ISOLASI PROTEIN MENGGUNAKAN METODE LOWRY SERTA ANALISIS DAN

PENENTUAN KADAR PROTEIN MENGGUNAKAN SDS-PAGE

PROTEIN ISOLATION WITH LOWRY METHODE, ANALYZE and DETERMINATION
of PROTEIN SUBSTANCE WITH SDS-PAGE
Rr. Bhintarti Suryohastari1, Festy Aulyaur Rahma2, Puri Dwi Nur Maulida3, Maulana M.
Asyaidin3, M. Ali Subhan4.
Program Studi Biologi Fakultas Sains dan Teknologi Universitas Islam Negeri Syarif Hidayatullah Jakarta
1

Dosen Praktikum Biologi Molekuler

Laboran Praktikum Biologi Molekuler

Asisten Praktikum Biologi Molekuler

Mahasiswa Biologi Fakultas Sains dan Teknologi Universitas Islam Negeri Syarif Hidayatullah Jakarta

__________________________________________________________________________________________

Abstrak
Protein merupakan bagian yang sangat penting pada setiap makhluk hidup. Proses untuk
mendapatkan protein dinamakan dengan translasi. praktikum ini bertujuan agar mahasiswa
mampu melakukan isolasi protein dan mampu menentukan kadar protein pada sampel
tertentu serta mampu melakukan teknik pemisahan protein dengan menggunakan
elektroforesis gel poliakrilamid SDS. Metode yang digunakan yakni Metode Lowry, dengan
diambil 1 ml sampel lalu ditambahkan 5 ml larutan campuran pereaksi A dan B. Larutan
divortex, lalu ditambahkan 0,5 ml folin. Larutan campuran divortex kembali dan diukur nilai
absorbansinya dengan menggunakan Spektrofotometer UV-Vis. Berdasarkan hasil percobaan,
dapat disimpulkan bahwa semakin tinggi konsentrasi suatu larutan, maka akan semakin tinggi
pula nilai absorbansi yang dihasilkan. Hasil elektroforesis SDS-PAGE pada gel polyakrilamid
12% menunjukan pita-pita protein pada sumuran A4 , sedangkan pada sumuran D2, D1, D3,
S2, B2 tidak begitu terlihat pita-pita protein.
Kata kunci: metode Lowry, protein, SDS-PAGE, spektrofotometer UV-Vis.
Abstract
Protein is a very important part in every living creature. The process to get a protein called
the translation. practicum is intended that the students were able to isolate the protein and
were able to determine the protein content on a particular sample and able to make protein
separation techniques using SDS polyacrylamide gel electrophoresis. The method used the
method of Lowry, with a 1 ml sample was taken and then added 5 ml of a mixture of reagents
A and B. Vortex solution, then added 0.5 ml Folin. vortex back mixed solution and its
absorbance values measured by using UV-Vis spectrophotometer. Based on the experimental
results, we can conclude that the higher the concentration of a solution, the higher the
absorbance values are generated. The results of SDS-PAGE electrophoresis gel

polyakrilamid 12% showed protein bands on A4 wells, whereas in wells D2, D1, D3, S2, B2
is not so visible bands of proteins.
Keywords: Lowry method, protein, SDS-PAGE, UV-Vis spectrophotometer.
PENDAHULUAN
Protein merupakan bagian yang
sangat penting pada setiap makhluk hidup.
Proses untuk mendapatkan protein
dinamakan dengan translasi. Setiap
makhluk hidup memiliki kode genetik
yaitu DNA (Deoxyribonucleic acid) yang
tersusun dari basa nitrogen adenin (A),
guanin (G), thymine (T) dan cytosine (C).
Melalui proses transkripsi, DNA tersebut
ditranskripsikan
menjadi
RNA
(Ribonucleic acid). RNA mengalami
proses
translasi
untuk
kemudian
menghasilkan protein (Jones dan Pevzner
2004). Terdapat 20 asam amino dengan
struktur kimia yang berbeda (Polanski dan
Kimmel, 2007).
Protein merupakan zat makanan
yang penting bagi tubuh, karena sebagai
bahan bakar, zat pembangun dan pengatur.
Protein adalah sumber protein yang
mengandung unsur C, H, O dan N yang
tidak
dimiliki
lemak
dan
karbohidrat.Molekulprotein mengandung
fosfor, belerang dan ada jenis protein yang
mengandung unsur logam seperti besi dan
tembaga (Budianto, 2009).
Penentuan kadar protein dapat
dilakukan dengan berbagai metode yang
ditentukan berdasarkan jenis sample dan
ketersediaan alat serta bahan. Metode yang
umum digunakan adalah metode Kjeldahl,
Lowry dan Biuret (Patong, 2007).
Metode yang digunakan pada
praktikum ini adalah metode Lowry. Pada
metode ini protein dengan asam
fosfotungstat-fosfomolibdat pada suasana

alkalis akan memberikan warna biru yang

intensitasnya bergantung pada konsentrasi
protein yang tertera. Konsentrasi protein
yang diukur berdasarkan optikal density
pada panjang gelombang 600 nm (OD
terpilih). Untuk mengetahui banyaknya
protein dalam larutan, maka sebelumnya
dibuat kurva standar yang melukiskan
hubungan antara Bovine Serum Albumin
(BSA) atau albumin serum darah sapi.
Larutan Lowry ada dua macam yaitu
larutan A yang terdiri dari fosfotungstatfosfomolibdat (1:1) dan larutan Lowry B
yang terdiri dari Na-karbonat 2% dalam
NaOH 0,1N, kuprisulfat dan Na-K-Tartrat
2%. Cara Lowry 10-20 kali lebih sensitif
dari pada cara UV atau cara Biuret
(Sudarmadji,dkk., 1996).
Elektroforesis merupakan sebuah
metode yang digunakan untuk pemisahan
komponen atau molekul besar berdasarkan
perbedaan tingkat migrasinya dalam
sebuah medan listrik (seperti protein,
fragmen DNA, RNA, dll). Arus listrik
akan dilewatkan melalui medium yang
mengandung
sampel
yang
akan
dipisahkan. Fungsi utama SDS pada
metode SDS-PAGE (SDS-Polyacrylamide
gel
electrophoresis)
yaitu
untuk
memberikan muatan negative pada protein
yang akan dianalisis, selain itu SDS dapat
mendenaturasi protein, mempermudah
menyamakan
kondisi,
dan
menyederhanakan protein (bentuk, ukuran,
dan muatan) (Anam, 2009).
Tujuan praktikum ini adalah agar
mahasiswa mampu melakukan isolasi
protein dan mampu menentukan kadar

protein pada sampel tertentu serta mampu

melakukan teknik pemisahan protein
dengan menggunakan elektroforesis gel
poliakrilamid SDS.

METODE

Waktu dan Tempat

Praktikum
ini
dilakukan
pada tanggal 10-17 Oktober 2016
di Laboratorium Fisiologi dan
Laboratorium
Pangan,
Pusat
Laboratorium Terpadu (PLT) UIN
Syarif Hidayatullah Jakarta.
Alat dan Bahan
Alat yang digunakan dalam
praktikum ini adalah mikrotube,
spektrofotometer
UV-Vis,
peralatan elektroforesis, pipet
tetes,
pipet
volumetrik,
mikropipet + tips, sarung tangan,
erlenmeyer,
parafilm,
klem,
vortex,
penangas
air,
sentrifusmikro dan power supply.
Bahan
yang
digunakan
dalam
praktikum
ini
adalah
sampel protein, BSA 200 ppm,
pereaksi A CuSO4 1%, pereaksi B
Na2CO3 2%, folin, dan larutan
kalibrasi 10, 20, 40, 80, 160 ppm,
gel poliakrilamid-SDS 10%, buffer
sampel, buffer elektroda (10x),
larutan
pewarna
(Coomassie
Brilliant Blue R-250), larutan
pencuci,
isobutanol,
penanda
berat
molekul
broad
range
(Biorad)
200
kDa,
-

merkaptoetanol dan agar nobel

2%.
Cara Kerja
Metode yang digunakan yakni
Metode Lowry, dengan diambil 1
ml sampel lalu ditambahkan 5 ml
larutan campuran pereaksi A dan
B.
Larutan
divortex,
lalu
ditambahkan 0,5 ml folin. Larutan
campuran divortex kembali dan
diukur nilai absorbansinya dengan
menggunakan Spektrofotometer
UV-Vis.

SDS-PAGE

a. Persiapan Sampel
Pertamatama,
sampel
buffer dimasukkan ke dalam
sampel protein (perbandingan
1:1) dalam tabung eppendorf.
Setelah itu sampel dipanaskan
pada suhu 100oC selama 5 menit.
Bila
sampel
tidak
langsung
dipakai, disimpan pada suhu 20
o
C.
b. Persiapan
Separating
Gel dan Stacking Gel
Pertama-tama,
disiapkan
tabung propilen 50 ml. Setelah itu
dimasukkan
3,125
ml
stok
akrilamid dalam tabung, 2,75 ml
1 M Tris pH 8,8 (tabung ditutup
dan
digoyang
perlahan),
aquabides 1,505 ml (tabung
ditutup dan digoyang perlahan),
75l SDS-10% (tabung ditutup
dan digoyang perlahan), 75 l
APS (tabung ditutup dan digoyang

perlahan), dan 6,25 l TEMED

(tabung ditutup dan digoyang
perlahan).
Kemudian
larutan
dituang
ke
dalam
plate
pembentuk
gel
dengan
menggunakan 1 ml sampai batas
yang tertera pada plate. Setelah
itu ditambahkan aquades diatas
larutan gel dalam plate. Gel
dibiarkan memadat kurang lebih
30 menit. Setelah itu air yang
menutupi separating gel dibuang.
Kemudian pembuatan stacking
gel 3%, prosesnya sama dengan
pembuatan separating gel, akan
tetapi yang membedakan adalah
volume
larutannya
(
bisakrilamida 30% 0,45 ml, 1 M Tris
pH 6,8 0,38 ml, aquabides 2,11 l,
SDS 10% 30 l, TEMED 5 l, dan
APS 10% 30 l.
c. Pemasukan Sampel
Plate
yang
berisi
gel
dimasukkan ke dalam chamber
elektroforesis. Setelah itu running
buffer dituang sampai bagian atas
dan
bawah
terendam.
Lalu
gelembung udara pada dasar gel
atau di antara sumur sampel
dihilangkan.
Kemudian
dimasukkan 10-20 l dengan
menggunakan syringe Hamilton.
Syringe dibilas 3 kali atau dengan

running buffer sebelum dipakai

untuk memasukkan sampel yang
berbeda
pada
sumur
gel
berikutnya.
d. Running Sampel
Perangkat
elektroforesis
dihubungkan
dengan
sumber
listrik.
Setelah
itu
running
dikondisikan pada arus konstan
120 V selama kurang lebih 120
menit
sampai
tracking
dye
mencapai jarak 0,5 cm dari dasar
gel. Kemudian running buffer
dituang dan gel diambil dari plate.
e. Pewarnaan Gel dengan
Coomasie Brilliant Blue
Larutan staining disiapkan
untuk mewarnai protein pada gel
dan larutan destaining untuk
menghilangkan warna pada gel
serta memperjelas pita protein.
Setelah itu gel direndam pada 20
ml
staining
solution
sambil
digoyang 15 menit. Lalu larutan
staining dituang kembali pada
wadahnya. Setelah itu dicuci
dengan
air
beberapa
kali,
kemudian gel direndam dalam 50
ml destaining solution sambil
digoyang 30 menit atau sampai
pita protein terlihat jelas.

HASIL
Tabel 1. Nilai Absorbansi Larutan BSA (sebagai standar)
Sampel

Konsentrasi
Larutan
Kalibrasi
(ppm)

Kadar BSA

1
2
3
4
U1
6

0
10
20
40
80
160

0.000
0.016
0.053
0.088
0.192
0.297

Grafik 1. Panjang Gelombang Standar Protein

Grafik 2. Nilai Absorbansi dan Konsentrasi BSA

Absorbance vs concentration - Protein BSA (mgl-1)

0.36

160

0.30

Absorbance (A)

0.25
0.20

80

0.15
0.10

40
20

0.05
0.00 0
0

10

50

100

Specified concentration

150

192

Tabel 2. Nilai Absorbansi Sampel Protein

Sampel

S1

Absorbansi
Sampel pada
774 nm (y)
0,174

Y= 0,001894x +
0,009717

mg/ml x faktor
pengenceran (x)

8,67386

208,172.64

S2
S3
S4
U1
S6

0,165
0,170
0,015
-0,006
0,019

81,98680
84,62671
2,78933
-8,29831
4,90126

1,967,683.2
846,267.1
27,893.3
-82,983.1
49,012.6

Gambar 1. Profil SDS-PAGE dari sampel D2, D1, D3, S2, B2 dan A4

Tabel 1. Hasil Perhitungan RF (Retection Factor)

Pita
Protein
Sampel
4
1

Jarak Pita Protein

dari batas atas gel
pemisah (cm)

Jarak tracking Rf
dye (cm)

0,3

4,5

0,3

4,5

0,5

4,5

0,8

4,5

4,5

PEMBAHASAN
Kadar
ditentukan

protein
dapat
dengan
membaca

0,0666
67
0,0666
67
0,1111
11
0,1777
78
0,4444
44

kurva standar, dibuat dengan

larutan protein murni yang telah
diketahui kadar proteinnya seperti
BSA (Bouvine Serum Albumin)

yang
memiliki
rentang
konsentrasi
tertentu
dimana
konsentrasi
sampel
protein
berada didalam rentang tersebut
dengan konsentrasi yang semakin
menarik (Sudarmadji et al., 1981).
Hasil dari penghitungan
pada tabel larutan standar dibuat
kurva
standar
dengan
nilai
konsentrasi sebagai x dan nilai
absorbansi
sebagai
y.
Hasil
pengukuran konsentrasi kontrol
absorbansi standar dimasukkan
ke
dalam
persamaan
linier
sehingga diperoleh kurva standar
protein. Berdasarkan perhitungan
tersebut,
maka
diperoleh
persamaan linier y= 0,001894+
0,009717. Selain itu, semakin
tinggi konsentrasi suatu larutan,
maka akan semakin tinggi pula
nilai absorbansi yang dihasilkan.
Pembuatan larutan standar
dengan
berbagai
variasi
konsentrasi
bertujuan
untuk
menentukan kadar protein dalam
suatu sampel. Pengukuran kadar
protein ini menggunakan metode
Lowry didasarkan pada kestabilan
ikatan protein dangan protein
Lowry sehingga absorban yang
terbaca akan relatif stabil. Alasan
lainnya adalah karena interfensi
zat lain menjadi lebih kecil
disebabkan hanya protein yang
berikatan dengan protein Lowry.
Ke-unggulan
lainnya
adalah
dalam pengukuran yang lebih
sensitif (Suryohastari, 2016).
Penentuan kadar protein
dengan metode Lowry didasarkan

atas dua reaksi yang berbeda.

Reaksi
pertama
adalah
pembentukan
tembaga
+
monovalen (Cu ). Dalam keadaan
basa yang dibentuk oleh larutan
Na2CO3 dalam NaOH, ion tembaga
divalen (Cu2+) membentuk suatu
kompleks dengan ikatan peptida
yang mereduksi mereduksi Cu2+
menjadi
tembaga
monovalen
+
(Cu ). Reaksi yang kedua adalah
reaksi reduksi oleh reagen folinciocalteu
(fosfomolibdat
dan
+
fosfotungstat). Ion Cu dan gugus
radikal dari tirosin dan triftopan
bereaksi dengan pereaksi folin
untuk menghasilkan suatu produk
yang tidak stabil yang mereduksi
molibdenum atau tungsten blue.
Protein akan bereaksi dengan
pereaksi
folin-ciocalteu
membentuk senyawa kompleks
yang memberikan warna biru. Uji
Lowry seratus kali lebih sensitif
dibandingkan
dengan
reaksi
biuret (Coligan et al., 2007).
Kekuatan warna biru yang
terbentuk
tergantung
pada
kandungan
residu
triftopan,
tirosin dan sistein dalam sampel
protein yang diuji (Bintang, 2010).
Berdasarkan tabel 2, sampel U1
memiliki nilai absorbansi yang
sangat kecil yaitu -0.006 nm. Hal
ini disebabkan karena sampel U1
bukan merupakan sampel serum
darah (sampel 1, 2, 3, 4 dan 6
merupakan sampel serum darah),
sehingga kandungan protein yang
ada di dalam sampel tersebut
sangat kecil. Sedangkan nilai
absorbansi sampel pada panjang

gelombang 774 nm terbesar

terdapat pada sampel 1, yaitu
0,174 nm. Albumin merupakan
jenis protein terbesar yang ada di
dalam plasma darah, kadarnya
mencapai 60%.
Hasil elektroforesis SDS-PAGE
pada gel polyakrilamid 12% menunjukan
pita-pita protein pada sumuran A4 ,
sedangkan pada sumuran D2, D1, D3, S2,
B2 tidak begitu terlihat pita-pita protein
dikarenakan warna yang terbentuk masih
tebal dan masih terlalu pekat sampel yang
digunakan. Sampel A4 merupakan sampel
yang dilihat dan dihitung jumlah Rf atau
retection factor.
Penggunaan alat eletroforesis pada
dasarnya untuk memisahkan protein
berdasarkan berat molekul dengan adanya
matriks penyangga polyakrilamid 12%.
Protein yang dapat terpisah dikarenakan
adanya medan listrik dilanjutkan dengan
proses pewarnaan, penghilangan warna,
dan pembilasan gel. Retection factor pada
sampel 4 terhitung setelah diketahui
dengan jelas jarak pita protein dari batas
atas gel pemisah dengan jarak tracking
dye. Pada delapan sumuran yang ada,
terlihat cukup jelas pita-pita protein pada
sumuran A4. Dari hasil terlihat bahwa
konsentrasi sampel yang terdapat pada
sumuran D2, D1, D3, S2 dan B2.
Pita protein yang terbentuk pada
sampel 4 dapat disebabkan karena adanya
partikel-partikel yang terjaring di titik
tertentu dalam gel yang terdapat muatan
listrik pada sampel yang bergerak menuju
katoda. Prtikel dengan berat molekul yang
sama akan terakumulasi di titik yang sama.
Pita protein dengan berat molekul yang
sama akan terbentuk bersamaan namun
dengan panjang berbeda dapat terpisah

berdasarkan berat molekulnya (Suranto,

2006).
Pergerakan protein pada sampel
dapat disebabkan karena berbagai faktor
seperti,
ukuran,
bentuk
molekul,
konsentrasi gel, pH dan voltage pada
tegangan
listrik
yang
digunakan.
Konsentrasi gel akan berpengaruh pada
pergerakan pita protein, semakin tinggi
pergerakan pita protein dapat disebabkan
karena konsentrasi larutan yang digunakan
rendah, dan sebaliknya semakin rendah
pergerakan pita protein disebabkan karena
konsentrasi larutan yang digunakan tinggi.
Kadar pH dapat mempengaruhi metode
elektroforesis yang digunakan karena
adanya
titik
isoelektrik
sehingga
memperngaruhi
tingkat
dan
arah
pergerakan. Sedangkan pada penggunaan
voltage yang rendah juga berakibat pada
pergerak protein yang lambat, voltage
yang digunakan yaitu 120A selama 120
menit.
Pada percobaan kali ini, metode
yang digunakan adalah elektroforesis gel
poliakrilamid (SDS-PAGE). Metode ini
dapat digunakan dengan memanfaatkan
muatan
listrik
yang
ada
pada
makromolekul. SDS (sodium dodecyl
sulfat) merupakan detergen anionic, yang
apabila dilarutkan molekulnya memiliki
muatan negatif dalam range pH yang luas.
Muatan negatif SDS akan menghancurkan
sebagian struktur kompleks protein dan
secara kuat tertarik kea rah anoda bila
ditempatkan pada suatu medan listrik
sehingga dapat memvisualisasikan protein.
Pada metode SDS-PAGE menggunakan
gel poliakrilamid yaitu untuk mencegah
difusi akibat timbulnya panas pada arus
listrik. Selain itu gel poliakrilamid sering

dimanfaatkan untuk memisahkan molekul

protein yang yang kecil (Prihanto, 2011).
Protein-protein dapat terpisah
karena adanya proses separasi pada protein
yang memisahkan protein menjadi pitapita yang masing-masing terdiri atas
molekul oritein. Protein dapat terpisah
dengan cara member gaya pada protein
tersebut untuk melewati medium berisi gel
(poliakrilamid) yang dibantu dengan
adanya listrik. Molekul-molekul dari
protein akan bermigrasi menuju kutub
negative berdasarkan muatan yang
terkandung didalamnya. Berdasarkan hasil
yang diperoleh pita-pita protein yang
terbentuk hanya terlihat pada sumuran
dengan kode A4, sedangkan pada sumuran
lainnya tidak terlihat. Hal ini dapat
disebabkan karena pada proses pewarnaan
tidak merata sehingga penyerapan warna
tidak sama, dan juga dikarenakan kadar
protein di sumuran lainnya sedikit
sehingga pita-pita protein tidak terbentuk
dengan jelas.
Kepekatan warna pita berkaitan
dengan konsentrasi larutan protein. Tebal
tipisnya pita yang terbentuk dari pita
protein menunjukkan konsentrasi datau
banyaknya protein yang memiliki berat
molekul yang dama berada pada posisi pita
yang sama. Semakin tinggi konsentrasi
sampel semakin tebal pita yang terbentuk.
Hal ini sejalan dengan prinsip pergerakan
molekul bermuatan, yaitu molekul
bermuatan dapat bergerak bebas di bawah
pengaruh medan listrik, molekul dengan
muatan dan ukuran yang sama akan
terakumulasi pada zona atau pita yang
sama atau berdekatan.
Faktor-faktor lainnya yang dapat
mempengaruhi pergerakan proteon dalam
gel elektroforesis yaitu ukuran dan bentuk

milekul, konsentrasi gel, pH dan voltage.

Semakin besar ukuran molekul maka
pergerakan
semakin
lambat.
Pada
konsentrasi gel yang rendah maka
pergerakan protein lebih cepat dan
sebaliknya pada konsentrasi gel yang lebih
tinggi maka pergerakan protein akan lebih
lambat. Selain itu voltage yang digunakan
juga mempengaruhi gerakan protein
dimana dengan voltage yang tinggi maka
pergerakan
protein
dalam
gel
elektroforesis akan lebih cepat, sebaliknya
jika voltage yang digunakan lebih rendah
maka pergerakan proteon dalam gel akan
lambat.

KESIMPULAN
Berdasarkan hasil percobaan, dapat
disimpulkan bahwa semakin tinggi
konsentrasi suatu larutan, maka akan
semakin tinggi pula nilai absorbansi yang
dihasilkan. Selain itu, nilai absorbansi
sampel pada panjang gelombang 774 nm
terbesar terdapat pada sampel 1, yaitu
0,174 nm, sementara nilai absorbansi
terkecil terdapat pada sampel U1 yaitu
-0.006 nm.
Hasil elektroforesis SDS-PAGE
pada gel polyakrilamid 12% menunjukan
pita-pita protein pada sumuran A4 ,
sedangkan pada sumuran D2, D1, D3, S2,
B2 tidak begitu terlihat pita-pita protein
dikarenakan warna yang terbentuk masih
tebal dan masih terlalu pekat sampel yang
digunakan. Sampel A4 merupakan sampel
yang dilihat dan dihitung jumlah Rf atau
retection factor.
SARAN

Sebaiknya praktikan diberikan

kesempatan dan melakukan praktikumnya
masing-masing dan laboran serta asisten
dan dosen hanya sebagai pengawas. Waktu

pengerjaan praktikum diharapkan tidak

mengambil mata kuliah lain agar praktikan
tidak tertinggal pada mata kuliah yang di
tinggalkan.

DAFTAR PUSTAKA

Sudarmadji S, Haryono B, dan Suhardi.

1981. Analisa Bahan Makanan dan
Pertanian. Universitas Gadjah
Mada. Yogyakarta.

Bintang, Maria. 2010. Biokimia

Penelitian. Erlangga. Jakarta.

Teknik

Budianto, A.K. 2009. Dasar-Dasar Ilmu

Gizi. UMM Press. Malang.
Coligan, J, Dunn, B, Ploengh, H, Speicher,
D, and Wingfield, P. 2007. Current
Protocols in Protein Sciences. Vol.
1. John Wiley and Sons, New York.
332-340.
Patong, A. R., 2009, Penuntun dan
Laporan
Praktikum
Biokimia,
Laboratorium
Polanski
A,
Bioinformatics.
Germany (DE)

Kimmel
Springer

M.2007.
Science.

Prihanto, A.A. 2011. Teknik Molekuler:

Elektroforesis. Universitas Brawijaya. Malang

Sudarmadji, S., 1996, Analisa dan Bahan

Makanan
dan
Pertanian,
Liberty,
Yogyakarta.
Suranto.
2006.
Electrophoresis Studies of Ranunculus
Triplodantus Population. Biodiversitas
. 1(1) 1-7

Suryohastari, Bhintarti. 2016. Analisis

Protein Defensin dari Biji Jinten
Hitam (Nigella sativa L.) pada
Mencit (Mus musculus) yang diberi
Biji Jinten Hitam melalui Teknik
SDS-PAGE. Jurnal Biologi, 9(1),
26-36.