Quiral
Forma 2 Enantiomeros

COO
?
+
H3N C H
H
Glicina

D - - alanina

COO+
H C NH3
CH3
D - aminocidos

Presenten en microorganismos
la mureina o peptidoglucano.

LOS AMINOCIDOS

Glicina (Gly) G

pequeo tamao de dicha

cadena hace que prevalezca
el carcter polar de los
grupos amino y carboxilo.

Alanina (Ala) A

Valina (Val) V

Isoleucina (ILe) I

2 centros quirales

Leucina (Leu) L

Prolina (Pro) P

grupo amino es secundario

confiere rigidez peptdica pues
no rota en carbono Quiral

 Fenilalanina (Phe) F

Tirosina (Tyr) Y

Es precursor de
la tiroxina y de
la adrenalina.

Absorbancia ultravioleta (UV)

Los aminocidos fenilalanina, tirosina y
triptfano contienen en su cadena lateral
un anillo aromtico con dobles enlaces
conjugados y, por tanto, absorben luz UV
(entre 270 y 300 nm)

Triptofano (Trp) W

 Serina (ser) S

Treonina (Thr) T

2 centros quirales

Asparragina ( Asn) N

Glutamina (gln) Q

Cisteina (Cys) C

Puentes disulfuros

Metionina (Met) M

 Lisina ( Lys) K

Histidina ( His ) H

Aspartato (Asp) D

Arginina ( Arg) R

Glutamato (Glu) E

Alifaticos

Aromaticos

Neutros

Bsicos

Azufrados

cclico

APOLARES

cidos

POLARIDAD DEL RADICAL

segn su capacidad para
interactuar con el agua

HIDRFOBOS O APOLARES con R cadena apolar

R hidrocarbonados sin cargas positivas o negativas
Presentes en el dominio proteico intermembranal

Glicina, Alanina, Valina, Leucina,

Isoleucina, Prolina, Fenilalanina,
Triptfano Y Metionina
Serina, Treonina Tirosina,

HIDRFILOS O POLARES (NEUTROS) con R polar sin carga

Cistena, Asparagina, Y
cadenas laterales grupos hidroflicos que aumentan su solubilidad Glutamina
ACIDOS carga negativa a pH fisiolgico Aspartato, Glutamato
BASICOS carga positiva a pH fisiolgico Arginina, Lisina y Histidina

AMINOCIDOS
ALIFATICOS

NEUTROS no posee grupos carboxilo ni amino.

Aspartato,

ACIDOS presenta grupos carboxilo Glutamato

BASICOS tiene grupos amino Arginina, Lisina

ESTRUCTURA DEL RADICAL

El carcter ms o menos hidrofbico
es un balance entre la contribucin
de su cadena lateral y la de los
grupos -amino y -carboxilo

Glicina, Alanina, Valina,

Leucina, Isoleucina, Prolina,
Y Metionina. Serina,
Treonina , Cistena,
Asparagina, Y Glutamina

AROMATICOS

HETEROCICLOS

radical R es una cadena cerrada,

Fenilalanina, Tirosina
generalmente relacionada con el benceno
Histidina,
radical R es una cadena cerrada, generalmente compleja Triptfano

AMINOCIDOS NO ESTNDAR

la -alanina

la molcula del cido Pantotnico (B5)

se han modificado qumicamente despus de

haberse incorporado a un polipptido
cido gamma-carboxiglutmico
se une al calcio que se encuentra en la
protrombina coagulacin
La 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxilisina son
componentes estructurales importantes del
colgeno
La descarboxilacin de la histidina en histamina

(GABA) existente en el sistema nervioso, donde

funciona como neurotransmisor inhibitorio

la prdida es del grupo

amino, los aminocidos
se transforman en
- cetocidos como el
-cetoglutrico.

COMPORTAMIENTO QUMICO ANFTERO DEL AMINOACIDO.

Equilibrio Qumico
Todos los aminocidos son electrlitos dbiles
Alanina

A pH fisiolgico =7,4

COOH
COO
+
H2N C H
H3N C H
zwitteriones CH
CH3
3

Segn HENDERSON-HASSELBALCH
Si pH > pK . grupo no protonados
Si pH < pK . El grupo protonados

El punto isoelctrico (pI) se define como el pH al cual

la carga neta total es nula
LA ESPECIE NEUTRA ES LA PREDOMINANTE.
Las concentraciones de las especies catinica y aninica
en equilibrio estn compensadas, es decir: [+Aa]= [Aa].

Ka= 218.77
Log Ka= log 218.77
pKa= 2,34

pH= 0
Acido

Kb= 45796
Log Kb= log 45766
pKb= 9,66

pH=14
Bsico

pH=7

COOH
+

H3N C H
CH3

pH= acido

COO +

H3N C H
CH3

pI= 6.1

COO

H2N C H
CH3

pH= Bsico

El punto isoelctrico

Ctodo -

pI= pKa + pKb

2

nodo +

+3

+1

-1
pKR + pKb
2
6,0 + 9,17
pI=
2
pI= 7,59

pI=

pKR

pH= 0

pKb

pH=7

pH=14

la compensacin de cargas debe cumplir que

[+Aa] + 3 [+3Aa] = [Aa]. No hay contribucin de la especie (+3Aa)
[+Aa] = [Aa].
el valor del pI es siempre igual a la semisuma de los pK
correspondientes a los dos equilibrios que flanquean la especie neutra.

Como la carga neta de un aminocido ser

positiva a pH < pI, y negativa a pH > pI

Es el aminocido que muestra

un mayor poder regulador y e
utilizado con ese fin por
protenas tales COMO
LA HEMOGLOBINA.

posee una gran importancia biolgica(enlace amida)

formar cadenas lineales no ramificadas.

ENLACE PEPTDICO

Se numeran desde
el N-terminal.

N-terminal

C-terminal

Enlace ms corto que otros enlaces

Presenta una cierta rigidez que inmoviliza

Se puede obtener la Configuracin cis o la Configuracin

trans , la configuracin trans est favorecida. Slo con la
prolina puede resultar favorecida la configuracin cis.
el enlace es muy resistente a la hidrlisis

Pauling dedujo que los enlaces

peptdicos tienen un carcter
parcial de doble enlace.

H
+
- +
H3N C COO H3N
CH3

H
C COO
CH3

H3N

H 2O

H 2O

H
+
CO HN
H3N C
CH3

H
C COO
CH3

H
CO HN
C

CH3

H
C COO
CH3

Cuando el valor de esos ngulos se repite de forma constante en un fragmento de la estructura primaria,
se obtiene una estructura espacial con cierta simetra, a la que llamamos estructura secundaria; Las
ms frecuentes son la hlice y la hoja plegada (o lmina) .

LA ESTRUCTURA DE LA PROTENA Y LA FUNCIN

LA ESTRUCTURA PRIMARIA
Es posible que el origen de una enfermedad
gentica radique en una secuencia anormal
Tiene directa relacin con el cdigo gentico

Protenas no funcionales
ANEMIA FALCIFORME cido glutmico por
valina en la sexta posicin de la cadena Beta
globina
Como ya se indic anteriormente, la estructura
primaria condiciona la secundaria y esta las dems
LAS MUTACIONES GENTICAS
cambios conservadores: residuo de Asparragina por uno de Glutamina
cambios no conservadores: un residuo de Arginina por otro de Prolina)

Secuenciacin de Edman (fenilisotiocianato)

Determina la secuencia de los aminocidos.

La cadena polipeptdica se pliega en forma helicoidal con

rotacin dextrgira

Las cadenas laterales de los L-aminocidos se disponen

hacia el exterior de la hlice
cada aminocido est girado 100 de manera que cada 3.6
residuos, se completa una vuelta

HLICE .
Puentes de hidrogeno

tienen configuracin trans, los tomos de O y de H se

encuentran opuestos y pueden formar enlaces por
PUENTES DE HIDRGENO INTRACATENARIOS

LA ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Debidas a la planaridad del
enlace peptdico se reducen
las posibilidades de
plegamiento

COLGENO

La hlice de colgeno, mas alargada que la hlice

Esta protena es la base del tejido conjuntivo, y el constituyente

orgnico principal de la matriz de los tejidos calcificados
En la mayor parte de su secuencia, LA GLICINA SE REPITE CADA
TRES RESIDUOS, de manera que este aminocido representa
prcticamente el 33% de su composicin
Obedece a la secuencia Gly X Pro, donde X puede
ser cualquier aminocido (OH-pro, OH- lys)
Cada cadena tiene una ms extendida que la hlice
, pero las tres forman una HLICE DEXTROGIRA
cada tres residuos coincidentes de cada cadena polipeptdica
del trmero se orientan hacia el interior de la trenza. Slo la
glicina es compatible con esta disposicin

estructura helicoidal levgira

TROPOCOLGENO

LA ESTRUCTURA SECUNDARIA

HOJA PLEGADA o LMINA

ENROSCAMIENTOS ALEATORIOS

Las cadenas polipeptdicas se ubican en sentido PARALELO O

ANTIPARALELO (extremos amino y carboxilo contrapuestos)

Los puentes de hidrgeno son INTERCATENARIOS y

INTRACATENARIOS

COOH
NH2
COOH

No se repiten los valores

Aparecen zonas secundarias no definidas llamadas

zonas de ovillo estadstico o las de giro donde
cambian su orientacin en muy pocos residuos.
llamados giros (glicina) 3 residuos y (prolina) 2
residuos.

Los grupo R se sitan hacia arriba y abajo del plano donde se

encuentran las cadenas polipeptdicas
G, A y S, favorecen la estabilidad por sus cortas
cadenas laterales

o ad - random

FIBROINA
NH2
COOH

NH2

ESTRUCTURA TERCIARIA
plegamiento mediante conjunto de interacciones
1.
2.
3.
4.
5.

puentes disulfuro
puentes de hidrgeno
hidrofbicas
inicas o electrostticas
fuerzas de van der Waals

Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o

cuellos, lo que posibilita un cierto movimiento rotacional

la estructura terciaria presenta dominios. dominios agrupan

distintos fragmentos con estructura secundaria determinada

fuerzas de Keesom.
fuerza de Debye

fuerzas de London

Lamina
Hlice

Giro

Dominio

INMUNOGLOBULINAS
Fab = fragmento variable. de unirse al antgeno, pero no de precipitarlo.
Fc = fragmento constante

papana

los anticuerpos son glicoprotenas. Tienen cadenas de

azcares unidas a alguno de sus residuos aminocido.

sintetizadas por clulas plasmticas y linfocito B

Presentes en la sangre (plasma) y otros fluidos biolgicos
Capaces de reconocer a otras molculas (antgenos) de manera muy
especfica, y formar complejos estables con ellos (inmunocomplejos)

cadenas L

Los anticuerpos tienen una vida media en el organismo relativamente larga

Constituyen una defensa muy eficaz contra agentes patgenos
cadenas H

INSULINA
Tiene dos encadenamientos largos del aminocido o encadenamientos del
polipptido. Los encadenamientos son A de cadena con 21 aminocidos y el
encadenamiento B con 30 aminocidos.
Dos PUENTES DE DISULFURO covalente conectan los encadenamientos, y
encadenan A contienen un puente de disulfuro interno . La unin de cistena

ALBUMINA
La albmina es una protena que se encuentra en gran proporcin en el
plasma sanguneo, SIENDO LA PRINCIPAL PROTENA DE LA SANGRE,
y una de las ms abundantes en el ser humano.
La secuencia de aminocidos contiene un total de 17 puentes disulfuro,
un tiol libre (Cys 34) y un nico triptfano (Trp 214) .
Mantenimiento de la presin onctica.
. Transporte de hormonas tiroideas.
Transporte de hormonas liposolubles.
Transporte de cidos grasos libres. (no esterificados)
Transporte de bilirrubina no conjugada.
Transporte de muchos frmacos y drogas.
Unin competitiva con iones de calcio.
Control del pH.
Funciona como un transportador de la sangre y lo
contiene el plasma.
Regulador de lquidos extracelulares, EFECTO DONNAN

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Unin por asociacin

Unin de estructuras terciarias con ms de una cadena o

subunidad se llaman DMEROS, TRMEROS,
TETRMEROS, OLIGMEROS Y MULTMEROS.

Protomeros

Las fuerzas que mantienen la estructura cuaternaria son

Diversas y son las que intervienen en la estructura terciaria

Para la formacin de los enlaces lo esencial es su proximidad

La sub unidades pueden ser:
Homotpicas
Heterotpicas
El conjunto de aminocidos de una protena
cuyos radicales poseen de unirse a otras
molculas o de reaccionar se le denomina
CENTRO ACTIVO.

papana

el nmero la disposicin espacial relativa las fuerzas que permiten su

asociacin permite pequeos movimientos de subunidades espacial.

Esto le otorga, dos o ms estados distintos que

afectan a su actividad biolgica a las enzimas
alostricas y a protenas como la hemoglobina.

Enzimticas. protenas
catalizadoras de las reacciones
metablicas.

Contrctiles. Como la actina y la miosina

musculares, que pueden cambiar su
longitud de forma reversible

Transportadoras. dos tipos. Las

protenas que transportan iones o
metabolitos a travs de las
membranas y las que los
transportan en sangre.

Toxinas. Ms abundantes en los

microorganismos, insectos o reptiles
que en los mamferos.

. De reserva. Actan como

almacenes energticos; por

ejemplo, la ovoalbmina y la
lactoalbmina del huevo y de la
leche.

Cromosmicas. Como las

histonas y otras protenas que
interaccionan con el ADN.

Estructura de las protenas

clasificacin funcin.
De defensa. Como las
inmunoglobulinas o las protenas
del sistema complemento
Estructurales. Las ms abundantes en cuanto
a cantidad, como el colgeno o las
queratinas del tejido conjuntivo, mantienen
la morfologa de los organismos superiores.

Hormonales. Como la insulina,

glucagn, con funciones reguladoras del
metabolismo.
Factores de transcripcin. controlan
la expresin especfica de genes y su
accin programada es responsable, tanto
del desarrollo embrionario, como de la
diferenciacin de los diferentes tejidos.

.
Factores trficos. Son protenas con
funcin semejante a la del grupo
anterior, pero ms relacionadas con el
desarrollo de los tejidos que con la
regulacin metablica.

Receptoras. Protenas a las que se unen

especficamente las hormonas o los factores
trficos, para recibir y transducir las seales
desde el exterior al interior celular.

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS EN DISOLUCIN

Son de naturaleza polinica y
macromolecular.
disueltas en el citoplasma celular, el
DISOLUCIONES
lquido extracelular o en el resto de
ACUOSAS SALINAS
los lquidos biolgicos
PROTENAS GLOBULARES

CONSIDERACIONES
La gran mayora de los grupos -amino y -carboxilo estn
formando parte de los enlaces peptdicos
los dos extremos de cada cadena y los residuos laterales
contribuyen a que cualquier protena tenga numerosas cargas
ion polivalente y necesita contraiones
el sodio, potasio o cloruro

los pptidos y las protenas

presentan un punto isoelctrico (pI)

el pH en donde su
carga neta es nula

pH < pI, las protenas tienen carga positiva neta

pH > pI , las protenas poseen carga negativa neta
El pI de cada protena depende de su
composicin de aminocidos

El pI es adecuado al medio fisiolgico donde suele

encontrarse solo as cumplir su funcin biolgica.
protenas con gran [ ] de D y E, presentan un valor
de pI bajo como el caso de la pepsina
[ ] K y R presentan valores de pI altos,
como sucede con las histonas.

El carcter polinico provoca solubilidad dependa de

factores como el pH o el contenido salino del medio.
las protenas son ms solubles cuando entre ellas
< Atraccin > Repulsin
Hay solubilidad mnima a un pH = pI
debido carga neta es nula, existe una menor repulsin tienden
a precipitar o a coagular.
concentraciones bajas o moderadas de sales aumentan la
solubilidad de las protenas, porque los iones salinos
apantallan las molculas proteicas (efecto saltingin).
una gran concentracin salina disminuye la solubilidad
proteica, porque tanto los iones como las protenas
compiten por las molculas de agua disolvente

HEMOGLOBINA
grupo prosttico (el hemo) y
apoprotena (la globina)

HEMOPROTENAS

Hierro II ferrohemoglobina se une al O2.

Hierro III ferrihemoglobina o metahemoglobina no O2

Existen diferentes tipos de hemoglobina ms abundante en el

adulto es la hemoglobina A dos cadenas y dos cadenas
la hemoglobina mayoritaria del feto es la hemoglobina F
que est constituida por dos cadenas y dos .
La hemoglobina F posee
mayor afinidad por el
oxgeno que la
hemoglobina A,
cavidad apolar de
la cadena polipeptdica

Cooperatividad en la unin de oxgeno La hemoglobina es

una protena alostrica de la que cada molcula puede unir
cuatro molculas de oxgeno (O2).
Esta unin de oxgeno es totalmente reversible; depende
de la concentracin o presin parcial de oxgeno

LA HEMOGLOBINA A1C, con glucosa unida

(permite valorar el control de la enfermedad
durante las semanas anteriores).

SINTESIS DE HEMOGLOBINA
La sntesis de hemoglobina comienza en los
proeritroblastos y contina levemente, incluso en
el estadio de reticulocito.

1 molcula de Hem + 1 molcula de

Globina =cadena de hemoglobina
4 Cadenas de Hemoglobina =
Molcula de Hemoglobina
Completa

SNTESIS DE LA PORCIN HEM

Acido Actico

Glicina

SE TRANSFORMA DURANTE
EL CICLO DE KREBS

Succinil-CoA

SE COMBINAN

Grupo Pirrol

PORFIRINA
4 Porfirinas + Hierro Ferroso= GRUPO HEM

CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
Periodo de vida de los eritrocitos 120 das
Migran al sistema Retculoendotelial del Bazo.
Sufren Degradacin por los Macrfagos.

Disociacin del grupo Hem y la Globina

Globina

Hem

Se degrada a aminocidos para la

sntesis de nuevas protenas o se
almacenan.
El Hierro se almacena o se
reutiliza para la formacin de
nueva Hb

La Porfirina se
degrada:

BILIRRUBINA

EFECTO DE COOPERATIVIDAD

INTERACCIN HEMO -HEMO

la afinidad de la hemoglobina por el oxgeno en el interior de

las clulas sanguneas es menor que la de la hemoglobina libre

O2

O2

90

GLICLISIS

disminuye

2,3-bisfosfoglicerato
(BPG)

Disminuye la afinidad de
la hemoglobina por O2
responsable < afinidad que
la Hb (A) que Hb fetal (F)

O2

O2

En disfunciones respiratorias (asma,

enfisema, hipoxia o < P(o2)

Curva de saturacin de la
Hemoglobina

Despus de La entrada de una molcula de

oxgeno conlleva un cambio de conformacin.
un aumento en la
concentracin de BPG

facilita la liberacin
de oxgeno

Activa la Eritropoyesis
A. Yuxtaglomerular

EFECTO BOHR

De los Tejidos
CO2

> [ ]H+ = menor afinidad Hb por el O2

GR

+ H 2O

AC

O2

Hb O2

H2O+ CO2

H2CO3

H+ + HCO3

En los alveolos

Plasma

H + Hb
pH <

aumento de CO2 origina la liberacin de

protones y el aumento de la acidez

AC
.

Cl-

HCO3
Cl-

H2CO3
H+
pH >

Hb O2
HbH + Hb

O2

La liberacin de CO2 origina la disminucin

de protones y la cada de la acidez

La hemoglobina posee, abundante histidina

Histidina tiene un pK= 7,59
Controla el pH de la sangre . Tampn bicarbonato

TAMPN BICARBONATO ACIDO CARBNICO

Pka = 6,33 (37C)

HCO3H2CO3

Proporcin
de 20 a 1

Muy efectivo , puede controlar la

cantidad de acido por medio de FR.

CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3

K = [H+][HCO3]
[CO
]
2
pk = 6,1 (37C)
TEJIDOS

K = [H+][HCO3]
0.03 PCO2

LEY DE HENRY
[CO2] = 0,03PCO2
Presin de CO2
en la sangre

Tomando logaritmos

K = [H+][HCO3]
0.03 PCO2

log K = log [H+][HCO3]

0.03 PCO2

log de un producto:

log K = log[H+]+log[HCO3]
0,03PCO2

Despejando log [H+]

-log [H+]= -log k + log [HCO3]

0,03PCO2

definicin :

-log [H+]= pH

pH= pK + log [HCO3]

0,03PCO2
sabemos que k = 8 x 10-7
pk = -log 8x10-7
= (-log 8) + (-log 10) -7
= -0,9 + 7
pk= 6,1

Resultado final:
Ecuacin de Henderson-Hasselbalch

HCO3 plasmtico= 24 mMol/L

[CO2]= 0,03 x 40 = 1,2mMol/L

pH = 6,1 + log HCO30,03PCO2

pH= 6,1 + log 24
1,2
= 6,1 + log 20
pH = 6,1 + log (2 x 10)
= 6,1 + log 2 + log 10
pH = 6,1 + 0,3 + 1 = 7,4
pH= 7,4

pH =sanguineo

SISTEMA TAMPN

Sigue un orden:
Primera lnea: los buffers.
Segunda lnea: regulacin respiratoria.
Tercera lnea: regulacin renal.
El sistema bicarbonato/CO2 representa el
75% de la capacidad buffer de la sangre.

variacin de pH
pH= 6,1 + log [HCO3]
0,03PCO2

* Tampn intracelular:
Anillo imidazlico de la histidina
Bicarbonato/ cido carbnico
Fosfatos.
=alcalosis, pH
= acidosis pH

Compensacin Respiratoria
Acidosis respiratoria

Hipoventilacin
CO2 + H2O

AC

H2CO3

+
HCO3 + H

Hiperventilacin
CO2 + H2O

AC

H2CO3

- HCO + H+
3

Cuadro clnico:
Excitabilidad del SNC y Perifrico
Mareos, alteracin del conocimiento.
Arritmias supraventriculares y ventriculares
Disminucin del flujo sanguineo cerebral a
35 40% si el pCO2 cae a 20mmHg.

FR disminuida y retencin de CO2

pCO2 arterial aumentado
Inhibicin del centro respiratorio

Alcalosis respiratoria.

pH aumentado
pCO2 disminuido (hipocapnia)
HCO3 plsmtico disminucin variable.
Hipoxia:
Altura
FiO2 disminuido
Hipotensin
Anemia severa.

REGULACIN RENAL
Solo elimina protones (H+)
nunca pierde bicarbonato.

Lumen tubular

Clula tubular

(orina filtrada)

NaHPO-4

H+
NaH2PO4
Orina
NaHPO4 + H+

NaH2PO4

Na+

H+

Capilar peritubular
(fluido extracelular)

HCO3

H2CO3
AC

H2O + CO2

TAMPN FOSFATO

Presenta un Pk de 6,8, por lo que debera ser un tampn mucho

mas eficaz en teora que el tampn bicarbonato. Pero su
importancia es pequea debido a su baja concentracin y que se
elimina por la orina lo que le hace ser mas lento

HCO3

El sistema buffer fosfato

CO2

GRACIAS