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TEMA 2.

- AMINOCIDOS Y PROTENAS
Protenas. Aminocidos proteinognicos: tipos e importancia en la estructura y funcin de las
protenas y como precursores de biomolculas. El enlace peptdico y pptidos de inters biolgico.

Introduccin
Comenzamos con este tema el estudio de unas molculas bsicas para el funcionamiento de los
organismos: las protenas. Son las molculas ms abundantes de los seres vivos, si excluimos el
agua. Las protenas son macromolculas, es decir grandes molculas que a su vez estn formadas
por monmeros ms simples: los aminocidos.
Se denominan aminocidos proteinognicos aquellos que sirven para sintetizar las protenas y no
proteinognicos aquellos a partir de los cuales no se pueden sintetizar protenas y que realizan otras
funciones en los seres vivos.

Estructura
JUXSR-carboxilo
Todos los aminocidos se caracterizan, como su nombre indica, por COO-
FDUERQR
tener dos grupos funcionales: un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo +
I
NH3 C H
amino (-NH2). Adems, el grupo amino se encuentra en el carbono I
siguiente DO GHO JUXSR FDUER[LOR R VHD HQ HO FDUERQR  VLHQGR SRU JUXSR-amino R grupo R
WDQWR-aminocidos. La frmula general de estas molculas sera:
Como se puede apreFLDU HO FDUERQR  HVWi XQLGR Dl grupo carboxilo JUXSR -carboxilo), al grupo
amino JUXSR-amino), a un hidrgeno y a un grupo R. De la naturaleza del grupo R dependern no
slo las propiedades de los diferentes aminocidos, sino tambin las de las protenas, ya que la
extraordinaria variedad de funciones realizadas por las mnimas es el resultado de la variabilidad y
versatilidad de los monmeros que las constituyen.

Clasificacin
Los grupos R de los distintos aminocidos difieren en tamao, forma, carga, capacidad de formar
enlaces de hidrgeno, carcter hidrofbico y reactividad qumica.
Hay 20 aminocidos proteinognicos y se clasifican en 4 grupos segn la polaridad del grupo R:
apolares
aminocidos no ionizables
polares cidos (-)
ionizables
bsicos (+)

Aminocidos con grupo R apolar: (Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina,
Fenilalanina, Triptfano y Metionina) Se caracterizan por tener un grupo R de naturaleza
hidrocarbonada y, por tanto, de carcter hidrofbico, por lo que tienden a agruparse entre ellos o con
otras molculas apolares, huyendo de las molculas de agua. Precisamente este efecto hidrofbico
es muy importante para el plegamiento de las protenas, ya que este tipo de aminocidos se van a
encontrar o bien en el interior de las molculas proteicas, si estas estn en solucin acuosa, o bien
en el exterior, si estn en un entorno apolar, como ocurre en las membranas biolgicas.
Prolina: Entre los aminocidos apolares se encuentra la prolina, que tiene la particularidad que su R
se cicla sobre el grupo amino y esto, como tendremos ocasin de ver, condiciona determinadas
estructuras y comportamientos en las protenas.

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Glicina: La glicina es el aminocido ms simple ya que su R es un hidrgeno, por lo que es el
aminocido ms pequeo. Aunque se suele incluir en los aminocidos apolares su cadena lateral es
tan pequea que realmente no participa en interacciones hidrofbicas.

La cadena en prolina est unida


al -amino, lo que dar una
rigidez con consecuencias en la
estructura de la proteina.

Aminocidos con grupo R polar no ionizable: (Serina, Treonina, Cistena, Tirosina, Asparagina y
Glutamina) Estos aminocidos se caracterizan por poseer en R grupos funcionales capaces de
formar enlaces de hidrgeno (como el grupo hidroxilo -OH), lo que les proporciona su carcter polar.
por ello los podemos encontrar en la supercie de las proteinas en contacto con el agua

La cistena tiene un grupo tiol (-SH) que no es muy polar y por lo


cual algunos autores prefieren incluirlo entre los aminocidos
apolares y otros entre los polares no ionizables. Su unin con otro
residuo de cistena, mediante sus grupos SH formando un enlace
disulfuro (-S-S-), formando cistina. Los enlaces disulfuro se
pueden formar entre diferentes partes del mismo polipptido o
formando uniones entre diferentes polipptidos.

Aminocidos con grupo R polar ionizable: El carcter ms polar entre los aminocidos lo tienen
los aminocidos cidos y bsicos. podemos encontrarlos en la supercie de algunas protenas
x Aminocidos con grupo R polar con carga negativa (aminocidos cidos): (cido
Asprtico y cido Glutmico) Se caracterizan por poseer en su R un segundo grupo
carboxlico (cido) (-COOH), llamado grupo R-carboxlico, que a pH fisiolgico muestra carga

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negativa (-COO-), los aminocidos de carcter cido son el aspartato (cido asprtico) y el
glutamato (cido glutmico).

x Aminocidos con grupo R polar con carga positiva (aminocidos bsicos): (Lisina,
Arginina e Histidina) Se caracterizan por poseer en su R un grupo funcional con nitrgeno
capaz de aceptar un protn, por lo que a pH fisiolgico presentan carga positiva (V.g. la lisina
tiene un grupo NH3+). Dichos aminocidos son la lisina, la arginina y la histidina.

La histidina tiene un pK en torno a 6,


pero dentro de una proteina est en torno a 7

Los aminocidos polares con carga (positiva o negativa) pueden formar enlaces inicos entre ellos,
adems de poder participar en enlaces de hidrgeno.

Estereoqumica de los aminocidos


EOFDUERQRGHORVDPLQRiFLGRV al estar unido a cuatro grupos distintos es un carbono asimtrico, y,
por tanto, presentan dos formas que son una la imagen de la otra, menos la glicina en el que al ser
HO5XQKLGUyJHQRHOFDUERQRHVWiXQLGRVDGRVJUXSRVLJXDOHVGRVKLGUyJHQRV\QRHVDVLPpWULFR.
Sistema DL (Fisher, 1891): Si al representar un aminocido mediante la proyeccin de Fisher y
comparndolo con la configuracin del gliceraldehido, el grupo -amino se sita en la posicin
derecha es un D-aminocido, y si est hacia la izquierda L-aminocido. Todos los aminocidos
protenogenticos son L-aminocidos, menos la glicina que no tiene carbono asimtrico.

Enlace peptdico y pptidos


Los pptidos se forman por la unin de dos o ms
aminocidos mediante un enlace peptdico. El enlace
SHSWtGLFR VH IRUPD HQWUH HO JUXSR -carboxilo de uno y el
grupo -amino del siguiente con la prdida de una molcula
de agua (-CO-NH-).
Cuando un aminocido pasa a formar parte de una cadena
SHSWtGLFD UHFLEH HO QRPEUH GH UHVLGXR GH DPLQRiFLGR
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Segn el nmero de residuos tendremos un dipptido si son dos, un tripptido si son tres, un
tetrapptido si son cuatro y, en general, se designa como oligopptido, o simplemente pptido,
cuando son menos de 50 los aminocidos implicados, o polipptido, o protena, si son ms de ese
nmero.
Las cadenas polipeptdica comienzan con el extremo amino terminal (-NH3+), o extremo N-terminal,
que se escribe a la izquierda de la secuencia, y terminan por el extremo carboxilo terminal, C-
terminal, se escribe a la derecha de la secuencia. Todas las secuencias se leen, por tanto, desde el
N-terminal (1 residuo) hasta el C-terminal (ltimo residuo). Esto se debe a que este es el orden en
el que se sintetizan los pptidos en el ribosoma.

Dos residuos de aminocido formando parte de una cadena peptdica. Cadena peptdica: extremos N- y C-terminal

Caractersticas del enlace peptdico


El enlace peptdico (-CO-NH-) se representa normalmente como
un enlace sencillo, pero en realidad los electrones del enlace C-N
y los que forman el doble enlace con el oxgeno estn resonando
entre ambas posiciones. Lo que significa que el doble enlace se
encuentra compartido entre ambos enlaces, tal y como se
muestra en la figura.
El enlace peptdico, por tanto, es un enlace rgido al tener carcter parcial de doble enlace, lo que
impide su libre rotacin, lo que influye en la conformacin espacial de las protenas.

Oligopptidos de inters biolgico slo lectura

Muchas sustancias naturales, y artificiales, tienen naturaleza peptdica, es decir, en su composicin


entran a formar parte un corto nmero de residuos de aminocidos. Sus funciones biolgicas son
diversas como: metablicas, estructurales, hormonales, neurotransmisores o antibiticos.
x Pptidos con funcin metablica: V.g. El glutation est formado por tres aminocidos: el
glutamato, la cistena y la glicina, y participa en procesos de detoxificacin. Algunas vitaminas
o coenzimas estn formadas por aminocidos o sus derivados.
x Pptidos de naturaleza estructural: los que forman parte de las paredes bacterianas, en los
cuales es bastante frecuente la presencia de D-aminocidos.
x Pptidos con carcter hormonal: existe una gran variedad: V.g. occitocina, glucagn, etc.
x Pptidos que actan como neurotransmisores: V.g. las encefalinas, endorfinas, que
intervienen en las vas del dolor (funcin analgsica).
x Pptidos que actan como antibiticos: V.g. la penicilina.
Para terminar, y como ancdota, podemos mencionar que existen algunos pptidos artificiales que
presentan marcados efectos biolgicos. Es el caso del aspartamo, compuesto de fenilalanina y
aspartato, que es un edulcorante mucho ms potente que la sacarosa y con menos potencial
calrico que ella.