Anda di halaman 1dari 4

Protein

Senyawa terbanyak dalam makhluk hidup (kering)


Terpenting (proteos utama)
Mirip putih telur dalam sifat fisiokimianya (albumin)
Unsur penyusun: C-H-O-N-S
Membentuk koloid berat molekul besar kemungkinan berupa polimer hasil
hidrolisis asam/enzimatik selalu berupa asam amino
Tidak pernah ditemukan dalam keadaan homogeny usaha pemurnian menjadi
sulit
Sifat biologis berbeda
Penemuan konsep gen mutasi ragi Neurospora crassa dan penyakit alkaptouria
one gene one enzyme (protein)
Protein: heterobiopolimer yang merupakan senyawa hasil ekspresi informasi yang
terkandung pada gen, tersusun atas asam amino dan saling terikat dengan ikatan
peptida
Syarat asam amino pembentuk protein:

Gugus asam harus karboksilat (-COOH)


Punya gugus amino (-NH2)
Masing-masing harus terikat pada atom C yang sama (C )
Turunan dari metana (CH4)
o Membentuk tetrahedron dan C berada di pusat
o Pada metana, keempat tangan C mengikat molekul sama dan simetris,

pada asam amino berbeda (-COOH, -NH2, H, dan R) dan asimetris


Memiliki senyawa stereometri (enantiomer; polarisasi cahaya) senyawa

levo yang berfungsi secara biologis kebalikan karbohidrat


Hanya dikenal 20 asam amino kode genetik universal (kodon triplet)

Ikatan peptida: ikatan kovalen antara COOH dan NH2 dengan reaksi

kondensasi (ikatan terpenting)


Klasifikasi asam amino:
o Asam amino esensial dan non-esensial (kemampuan disintesis oleh
tubuh) tidak universal dan mekanisme sintesis yang berbeda antar
o

spesies
Berdasarkan rantai samping

Gugus R hidrofilik (ada OH, -SH, -COOH, atau NH2)


Gugus R hidofobik (hanya C, H, O,

Asam amino esensial ternyata hidrofobik


Organisasi dalam molekul protein
o Struktur primer jumlah dan kedudukan asam amino erat
o

kaitannya dengan gen


Struktur sekunder bentuk geometris dalam suatu segmen protein
Pada lembar , Gugus COOH dan NH2 tidak berada dalam
bidang yang sama mengubah struktur protein itu dalam

substansi yang paling dasar membentuk sudut2 tertentu


Pada lembar , gugus R berukuran besar, ikatan CO- dan NH
berada pada peptida yang saling berhadapan parallel dan
antiparalel

Pada lekukan (bending), disebabkan asam amino prolin (gugus


NH dan cincin), mengakibatkan protein selanjutnya berbalik arah

1800
Pada loop, ada ikatan disulfide akibat oksidasi asam amino

sistein
Random coil perbedaan muatan antar asam amino
Sruktur tersier bentuk tiga dimensi umum (globuler/bulat dan
fibriler/serat)
Globuler bersifat regulator (enzim, transportasi, messenger
1/mediator, proteksi, reseptor), fibriler bersifat structural

(keratin dan keratin , kolagen, elastin, bagian myosin, dll)


Struktur tersier ditentukan oleh struktur sekunder
N-sek > 1, protein globuler regulator
N-sek = 1, protein fibriler struktural
Juga ditentukan oleh interaksi asam amino penyusun
Muatan asam amino dipengaruhi pH lingkungan
Memiliki pH optimum, selain itu aktivitas selalu menurun
Juga berlaku pada temperatur/suhu harus dikontrol

fisiologis
Hanya 1 struktur tersier yang mendukung fungsi fisiologis dari

sekia banyak struktur tersier suatu protein


Struktur kuartener
Tidak selalu ada
Hanya ada pada protein multi polipeptida (n polipeptida >1)
Polipeptida penyusun: subunit (tidak ada hubungan dengan

besar molekul)
Terikat dengan ikatan hydrogen, tempat interaksi sangat spesifik
Jika terganggu dapat merusak fungsi structural protein tersebut
Zwitter ion (amfoter)
o Memiliki gugus asam (-COOH) dan basa (-NH2)
o Terionisasi pada pH yang berbeda-beda
o pH tertentu membuat muatan menjadi 0 pH isoelektrik (pI)
o Protein turunan asam amino
o Juga memiliki pI yang berbeda-beda, disebabkan perbedaan sifat
o

dengan ketat
Selain itu mengalami denaturasi kehilangan fungsi

gugus R
Pada kondisi pI, paling mudah diendapkan dan tidak bergerak dalam

medan listrik
o Jika pH > pI, muatan menjadi (-), dan sebaliknya.
o Mendasari prinsip elektroforesis
Fungsi

Biomolekul sejati fungsi kehidupan, dijalankan oleh 1 protein khusus


Fungsi pasif (structural)
Fungsi aktif (globuler) enzim, lokomosi
Hanya berjalan optimal pada suhu dan pH yang tepat
Paling mungkin mendukung berbagai fungsi biologis bahkan yang
paling bertentangan sekalipun
Banyaknya kombinasi yang terbentuk dari susunan asam amino

Anda mungkin juga menyukai