UNIVERSIDAD DEL QUINDO

ASIGNATURA: Bioqumica
DOCENTE: Edwin David Morales lvarez
Correo Electrnico: davidmorales@uniquindio.edu.co

UNIDAD 4: PROTENAS

Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y
nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo,
hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de

aminocidos y seran por tanto los monmeros. Los aminocidos estn unidos mediante
enlaces peptdicos.

La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de

aminocidos que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es
superior a 10 se llama polipptido y si el nmero es superior a 50 aminocidos se habla ya
de protena.

LOS AMINOCIDOS

Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo

amino (-NH2).

Las otras dos valencias del carbono se saturan con un tomo de H y con un grupo variable
denominado radical R.

Segn ste se distinguen 20 tipos de aminocidos:

 2

EL ENLACE PEPTDICO

Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico.
Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el
grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir,

presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los tomos que lo forman.
 3

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales

denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el
espacio.

Estructura Primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu

aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se
encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta
adopte.

Estructura Secundaria

La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio.

Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable,
la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria: La hlice alfa y la conformacin beta.

 4

- Hlice alfa: Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la

estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un
aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

- Conformacin beta: En esta disposicin los aminocidos no forman una hlice sino una
cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta
estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un

polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva,
es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria.

Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de

transporte, enzimticas, hormonales, etc.

Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre

los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
- el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre.
- los puentes de hidrgeno
- los puentes elctricos
- las interacciones hifrfobas.
 5

Estructura Cuaternaria

Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias
cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada
una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la

hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60
unidades protecas.

PROPIEDADES DE PROTEINAS

Especificidad

La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada funcin y
lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial
propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida
de la funcin. Adems, no todas las protenas son iguales en todos los organismos, cada
individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos
 6

de rechazo de rganos transplantados. La semejanza entre protenas es un grado de

parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de "rboles
filogenticos".

Desnaturalizacin

Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman
dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy
abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en
agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalizacin
se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede
volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina
renaturalizacin.

CLASIFICACIN DE PROTENAS

Se clasifican en:
1. HOLOPROTENAS: Formadas solamente por aminocidos
2. HETEROPROTENAS: Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no
protenico, que se denomina "grupo prosttico.

1. HOLOPROTENAS

Globulares
Prolaminas: Zena (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada).
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche).
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas, etc.
Fibrosas
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos.
Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguneos.
Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos).

2. HETEROPROTENAS

Glucoprotenas
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoprotenas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre.
Nucleoprotenas
 7

Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoprotenas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno.
Citocromos, que transportan electrones.

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS

Estructural
Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de los cromosomas.
El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.
Enzimtica
Son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las
reacciones qumicas.
Hormonal
Insulina y glucagn.
Hormona del crecimiento.
Calcitonina.
Hormonas tropas.
Defensiva
Inmunoglobulina.
Trombina y fibringeno.
Transporte
Hemoglobina.
Hemocianina.
Citocromos.
Reserva
Ovoalbmina, de la clara de huevo.
Gliadina, del grano de trigo.
Lactoalbmina, de la leche.

ENZIMAS

Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente son protenas.
Como catalizadores, las enzimas actan en pequea cantidad y se recuperan
indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables,
no modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin.
 8

Catalizador

Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin qumica, hasta hacerla
instantnea o casi instantnea. Un catalizador acelera la reaccin al disminuir la energa
de activacin.

Caractersticas de la Accin Enzimtica

La caracterstica ms sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad:

- Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que la enzima ejerce su

accin cataltica.
- Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por una enzima especfica.
La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el
estado de transicin.

E + S ES* E + P

El sustrato se une a la enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son:

electrostticas, hidrfobas, puentes de hidrgeno, entre otros, en un lugar especfico, el
centro activo. Este centro es una pequea porcin de la enzima, constituido por una serie
de aminocidos que interaccionan con el sustrato.

Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras no proteicas. En funcin de su

naturaleza se denominan:
- Cofactor. Cuando se trata de iones o molculas inorgnicas.
- Coenzima. Cuando es una molcula orgnica.
Aqu se puede sealar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las
deficiencias producidas por la falta de vitaminas responden ms bien a que no se puede
sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es la coenzima.
 9

Vitaminas

Algunas vitaminas son necesarias para la accin de determinadas enzimas, ya que

funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metablicas y, por ello, una
deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metablicos, como puede
verse en la tabla:

VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales

Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la
C (cido ascrbico) Escorbuto
sntesis de colgeno
Coenzima de las descarboxilasas y de las
B1 (tiamina) Beriberi
enzimas que transfieren grupos aldehdos
Dermatitis y lesiones en las
B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
mucosas
cido pantotnico Constituyente de la Coenzima A Fatiga y trastornos del sueo
B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra
Interviene en las reacciones de transferencia de
B6 (piridoxina) Depresin, anemia
grupos aminos
B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo Anemia perniciosa
Coenzima de las enzimas que transfieren grupos
Biotina Fatiga, dermatitis
carboxilo, en metabolismo de aminocidos

Efecto del pH y Temperatura

Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las

reacciones enzimticas se obtienen curvas que indican que las enzimas presentan un pH
ptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras:

- El centro activo puede contener aminocidos con grupos ionizados que pueden variar
con el pH.
- La ionizacin de aminocidos que no estn en el centro activo puede provocar
modificaciones en la conformacin de la enzima.
- El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
- Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estmago, presenta
un ptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH=12.

La temperatura. Influye en la actividad. El punto ptimo representa el mximo de

actividad. A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rgidos" y cuando se supera
un valor considerable (mayor de 50) la actividad cae bruscamente porque, como protena,
la enzima se desnaturaliza.
 10

Clasificacin de Enzimas

1. Oxido-reductasas: (Reacciones de oxido-reduccin). Si una molcula se reduce, tiene

que haber otra que se oxide:

2. Transferasas: (Transferencia de grupos funcionales). Grupos aldehidos, acilos,

glucosilos, fosfatos (kinasas):

3. Hidrolasas: (Reacciones de hidrlisis). Transforman polmeros en monmeros. Actan

sobre: enlace ester, glucosidico, peptdico, C-N:

4. Liasas: (Adicin a los dobles enlaces). Entre C y C, C y O, C y N:

5. Isomerasas: (Reacciones de isomerizacin).

6. Ligasas: (Formacin de enlaces, con aporte de ATP). Entre C y O, C y S, C y N, C y C: