PRAKTIKUM BIOKIMIA

HEMOGLOBIN

DISUSUN OLEH :
EVI RAHAYU

4152220013

KELAS: BIOLOGI NON KEPENDIDIKAN B 2015

JURUSAN BIOLOGI
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS NEGERI MEDAN
2016

HEMOGLOBIN
Hemoglobin merupakan protein yang banyak mengandung zat besi dan memiliki
afinitas terhadap oksigen untuk membentuk oksihemoglobin di dalam eritrosit. Dari
mekanisme tersebut dapat berlangsung proses distribusi oksigen dari pulmo menuju jaringan.
Pada hemoglobin manusia dewasa normal (hemoglobin A), terdapat 2 jenis rantai polipeptida
yang dinamakan rantai dan rantai . Pada rantai , masing-masing mengandung 141 gugus
asam amino, sedangkan pada rantai masing-masing mengandung 146 rantai asam amino.
Sehingga hemoglobin A dinamai 22. Akan tetapi tidak semua hemoglobin dalam darah
dewasa normal merupakan hemoglobin A, sekitar 2,5% hemoglobin merupakan hemoglobin
A2, tempat rantai diganti oleh rantai (22) (Ganong, 2001:134 ).
Hemoglobin adalah molekul protein pada sel darah merah yang berfungsi sebagai
media transport oksigen dari paru-paru ke seluruh jaringan tubuh dan membawa
karbondioksida dari jaringan tubuh ke paru-paru. Kandungan zat besi yang terdapat dalam
hemoglobin membuat darah berwarna merah. Saat ini pengukuran kadar hemoglobin dalam
darah sudah menggunakan mesin otomatis selain mengukur hemoglobin mesin pengukur
akan memecah hemoglobin menjadi sebuah larutan. Hemoglobin dalam larutan ini kemudian
dipisahkan zat lain dengan menggunakan zat kimia bernama nilai sinar yang berhasil diserap
oleh hemoglobin. Hemoglobin adalah metaloprotein pengangkut oksigen yang mengandung
besi dalam sel darah merah mamalia dan hewan lainnya. Molekul hemoglobin terdiri dari :
globin, apoprotein, dan empat gugus heme, suatu molekul organik dengan satu atom besi.
Fungsi hemoglobin dalam darah adalah : 1Mengatur pertukaran oksigen dengan
karbondioksida di dalam jaringan tubuh. 2Mengambil oksigen dari paru-paru kemudian
dibawa keseluruh jaringan tubuh untuk dipakai sebagai bahan baku.

3Membawa

karbondioksida dari jaringan tubuh sebagai hasil metabolisme ke paru-paru untuk dibuang.
4.Untuk mengetahui apakah seseorang kekurangan darah atau tidak dapat diketahui dengan
pengukuran kadar Hb. Penurunan kadar Hb dari normal berarti kekurangan darah.
Kekurangan darah berarti anemia. Selain kekurangan Hb juga disertai dengan eritrosit yang
berkurang serta nilai hematokrit dibawah normal. (Kresno, 1988) Pada manusia telah dikenal
kurang dari 14 macam Hb yang dipelajari secara mendalam dengan bantuan elektroforesis.
Hb diberi nama dengan simbol alfabeta misalnya ; Hb A, Hb C, Hb D, Hb E, Hb F, Hb G, Hb
I, Hb M, Hb S, dan sebagainya.

Sel darah merah mengandung sekitar 35% berat hemoglobin. Hemoglobin

inimengandung dua rantai dan dua rantai serta empat gugus heme, yang
masingmasingberikatan

dengan

rantai

polipeptida.

Masing-masing

gugus

heme

dapatmengikat 1 molekul oksigen karena sejumalh besar hemoglobin yang terdapat dalamsel
darah merah, 100 ml darah mamalia, jika dioksigenasi penuh, dapat membawa 21gas O2.
jumlah O2 yang diikat oleh hemoglobin bergantung kepada empat faktor: (1)tekanan parsial
(2) pH (3) konsentrasi 2,3-difosfogliserat (DPG) dan (4) konsentrasi CO2(Lehninger, 1995:
84).
Meskipun ukurannya kecil, satu eritrsosit mengandung sekitar 250 juta molekul
hemoglobin. Karena setiap mlekul hemoglobin berikatan dengan empat molekul-molekul O2,
satu eritrosit dapat mentranspor sekitar satu miliar molekul-molekul O2. Saat eritrosit
melewati antalan-bantalan kapiler paru-paru, insang, atau organ-organ respirasi yang lain, O2
berdifusi ke dalam eritrosit-eritrosit dan berikatan dengan hemoglobin. Di dalam kapilerkapiler sistemik, O2 berdisosisi dari hemoglobin dan berdifusi ke dalam sel-sel tubuh
( Campbell, 2008: 71 ).
Hemoglobin mempunyai berat molekul 64.450 dan merupakan suatu molekul yang
dibentuk oleh 4 rantai polipeptida, dimana pada tiap polipeptida melekat pada gugus heme.
Heme adalah suatu turunan porfirin yang mengandung besi (Fe). Polipeptida ini dinamai
secara bersama sebagai bagian dari globin dari molekul hemoglobin. Adapun fungsi dari
hemoglobin ini adalah sebagai alat transportasi O2 serta membawa hasil akhir proses
respirasi CO2. Sintesis Hemoglobin berlangsung dalam sumsum tulang. Sintesis hemoglobin
dimulai pada tahap eritroblast dan berlangsung hingga tingkat retikulosit dan kemudian
menjadi eritrosit matur. Sel darah muda yang telah keluar dari sumsum tulang tetap
membentuk hemoglobin pada hari berikutnya. Sintesis tersebut dimulai dari kondensasi glisin
dan suksinil koenzim A (CoA) dibawah aksi enzim kunci -aminolevulinic acid sintetase
(ALA-sintetase) untuk membentuk ALA (Amino Levulinic Acid) selanjutnya ALA
mengalami dehidrasi menjadi phorphobilinogen oleh enzim ALAD (ALA Dehidratase).
Setelah melewati beberapa tahapan reaksi, senyawa phophobilinogen mengalami perubahan
bentuk menjadi protoporfirin. Salah satu senyawa protoporfirin, yaitu protoporfirin IX akan
berikatan dengan Fe membentuk heme. Heme bereaksi dengan globin dimana 4 molekul
heme berikatan dengan satu molekul globin dan ion logam Fe2+ dengan bantuan enzim
ferrochelatase membentuk hemoglobin (Sadikin, 2001: 101 ).

Pada
pusat

molekul

terdapat

cincin

heterosiklik
yang dikenal dengan porifin
yang menahan satu atom besi. Atom besi ini merupakan situs/lokal ikatan oksigen. Porifin
yang mengandung besi disebut heme. Nama hemoglobin merupakan gabungan dari heme dan
globin. Globin sebagai istilah generik untuk protein globural. Ada beberapa protein
mengandung heme, dan hemoglobin adalah yang paling dikenal dan paling banyak dipelajari.
Pada manusia dewasa, hemoglobin berupa tetramer (mengandung 4 subunit protein), yang
terdiri dari masing-masing dua sub unit mirip secara struktural dan berukuran hampir sama.
Tiap sub unit memiliki berat molekul 16,000 Dalton, sehingga berat molekul total
tetramernya menjadi sekitar 64,000 Dalton. Tiap sub unit hemoglobin mengandung satu
heme, sehingga secara keseluruhan hemoglobin memilki kapasitas empat molekul oksigen.
Pembentukan Eritrosit dan Hemoglobin
Proses pembentukan eritrosit yang disebut sebagai eritropoiesis merupakan proses
yang diregulasi ketat melalui kendali umpan balik. Pembentukan eritrosit dihambat oleh
kadar hemoglobin diatas normal dan dirangsang oleh keadaan anemia dan hipoksia.
Eritropoiesis ada masa awal janin terjadi dalam yolk sac, pada bulan kedua kehamilan
eritropoiesis berpindah ke liver dan saat bayi lahir eritropoiesis di liver berhenti dan pusat
pembentukan eritrosit berpindah ke sumsum tulang . Pada masa anak-anak dan remaja semua
sumsum tulang terlibat dalam hematopoiesis, namun pada usia dewasa hanya tulang-tulang
tertentu seperti tulang panggul, sternum, vertebra, costa, ujung proksimal femur dan beberapa
tulang lain yang terlibat eritropoiesis. Bahkan pada tulang-tulang seperti disebut diatas
beberapa bagiannya terdiri dari jaringan adiposit. Pada periode stress hematopoietik tubuh
dapat melakukan reaktivasi pada limpa, hepar dan sumsum berisi lemak untuk memproduksi
sel darah, keadaan ini disebut sebagai hematopoiesis ekstramedular (Munker, 2006).
Proses eritropoiesis diatur oleh glikoprotein bernama eritropoietin yang diproduksi
ginjal (85%) dan hati (15%). Pada janin dan neonatus pembentukan eritropoietin berpusat

pada hati sebelum diambil alih oleh ginjal (Ganong, 1999). Eritropoietin bersirkulasi di darah
dan menunjukkan peningkatan menetap pada penderita anemia, regulasi kadar eritropoietin
ini berhubungan eksklusif dengan keadaan hipoksia. Sistem regulasi ini berkaitan erat dengan
faktor transkripsi yang dinamai hypoxia induced factor-1 (HIF-1) yang berkaitan dengan
proses aktivasi transkripsi gen eritropoeitin. HIF-1 termasuk dalam sistem detektor kadar
oksigen yang tersebar luas di tubuh dengan efek relatif luas (cth: vasculogenesis,
meningkatkan reuptake glukosa, dll), namun perannya dalam regulasi eritropoiesis hanya
ditemui pada ginjal dan hati (Williams, 2007). Eritropoeitin ini dibentuk oleh sel-sel endotel
peritubulus di korteks ginjal, sedangkan pada hati hormon ini diproduksi sel Kupffer dan
hepatosit. Selain keadaan hipoksia beberapa zat yang dapat merangsang eritropoiesis adalah
garam-garam kobalt, androgen, adenosin dan katekolamin melalui sistem -adrenergik.
Namun perangsangannya relatif singkat dan tidak signifikan dibandingkan keadaan hipoksia
(Murray,2003)
Eritropoietin yang meningkat dalam darah akan mengikuti sirkulasi sampai bertemu
dengan reseptornya pada sel hematopoietik yaitu sel bakal/stem cell beserta turunannya
dalam jalur eritropoiesis. Hemoglobin merupakan gabungan dari heme dan globin yang
membentuk struktur tetramer. Sintesis globin terjadi seperti protein pada umumnya, mRNA
dari intisel akan ditranslasi ribosom untuk merakit rantai asam amino untuk membentuk
globin. Di sisi lain proses pembentukan heme relatif lebih kompleks, bahan dasar heme
adalah asam amino glisin dan suksinil-KoA, hasil dari siklus asam sitrat. Pada awalnya
proses ini terjadi di dalam mitokondria, kemudian setelah terbentuk -aminolevulinat (ALA)
reaksi terjadi di sitoplasma sampai terbentuk coproporhyrinogen III, kemudian substrat akan
masuk kembali kedalam mitokondria untuk menyelesaikan serangkaian reaksi pembentukan
heme yaitu penambahan besi ferro ke cincin protoporphyrin. (Murray, 2003)

DAFTAR PUSTAKA

Campbell, N.A; Jane B.Reece; Lisa A. Urry; Michael.L.Cain; Stoken A. Wasserman; Peter V.
Minorskey; Robert B. Jakson. 2008. Biologi Edisis Kedelapan Jilid 3. Jakarta: Erlangga.
Munker R. 2007. Biology and Chemical Management. New Jersey:Humana Press
Murray, R.K., dkk. (2003). Biokimia Harper. Edisi 25. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran
EGC
Ganong, W. F. 2001. Fisiologi Kedokteran. Jakarta: EGC.
Lehninger. 1995. Dasar-dasar Biokimia Jilid 3. Jakarta: Erlangga.
Sadikin. 2001. Anatomi Fisiologi Manusia. Jakarta: Gramedia