Isoenzimas: protenas con diferente estructura pero que catalizan la

misma reaccin pero que se desplazan de forma diferente en la

electroforesis. Con frecuencia, las isoenzimas son oligomeros de
diferentes cadenas peptdicas, y usualmente difieren en los
mecanismos de regulacin y en las caractersticas cinticas.

IMPORTANCIA: El descubrimiento de las isoenzimas ha favorecido la

creacin de marcadores genticos ms eficientes que los
morfolgicos, ya que por lo general permiten distinguir genotipos
homocigticos de heterocigticos, pues una de sus caracterstica es
la de presentar codominancia. Desde el punto de vista fisiolgico, la
existencia de isoenzimas permite que haya enzimas similares con
diferentes caractersticas, de acuerdo a los requerimientos
especficos del tejido o a determinadas condiciones metablicas.
Permiten adems un ajuste fino del metabolismo.

CARACTERISTICAS: La existencia de mltiples formas moleculares

para las enzimas es comn en los organismos vivos. Las isoenzimas
frecuentemente son especficos de ciertas clulas o tejidos. La
heterogeneidad molecular de los enzimas confiere a los organismos
plasticidad, versatilidad y precisin en sus funciones metablicas.
Existe un debate abierto sobre si la variacin isoenzimtica es neutra
o no desde el punto de vista de la adaptacin al medio. Los
isoenzimas son tiles para analizar la variabilidad gentica en una
poblacin. Las isoenzimas ms importantes que han sido estudiadas
para aplicaciones clnicas son:

Creatn fosfo quinasa o CPK: Aparece en forma de dmero con

dos tipos de subunidades, la M (tipo msculo) y la B (tipo cerebro). En
el cerebro, ambas subunidades son, desde el punto de vista
electrofortico del mismo tipo y se designan B. En el msculo
esqueltico, las subunidades son ambas del tipo M. Las isoenzimas
que contienen las subunidades del tipo B y del tipo M (MB) slo se
encuentran en el corazn (miocardio). Otros tejidos contienen
cantidades variables de las isoenzimas MM y BB.

Lactato deshidrogenasa o LDH: Es una enzima tetramrica que

contiene solo dos subunidades distintas: las designadas H
del corazn (miocardio) y las M del msculo. Estas dos subunidades
se pueden combinar de 5 formas diferentes.

Transaminasas o Aminotransferasas GOT o AST y GPT o ALT:

Actualmente se determina por separado la glutmico oxalactico
 transaminasa o GOT, llamada tambin aspartatoaminotransferasa o
AST, y la glutmico pirvico transaminasa o GPT o alann
aminotransferasa o ALT. En el suero normal abunda ms la primera
que la segunda. En el hepatocito, la GPT es
una enzima citoplasmtica, mientras que la GOT es bilocular: se
encuentra tanto el citoplasma como en las mitocondrias.

Fosfatasa Alcalina o Fal: En el suero humano existen varios tipos

de fosfatasa alcalina, una enzima derivada de la membrana celular
cuya funcin fisiolgica no es conocida y que hidroliza steres
fosfricos sintticos a pH 9. Esta actividad enzimtica est ubicada
en hueso, intestino delgado, hgado y placenta. Aumenta
generalmente la fosfatemia en los perodos de crecimiento y
reparacin sea.

Amilasa: Existen dos isoenzimas de la amilasa: la P o

pancretica, que pasa ms fcilmente a la orina y la S o salival,
ms rpida en la electroforesis. Su distinta proporcin tiene inters
diagnstico, especialmente en las parotiditis para confirmar o
descartar la complicacin pancretica. Normalmente existe una
proporcin de las isoenzimas P (40%) y S (60%).

Referencias bibliogrficas:
Thomas M. Devlin. Bioqumica. Libro de texto con aplicaciones clnicas. Tercera edicin. 2000. El
Manual Merck. Dcima edicin