BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam
amino dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi
protein di dalam tubuh. Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam
lambung dan usus menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh
darah ke hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Bila ada kelebihan
asam amino akan di ubah menjadi asam ketogkutarat yang dapat masuk kedalam
siklus asam sitrat. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber
yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil
sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam
amino dalam darah.

Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.

Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus
NH2 pada atom karbon dari posisi gugus COOH. Jenis-jenis asam amino,
urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam
amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein
sederhana.

Sedangkan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang
paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu
sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen,
oksigen , nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting
dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus .

1
1.1 Tujuan
Tujuan dalam pembuatan makalah ini untuk memenuhi tugas II mata kuliah
Biokimia Perairan mengenai Asam Amino dan Protein.

1.2 Rumusan Masalah

a. Apa pengertian asam amino?
b. Apa pengertia protein?

1.3 Manfaat
a. Mengetahui pengertian asam amino
b. Mengetahui pengertian protein

2
 BAB II
ISI

2.1 Asam Amino

2.1.1 Pengertian Asam amino

Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein
adalah suatu senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan
gugus karboksil. Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang
berdekatan dengan gugus karboksil (C-) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus
amina dan gugus karboksil dalam asam amino terikat pada atom karbon yang
sama. Rumus asam amino dapat ditunjukkan pada gambar:

H H O

N C C

H R OH

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat
empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H),
dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping
yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat
tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus
karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh
karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan
asam -amino.
Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai
samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam
amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika
nonpolar.

3
 2.1.2 Sifat Sifat Asam Amino
Sifat-sifat asam amino, diantaranya adalah :
Larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut
nonpolar seperti dietil eter atau benzena.
Momen dipol yang besar
Kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
Kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.

2.1.3 Klasifikasi Asam Amino

2.1.3.1 Asam Amino Berdasarkan Relatif Gugus R
Asam amino yang terdapat dalam protein dapat dibagi menjadi 4 golongan
berdasarkan relatif gugus R-nya.
1. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup)
Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak
mempunyai selisih muatan dari daerah yang satu ke daerah yang lain. Golongan
ini terdiri dari:
Lima asam amino yang mengandung gugus alifatik: Alanin, leusin,
isoleusin, valin, dan prolin
Dua dengan R aromatic: fenilalanin dan triptopan
Satu mengandung atom sulfur (metionin).

2. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan

Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan yang tak
mengutub karena gugus R mengutup dapat membentuk ikatan hydrogen dengan
molekul air. Selain treoinin dan tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh

4
adanya gugus hidroksil (-OH) merupakan asam amino yang termasuk golongan
ini. Selain itu yang termasuk dalam golongan ini juga adalah asparagin dan
glutamine yang kekutubannya disebabkan oleh gugus amida (-CONH 2) serta
sistein oleh gugus sulfidril (-SH).
Asparagin dan glutamine, masing masing merupakan bentuk senyawa
amida dari asam aspartat dan asam glutamat dan mudah terhidrolisis oleh asam
atau basa. Sistein yang mengandung gugus tiol dan tirosin yang mengandung
gugus hidroksil fenol bersifat paling mengutub dalam golongan asam amino ini.

3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino asam)

Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-7.0 dan terdiri
dari asam aspartat dan asam glutamat yang masing-masing mempunyai dua gugus
karboksil (COOH).

5
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa)
Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri dari lisin,
histidin dan arginin
- lisin mengandung satu lagi gugus amino pada posisis e dari rantai R alifatik
- Histidin mengandunga gugus lemah imidazolium pada pH 6.0 lebih dari 50 %
molekul histidin bermuatan positif sedangkan pada pH 7.0 kurang dari 10%
bermuatan positif.
- Arginin mempunyai gugus guanido pada gugus R-nya

2.1.3.2 Asam Amino Berdasarkan Fungsi Biologisnya

Klasifikasi Asam Amino menurut fungsi biologisnya dibagi menjadi dua
kategori, yaitu :
1. Asam Amino Esensial
Merupakan asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita
sehingga harus ada di dalam makanan yang kita makan.
Macam-macam asam amino esensial, diantaranya :

6
a. Triptofan; merupakan asam amino esensial, ini merupakan beberapa sumber
di dapatkan dari karbonhidrat. Triptofan terdapat pada telur, daging, susu
skim,pisang, susu, dan keju.

b. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging, ikan ,dan bici
wijen.

c. Metionin: bersifat esencial. Oleh sebab itu, harus di ambil dari bahan pangan.
Sumber utama metionin hdala buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan,susu
(susu murni, beberapa jenis keju), saturan (bayam, bawang putih, jagung),
serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu
tempe).

d. Lisin; terdapat dalam protein kedelai,bici polong-polongan, dan ikan. Rata-

rata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g.

e. Leusin; banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein, seperti daging,
susu, beras merah dan kacang kedelai. Pada produk-produk susu kedelai juga
banyak di temui kandungan leusin.

f. Isoleusin;

g. Fenilalanin; merupakan asm amino esensial yang menjadi bahan baku bagi
pembentukan katekolamin. Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat
kewaspadaan penting bagi tranmisi impuls saraf. Fenilalamin terdapat pada
daging ayam, sapai, ikan, telur, dan kedelai.

h. Valin; terdapat pada produk-produk peternakan seperti daging, telar, susu dan
keju. Selain itu, asam amino esensial ini terdapat pada bici-bijian yang
mengandung minyak seperti kacang tanah, wijen, dan gentil).

2 Asam Amino Non-Esensial

7
 Asam amino non-esensial adalah asam amino yang dapat diproduksi oleh
tubuh sehingga tidak harus mendapatkan asupan dari luar.
Macam-macam asam amino non-esensial diantaranya :
a. Tirosin; pertama kali di temukan dalam keju. Pada manusia, asam amino ini
tidak bersifat esencial, tapi pembentukanya menggunakan bahan baku
fenilalanin oleh enzim phehidroksilase. Menurut penelitian yang dilakukan
oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan Amerika Serikat tahun 1988,
tirosin berfungsi pula sebagia obat stimulan dan penenang yang eektif untuk
meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan, tanpa efek samping.
Tirosin terkandung dalam hati ayam, keju, alpukat, pisang, ragi, ikan dan
daging.

b. Sistein; sekalipun asam amino bukan esensial kandungan atom sistein hampir
sama dengan metionin. Sistein juga di temukan pada bahan pangan seperti
cabai, bawang putih, bawang bombai, brokoli, haver, dan inti bulis gandum.

c. Serin; pertama kali di isolasi dari protein serat sutra pada tahun 1865.

d. Prolin; fungsi terpentingnya di ketahui sebagai komponen protein.

e. Glisin; secara umu, protein itu sendiri tidak banyak mengandung glisin
(kecuali pada kolagen yang mengandung glisin dari dua per tiga
kandungannya). Tubuh manusia memproduksi glisin dalam jumlah yang
mencukupi.

f. Asam glutamat; karena ion glutamat yang dapat merangsang beberapa type
saraf yang ada pada lidah manusia, glutamat di manfaatkan dalam industri
penyedap rasa. Dalam keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang
di sebut sebagai monosodium glutamat atau MSG.

g. Asam aspartat; sering pula di sebut aspartat. Fungsinya di ketahui sebagia

pembangkit neurotransmiter di otak dan saraf otot. Aspartat juga
dimungkinkan berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan.

8
h. Ariginin; sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan mamalia lain,
tetapi ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial karena
produksinya sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi
kesehatan. Pada anak-anak, ariginin sangatlah penting. Pangan sumber utama
ariginin ditemukan pada produk-produk peternakan seperti daging, susu,
telur, dan berbagai olahannya. Sedangkan dari produk tumbuhan, ariginin
banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah.

i. Alanin; ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging, ikan,
susu, telur, dan kacang-kacangan.

j. Histidin; bagi manusia, histidin merupakan asam amino yang esensial bagi
anak-anak.

k. Glutamin; merupakan asam amino yang dikenal pula dengan sebutan asam
glumatik. Asam amino ini berfungsi sebagai bahan bakar otak yang
mengontrol kelebihan amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses
biokimia. Secara alami, glutamin di temukan dalam gandum dan kedelai.

l. Asparagin; di perlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan

di perlukan pula dalam transformasi asam amino. Asparagin di temukan pula
pada daging (segala macam sumber), telur dan susu (serta produk turunanya).

2.1.4 Sintesis asam amino

Beberapa sintesis asam amino yang umum dikenal antara lain:
a. Aminasi asam a-halo (subtitusi)
Asam a-halogen yang diperoleh dari halogenasi asam-asam karboksilat (Hell-
Volhard-Zelinsky) misalnya brominasi asam propanoat. Selanjutnya a-propionat
selanjutnya ditambahkan kedalam ammonia pekat dan larutan yang diperoleh
disimpan pada temperatur kamar selama 4 hari. Setelah itu di uapkan sampai

9
kering dan diesktraksi dengan etanol absolut panas untuk mengeluarkan bromide.
Asam amino yang diperoleh berupa Kristal putih.
b. Sintesis Strecker
Cara ini adalah hidrolisis a-amino nitril yang diperoleh dengan mereaksikan
aldehid dengan ammonia dan asam sianida. Reaksi berlangsung

c. Amin
Reduksi suatu asam a-keto dengan H2, NH3 dan katalisator Pd akan
menghasilkan suatu asam amino resemit (campuran R dan S asam amino).

2.1.5 Reaksi kimia asam amino

Reaksi kimia asam amino terdiri dari :
a. Reaksi ninhidrin
Merupakan reaksi warna yang biasa digunakan untuk identifikasi asam
amino. Nindhidrin merupakan oksidator yang sangat kuat yang dapat
menyebabkan terjadinya dekarboksilasi oksidatif asam a-amino untuk
menghasilkan CO2.NH2 dan suatu aldehid dengan suatu atom karbon kurang
daripada asam amino induknya. Ninhidrin yang terduksi kemudian bereaksi
dengan amino lepas membentuk kompleks biru-ungu yang maksimal menyerap
cahaya dengan panjang gelombang 570 nm.
b. Reaksi sanger
Reaksi sanger merupakan reaksi antara a-amino dengan 1-fluoro-2,4
dinitrobenzen (FDNB). Dalam suasana basa lemah FDNB bereaksi dengan asam
a-amino membentuk turunan 2,4-dinitfenil yang disebut DNP-asam amino. Reaksi
ini digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai peptide.
c. Reaksi edman
Reaksi ini merupakan reaksi antara a-amino dengan fenil isotiosianat yang
menghasilkan turunan fenil tiokarbonil.
d. Peptida

10
 Bila gugus amino dan gugus hidroksil asam amino bergabung membentuk
ikatan peptide, unsur asam aminonya dinamakan residu asam amino. Suatu
peptide terdiri dari 2 residu asam amino atau lebih yang digabungkan oleh ikatan
peptide atau dikatakan pula bahwa jika protein-protein hanya terhidrolisa
sebagian, maka polimer-polimer yang lebih kecil yang terbentuk dari asam-asam
amino disebut peptida.
Peptida sederhana mengandung dua, tiga, empat, atau lebih residu asam
amino, masing-masing disebut dipeptda, tripeptida, tetrapeptida dan seterusnya.
Bila peptida mengandung banyak ikatan (dikatakan lebih dari 10 ) residu asam
amino, peptida dinamakan polipeptida, banyak hormone atau semua protein
sederhana ialah polipeptida.
Banyak asam amino yang berikatan melalui ikatan peptida membentuk rantai
polipeptida bercabang Satu unit asam amino dalam rantai polipeptida disebut
residu. Rantai polipeptida mempunyai arah sebab unit penyusun mempunyai
ujung yang berbeda yaitu gugus amino- dan gugus karboksil-. Ujung amino
diletakkan pada awal rantai polipeptida, berarti urutan asam amino dalam rantai
polipeptida ditulis dengan diawali oleh residu amino-terminal.

2.2 Protein
2.2.1 Pengertian Protein
Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing
dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal
pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai
asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein
(proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai
kode genetik.
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling
utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu
sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen,

11
oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting
dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein
lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang
membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan
(imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen
penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu
sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang
tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik
yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan
bagi translasi yang dilakukan ribosom. Sampai tahap ini, protein masih "mentah",
hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme
pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi.

2.2.2 Klasifikasi Protein

2.2.2.1 Berdasarkan bentuknya, protein dikelompokkan sebagai berikut :
Protein bentuk serabut (fibrous)
Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang terjalin.
Satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein
bentuk serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan mekanis yang
tinggi untuk tahan terhadap enzim pencernaan. Kolagen merupakan protein utama
jaringan ikat. Elasti terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah) dan jaringan
elastis lain. Keratini adalah protein rambut dan kuku. Miosin merupakan protein
utama serat otot.
Protein Globuler
Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut
dalam larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu,
konsentrasi garam dan mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam telur, susu,
plasma, dan hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur, dan

12
gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat dalam jaringan-jaringan seperti timus dan
pancreas. Protamin dihubungkan dengan asam nukleat.
Protein Konjugasi
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan baha-bahan non-asam
amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA
dan RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam
jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui
ikatan ester dengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah
protein yang terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein
dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.

2.2.2.2 Menurut kelarutannya, protein globuler dibagi menjadi :

Albumin : laut dalam air terkoagulasi oleh panas. Contoh : albumin
telur, albumin serum.
Globulin : tidak larut air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam larutan
garam, mengendap dalam larutan garam, konsentrasi meningkat.
Contoh : Ixiosinogen dalam otot.
Glutelin : tidak larut dalam pelarut netral tapi tapi larut dalam asam
atau basa encer. Contoh: Histo dalam Hb.
Plolamin/Gliadin: larut dalam alcohol 70-80% dan tidak larut dalam air
maupun alkohol absolut. Contoh: prolaamin dalam gandum.
Histon : Larut dalam air dasn tak larut dalam ammonia encer. Contoh:
Hisron dalam Hb.
Protamin : protein paling sederhana dibanding protein-protein lain, larut
dalam air dan tak terkoagulasi oleh panas. Contoh: salmin dalam ikatan
salmon.

2.2.2.3 Berdasarkan senyawa pembentuk, terbagi sebagai berikut:

Protein sederhana (protein saja ) Contoh : Hb
Protein Kojugasi dan Senyawa Non Protein
Protein yang mengandung senyawa lain yang non protein disebut
protein konjugasi, sedang protein yang mengandung senyawa non protein
disebut protein sederhana. Contoh : 9 Glikoprotein terdapat pada hati.

13
 Protein Sederhana merupakan protein sederhana yang terikat
dengan bahan-bahan non-asam amino. Nukleoprotein terdapat dalam inti
sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah
kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein
terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan
asam fosfat sepertu kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang
terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein
dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.

2.2.2.4 Berdasarkan keberadaan asam amino esensial.

Dikelompokkan kedelapan asam amino esensial
Isoleusin
Leussin
Lisin
Methionin (asam amino esensial), fungsinya dapat digantikan sistin (semi
esensial) secara tidak sempurna.
Penilalanin, yang fungsinya dapat digantikan tirosin (semi esensial) tidak
secara sempurna, akan tetapi paling tidak dapat menghematnya.
Threonin
Triptopan
Valin

2.2.2.5 Klasifikasi protein pada biokimia didasarkan atas fungsi biologinya.

1. Enzim

Merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Kira-kira

seribu macam enzim telah diketahui, yang masing-masing berfungsi sebagai
katalisator reaksi kimia dalam jasad hidup. pada jasad hidup yang berbeda
terdapat macam jenis enzim yang berbeda pula. Molekul enzim biasanya
berbentuk bulat (globular), sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan
sebagian lain terdiri lebih dari satu polipeptida.

14
 Contoh enzim: ribonuklease, suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisa RNA
(asam poliribonukleat); sitokrom, berperan dalam proses pemindahan electron;
tripsin; katalisator pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida.

2. Protein Pembangun

Protein pembangun berfungsi sebagai unsure pembentuk struktur. Beberapa

contoh misalnya: protein pembukus virus, merupakan selubung pada kromosom;
glikoprotein, merupakan penunjang struktur dinding sel; struktur membrane,
merupakan protein komponen membrane sel; -Keratin, terdapat dalam kulit, bulu
ayam, dan kuku; sklerotin, terdapat dalam rangka luar insekta; fibroin, terdapat
dalam kokon ulat sutra; kolagen, merupakan serabut dalam jaringan penyambung;
elastin, terdapat pada jaringan penyambung yang elastis (ikat sendi);
mukroprotein, terdapat dalam sekresi mukosa (lendir).

3. Protein Kontraktil

Protein kontraktil merupakan golongan protein yang berperan dalam proses

gerak. Sebagai contoh misalnya; miosin, merupakan unsure filamen tak bergerak
dalam myofibril; dinei, terdapat dalam rambut getar dan flagel (bulu cambuk).

4. Protein Pengankut

Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul tertentu dan

melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah. Sebagai
contoh misalnya: hemoglobin, terdiri atas gugus senyawa heme yang mengandung
besi terikat pada protein globin, berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam
darah vertebrata; hemosianin, befungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam
darah beberapa macam invertebrate; mioglobin, sebagai alat pengangkut oksigen
dalam jaringan otot; serum albumin, sebagai alat pengangkut asam lemak dalam
darah; -lipoprotein, sebagai alat pengangkut lipid dalam darah; seruloplasmin,
sebagai alat pengangkut ion tembaga dalam darah.

15
 5. Protein Hormon

Seperti enzim, hormone juga termasuk protein yang aktif. Sebagai contoh
misalnya: insulin, berfungsi mengatur metabolisme glukosa, hormone
adrenokortikotrop, berperan pengatur sintesis kortikosteroid; hormone
pertumbuhan, berperan menstimulasi pertumbuhan tulang.

6. Protein Bersifat Racun

Beberapa protein yang bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi yaitu
misalnya: racun dari Clostridium botulimum, menyebabkan keracunan bahan
makanan; racun ular, suatu protein enzim yang dapat menyebabkan
terhidrolisisnya fosfogliserida yang terdapat dalam membrane sel; risin, protein
racun dari beras.

7. Protein Pelindung

Golongan protein pelindung umumnya terdapat dalam darah vertebrata.

Sebagai contoh misalnya: antibody merupakan protein yang hanya dibentuk jika
ada antigen dan dengan antigen yang merupakan protein asing, dapat membentuk
senyawa kompleks; fibrinogen, merupakan sumber pembentuk fibrin dalam
proses pembekuan darah; trombin, merupakan komponen dalam mekanisme
pembekuan darah.

8. Protein Cadangan

Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh.

Sebagai contoh, misalnya: ovalbumin, merupakan protein yangterdapat dalam
putih telur; kasein, merupakan protein dalam biji jagung.

2.2.3 Sintesa Protein

16
 Dari makanan kita memperoleh Protein. Di sistem pencernaan protein
akan diuraikan menjadi peptid peptid yang strukturnya lebih sederhana terdiri dari
asam amino. Hal ini dilakukan dengan bantuan enzim. Tubuh manusia
memerlukan 9 asam amino. Artinya kesembilan asam amino ini tidak dapat
disintesa sendiri oleh tubuh esensiil, sedangkan sebagian asam amino dapat
disintesa sendiri atau tidak esensiil oleh tubuh. Keseluruhan berjumlah 21 asam
amino. Setelah penyerapan di usus maka akan diberikan ke darah. Darah
membawa asam amino itu ke setiap sel tubuh. Kode untuk asam amino tidak
esensiil dapat disintesa oleh DNA. Ini disebut dengan DNAtranskripsi. Kemudian
mRNA hasil transkripsi di proses lebih lanjut di ribosom atau retikulum
endoplasma, disebut sebagai translasi.

2.2.4 Fungsi protein

Protein mempunyai beberapa fungsi, diantaranya:
1. Protein struktural (pembangun tubuh): protein selaput atau dinding sel;
jaringan pelindung seperti kulit, rambut, bulu, sisik, kuku, tanduk, paruh dan
sebagainya, serta jaringan pengikat seperti tulang, urat daging, sendi, dan
sebagainya

2. Protein membran : terdapat dalam membran sel

3. Protein kontraktil : terdapat dalam serat otot

4. Protein transport : mengikat dan mengangkut molekul-molekul lain, misalnya

hemoglobin yang mengangkut O2

5. Protein pelindung: seluruh antibodi dan zat-zat pembeku darah seperti

fibrinogen

6. Protein cadangan : membebaskan asam-asam amino apabila diperlukan,

misalnya kasein (protein susu) dan ovalbumin (putih telur)

7. Hormon : mengatur pertumbuhan dan metabolisme

17
8. Enzim-enzim : mengkatalis reaksi-reaksi biokimia

2.2.5 Ikatan Protein

2.2.5.1 Ikatan Peptida
Ikatan peptida adalah ikatan amida yang menautkan dua asam amino.
Senyawa yang terbentuk di sebut senyawa peptide. Ikatan peptida ditulis dengan
asam amino yang mempunyai gugus +NH3 bebas di sebelah kiri dan asam amino
dengan gugus CO- bebas di sebelah kanan.

2.2.5.2 Ikatan disulfide

Ikatan disulfide adalah ikatan tunggal S-S, yang pada protein menautkan
dua unit asam amino sistein.

2.2.6 Struktur Protein

Struktur dalam protein terbagi menjadi 4 struktur, yaitu :
1. Struktur Primer
Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis, dan urutan asam amino dalam
molekul protein. Ikatan antar asam amino adalah ikatan peptida
2. Struktur Sekunder

18
 Heliks dan lembaran terlipat adalah dua struktur sekunder yang biasa
terdapat dalam protein atau segmen protein.

Segmen suatu heliks , menunjukkan 3 putaran heliks, dengan 3,6 unit asam
amino per putaran. Ikatan hydrogen ditunjukkan dengan garis terputus-putus.
Segmen dari struktur lembaran terlipat -keratin. Rantai yang bersebelahan
mempunyai arah yang berlawanan dan dipegangi oleh ikatan hydrogen
(ditunjukkan dengan warna). Gugus R mencuat ke atas atau ke bawah bidang rata-
rata dari lembaran

19
 3. Struktur Tersier
Struktur tersier menunjukkan kecenderungan polipeptida membentuk lipatan
atau gulungan, dan dengan demikian membentuk struktur yang lebih kompleks.
Dimantapkan oleh beberapa ikatan antara gugus R pada molekul asam amino yang
membentuk protein. Meliputi protein serat dan globular
Beberapa jenis ikatan tersebut meliputi: ikatan elektrostatik, ikatan hydrogen,
interaksi hidrofobik antara rantai sampai nonpolar, interaksi dipole-dipol, dan
ikatan diulfida yaitu suatu ikatan kovalen

4. Struktur kuaterner
Struktur kuaterner menunjukkan derajat persekutuan unit-unit protein.
Sebagian besar terdiri dari beberapa rantai polipeptida yang terpiah

2.2.7 Kekurangan Protein

Protein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita. Pada
dasarnya protein menunjang keberadaan setiap sel tubuh, proses kekebalan tubuh.
Setiap orang dewasa harus sedikitnya mengkonsumsi 1 g protein pro kg berat
tubuhnya. Kebutuhan akan protein bertambah pada perempuan yang mengandung
dan atlet-atlet.
Kekurangan Protein bisa berakibat fatal:
1. Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin)
2. Yang paling buruk ada yang disebut dengan Kwasiorkor, penyakit
kekurangan protein. Biasanya pada anak-anak kecil yang menderitanya, dapat
dilihat dari yang namanya busung lapar, yang disebabkan oleh filtrasi air di
dalam pembuluh darah sehingga menimbulkan odem.Simptom yang lain
dapat dikenali adalah hipotonus, dan gangguan pertumbuhan.
3. Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berkibat
kematian.

20
2.2.8 Denaturasi Protein
Denaturasi protein dapat diartikan suatu perubahan atau modifikasi
terhadap struktur sekunder, tersier dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya
pemecahan ikatan-ikatan kovelen. Karena itu, denaturasi dapat diartikan suatu
proses terpecahnya ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik, ikatan garam dan
terbukanya lipatan atau wiru molekul protein (Winarno, 1992).

Protein yang terdenaturasi akan berkurang kelarutannya. Lapisan molekul

bagian dalam yang bersifat hidrofobik akan keluar sedangkan bagian hidrofilik
akan terlipat ke dalam. Pelipatan atau pembakikkan akan terjadi bila protein
mendekati pH isoelektris lalu protein akan menggumpal dan mengendap.
Viskositas akan bertambah karena molekul mengembang menjadi asimetrik, sudut
putaran optis larutan protein juga akan meningkat (Winarno, 1992).

Denaturasi protein meliputi gangguan dan kerusakan yang mungkin terjadi

pada struktur sekunder dan tersier protein. Sejak diketahui reaksi denaturasi tidak
cukup kuat untuk memutuskan ikatan peptida, dimana struktur primer protein
tetap sama setelah proses denaturasi. Denaturasi terjadi karena adanya gangguan
pada struktur sekunder dan tersier protein. Pada struktur protein tersier terdapat
empat jenis interaksi yang membentuk ikatan pada rantai samping seperti; ikatan
hidrogen, jembatan garam, ikatan disulfida dan interaksi hidrofobik non polar,
yang kemungkinan mengalami gangguan. Denaturasi yang umum ditemui adalah
proses presipitasi dan koagulasi protein (Ophart, C.E., 2003).

21
2.2.7.1 Denaturasi karena Panas

Panas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan hidrogen dan interaksi

hidrofobik non polar. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat meningkatkan
energi kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau
bergetar sangat cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut. Protein
telur mengalami denaturasi dan terkoagulasi selama pemasakan. Beberapa
makanan dimasak untuk mendenaturasi protein yang dikandung supaya
memudahkan enzim pencernaan dalam mencerna protein tersebut (Ophart, C.E.,
2003).

Pemanasan akan membuat protein bahan terdenaturasi sehingga

kemampuan mengikat airnya menurun. Hal ini terjadi karena energi panas akan
mengakibatkan terputusnya interaksi non-kovalen yang ada pada struktur alami
protein tapi tidak memutuskan ikatan kovalennya yang berupa ikatan peptida.
Proses ini biasanya berlangsung pada kisaran suhu yang sempit (Ophart, C.E.,
2003).

2.2.7.2 Denaturasi Alkohol dapat merusak ikatan hidrogen:

Ikatan hidrogen terjadi antara gugus amida dalam struktur sekunder

protein. Ikatan hidrogen antar rantai samping terjadi dalam struktur tersier protein
dengan kombinasi berbagai asam amino penyusunnya (Ophart, C.E., 2003).

2.2.7.3 Denaturasi karena Asam dan basa:

22
 Protein akan mengalami kekeruhan terbesar pada saat mencapai ph
isoelektris yaitu ph dimana protein memiliki muatan positif dan negatif yang
sama, pada saat inilah protein mengalami denaturasi yang ditandai kekeruhan
meningkat dan timbulnya gumpalan. (Anna, P., 1994). Asam dan basa dapat
mengacaukan jembatan garam dengan adanya muatan ionik. Sebuah tipe reaksi
penggantian dobel terjadi sewaktu ion positif dan negatif di dalam garam berganti
pasangan dengan ion positif dan negatif yang berasal dari asam atau basa yang
ditambahkan. Reaksi ini terjadi di dalam sistem pencernaan, saat asam lambung
mengkoagulasi susu yang dikonsumsi (Ophart, C.E., 2003).

2.2.7.4 Denaturasi karena Garam logam berat:

Garam logam berat mendenaturasi protein sama dengan halnya asam dan
basa. Garam logam berat umumnya mengandung Hg +2, Pb+2, Ag+1 Tl+1, Cd+2 dan
logam lainnya dengan berat atom yang besar. Reaksi yang terjadi antara garam
logam berat akan mengakibatkan terbentuknya garam protein-logam yang tidak
larut (Ophart, C.E., 2003).

Protein akan mengalami presipitasi bila bereaksi dengan ion logam.

Pengendapan oleh ion positif (logam) diperlukan ph larutan diatas pi karena
protein bermuatan negatif, pengendapan oleh ion negatif diperlukan ph larutan
dibawah pi karena protein bermuatan positif. Ion-ion positif yang dapat
mengendapkan protein adalah; Ag+, Ca++, Zn++, Hg++, Fe++, Cu++ dan Pb++,
sedangkan ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein adalah; ion salisilat,
triklorasetat, piktrat, tanat dan sulfosalisilat. (Anna, P., 1994).

23
 BAB III
KESIMPULAN

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam
amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus NH 2 pada
atom karbon dari posisi gugus COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara
asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut
asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana.
Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri dari 4 golongan
yakni : Asam amino dengan gugus R yang tidak mengutub, Asam amino dengan
gugus R mengutub tidak bermuatan, Asam amino dengan gugus R bermuatan
negatif/asam amino asam, Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam
amino basa. Struktur Asam amino terdiri atas satu atom C yang mengikat empat
gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan
satu gugus sisa (R, dari residue) sedangkan struktur Protein terdiri atas struktur
primer, struktur sekunder, struktur tertier dan struktur kuartener.
Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan
satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon,
hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor .
Fungsi protein antara lain ; Sebagai biokatalisator (enzim, Sebagai protein
transport, Sebagai pengatur pergerakan, Sebagai penunjang mekanis, Pertahanan
tubuh dalam bentuk antibodi, Sebagai media perambatan impuls saraf, Sebagai
pengendalian pertumbuhan. Dan pencernaan protein, yaitu dari mulut, lambung,
dan usus halus. Metabolisme protein terdiri dari absorpsi dan transportasi protein,
katabolisme protein, dan anabolisme protein.

24