Anda di halaman 1dari 6

BIOKIMIA

Makalah ini di susun sebagai salah satu tugas mata kuliah Biokimia

Disusun Oleh:

Siti Saadah Fauziyah (A 151 099)

Dosen : Prof.

SEKOLAH TINGGI FARMASI

INDONESIA

YAYASAN HAZANAH

BANDUNG 2016

SEKOLAH TINGGI FARMASI INDONESIA


Regulasi Aktivitas Enzim

1. PENGERTIAN
Regulasi adalah aturan sistem yang ada di dalam tubuh makhluk hidup
untuk dapat hidup seimbang, mempertahankan keadaan teratur, konservasi
energi, dan sebagai respon terhadap perubahan lingkungan.

Regulasi enzim terdapat dalam 2 bentuk, yaitu regulasi non-kovalen


(noncovalent bonding) dan regulasi modifikasi kovalen (covalent
modification). Regulasi non-kovalen adalah terikatnya efektor oleh (biasanya)
produk pada daerah alosterik (allosteric effector) secara nonkovalen. Regulasi
modifikasi kovalen adalah menempelnya gugus kimia (misalnya fosfat atau
nukleotida) pada enzim. Regulasi enzim pada metabolisme tersebut sangat
kompleks. Oleh karena itu, regulasi enzim dapat dicapai dengan mengubah
konsentrasi dan aktifitas enzimatik melalui :
A. Kontrol genetika
Pada proses kontrol genetika, terdapat beberapa proses, yaitu
Represi dan induksi enzim. Represi enzim merupakan salah satu bentuk dari
kontrol negatif pada transkripsi bakteri. Proses tersebut, begitu pun dengan
induksi enzim, disebut sebagai kontrol negatif karena protein regulatornya

SEKOLAH TINGGI FARMASI INDONESIA


akan menyebabkan inhibisi atau penghambatan dari sintesis mRNA sehingga
akan menyebabkan penurunan proses sintesis enzim-enzim.
Sekalipun inhibisi balik akan menghentikan sintesis dari produk
akhir dari suatu pathway, proses ini masih memungkin terbuangnya energi dan
karbon karena pembentukkan enzim yang tidak diperlukan (karena sudah
diinhibisi) masih dilanjutkan.
Proses represi enzim bertujuan untuk mencegah sintesis enzim
yang turut terlibat dalam pembentukan suatu produk akhir. Pada kasus
biosintesis triptofan, produk akhir dari pathway, triptofan, berperan sebagai
sebuah molekul efektor yang dapat menghentikan sintesis dari Enzim a, b, c,
d, dan e yang turut terlibat pada biosintesis triptofan. Dengan demikian maka
akan menghemat banyak molekul ATP yang seharusnya dikeluarkan selama
proses sintesis protein, dan menjaga prekusor asam amino untuk sintesis
protein lain. Proses ini berlangsung lambat dibandingkan dengan inhibisi balik
(yang bekerja sesegera mungkin) karena enzim-enzim yang sudah ada harus
dikurangi jumlahnya sebagai hasil dari pembelahan sel sebelum efeknya
benar-benar terlihat.
B. Modifikasi Kovalen
Meskipun sebagian besar enzim diregulasi secara non-kovalen,
tetapi terdapat beberapa enzim atau protein yang diregulasi secara modifikasi
kovalen. Modifikasi kovalen pada enzim atau protein biasanya dilakukan oleh
gugus asetil, fosfat, metil, adenil, dan uridil. Modifikasi kovalen biasanya
merupakan perlekatan dapat pulih (tidak permanen).

Enzim Modifikasi

Glutamin sintetase E. coli Adenilisasi Fosforilasi


Isositrat liase E. coli Isositrat Fosforilasi Fosforilasi
dehidrogenase E. coli Histidin protein
kinase sebagian besar bakteri Fosforilasi

Protein regulator fosforilasi sebagian besar Asetilasi


bakteri
Metilasi

SEKOLAH TINGGI FARMASI INDONESIA


Sitrat liase pada Rhodopseudomonas

Protein kemotaksis E. coli


Tabel B.1 Enzim yang diregulasi secara modifikasi kovalen

C. Enzim Allosterik
Enzim allosterik merupakan enzim regulator yang memiliki dua
sisi katalik. Salah satu sisi ikatannya untuk substrat dan yang satunya sisi
regulator yang berfungsi untuk memodulasi aktivitas enzim. Sisi allosterik
memiliki ikatan nonkovalen pada dan interaksinya bersifat reversible. Sisi
allosterik ini akan mengikat senyawa pengatur yang disebut efektor atau
modulator. Enzim allosterik ini dapat dipacu atau dihambat oleh
modulatornya. Sebagai contoh mekanisme penghambatan balik pada
pengubahan L-teronin menjadi L-isoleusin yang menggunakan lima macam
enzim. Enzim yang pertama adalah dehidratase treonin (E1) akan dihambat
oleh L-isoleusin yang merupakan produk akhir dari reaksi multienzim tersebut
(Lehninger, 2004).

Gambar C.1 Aktivasi Allosterik

Berdasarkan modulasinya, enzim allosterik dibedakan menjadi dua


kelompok yakni enzim allosterik homotropik dan enzim allosterik
heterotropik. Pada enzim allosterik homotropik substrat berperan sebagai
modulator. Hal ini dikarenakan subtrat identik dengan modulator. Sementara

SEKOLAH TINGGI FARMASI INDONESIA


pada enzim allosterik heterotropik, modulasinya tidak dipengaruhi oleh
substratnya sendiri.

D. Kompartementasi

Gambar D.1 Kompartmentasi dari biosintesis NAD(P) dan Mayor NAD(P)


pada sel eukaryotik
Kompartementasi enzim akan meningkatkan efisiensi banyak proses
yang berlangsung didalam sel, karena:
1. Reaktan tersedia pada tempat dimana enzim tersedia
2. Senyawa yang akan dikonversi dikirim kearah enzim yang akan
berperan untuk menghasilkan produk sesuai yang dikehendaki dan
tidak disimpangkan pada lintasan yang lain.

SEKOLAH TINGGI FARMASI INDONESIA


Hasil suatu tahap reaksi akan dibebaskan pada tempat dimana hasil ini
dapat segera dikonservasi oleh enzim berikutnya. Proses ini berlangsung terus
menerus sampai dihasilkan produk akhirnya.
Sintesis enzim dan degradasi proteolitik merupakan mekanisme regulasi
konsentrasi enzim yang relatif lambat, dengan waktu respons berjam jam,
berhari hari, atau bahkan berminggu minggu. Aktivasi proenzim merupakan
mekanisme yang lebih cepat, tetapi regulasi dengan car ini memiliki kelemahan,
karena tidak bersifat reversible. Proenzim umumnya disintesis dalam jumlah
besar, disimpan dalam granul sekretori dan kemudian mengalami modifikasi
kovalen menjadi bentuk aktif ketika dilepaskan dari tempat penyimpanannya.

DAFTAR PUSTAKA

Lehninger, Albert L.1982. Dasar-Dasar Biokimia. Erlangga: Jakarta


Mardjono, Mahar. 2007. Farmakologi dan Terapi, Jakarta; Universitas Indonesia
Press.

SEKOLAH TINGGI FARMASI INDONESIA