REAKSI ENZIMATIK

Disusun oleh :
1. Ulfa Nurlaily (4411415003)
2. Mila Rosa Miftakhul Jannah (4411415007)
3. Solechatun (4411415010)
4. Sri Wahyuni (4411415015)
5. Wulan Desta Rianti (4411415017)
6. Ribka Ayu Oktaviana (4411415019)
7. Reno Yuriansyah (4411415020)
8. Sausan Inas Afanin (4411415028)
9. Tundiyati (4411415029)

Rombel 001 (Jumat, 09.00-11.00)

JURUSAN BIOLOGI
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS NEGERI SEMARANG
TAHUN 2015
 Kata Pengantar

Dengan menyebut nama Allah SWT yang Maha Pengasih lagi Maha Panyayang, kami
panjatkan puja dan puji syukur atas kehadirat-Nya, yang telah melimpahkan rahmat, hidayah,
dan inayah-Nya kepada kami, sehingga kami dapat menyelesaikan makalah kimia dengan
judul Reaksi Enzimatik dengan baik dan tepat pada waktunya.
Adapun makalah kimia tentang reaksi kimia ini telah kami usahakan semaksimal
mungkin dan tentunya dengan bantuan berbagai pihak, sehingga dapat memperlancar
pembuatan makalah ini. Untuk itu kami tidak lupa menyampaikan bayak terima kasih kepada
semua pihak yang telah membantu kami dalam pembuatan makalah ini.
Namun tidak lepas dari semua itu, kami menyadar sepenuhnya bahwa ada kekurangan
baik dari segi penyusun bahasanya maupun segi lainnya. Oleh karena itu dengan lapang dada
dan tangan terbuka kami membuka selebar-lebarnya bagi pembaca yang ingin member saran
dan kritik kepada kami sehingga kami dapat memperbaiki makalah kimia ini.
 Daftar Isi

Kata Pengantar
BAB 1 Pendahuluan
1. Latar belakang
2. Rumusan masalah
3. Tujuan penulisan
4. Metode penulisan
BAB 2 Pembahasan
1. Pengertian enzim
2. Tata nama dan kekhasan enzim
3. Fungsi dan cara kerja enzim
4. Penggolongan enzim
5. Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim
6. Koenzim
BAB 3 Penutup
1. Simpulan
2. Saran
Daftar Pustaka
 BAB 1
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Setiap makhluk hidup di bumi pasti tersusun atas sel-sel yang berperan aktif dalam
proses metabolisme. Dalam proses metabolisme ini tentunya membutuhkan zat-zat seperti
protein, karbohidrat, vitamin, dan bahan lainnya untuk membantu proses metabolisme itu
sendiri.

Suatu organisme hidup adalah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia. Masing-masing
reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk kehidupann organisme sebagai
suatu kesatuan. Sel dalam tubuh tumbuhan mampu mengatur lintasan lintasan metabolik
yang dikendalikannnya agar terjadi dan dapat mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara
memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan tepat pada saat dibutuhkan.
Katalisator inilah yang disebut dengan enzim.
Sebagai contoh proses metabolisme saat pembentukan urea yang nyatanya
membutuhkan suhu tinggi yang tidak mungkin manusia miliki. Namun, karena adanya enzim
yang merupakan katalisator biologis menyebabkan reaksi-reaksi tersebut berjalan dalam suhu
fisiologis tubuh manusia, sebab enzim berperan dalam menurunkan energi aktivasi menjadi
lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan pemberian panas dari luar. Kerja enzim
dengan cara menurunkan energi aktivasi sama sekali tidak mengubah G reaksi (selisih
antara energi bebas produk dan reaktan), sehingga dengan demikian kerja enzim tidak
berlawanan dengan Hukum Hess 1 mengenai kekekalan energi. Selain itu, enzim
menimbulkan pengaruh yang besar pada kecepatan reaksi kimia yang berlangsung dalam
organisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau bulan di bawah
kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa detik di bawah pengaruh
enzim di dalam tubuh.
Peran enzim sebagai biokatalisator sangat berpengaruh terhadap peristiwa-peristiwa
dalam tubuh. Hal ini karena enzim sebagai determinan yang menentukan kecepatan
berlangsungnya suatu peristiwa fisiologik, yang memainkan peranan sentral dalam masalah
kesehatan dan penyakit. Sehingga, dalam keadaan-keadaan tertentu kerja enzim akan
mengalami perubahan. Dalam keadaan tubuh yang kurang seimbang, atau tubuh yang kurang
sehat, reaksi-reaksi yang terjadi di dalam tubuh menjadi tidak seimbang. Hal ini disebabkan
kerja enzim tidak terkoordinasi dengan cermat. Sementara dalam keadaan sehat , semua
proses fisiologis akan berlangsung dengan baik serta teratur.
Enzim sendiri merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses
dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. sifat-sifat enzim
pun sangat khas, salah satunya yaitu satu enzim hanya memiliki satu substrat. Selain sifat,
enzim juga memiliki klasifikasi, tata nama serta spesifikasi tersendiri. Perananan enzim
dalam tubuh manusia sangatlah besar. Untuk itu, pemahaman selengkapnya tentang enzim
akan dibahas dalam makalah ini.

1.2 Rumusan Masalah

1. Apa pengertian enzim?

2. Bagaimana tatanama dan kekhasan enzim?

3. Bagaimana fungsi dan cara kerja enzim?

4. Bagaimana cara penggolongan enzim?

5. Apa saja faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim?

6. Apakah pengertian koenzim?

1.3 Tujuan Penulisan

1. Untuk mengetahui pengertian enzim.

2. Untuk mengetahui bagaimana tatanama dan kekhasan enzim.

3. Untuk mengetahui fungsi dan cara kerja enzim.

4. Untuk mengetahui cara penggolongan enzim.

5. Untuk mengetahui faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi kerja enzim.

6. Untuk mengetahui pengertian koenzim.

1.4 Metode Penulisan

Metode yang digunakan oleh penulis dalam penyusunan makalah ini adalah metode
kepustakaan yang bersumber dari buku dan internet yang berkaitan dengan permasalahan
makalah ini.
 BAB II
PEMBAHASAN

ENZIM
2.1 Pengertian Enzim
Enzim atau fermen (dalam bahasa yunani, en = di dalam dan zyme = ragi) adalah
senyawa organik yang tersusun atas protein, dihasilkan oleh sel, dan berperan sebagai
biokatalisator dalam reaksi kimia. Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan
organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang
berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa
habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein.
Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis
oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel
akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.
Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat,
dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut
produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang
disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung
dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan
oleh hormon sebagai promoter.
Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata banyak enzim mempunyai gugus bukan
protein (kofaktor), jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim)
terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein (kofaktor). Apoenzim adalah
bagian enzim yang tersusun atas protein, dan merupakan bagian yang paling utama dari
enzim. Kofaktor ada yang terikat kuat pada protein (protestik), ada pula yang tidak begitu
kuat ikatannya (koenzim). Sebagai contoh enzim katalase terdiri atas protein dan
ferriprotorfirin. Ada juga enzim yang terdiri dari protein dan logam, misalnya askorbat
oksidase adalah protein yang mengikat tembaga.
2.2 Tata Nama dan Kekhasan Enzim
a. Tata nama enzim
Biasanya enzim mempunyai akhiran ase. Di depan ase digunakan nama substrat di
mana enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Substrat adalah senyawa yang
bereaksi dengan bantuan enzim. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat)
dinamakan urease. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut
fungsinya, misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai
katalis dalam reaksi hidrolisis. Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh
Commisison on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula
tata nama yang sistematik, disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim
didasarkan pada fungsinya. Secara ringkas, sistem penamaan enzim menurut IUB dijelaskan
sebagai berikut:
1. Reaksi dan enzim yang mengkatalis membentuk 6 kelas, masing-masing kelas
mempunyai 4-13 subkelas .
2. Nama enzim enzim terdiri atas 2 bagian, pertama menunujuakan substrat dan
kedua di tambah dengan ase yang menunujukan tipereaksi yang di katalis .
contoh : heksosa isomerase ( substrat heksosa dengan reaksi isomerase ) .
3. Jika diperlukan, ditambah dengan informasi tambahan tentang reaksi dalam tanda
kurung dibagian akhir nama.contoh : 1.1.1.37 L-malat:NAD oksidoreduktase
(dekarboksilasi).
4. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor yaitu:

- Digit pertama : kelas tipe reaksi

- Digit kedua : subkelas tipe reaksi
- Digit ketiga : subsubkelas tipe reaksi
- Digit keempat : untuk enzim spesifik
Contoh: 2.7.1.1 diuraikan menjadi:
- Kelas 2 : transferase
- Subkelas 7 : transfer fosfat
- Subsubkelas 1 : alkohol merupakan akseptor fosfat
- Enzim spesifik 1 : heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase.
Suatu enzim yang mengkatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil atom C ke
enam molekul glukosa.
b. Kekhasan enzim
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri
suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap
berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim
urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang bekerja
terhadap lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu,
misalnya enzim esterase dapat menghidrolisir beberapa ester asam lemak, tetapi tidak dapat
menghidrolisir substrat lain yang bukan ester.
Kekhasan terhadap suatu reaksi disebut kekhasan reaksi. Suatu asam amino tertentu
sebagai substrat dapat mengalami berbagai reaksi dengan berbagai enzim. Jadi, walaupun
reaksi tersebut berjalan namun tiap enzim hanya bekerja pada satu reaksi. Jadi, kekhasan
reaksi bukan disebabkan oleh koenzim tetapi oleh apoenzim.
Daya katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal
sejuta kali. Tanpa enzim, kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi
sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur.
 Enzim sangat spesifik, baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun
terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya mengkatalisis satu jenis
reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang
terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna.

2.3 Fungsi dan Cara Kerja Enzim

a. Fungsi enzim
Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi
dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 10 8 sampai 1011 kali
lebih cepat daripada suatu reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi
sebagai katalis yang sangat efisien, di samping mempunyai derajat kekhasan yang
tinggi. Oleh karena itu, enzim mempunyai peranan yang sangat penting dalam reaksi
metabolisme. Peranan enzim dalam reaksi metabolisme adalah sebagai berikut:
1) Biokatalisator yaitu meningkatkan kecepatan reaksi kimia dengan menurunkan energi
aktivasinya tetapi tidak ikut bereaksi.
2) Modulator yaitu mengatur reaksi yang bersifat acak menjadi berpola. Misalnya glukosa
yang terbentuk selama proses fotosintesis. Jika konsentrasi glukosa telah melebihi
keseimbangan, maka akan terurai menjadi CO2 dan H2O. Dengan adanya enzim, glukosa
dapat diubah menjadi sukrosa atau amilum. Dalam bentuk sukrosa dapat diedarkan ke seluruh
jaringan melalui floem dan disimpan dalam bentuk amilum. Dengan mengubah glukosa
menjadi molekul lain, maka proses fotosintesis dapat terus berlangsung tidak terhambat oleh
akumulasi hasilnya.
b. Cara kerja enzim
a) Kompleks enzim substrat
Telah dijelaskan bahwa suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada satu
reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau
kontak antara enzim dengan substrat. Oleh karena itu tidak seluruh bagian enzim dapat
berhubungan dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan enzim hanya terjadi pada
bagian atau tempat tertentu saja. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau
kontak dengan substrat dinamai bagian aktif (active site). Hubungan hanya mungkin terjadi
apabila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat dapat menampung substrat. Apabila
substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka tidak dapat ditampung pada bagian
aktif suatu enzim. Dalam hal ini enzim itu tidak dapat berfungsi terhadap substrat. Ini adalah
penjelasan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu.
Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks
enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang bersifat sementara dan
akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan telah terjadi.
1) Lock and key (gembok dan kunci)
Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena
adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim,
sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam
situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada
saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim
akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok. Jika enzim
mengalami denaturasi (rusak) karena panas, maka bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat
tidak sesuai lagi.
2) Teori Kecocokan Induksi (Daniel Koshland)
Menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena
adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya
merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif
tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.
3) Persamaaan Michaelis Menten
Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa
dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan
hasil reaksi dan enzim kembali. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu dapat
dituliskan sebagai berikut :
Enzim (E) + Substrat (S) kompleks enzim-

substrat (ES)

Enzim (E) + Hasil reaksi (P)

Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi
kompleks enzim-substrat [ES], sebab apabila tergantung pada konsentrasi substrat [S], maka
penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang
apabila digambarkan akan merupakan garis lurus.

2.4 Penggolongan Enzim

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim
diberi nama menurut substratnya, misalnya urease, arginase, dan lain-lain. Disamping itu ada
pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama, misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain.
Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi
dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim
memegang peran. Enam golongan enzim tersebut adalah:
1. Oksidoreduktase
 Enzim yang melaksanakan katalis dengan melibatkan reaksi oksidasi suatu
senyawa ataupun reduksi dengan senyawa lain.

2. Transferase
Enzim melaksanakan katalis reaksi yang mengalihkan suatu gugus yang
mengandung C, P, N, S suatu senyawa ke senyawa lain
3. Hidrolase
Enzim yang melaksanakan katalis pemecah hidroik atau sebaliknya
4. Liase
Enzim yang melaksanakan katalis pemusatan ikatan C-C, C-O, C-N dsb, tanpa
melibatkan hidrolisis atau oksidasi reduksi
5. Isomerase
Enzim yang melaksanakan katalis reaksi isomerisasi yang merupakan
penataan kembali atom yang membentuk suatu molekul
6. Ligase
Enzim yang melaksanakan katalis reaksi-reaksi pembentukan ikatan antara
dua moekul substrat yang terkait dengan pemusatan ikatan pirofosfat dalam ATP
atau senyawa energi tinggi lainnya

2.5 Faktor-faktor yang mempengaruhi enzim

Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu:
1) Konsentrasi enzim
Ppada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan
bertambahnya konsentrasi enzim.
2) Konsentrasi Substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap,
maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan
tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi
walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Dengan demikian konsentrasi kompleks
enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan
reaksi. Pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah
dipenuhi oleh substrat atau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini,
bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya
kosentrasi kompleks substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah
besar.
3) Suhu
 Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang
lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu, karena enzim adalah
suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi,
sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi
efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun menurun. Kenaikan
suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi.
Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan
reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan, maka akan terjadi suatu
titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang
menggunakan enzim tersebut.
4) pH, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan
Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negative atau ion bermuatan ganda
(zwitter ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh
terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat.
Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan
aktifitas enzim, sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan
kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi.
5) Produk/hasil reaksi (dapat menghambat enzim)
6) Zat penggiat (aktivator), misalnya logam alkali, logam alkali tanah, Mn, Mg, dan Cl.
7) Zat penghambat (Inhibitor)
Yaitu molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi pembentukan kompleks
enzim-substrat. Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor dapat berupa hambatan tidak
revesibel atau hambatan revesibel.
a) Hambatan Revesibel
Hambatan revesibel dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak bersaing.
- Hambatan bersaing.
Hambatan bersaing disebabkan karena ada molekul mirip dengan substrat, yang dapat
pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor (EI) pembentukan kompleks ES,
yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada bagian aktif enzim. Dengan
demikian terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim
melalui reaksi sebagai berikut :
E + S -------------- ES
E + I --------------- EI
Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Inhibitor
ini menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara membentuk kompleks EI dan tidak
dapat membentuk hasil reaksi ( P).
E + S -------------- ES ------------ E + P (membentuk hasil reaksi)
E + I -------------- EI ------------ ( tidak terbentuk hasil reaksi)
 Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi
terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi.
- Hambatan tak bersaing
Hambatan tidak bersaing ( non competitive inhibition ) tidak di pengaruhi oleh
besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya (inhibitor tidak bersaing).
Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim di luar bagian aktif. Penggabungan
antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim yang telah
mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.
E + I ----------- EI
ES + I ------------ ESI
b) Hambatan tidak reversibel
Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel
dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim.
Dengan demikian mengurangi aktivitas katalik enzim tersebut. Reaksi ini berlangsung tidak
reversibel sehingga menghasilkan produk reaksi dengan sempurna.
8) Hambatan Alosterik
Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan alosterik, sedangkan
inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik. Bentuk molekul inhibitor alosterik
berkaitan dengan enzim pada tempat diluar bagian aktif enzim. Dengan demikian, hambatan
ini tidak akan dapat diatasi dengan penambahan sejumlah besar substrat. Terbentuknya ikatan
antara enzim dengan inhibitor mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian aktif
mengalami perubahan bentuk. Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif
enzim terhambat.
- Inhibitor/penghambat kompetitif, produk (sebagai zat inhibitor) berkompetisi dengan
substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Dapat diatasi dengan menambahkan
konsentrasi substrat.
- Inhibitor/penghambat alosterik (non-kompetitif), produk (sebagai zat inhibitor)
berikatan pada bagian enzim selain sisi aktif enzim yang disebut sisi alosterik dan
menyebabkan sisi aktif berubah sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim.

2.6 Koenzim
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia
atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim
mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup
ion hidrida (H) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim
A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang
dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam
folat adalah vitamin.
 Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan
koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar
700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.
Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya,
NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui
metionina adenosiltransferase.
Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi
bagian dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tampak pada
contoh berikut :
1) Niasin
Merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam
nikotinat. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD +,
NADP+. Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia.
2) Molekul riboflavin atau vitamin B2
Terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin issoaloksazon yang tersubstitusi.
Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. Molekul riboflavin
merupakanbagian dari molekul FAD.
3) Asam lipoat
Merupakan suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan
terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi,
berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat
dehidrogenase, berperan dalam reaksi pemisahan gugus akil.
4) Biotin
Merupakan vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu
protein. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.
5) Tiamin atau vitamin B1
Umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau gandum.
Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beri-beri. Koenzim yang
berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang
menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase, asam alpa keto oksidase, transketolase
dan fosfo ketolase.
6) Vitamin B6
Terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan piridoksamin.
Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan
gangguan pada sistem saraf pusat. Koenzim dari vitamin B 6 ialah piridoksalfosfat dan
piridoksaminofosfat.
 7) Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alat
Bakteri dalam usus memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang
berasal dari vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai
pembawa unit senyawa satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin, serin
dan glisin.

8) Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati

Adalah sianokobalamina. Fungsi vitamin B12 adalah bekerja pada beberapa
reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C, ikatan C-O, dan ikatan C-N dengan
enzim mutase dan dehidrase.
9) Asam pantotenat
Terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim A. Vitamin
ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. Koenzim A berperan penting
sebagai pembawa gugus asetil, khususnya dalam biosintesis asam lemak
.
Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin, ada pula
koenzim yang tidak berhubungan dengan vitamin, yaitu adenosine trifosfat atau ATP.
Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi.
 BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam
protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein,
berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam
suatu reaksi kimia.
Secara umum enzim berfungsi sebagai katalis dan memiliki peranan penting dalam
reaksi metabolisme, yaitu sebagai biokatalisator dan modulator. Untuk dapat bekerja pada
suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan
substrat (kompleks enzim-substrat).

Enzim digolongkan menurut tipe reaksi yang diikutinya dan mekanisme reaksi,
sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya, misalnya urease, arginase
dan lain-lain. Adapun beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu konsentrasi
enzim, konsentrasi substrat, suhu, pH, produk/hasil reaksi, aktivator, dan inhibitor.

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia
atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.
Penggolongan enzim berdasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peranan,
yaitu : oksidoreduktase, tranferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase.

3.2 Saran
Dalam pembuatan makalah, membutuhkan bahan yang cukup banyak sehingga cukup
sulit untuk memahami materi sebagai bahan makalah. Dan dengan mempelajari makalah
yang singkat ini diharapkan kita dapat mengetahui apa itu enzim.
 Daftar Pustaka

(Sumber: http://josuasilitonga.files.wordpress.com/2010/10/enzim1.jpg?w=468. Diakses

pada tanggal 20 Februari 2013)