Anda di halaman 1dari 29

ENZIM UNTUK PENGOBATAN

Definisi Enzim Pengobatan


Enzim adalah protein yang bekerja sebagai katalisator untuk mencetuskan suatu reaksi
kimiawi, daya kerja suatu enzim bersifat spesifik, misalnya lipase hanya berdaya merombak
lemak, protease memecahkan protein dan amilase mengubah amilum (pati). proses enzimatik
didalam tubuh yang terkenal adalah pencernaan bahan gizi : protein, karbohidrat, kolesterol dan
lemak. contoh lain adalah pembentukan dan perubahan hormon maupun vitamin, begitu pula
perombakan banyak zat endogen dan eksogen dalam hati.enzim memiliki tiga karakteristik
Enzim adalah molekul protein yang kompleks yang di hasilkan oleh sel hidup yang
berfungsi sebagai katalisator dalam berbagai proses kimia di dalam tubuh makhluk hidup.
Sebagai katalisator, enzim tidak ikut bereaksi tetapi hanya mempercepat proses reaksi. Struktur
enzim tidak berubah baik sebelum dan sesudah reaksi. Karena itu peran serta enzim dalam suatu
reaksi tidak akan mempengaruhi kesetimbangan reaksi.
Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam
lingkungan pada kondisi yang tepat. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen. Enzim
tersusun atas dua bagian yang saling berpasangan. Jika pasangan enzim ini di pisahkan maka
akan berada dalam kondisi tidak aktif. Kedua bagian itu di sebut Apoenzim dan Koenzim.
Untuk dapat bekerja sesuai dengan fungsinya, enzim harus berada dalam kondisi aktif
dan sempurna. Enzim yang sempurna terdiri atas Apoenzim dan Koenzim dan di sebut
holoenzim.
Komponen utama enzim adalah protein. Tapi tidak semua protein bertindak sebagai
enzim. Karena protein yang membentuk enzim sifatnya fungsional, bukan protein struktural.
Enzim dibentuk dalam protoplasma sel. Enzim yang beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya
disebut endoenzim. Sedangkan enzim yang beraktivitas diluar sel tempat sintesisnya disebut
eksoenzim. Sebagian besar enzim bersifat endoenzim dan diberi nama sesuai dengan nama
substrat yang di bentuknya atau reaksi yang di katalisnya. Enzim memiliki sifat-sifat yang
membedakannya dengan senyawa lain.

Pemanfaatan enzim dalam pengobatan


Penggunaan enzim sebagai obat :
untuk mengatasi defisiensi enzim yang terdapat didalam tubuh.Enzim
sebagai sasaran pengobatan

ENZIM UNTUK PENGOBATAN


Streptokinase
Urokinase
Papain
Meicelase
Sanaktase
Protease
Lipase
Serratiopeptidase
Bromelain
Lybrozym

Streptokinase
Adalah suatu protein (tetapi bukan enzim itu sendiri) yang disentesis oleh streptococus yang
bergabung dengan plasminogen proaktivator. Komplek enzim ini mengkatalisis konversi dari
plasminogen inaktif menjadi plasmin aktif.
a. Farmakokinetik :
Absorbsi, diberikan secara iv atau langsung ke dalam arteri koroner atau kanula,
menghasilkan ketersediaan hayati yang cepat dan sempurna.
Distribusi, tidak menembus plasenta.
Metabolisme dan eksresi, dibersihkan dengan cepat dari sirkulasi oleh antibodidan sistem
retikuloendotelial dan sirkulasi setelah pemberian iv.
Waktu paruh, 23 menit ( kompleks streptokinase atau plasmin ).
b. Indikasi :
Infark miokard akut,trombosis vena dalam (DVT),emboli paru,trombosis arteri perifer
akut/subakut,penyakit subatan arteri kronis,sumbatan arteri/vena retina sentral.
c. Efeksamping
Seperti obat lain yang mempengaruhi hemostasis, efek yang tidak diharapkan pada streptokinase
adalah perdarahan. Risiko perdarahan ini tergantung pada banyak variabel, termasuk dosis,
penggunaan obat-obat lain yang mempengaruhi hemostasis, ;dan predisposisi pasien (termasuk
hipertensi). Efek lisis yang cepat terhadap trombus pada penggunaan obat trombolisis dapat
menyebabkan aritmia artrial atau ventrikular karena terjadinya reperfusi yang cepat.;>10% :
hipotensi, pendarahan pada lokasi penyuntikan.;1%-10% : demam, perubahan warna pada kulit
karena luka, rash, pruritus, pendarahan gastrointestinal,mual, muntah,pendarahan genitouriner,
anemia, sakit otot, pendarahan mata, edema periorbital, bronkospasma, epitaksis,diaforesis.;<
1%: nekrosis tubular akut, reaksi alergi, syok anafilaktik, reaksi anafolaktoid, anafilaksis, edema
angioneurotik, sakit punggung, embolisasi kolesterol, erysipelas like rash, hemarthrosis,
pendarahan intrakarnial, edema laringeal, ;morbiliform,pemdarahan perikardial, depresi
pernapasan, pendarahan retroperitonial, ruptur splenik, peningkatan transaminase, urtikaria.
d. Dosis :
250,000 iu IV infus selama 30 menit,di ikuti dengan dosis pemeliharaan
100,000iu/jam.pada infark miokard akut: terapi tidak lebih dari 5 hari.infark miokard akut dosis
bolus 20,000 iu dengan infus intra koroner.di ikuti dengan dosis pemeliharaan 2,000-4,000 iu
pada interval 3-5 menit . terapi ini dapat diteruskan sampai total dosis adalah 120,000 iu.

Urokinase
Adalah suatu enzim manusia yang disintesis oleh ginjal yang mengubah plasminogen
menjadi plasmin aktif secara langsung. Plasmin yang dibentuk didalam trombus oleh aktivator
ini dilindungi dari antiplasmin plasma yang memungkinkan plasmin untuk menghancurkan
trombus itu dari dalam. merupakan enzim yang dihasilkan dari biakan jaringan sel ginjal manusia
a. Farmakokinetik :
Bila diberikan infus intravena urokinase mengalami klirens yang cepat oleh hati. Masa paruh
sekitar 20 menit. Sejumlah kecil obat diekskresi dalam empedu dan urin.
b. Indikasi:
Untuk mengobati gumpalan darah dalam paru-paru.
c. Efek Samping:
Efek hematologis (pendarahan khususnya dari luka tusukan, perdarahan internal yang parah,
pendarahan intrakarnial); Reaksi alergi (ruam, kulit kemerah-merahan, urticaria,
dan anaphylatic yang agak jarang dan serum penyakit seperti gejala-gejala); Efek lainnya
(demam, kedinginan dengan sakit di bagian punggung dan perut); Efek GI (N/V); sindrom
Guillain-Barre.Pemberian infus mungkin dihubungkan dengan hipotensi (baik secara langsung
maupun sebagai hasil dari reperfusi), bradycardia, dan arrhythmias bisa terjadi karena
reperfusi.Menghancurkan gumpalan adakalanya menyebabkan emboli dimanapun. Reaksi alergi
yang serius lebih mungkin terjadi dengan penggunaan Urokinase daripada Streptokinase.
d. Dosis :
IV (infus) permula 250.000 iu dalam larutan Nacl/glukosa selama 15 menit,lalu 100-250.000 iu
selama 8-12 jam.Dosis yang dianjurkan adalah dosis muat 1000-4.500 IU/kg BB Secara IV
dilanjutkan dengan infu IV 4.400 IU/kgBB.
Asam aminokaproat merupakan penawar spesifik untuk keracunan urokinase. Dosis biasa
dimulai dengan 5 g(oral/IV) diikuti dengan 1,25 g tiap jam sampai pendarahan teratasi. Dosis
tidak boleh melebihi 30 g dalam 24 jam. Penyuntikan IV cepat dapat menyebabkan hipotensi,
bradikardia dan aritmia.

Meiselase
a. Definisi :
Excelase-E Kapsul 10, Informasi obat kali ini akan menjelaskan jenis obat enzim pankreas,
yang diantaranya menjelaskan dosis obat, komposisi atau kandungan obat, manfaat atau
kegunaan dan khasiat atau dalam bahasa medis indikasi, aturan pakai Excelase-E Capsul, cara
minum/makan atau cara menggunakannya, juga akan menerangkan efek samping atau kerugian,
pantangan atau kontra indikasi serta bahayanya, over dosis atau keracunan, dan farmakologi serta
meknisme kerja dan harga dari obat Excelase-E,
b. Komposisi:
Amylase, sanactase 50 mg, protease 60 mg, lipase 20 mg, meicelase 50 mg, pancreatin
167.74 mg.
c. Indikasi:
Terapi pengganti pada defisiensi enzim pankreas.
d. Dosis:
Dewasa : 1 kapsul 3 kali/hari Pemberian Obat: Diberikan segera sesudah makan.
Sanaktase
a. Definisi :

b. Contoh sediaan :
Excelase E
c. Indikasi :
terapi pengganti pada defisiensi enzim pankreas
d. Dosis :
dewasa 1 kaps 3xhr
e. Farmakokinetik:

Protease
Protease ( pelarut protein ) yang penting dalam daya tangkis tubuh terhadap
kanker,diantaranya enzim-enzim yang terdapat pada getah pankreas.protease berdaya
mengurangi selubung fibrin ( efek fibrinolitis) sehingga sel-sel sistem imun diberi kesempatan
untuk memmusnahkan sel-sel ganas yang diselubunginya.protease juga mampu memasuki
langsung sel-sel (pre-tumor) dan melarutkannya dari dalam (efek sitolitis) disamping itu zat ini
berdaya merombak imun kompleks yang dapat memblokir efek sitotoksis dari limfosit
Efek samping:
dapat memengaruhi kepatuhan terhadap terapi atau memimpin kepada penghentian terapi
secara dini. Pemahaman dari keparahan dan pengelolaan efek samping adalah penting untuk
mengelola efek samping secara optimal pada pasien yang menggunakan terapi hepatitis C di
perawatan klinis rutin.
Xepazym
komposisi :
pankreatin 170 mg
amilase 5500 IU
lipase 6500 IU
Protease 400 IU dimetilpolisiloksan 80mg
a. indikasi :
gangguan hati, insufisiensi pankreas , kelenjar empedu
b. dosis :
1-2 kaplet pada waktu makan

Lipase
a. Definisi :
Lipase adalah enzim yang dapat larut dalam air dan bekerja dengan mengkatalisis.hidrolisis
ikatan ester dalam substrat lipid yang tidak larut air seperti trigliserida berantai panjang.Dengan
demikian, lipase tergolong dalam enzim esterase.Enzim ini juga mampu mengkatalisasi
pembentukan ikatan ester (esterifikasi) dan pertukaran ikatan ester (transeterifikasi) pada media
bukan air. Lipase diproduksi pada karbon berlipid, seperti minyak, asam lemak, dan gliserol.
Lipase dari bakteri kebanyakan diproduksi secara ekstraselular.[Kebanyakan lipase dapat bekerja
pada kisaran pH dan temperatur yang bervariasi, walaupun lipase dari bakteri yang bersifat basa
lebih umum.[Lipase adalah serina hidrolase dan mempunyai stabilitas yang tinggi dalam larutan
organik.
b. Contoh sediaan :
Cotazym forte
Komposisi :
Enzim pankreas (lipase, amilase) 170 mg
Ekstrak empedu sapi (ox bile) 65mg
Selulosa 10mg
c. Indikasi :
defisiensi enzim pankreas ralatif / mutlak.
d. Dosis :
tablet saat atau sesudah makan

Serratiopeptidase
7
a. Definisi :
Serratiopeptidase adalah enzim yang diisolasi dari enterobacterium non-patogenik disebut
Serratia E15 yang umum ditemukan pada ulat sutera. Meskipun ulat sutera menggunakan enzim
untuk membubarkan kepompong mereka, serratiopeptidase telah digunakan di Asia dan Eropa
selama hampir 40 tahun dalam kasus-kasus arthritis, trauma, operasi, sinusitis, bronkitis,
pembekuan darah, sindrom carpal tunnel dll.
b. contoh sediaan :
Nutriflam
komposisi :
serratiopeptidase 5mg
pancreatin 25 mg
lesitin 100 mg
c. indikasi :
inflamasi pada semua kondisi pembedahan dan infeksi
d. dosis :
dewasa 3x sehari 1-2 kapsul

Papain
a. Definisi :
Papain adalah enzim jenis protease yang terdapat pada getah pepaya. Cairan putih kental
layaknya susu ini banyak dijumpai pada bagian batang, buah maupun daunnya. Volume getah
pepaya ini jauh lebih banyak pada bagian yang muda ketimbang yang tua. Sebagai enzim, papain
sangat ampuh memecah molekul protein.
b. contoh sediaan :
Papaven
komposisi :
ekstrak daun graphtophyllum pictum 200mg
ekstrak trokserutin 200mg
papain 100mg
c. indikasi :
pengobatan ambeien, varises membantu meredakan nyeri.
d. dosis ;
sehari 3x1 kaplet
e. contoh sediaan
Vitazym
komposisi :
pancreatin 50mg
papain 10mg
empedu sapi 50mg
kunyit 35mg
ekstrak hati 50mg
f. indikasi :
gangguan pencernaan yang disertai perut mual,perih dan susah bab.
g. dosis :
anak-anak 3x1 tab. dewasa : 3x1-2 tab sesudah makan
VITAZYM merupakan kombinasi zat-zat yang berguna untuk membantu proses pencernaan dan
metabolisme di dalam tubuh, yang tersusun atas:
Enzim pencernaan: amilase mengubah karbohidrat menjadi molekul gula, lipase mengubah
lemak menjadi asam lemak dan gliserol, protease berfungsi untuk mengurai protein. Amilase,
lipase dan protease merupakanenzim pencernaan yang sangat baik untuk mencerna bahan
makanan di dalam lambung dan usus kecil. Dimethylpolysiloxane membantu penyerapan gas
dalam lambung.
h. Contoh sediaan :
Librozym/librozymplus
Komposisi ;
Librozym (diastase) 200mg
Pankreatin 100mg
Pepsin 50mg
Powd rhiz.curcuma xanth 100mg
i. Indikasi :
pencegahan dan pengobatan gangguan pencernaan
j. Dosis :
1-2 dragee sesudah makan
k. Kontra Indikasi :
Penderita yang hipersensitif terhadap salah satu komponen obat.Penderita dengan kerusakan
pada saluran empedu.
Bromelain
a. Definisi :
Bromelin adalah enzim proteolitik yang ditemukan pada bagian batang dan buah nanas (Ananas
comosus). Enzim ini diproduksi sebagai hasil sampingan dari pabrik jus nanas.Dalam
memproduksi bromelin, beberapa senyawa yang dapat digunakan untuk presipitasi
(pengendapan) enzim ini adalah amonium sulfat dan alcohol
b. Contoh sediaan
Benozym (bernofarm)
Komposisi :
pankreatin 150mg
Bromelain 50mg
Ox bile 30mg
c. Indikasi :
gangguan pencernaan lemak, karbohidrat dan protein, pengobatan pengganti pada defisiensi
enzim pencernaan dan pancreas
d. Dosis :
1 dragee saat makan atau sesudah makan
Elsazym
Komposisi :
Pankreatin 400 mg
Bromelain 50 mg
Dimetilpolisiloksan 40mg
e. Indikasi :
dispepsia, rasa penuh dilambung dan perut, pengobatan tambahan setelah operasi saluran cerna.
f. Dosis :
1 dragee saat /sesudah makan

Lybrozym
Per tablet :
Diastase 200 mg, Pankreatin 100 mg, Pepsin 50 mg, serbuk akar rimpang
Curcumaexanthorrhizae.
a. indikasi
Pengobatan & pencegahan gangguan pencernaan.
b. KEMASAN
Tablet salut gula 100 biji.
c. DOSIS
1-2 tablet pada saat makan atau setelah makan.
d. Penyajian
Dikonsumsi bersamaan dengan makanan
e. Farmakologi :.
Setiap enzim bekerja mencerna terhadap masing-masing makanan di saluran pencernaan :
Diastase mencernakan karbohidrat di dalam usus halus. Pancreatin mencernakan karbohidrat,
lemak dan protein pada pH 7,0 9,0.
Qq
BAB I
PENDAHULUAN

A. LATAR BELAKANG
Enzim mempunyai peranan penting dalam kehidupan makhluk hidup. Tanpa adanya enzim,
kehidupan yang kita kenal sekarang ini tidak akan mungkin ada. Pada tahun 1878, ahli fisiologi
Jerman Wilhelm Kuhne (18371900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal
dari bahasa yunani yang berarti ragi. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada
zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang
dihasilkan oleh organisme hidup.
Enzim adalah polimer biologik yang mengkatalisis reaksi kimia yang berlangsung dalam
tubuh. Sebagai biokatalisator yang mengatur semua kecepatan semua proses fisiologis, enzim
memegang peranan utama dalam kesehatan dan penyakit. Meskipun dalam keadaan sehat semua
proses fisiologis akan berlangsung dengan cara yang tersusun serta teratur sementara
homeostasis akan dipertahankan, namun keadaan homeostasis dapat mengalami gangguan yang
berat dalam keadaan patologis.
Semua hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam Enzymologi yang terdapat dalam
bidang kesehatan, kedokteran, keperawatan, kebidanan, farmasi dan lain sebagainya. Oleh
karena itu makalah ini dibuat untuk mengetahui lebih lanjut tentang konsep enzim dan fungsinya
di tatanan klinik

B. TUJUAN
1. Umum
Mahasiswa dapat mengetahui dan memahami tentang konsep enzim beserta kegunaannya di
tatanan klinik
2. Khusus
Mahasiswa diharapkan dapat mengetahui dan memahami :
a. Definisi enzim
b. Kespesifikan enzim
c. Karakteristik enzim
d. Struktur enzim
e. Tata nama dan klasifikasi enzim
f. System kerja enzim
g. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim
h. Gugus prostetik, kofaktor dan koenzim
i. Kontrol aktivitas enzim
j. Fungsi enzim dalam tatanan klinik

BAB II
ISI

A. DEFINISI
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organic
(Grisham,1999). Enzim diproduksi dari sel hidup dan digunakan oleh sel-sel untuk mengkatalisis
reaksi kimia yang spesifik. Hampir semua enzim merupakan protein. Enzim memiliki tenaga
katalitik yang luar biasa dan biasanya lebih besar dari katalisator sintetik. Katalis adalah molekul
yang berfungsi mempercepat reaksi kimia. Selain memiliki tenaga katalitik yang tinggi, enzim
juga mempunyai spesifitas yang tinggi terhadap substratnya.
Daya Katalitik Enzim
Enzim mampu mempercepat reaksi kimia minimal sebesar sejuta kali. Tanpa enzim, kecepatan
sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur.
Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim misal
enzim karbonat anhidrase.
Karbonat anhidrase
CO2 + H2O H2CO3

B. KESPESIFIKAN ENZIM
Enzim sangat spesifik baik terhadap jenis reaksi yang dikatalisnya maupun terhadap substrat
atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja, atau
seperangkat reaksi yang sejenis. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan
yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna. Berikut gambaran spesifitas
enzim :
Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu (www.bioweb.wku.edu)

Ada segolongan enzim yang dapat mengatalisa jenis reaksi yang sama, misalnya
memindahkan fosfat, oxidasi-reduksi, dan sebagainya. Oleh karena itu ada suatu kespesifikan
(specificity). Secara umum kespesifikan enzim dikategorikan dalam dua kategori yaitu (Indah,
2004):
1. Kespesifikan Optik
Enzim umumnya menunjukan kespesifikan optik absolut untuk paling sedikit sebagian dari
molekul substrat. Misalnya maltase dapat mengkatalisa hidrolisa -glukosida, akan tetapi tidak
dapat bekerja terhadap -glukosida. Kespesifikan optik dapat meluas ke suatu bagian molekul
substrat atau ke substrat secara keseluruhan. Contohnya adalah Glikosidase yang mengkatalisis
hidrolisis ikatan gliosida antara gula dan alkohol, sangat spesifik untuk bagian gula dan untuk
ikatan (alfa atau beta), tetapi relatif nonspesifik untuk bagian alkohol atau glikogen.
2. Kespesifikan Gugus
Enzim hanya dapat bekerja terhadap gugus yang khas, misalnya glikosidase terhadap gugus
alcohol dan esterase terhadap ikatan ester. Enzim-enzim tertentu menunjukan kespesifikan
gugus yang lebih tinggi. Kamotripsin, terutama menghidrolisa ikatan peptida dimana gugus
karboksilnya berasal dari asam-asam amino fenilalanin, tirosin atau triptofan. Karboksipeptidase
dan amino peptidase memecahkan asam amino masing-masing dari ujung karboksil atau amino
rantai polipeptida.

Sebagian besar daya katalitik enzim berasal dari kemampuan enzim menempatkan substrat
ke dalam kedudukan yang menguntungkan pada kompleks enzim-substrat. Enzim memiliki situs
aktif, yaitu tempat tertentu pada molekul enzim untuk mengikat substrat. Emil Fischer
mengumpamakan substrat dan situs aktif sebagai anak kunci dan kunci. Lihat Gambar ilustrasi
berikut :
(www.biology.arizona.edu)

C. KARAKTERISTIK ENZIM
Ada beberapa karakteristik enzim, antara lain (Suwarno, 2009):
1. Merupakan protein
2. Merupakan biokatalisator.
3. Mempercepat reaksi kimia dengan jalan menurunkan energy aktivasi yaitu energy awal yang
diperlukan untuk memulai reaksi kimia.
4. Enzim bekerja spesifik artinya untuk mengubah atau mereaksikan suatu zat tertentu memerlukan
zat tertentu pula.
5. Bekerja sangat cepat
6. Tidak ikut bereaksi (tidak mengalami perubahan).
7. Tidak mengubah keseimbangan reaksi
8. Memliki sifat aktif atau sisi katalitik yaitu bagian enzim tempat substrat berkombinasi. Substrat
asing yang berfungsi menghambat reaksi disebut inhibitor dan yang berfungsi mempercepat
reaksi disebut activator.
9. Thermolabil yaitu mudah rusak bila dipanaskan lebih dari 60oC
10. Bekerja didalam sel (endoenzim) dan diluar sel (ektoenzim)
11. Umumnya enzim tidak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein tambahan yang disebut
kofaktor
12. Umumnya enzim bekerja mengkatalis reaksi satu arah meskipun ada yang mengkatalis reaksi
dua arah

D. STRUKTUR ENZIM
Pada umumnya enzim tersusun dari protein. Protein penyusun enzim dapat berupa protein
sederhana atau protein yang terikat pada gugusan non-protein. Banyak enzim yang hanya terdiri
protein saja, misal tripsin. Dialisis enzim dapat memisahkan bagian-bagian protein, yaitu bagian
protein yang disebut apoenzim dan bagian nonprotein yang berupa koenzim, gugus prostetis dan
kofaktor ion logam. Masing-masing bagian tersebut apabila terpisah menjadi tidak aktif.
Apoenzim apabila bergabung dengan bagian nonprotein disebut holoenzim yang bersifat aktif
sebagai biokatalisator. Koenzim dan gugus prostetik berfungsi sama. Koenzim adalah bagian
yang terikat secara lemah pada apoenzim (protein). Gugus prostetik adalah bagian yang terikat
dengan kuat pada apoenzim. Koenzim berfungsi menentukan jenis reaksi kimia yang dikatalisis
enzim. Ion logam merupakan komponen yang sangat penting, diperlukan untuk memantapkan
struktur protein dengan adanya interaksi antar muatan.( sumarsih07)

E. TATA NAMA DAN KLASIFIKASI ENZIM


Untuk kepentingan penelitian, penamaan enzim didasarkan pada ketentuan yang disepakati
dalam IUBMB (International Union of Biochemistry and Molecular Biology), dengan
mengadopsi sebuah system yang kompleks namun tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang
berdasarkan mekanisme reaksi (Santosa, 2010).
Adapun ketentuan itu adalah :
1. Reaksi dan enzim yang mengkatalisisnya membentuk enam kelas, dan masing-masing kelas
mempunyai 4 hingga 13 subkelas.
2. Nama enzim terdiri atas 2 bagian. Nama pertama menunjukkan substratnya. Nama kedua, yang
berakhir dengan akhiran ase, menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis.
3. Informasi tambahan, bila diperlukan untuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan dalam tanda
kurung di bagian akhir; misalnya enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat + NAD+ = piruvat +
CO2 + NADH + H+ diberi nama 1.1.1.37 L-malat:NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi)
4. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang menandai tipe reaksi berkenaan dengan kelas
(digit pertama), subkelas (digit kedua) dan subsubkelas (digit ketiga). Digit keempat adalah
untuk enzim spesifik.
Contoh :
EC1.1.1.1 (Alkohol dehidrogenase) menyatakan kelas pertama (oksidoreductase) subkelas
pertama (-C-OH sebagai donor electron) subsubkelas pertama (NAD (P)+ sebagai akseptor
electron)
EC2.7.1.1 (ATP:D-Heksosa-6-fosfotransferase (heksokinase) menyatakan kelas 2 (transferase)
subkelas 7 (pemindahan gugus yang mengandung fosfor) subsubkelas pertama (menunjukkan
gugus CH-OH sebagai akseptor).
Sedangkan penggolongan enzim didasarkan pada tempat bekerjanya, substrat yang
dikatalisis, daya katalisisnya, dan cara terbentuknya. Adapun penggolongannya sebagai berikut
(Sumarsih, 2008)
1. Berdasarkan tempat bekerjanya
a. Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya didalam sel. Merupakan
enzim yang digunakan untuk proses sintesis didalam sel dan untuk pembentukan energi (ATP)
yang berguna untuk proses kehidupan sel, misal dalam proses respirasi
b. Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya diluar sel. Umumnya
berfungsi untuk mencernakan substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih
sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang
dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan
sel.
2. Berdasarkan daya katalisis
a. Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan elektron, hidrogen
atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase
(katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase,
oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase. Enzim- enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi
sebagai berikut:
Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e- + 4 H+) 2 H2O, O2 + (2e- + 4 H+)
H2O2
Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2 substrat-O
Hidroksilase : substrat + O2 substrat-O, 2 koenzim-H + O2 2 koenzim + H2O
Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) NaNO2
Na2SO4 + (e-+ H+) H2S
Na2CO3 + (e-+ H+) CH4
Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 2 H2O + O2
b. Transferase
Mengkatalisis pemindahan gugus seperti : Glikosil, Metil, fosforil, aldehid dan keton. Contoh :
ATP (D-heksosa-6-fosfotransferase/heksokinase) (EC2.7.1.1)
c. Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah: Karboksilesterase
adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil, Lipase adalah hidrolase yang
menghidrolisis lemak (ester lipida), dan Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein
dan polipeptida.
d. Liase
Mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses
hidrolisis, sebagai contoh adalah:
L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat
sehingga dihasilkan fumarat.
Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus
karboksil.
e. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:
Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
f. Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul
pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang
mengkatalisis reaksi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P
g. Enzim lain dengan tatanama berbeda
Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas, misalnya enzim pepsin,
triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Permease adalah enzim yang
berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel.
3. Berdasarkan cara terbentuknya
a. Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal, sehingga enzim
tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Walaupun demikian ada enzim
yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-
enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.
b. Enzim adaptif
Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai
contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di
dalam medium yang mengandung laktosa. Mula mula E. coli tidak dapat menggunakan laktosa
sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah
beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E. coli membentuk
enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.

F. SISTEM KERJA ENZIM


Mekanisme kerja enzim bisa dikatakan sederhana. Pada prinsipnya mekanisme kerja enzim
ada dua tahapan. Pada tahap pertama, enzim (E) bergabung dengan substrat (S) membentuk
kompleks enzim substrat (E-S). Kemudian tahap kedua, kompleks enzim-substrat terurai menjadi
produk dan enzim bebas. Model kunci dan anak kunci, dan model induced fit merupakan model
yang digunakan dalam kegiatan enzim. Pada model kunci dan anak kunci, substrat atau bagian
substrat harus mempunyai bentuk yang sangat tepat dengan sisi katalitik enzim. Substrat ditarik
oleh sisi katalitik enzim yang cocok untuk substrat tersebut sehingga terbentuk kompleks enzim
substrat (Santosa, 2010).
Pada model induced fit, lokasi aktif beberapa enzim mempunyai konfigurasi yang tidak
kaku. Enzim berubah bentuk menyesuaikan diri dengan bentuk substrat setelah terjadi
pengikatan. Jadi, tautan yang cocok pada keduanya dapat diinduksi ketika terbentuk kompleks
enzim-substrat.
Dua Model Ikatan Enzim
G. FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
Protein adalah bagian utama enzim yang dihasilkan sel, maka semua hal yang dapat
mempengaruhi protein dan sel akan berpengaruh terhadap reaksi enzimatik. Laju reaksi enzim
dipengaruhi oleh :
1. Suhu
Kerja suatu enzim sangat dipengaruhi suhu lingkungannya. Setiap kenaikan suhu 10 o C,
kecepatan enzim akan menjadi dua kali lipat, sampai batas suhu tertentu. Enzim dan protein pada
umumnya dinonaktifkan oleh suhu tinggi. Enzim berdarah panas dan manusia bekerja paling
efisien pada suhu 37 o C, sedangkan enzim hewan berdarah dingin pada suhu 25 o C (Suhara,
2009). Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan sampai + 60oC. Ini disebabkan
karena proses denaturasi enzim. Dalam beberapa keadaan, jika pemanaasan dihentikan dan
enzim didinginkan kembali aktivitasnya akan pulih. Hal ini disebabkan oleh karena proses
denaturasi masih reversible. pH dan zat-zat pelindung dapat mempengaruhi denaturasi pada
pemanasan ini. Hubungan antara aktivitas enzim dan suhu dapat dilihat pada gambar berikut
(Indah, 2004) :

2. PH
PH dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Daya katalisis enzim menjadi rendah pada pH rendah
maupun tinggi, karena terjadinya denaturasi protein enzim. Enzim mempunyai gugus aktif yang
bermuatan positif (+) dan negatif (-). Aktivitas enzim akan optimum kalau terdapat
keseimbangan antara kedua muatannya. Pada keadaan masam muatannya cenderung positif, dan
pada keadaan basa muatannya cenderung negatif sehingga aktivitas enzimnya menjadi berkurang
atau bahkan menjadi tidak aktif. PH optimum untuk masing-masing enzim tidak selalu sama.
Sebagai contoh amylase jamur mempunyai pH optimum 5,0, arginase mempunyai pH optimum
10 (Sumarsih, 2008).
3. Konsentrasi Substrat
Untuk suatu enzim tipikal, peningkatan konsentrasi substrat akan meningkatkan kecepatan
awal, hingga tercapai nilai maksimal, jika peningkatan lebih lanjut, konsentrasi substrat tidak
meningkatkan kecepatan awal, enzim dikatakan jenuh oleh substrat. Persamaan Michaelis-
Menten & Hill menggambarkan efek konsentrasi substrat : Vi = Vmaks [S] / Km + [S]
Km : Konstanta Michaelis, adalah konsentrasi substrat dengan Vi adalah separuh dari
kecepatan maksimal (1/2 Vmaks) yang dapat dicapai pada konsentrasi terntentu dari enzim
(Santosa, 2010).
Ada tiga kondisi :
a. Harga konsentrasi substrat jauh lebih kecil daripada harga Km, maka kecepatan reaksi awal
berbanding lurus dengan konsentrasi substrat.
b. Harga konsentrasi substrat jauh lebih besar dari harga Km, maka kecepatan reaksinya adalah
maksimal dan tidak dipengaruhi oleh peningkatan lebih lanjut dari konsentrasi substrat.
c. Harga konsentrasi substrat sama dengan harga Km, maka kecepatan awal adalah separuh dari
Vmaksimal
4. Konsentrasi Enzim
Kecepatan rekasi enzim (v) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim (Enz). Makin besar
jumlah enzim makin cepat reaksinya. Dalam reaksinya Enz akan mengadakan ikatan dengan
substrat S dan membentuk kompleks enzim-substrat, Enzs. EnzS ini akan dipecah menjadi hasil
reaksi P dan enzim bebas Enz.
Enz + S EnzS

Enz + P
Enz + S Enz + P

Makin banyak Enz terbentuk, makin cepat reaksi ini berlangsung. Ini terjadi sampai batas
tertentu (Indah, 2004).

5. Inhibitor
Inhibitor dapat bersifat reversible maupun irreversibel, inhibitor reversible akan
membentuk suatu kompleks dinamik yang dapat terlepas dari enzimnya, sedangkan inhibitor
yang irreversible akan memodifikasi enzim secara kimiawi. Modifikasi ini umumnya
melibatkan pembentukan atau pemutusan ikatan kovalen dengan residu aminoasil yang
esensial untuk mengikat substrat, katalisis atau mempertahankan konformasi fungsional
enzim. Suatu enzim yang telah terikat oleh inhibitor irreversible (misalkan atom logam berat
atau reagen pengasil) biasanya tidak dapat kembali ke bentuk semula (Santosa, 2010)
Bentuk berbagai inhibitor antara lain (Sumarsih, 2008) :
a. Penghambat bersaing (kompetitif)
Penghambatan disebabkan oleh senyawa tertentu yang mempunyai struktur mirip dengan
substrat saat reaksi enzimatik akan terjadi. Misalnya asam malonat dapat menghambat enzim
dehidrogenase suksinat pada pembentukan asam fumarat dari suksinat. Struktur asam suksinat
mirip dengan asam malonat. Dalam reaksi ini asam malonat bersaing dengan asam suksinat
(substrat) untuk dapat bergabung dengan bagian aktif protein enzim dehidrogenase.
Penghambatan oleh inhibitor dapat dikurangi dengan menambah jumlah substrat sampai
berlebihan. Daya penghambatannya dipengaruhi oleh kadar penghambat, kadar substrat dan
aktivitas relatif antara penghambat dan substrat.
b. Penghambat tidak bersaing (non-kompetitif)
Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan
enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan
peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat masih dapat
mengikat enzim, Km tetaplah sama
c. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor)
Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang
menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama. Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi
pembentukan enzim, yang dapat digambarkan sebagai berikut:

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d


A B C

D X

Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.


X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a,b,c,d.
d. Penghambat repressor
Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat mempengaruhi atau
mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi sebelumnya. Gambaran skematik reaksinya
adalah sebagai berikut:

Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d


A B C

D X
Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.
X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a,b,c,d.
e. Penghambat alosterik
Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik. Enzim
alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif, yaitu bagian aktif yang menangkap
substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Apabila ada senyawa yang dapat memasuki
bagian yang menangkap penghambat maka enzim menjadi tidak aktif, senyawa penghambat
tersebut merupakan penghambat alosterik. Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip
dengan struktur substrat. Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak
aktif, sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Apabila enzim
menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim, sehingga enzim dapat
aktif mereaksikan substrat menjadi produk.

H. GUGUS PROSTETIK, KOFAKTOR DAN KOENZIM


Merupakan molekul organik non protein atau molekul anorganik (ion) yang dapat
dibutuhkan secara langsung dalam mengkatalisis atau pengikatan substrat. Disebut gugus
prostetik bila terintegrasi erat ke dalam struktur enzim dan tidak dapat dilepaskan dari enzim
tanpa merusak enzim (Santosa, 2010).
Aktivator atau kofaktor adalah suatu zat yang dapat mengaktifkan enzim yang semula belum
aktif. Enzim yang belum aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Kofaktor dapat
berbentuk ion-ion dari unsur H, Fe, Cu, Mg, Mo, Zn, Co, atau berupa koenzim, vitamin, dan
enzim lain. Kofaktor hanya berikatan secara transien dan mudah terlepas dengan enzim atau
substrat (Sumarsih, 2008).
Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya
disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut
holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi
terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen
(contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat
digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA
polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh
subunit yang diperlukan agar menjadi aktif (de Bolster, 1997).
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau
elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan
adenosina trifosfat. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, sehingga
dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder (de
Bolster, 1997). Sebagian besar koenzim, kofaktor dan gugus prostetik merupakan turunan dari
vitamin B. Selain vitamin B, beberapa koenzim mengandung gugus adenine, ribose, dan fosforil
AMP atau DMP. Contoh dari kofaktor, koenzim dan gugus prostetik antara lain:

Pyridoksal fosfat untuk aktivitas enzim transaminase


Ion zinc untuk aktivitas enzim karboksipeptidase
NAD (P) untuk aktivitas enzim alcohol dehydrogenase.

I. KONTROL AKTIVITAS ENZIM


Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel (Doble,2003):
1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan
bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk regulase gen ini disebut
induksi dan inhibisi enzim. Sebagai contohnya, bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik
seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-
laktam penisilin.
2. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi
dalam kompartemen sel yang berbeda. Sebagai contoh, asam lemak disintesis oleh sekelompok
enzim dalam sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat golgi, dan digunakan oleh sekelompok
enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui -oksidasi.
3. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contohnya, produk akhir lintasan
metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan
metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut.
Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur
oleh konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif
mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini membantu
alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang
berlebihan. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup.
4. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Dapat meliputi fosforilasi,
miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya, sebagai respon terhadap insulin, fosforilasi banyak
enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan
mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah.
5. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Contohnya,
hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Hal ini
terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom.

SIMPLE
FEEDBACK

J. FUNGSI ENZIM DALAM TATANAN KLINIK


Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim berperan
dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase. Enzim
juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin menghidrolisis ATP untuk
menghasilkan kontraksi otot (Hunter, 1995). Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang
terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui
langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi
kebutuhan sel
Enzim juga memberikan peranan dalam tatanan klinik yaitu antara lain (Sadikin, 2002) :
1. Sebagai alat diagnostik suatu penyakit (abnormalitas).
Pemanfaatan enzim untuk alat diagnosis secara garis besar dibagi dalam tiga kelompok :
a. Enzim sebagai petanda (marker) dari kerusakan suatu jaringan atau organ akibat penyakit tertentu.
Penggunaan enzim sebagai petanda dari kerusakan suatu jaringan mengikuti prinsip bahwasanya
secara teoritis enzim intrasel seharusnya tidak terlacak di cairan ekstrasel dalam jumlah yang
signifikan. Pada kenyataannya selalu ada bagian kecil enzim yang berada di cairan ekstrasel.
Keberadaan ini diakibatkan adanya sel yang mati dan pecah sehingga mengeluarkan isinya
(enzim) ke lingkungan ekstrasel, namun jumlahnya sangat sedikir dan tetap. Apabila enzim
intrasel terlacak di dalam cairan ekstrasel dalam jumlah lebih besar dari yang seharusnya, atau
mengalami peningkatan yang bermakna/signifikan, maka dapat diperkirakan terjadi kematian
(yang diikuti oleh kebocoran akibat pecahnya membran) sel secara besar-besaran. Misalnya :
Peningkatan jumlah tripsinogen I (salah satu isozim dari tripsin) hingga empat ratus kali
menunjukkan adanya pankreasitis akut
b. Enzim sebagai suatu reagensia diagnosis
Dengan memanfaatkan enzim, keberadaan suatu senyawa petanda yang dicari dapat diketahui
dan diukur berapa jumlahnya. Contoh : Uricase yang berasal dari jamur Candida utilis dan
bakteri Arthobacter globiformis dapat digunakan untuk mengukur asam urat.
c. Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia
Sebagai petanda pembantu dari reagensia, enzim bekerja dengan memperlihatkan reagensia lain
dalam mengungkapkan senyawa yang dilacak. Senyawa yang dilacak dan diukur sama sekali
bukan substrat yang khas bagi enzim yang digunakan. Contoh penggunaannya adalah pada
teknik EMIT (Enzim Multiplied Immunochemistry Test), molekul kecil seperti obat atau hormon
ditandai oleh enzim tepat di situs katalitiknya, menyebabkan antibodi tidak dapat berikatan
dengan molekul (obat atau hormon) tersebut. Enzim yang lazim digunakan dalam teknik ini
adalah lisozim, malat dehidrogenase, dan gluksa-6-fosfat dehidrogenase.
2. Untuk mengetahui perjalanan suatu penyakit.
3. Enzim digunakan sebagai obat
Penggunaan enzim sebagai obat biasanya mengacu kepada pemberian enzim untuk mengatasi
defisiensi enzim yang seyogyanya terdapat di dalam tubuh manusia untuk mengkatalis rekasi-
reaksi tertentu. Berdasarkan lamanya pemberian enzim sebagai pengobatan, maka keadaan
defisiensi enzim dapat diklasifikasikan menjadi dua yaitu keadaan defisiensi enzim yang bersifat
sementara dan bersifat menetap. Contoh kelainan akibat defisiensi enzim antara lain adalah
hemofilia
4. Enzim sebagai sasaran pengobatan
Merupakan terapi di mana senyawa tertentu digunakan untuk memodifikasi kerja enzim,
sehingga dengan demikian efek yang merugikan dapat dihambat dan efek yang menguntungkan
dapat dibuat.
Berdasarkan sasaran pengobatan, dapat dibagi menjadi :
a. Terapi di mana enzim sel individu sebagai sasaran kinerja terapi
Dalam hal ini digunakan senyawa-senyawa untuk mempengaruhi kerja suatu enzim sebagai
penghambat bersaing. Contoh penyakit yang dapat diobati dengan terapi ini : DM, penyakit
kanker, penyakit kejiwaan dll.
b. Terapi di mana enzim mikroorganisme yang menjadi sasaran kerja
Dalam hal ini digunakan prinsip bahwa enzim yang dibidik tidak boleh mengkatalisis reaksi
yang sama atau menjadi bagian dari proses yang sama dengan yang terdapat pada sel pejamu.
Hal ini bertujuan untuk melindungi sel pejamu, sekaligus meningkatkan spesifitas terapi ini.
Karena yang dibidik adalah enzim mikroorganisme, maka penyakit yang dihadapi kebanyakan
adalah penyakit-penyakit infeksi. Contoh penyakit yang dapat diobati dengan terapi ini adalah :
penyakit tumor

BAB III
PENUTUP

A. KESIMPULAN
Enzim merupakan katalisator protein yang mengatur kecepatan berlangsungnya berbagai proses
fisiologis. Sebagai katalisator, enzim ikut serta dalam reaksi dan kembali ke keadaan semula bila
reaksi telah selesai. Enzim bersifat spesifik artinya hanya mengkatalis beberapa jenis reaksi saja
bahkan ada yang hanya satu jenis reaksi saja. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor
antara lain suhu, tingkat keasaman, konsentrasi substrat dan enzim serta adanya inhibitor. Enzim
juga mempunyai peranan penting dalam tatanan klinik salah satunya yaitu untuk mengetahui
perjalanan suatu penyakit.
B. SARAN
Untuk kedepannya diharapkan mahasiswa dapat membuat lagi suatu makalah yang membahas
lebih spesifik lagi tentang peranan enzim di bidang pelayanan kesehatan terutama keperawatan.

DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2003. Spesifitas Enzim Terhadap Substrat. Diposkan Desember 2003. Diakses tanggal 31
Maret 2012. URL : www.bioweb.wku.edu\courses\BIOL115\Wyatt\Biochem\metabolism.htm
Anonim. 2003. Biology Project-Biochemistry. Diposkan September 2003. Diakses tanggal 31 Maret
2012. URL : www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.
de Bolster, M.W.G. 1997. Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor. International
Union of Pure and Applied Chemistry.
Doble B. W., Woodgett J. R. 2003. GSK-3: Tricks Of The Trade For A Multi-Tasking Kinase. J. Cell.
Sci
Grisham, Charles M.; Reginald H. Garrett. 1999. Biochemistry. Philadelphia: Saunders College Pub.
Hunter T. 1995. Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and
signaling. Cell.
Indah, M. 2004. Enzim. Sumatra Utara : USU digital library
Sadikin M. 2002. Seri biokimia: biokimia enzim. Jakarta: Widya Medika
Santosa. 2010. Seri Buku Kuliah Biokimia Kedokteran I Enzimologi. Semarang : FK Undip
Suhara. 2009. Dasar-dasar Biokimia: Pengantar tentang Enzim. Bandung : Prima Press
Sumarsih. 2008. Enzim dan Struktur Enzim. Diposkan April 2008. Diakses tanggal 31 Maret 2012.
URL : http://www.bitlib.net/struktur+enzim.pdf
Suwarno. 2009. Panduan Pembelajaran Biologi. Jakarta : Pusat Perbukuan Departemen Pendidikan
Nasional