INSTITUTO TECNOLOGICO DE TORREON

PRACTICA DE LABORATORIO.
ANTECEDENTES.

Gran parte de la historia de la Bioqumica discurre pareja a la historia de la

investigacin de los enzimas. Citaremos algunos hitos importantes:
-La existencia de catalizadores biolgicos fue descrita por primera vez a comienzos del S.
XIX en estudios acerca de la digestin de la carne por secreciones del
estmago y la conversin del almidn en azcar por la saliva.
-En 1835 la primera teora general sobre la catlisis qumica publicada por J.J. Berzelius
inclua un ejemplo de lo que hoy conocemos como un enzima: la diastasa de la
malta, sealando que la hidrlisis del almidn se catalizaba ms eficazmente
por sta que por el cido sulfrico.
-En 1860 Louis Pasteur propuso que la fermentacin del azcar para transformarse en alcohol
era inducida por ciertos catalizadores biolgicos, razn por la cual los enzimas
fueron llamados inicialmente "fermentos". Pasteur supuso que dichos
catalizadores se hallaban unidos de modo indisoluble a la estructura de las
clulas de la levadura por lo que no podan actuar fuera de estas.
-En 1877 se utiliza por primera vez la denominacin "enzima" (etimolgicamente "en la
levadura").
-En 1897 E. Bchner consigui extraer de las clulas de la levadura los enzimas que catalizan
la fermentacin alcohlica, demostrando que stos pueden actuar
independientemente de la estructura celular. Este hecho permiti estudiar "in
vitro" la actividad y propiedades de los enzimas, aislarlos en estado puro y
analizar su composicin.
-En 1926 J.B. Sumner aisl un enzima, la ureasa, en forma cristalina pura y demostr que los
cristales estaban formados por protenas.
-Entre 1930 y 1936 se aislaron en forma cristalina pura diversos enzimas quedando
establecida de modo definitivo la naturaleza proteica de estos catalizadores
biolgicos. Desde entonces se han identificado varios miles de enzimas
diferentes, habindose aislado muchos de ellos en forma cristalina.
-En el mismo perodo J.B.S. Haldane expuso la idea de que los
enzimas establecen interacciones dbiles con el sustrato para distorsionarlo y
catalizar as su transformacin; esta idea result capital para el moderno conocimiento de la
accin enzimtica.
-En 1981 se descubri que determinados tipos de RNA pueden catalizar su propia sntesis,
hecho este que oblig a revisar algunas de las ideas preexistentes acerca de la
naturaleza de los biocatalizadores.
 CUESTIONARIO
Respuestas:

1. La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el

estado de transicin.
El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son:
puentes de hidrgeno, electrostticas,
hidrfobas, entre otros, en un lugar especfico el centro activo. Este centro es una pequea
porcin del enzima, constituido por una serie de aminocidos que interaccionan con el
sustrato.
2. Que una enzima se desnaturaliza quiere decir que pierde su actividad enzimtica, por la
prdida de estructura terciaria o cuaternaria. No te olvides que las enzimas son protenas y
que a elevadas temperaturas y ante cambios de pH, esto ocurre.
3. Es un cambio estructural de las protenas o cidos nucleicos, donde pierden
su estructura nativa, y de esta forma su ptimo funcionamiento y a veces tambin
cambian sus propiedades fsico-qumicas.

La polaridad del disolvente.

La fuerza inica.

El pH.

La temperatura.

4. Los inhibidores enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la actividad de

las enzimas.
5. Mientras que los activadores son molculas que incrementan dicha actividad.
Reporte de tiempo y reaccin.

Hgado natural----------------- 1.35 segundos

Hgado cocido----------------- 0 segundos.
Hgado congelado------------ 49.5 segundos.
Carne congelada-------------- 18.36 segundos.
Carne cocida------------------- 0 segundos.
Carne natural------------------ 12.03 segundos.

- El natural fue nuestro referente.

- La enzima catalasa elimina oxigeno de los sustratos.
- Se elimina el oxgeno (H2O2) lo elimina por accin catalasa.
- Reaccin efervescente (burbujeo) se observa cuando la accin se est
realizando.