BAB I

PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Enzim adalah sekelompok protein yang berfungsi sebagai katalisator
untuk berbagai reaksi kimia dalam sistem biologis. Hampir tiap reaksi kimia
dalam sistem biologis dikatalisis oleh enzim. Sintesis enzim terjadi di dalam
sel dan sebagian besar enzim dapat diekstraksi dari sel tanpa merusak
fungsinya.
Seluruh reaksi kimia yang berlangsung didalam sel memerlukan jasa
enzim, enzim disintesis didalam sel, namun aktivitasnya tidak selalu di dalam
sel. Berbagai reaksi kimia yang dikendalikan oleh enzim antara lain respiasi,
pertumbuhan, perkembangan, kontraksi otot, fotosintesis, pencernaan, fiksasi
nitrogen, pembentukan urin, dan lain-lain.
Seperti molekul protein lainnya, sifat biologis enzim sangat dipengaruhi
oleh berbagai faktor fisika-kimia. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja
enzim antara lain suhu dan pH. Di samping itu, kecepatan reaksi enzimatik
dipengaruhi pula oleh konsentrasi enzim maupun substratnya.

B. Maksud dan Tujuan percobaan

1. Maksud Pecobaan
Maksud dari percobaan ini yaitu, untuk mengetahui pengaruh suhu,
konsentrasi dan pH pada kestabilan enzim.
2. Tujuan Percobaan
Tujuan dari percobaan ini yaitu, untuk menenetukan pengaruh
temperatur, konsentrasi, suhu dan pH terhadap keaktifan enzim.

BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
A. Teori Umum
Enzim adalah protein yang pada hakekatnya mengkatalisis semua reaksi
biokimia. Enzim ini berubah menjadi sangat khas, seperti misalnya terhadap
jenis reaksi yang dikatalisisnya dan bahkan tempat pada substrat khusus

dimana enzim itu dapat berfungsi. Enzim memulai kegiatan dengan

membentuk suatu kompleks dengan substratnya. Kompleks enzima-substrat
dapat digabung menjadi satu oleh tarikan van der Waals dan tarikan
elektrostatik

oleh

ikatan

hidrogen,

atau

yang

kurang

umum

oleh

pembentukan ikatan kovalen. Kompleks terbentuk pada sisi aktif dari enzim.
Tempat ini juga merupakan daerah enzim yang memacu reaksi yang khas.
Sisi aktif itu harus memiliki atom dan konfigurasi yang tepat, baik untuk
mengikat maupun untuk mengkatalisis (Pine, dkk., 1988).
Enzim, seperti protein lain, mempunyai berat molekul yang berkisar dari
kira-kira 12.000 sampai lebih dari 1 juta. Oleh karena itu, enzim berukuran
amat besar dibandingkan dengan substrat atau gugus fungsional targetnya.
Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mengandung gugus
kimiawi selain residu asam amino. Akan tetapi enzim lain memerlukan
tambahan komponen kimia bagi aktivitasnya komponen ini disebut kofaktor.
Kofaktor mungkin suatu molekul anorganik seperti ion Fe 2+, Mn2+ atau Zn2+
atau mungkin juga suatu molekul anorganik kompleks yang disebut koenzim.
Beberapa enzim membutuhkan baik koenzim maupun satu atau lebih ion
logam bagi aktivitasnya. Pada beberapa enzim, koenzim atau ion logam
hanya terikat secara lemah atau dalam waktu sementara pada protein, tetapi
pada enzim lain senyawa ini terikat kuat, atau terikat secara permanen yang
dalam hal ini disebut gugus prostetik. Enzim yang strukturnya sempurna dan
aktif mengkatalisis, bersama-sama dengan koenzim atau gugus logamnya

disebut holoenzim. Koenzim dan ion logam bersifat stabil sewaktu

pemanasan, sedangkan bagian protein enzim akan terdenaturasi oleh
pemanasan (Lehninger, 1997).
Enzim menyusun sebagian besar dari protein total dalam sel. Suatu sel
dapat memuat 3.000 jenis molekul enzim dan sejumlah besar molekul dari
tiap jenis. Enzim dapat mempercepat reaksi kimia, sedangkan protein lain tak
dapat. Oleh karena itu, enzim adalah katalis. Selain mampu meningkatkan
reaksi, enzim memiliki dua sifat lain sebagai katalis sejati. Pertama, enzim tak
berubah oleh reaksi yang dikatalisnya. Kedua (dan yang penting), walaupun
dapat mempercepat reaksi, enzim tidak mengubah kedudukan normal dari
kesetimbangan

kimia.

Dengan

kata

lain,

enzim

dapat

membantu

mempercepat pembentukan produk, tetapi akhirnya jumlah produk tetap

sama dengan produk yang diperoleh tanpa enzim (Lehninger, 1997).
Untuk aktifitas biologis, beberapa enzim memerlukan gugusgugus
prostetik atau kofaktor. Kofaktor ini merupakan bagian nonprotein dari enzim
itu. Suatu kofaktor dapat berupa ion logam sederhana, ion tembaga misalnya
merupakan kofaktor bagi enzim asam askorbat oksidase. Enzim lain
mengandung molekul organik nonprotein sebagai kofaktor. Gugus prostetik
organik seringkali dirujuk sebagai suatu koenzim (Fessenden & Fessenden,
1994).
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu.
Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain

(bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim
urase hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya namun enziim
tersebut mempunyai kekhasan tertentu. Misalnya enzim esterase dapat
menghidrolisis beberapa ester asam lemak, tetapi tidak dapat menghidrolisis
substral lain yang bukan ester. Kekhasan enzim terhadap suatu reaksi
disebut kekhasan reaksi (Poedjiadi, 1994).
Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada
hubungannya atau kontak antara enzim dengan substratnya suatu enzim
mempunyai ukuran lebih besar daripada substratnya. Oleh karena itu tidak
seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara
substrat dengan enzim hanya terjadi pada bagian tertentu saja. Tempat atau
bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat
dinamai bagian aktif (active site). Hubungan atau kontak antara enzim
dengan

substrat

menyebabkan

terjadinya

kompleks

enzimsubstrat,

kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang bersifat sementara dan
akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan telah terjadi (Poedjiadi, 1994).
Faktor faktor yang mempengaruhi kerja enzim (Poedjiaji, 1994):
1. Konsentrasi Enzim
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan
enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu
konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan
bertambahnya konsentrasi enzim.
2. Konsentrasi Substrat

Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim

yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan
kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak
terjadi

kenaikan

kecepatan

reaksi

walaupun

konsentrasi

substrat

diperbesar. Keadaan ini telah diterangkan oleh MichaelisMenten dengan

hipotesis mereka tentang terjadinya kompleks enzim substrat.
3. Suhu
Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada
suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu,
karena enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat
menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi proses
denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan
demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan
reaksinya pun akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses
denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi.
4. Pengaruh pH
Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif atau ion bermuatan
ganda (zwitter ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan
berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk
kompleks enzim substrat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada
enzim, pH rendah atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya
proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktivitas
enzim.

DAFTAR PUSTAKA
Fessenden, R. J. dan Fessenden, J. S. 1994. Kimia Organik. Erlangga :
Jakarta
Lehninger, A.L., 1997, Dasar-dasar Biokimia Jilid 1, Erlangga, Jakarta.
Pine, S.H., Hendrickson, J.B., Cram, D.J., dan Hammond, G.S., 1988, Kimia
Organik II, Penerbit ITB, Bandung.
Poedjiadi, A., 1994, Dasar-dasar Biokimia, UI-Press, Jakarta.