Anda di halaman 1dari 13

BAB I

PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Protein merupakan makro molekul yang merupakan komponen utama dalam semua sel
hidup. Protein tersusun atas banyak urutan asam amino. Asam amino adalah asam karboksilat
yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein
mempunyai gugus NH2 pada atom karbon dari posisi gugus COOH. Jenis- jenis asam
amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino
tersebut akan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana.
Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Protein yang terdapat pada
makanan yang kita konsumsi sehari-hari akan dicerna di dalam lambung dan usus menjadi
asam-asam amino yang di absorpsi dan dibawa oleh darah kehati. Hati adalah organ tubuh
dimana terjadinya reaksi anabolisme dan katabolisme. Hati berfungsi sebagai pengatur
konsentrasi asam amino dalam darah. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari
tiga sumber, yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel, dan
hasil sintesis asam amino dalam sel.
Protein berasal dari bahasa Yunani, yaitu protos, yang berarti yang paling utama, adalah
senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-
monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul
protein mengandung unsur karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan kadang kala
mengandung sulfur dan fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel
makhluk hidup dan virus. Tanpa memandang fungsi dan aktivitas biologisnya, protein
dibangun oleh susunan dasar yang sama, yaitu dibentuk dari 20 jenis asam amino. Secara
sederhana, protein berbeda satu sama lain karena masing-masing mempunyai deret unit asam
amino sendiri - sendiri. Asam amino merupakan abjad struktur protein karena molekul-
molekul ini dapat disusun dalam sejumlah deret yang hampir tidak terbatas, untuk membuat
berbagai protein dalam jumlah yang hampir tidak terbatas pula.
1.2 Rumusan Masalah
1. Apakah pengertian dari asam amino dan protein?
2. Bagaimana sifat amfoter dan sifat asam basa pada asam amino?
3. Apa saja cara untuk menganalisa protein?
4. Bagaimana klasifikasi protein?
5. Apakah pengertian dari denaturasi dan renaturasi protein?

1.3 Tujuan
1. Memahami pengertian dari asam amino dan protein.
2. Mengetahui sifat amfoter dan sifat asam basa pada asam amino.
3. Mengetahui cara-cara menganalisa protein.
4. Mengetahui klasifikasi protein.
5. Memahami pengertian dari denaturasi dan renaturasi protein.
BAB II
PEMBAHASAN
A. ASAM AMINO
1. Pengertian Asam Amino
Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah
suatusenyawa yang mempunyai dua gugus fungsi, yaitu gugus amino dan
guguskarboksil. Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang
berdekatan dengan gugus karboksil (C-) atau dapat dikatakan juga bahwa gugusamina
dan gugus karboksil dalam asam amino terikat pada atom karbon yangsama. Struktur
asam amino dapat ditunjukkan pada gambar berikut:

Gambar 1. Struktur Asam Amino.

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus:
gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa
(R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu
asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-
alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang
berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada
atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam -amino. Asam amino biasanya
diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat
kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa
lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
2. Klasifikasi Asam Amino
Asam amino diketahui sebagai penyusun protein. Ada 20 macam asam amino
yang membentuk protein, yaitu:
Tabel 1. Macam-Macam Asam Amino.

No Nama Biasa Singkatan symbol


3 huruf 1 huruf Berdasarkan
1 Alanin Ala A sintesisnya, ke-20 asam
2 Valin Val V
3 Leusin Leu L amino ini
4 Iso-leusin Ile I dikelompokkan
5 Prolin Pro P
6 Fenilalanin Fen F menjadi dua, yaitu
7 Triptofan Trp W asam amino essensial
8 Metionin Met M
9 Glisin Gli G dan asam amino non-
10 Serin Ser S essensial. Asam amino
11 Treonin Tre T
essensia ladalah asam
12 Sistein Sis C
13 Tirosin Tiv Y amino yang diperoleh
14 Asparagin Asn N hanya dari makanan
15 Glutamin Gln G
16 Asam aspartate Asp D yang kita konsums
17 Asam glutamate Glu E isehari-hari, karena
18 Lisin Lis K
19 Arginine Arg R tidak dapat disintesis
20 Histidin His H oleh tubuh. Adapun
sepuluh macam asamamino yang merupakan asam amino essensial, diantaranya yaitu
arginin, histidin, iso-leusin, leusin, lisin, fenilalanin, metionin, treonin, triptofan, dan
valin. Sedangkan asam amino non-essensial adalah asam amino yang dapat disintesis
didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. Adapun sepuluh macam asamamino
yang merupakan asam amino non-essensial, yaitu alanin, aspartat, asparagin, glutamat,
glisin, glutamin, prolin, serin, sistein, dan tirosin.
Berdasarkan sifat kepolaran dari gugus R-nya, ke-20 asam amino tersebut dapat
diklasifikasikan menjadi empat, antara lain:
1. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup). Gugus non polar adalah
gugus yang mempunyai sedikit atau tidak mempunyai selisih muatan dari daerah
yang satu ke daerah yang lain. Golongan ini terdiri dari lima asam amino yang
mengandung gugus alifatik (Alanin, leusin, isoleusin, valin, dan prolin), dua dengan
R aromatic (fenilalanin dan triptopan),dan satu mengandung atom sulfur (metionin).
2. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan. Golongan ini lebih mudah
larut dalam air dari golongan yang tak mengutubkarena gugus R mengutup dapat
membentuk ikatan hydrogen dengan molekulair. Selain treonin dan tirosin yang
kekutubannya disebabkan oleh adanyagugus hidroksil (-OH) merupakan asam amino
yang termasuk golongan ini.Selain itu, yang termasuk dalam golongan ini juga
adalah asparagin danglutamin yang kekutubannya disebabkan oleh gugus amida (-
CONH2) sertasistein oleh gugus sulfidril (-SH).
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino asam).Golongan
asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-7.0 dan terdiri dariasam aspartat
dan asam glutamat yang masing-masing mempunyai dua guguskarboksil (COOH).
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa). Golongan asam
amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri dari lisin, histidin dan arginin
(Anonim, 2000)

3. Sifat Amfoter dan Asam-Basa dari Asam Amino


Asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa asam karboksilat)
sekaligus zat ini dapat dianggap sebagai asam dan basa (walaupun pH alaminya
biasanya dipengaruhi oleh gugus R yang dimiliki).
Gambar 2. Asam amino sebagai asam dan asam amino sebagai basa.

Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam
aminomenjadi bermuatan positif (terprotonasi, -NH3+), sedangkan gugus karboksilnya
menjadi bermuatan negative (terdeprotonasi, -COO). Titik isolistrik ini spesifik
bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut
dikatakan berbentuk zwitter ion.
Zwitter ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih
yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Jika kristal asam amino dilarutkan di
dalam air, molekul ini menjadi ion dipolar, yang dapat berperan sebagai suatu asam
(donor proton), atau sebagai basa (akseptor proton). Kebanyakan asam amino bebas
berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisologis yang dekat netral
(Lehninger,1975).

Gambar 3. Zwitter ion


B. PROTEIN
1. Pengertian Protein
Protein merupakan zat gizi yang sangat penting, karena yang paling erat hubungannya
dengan proses-proses kehidupan. Nama protein berasal dari bahasa Yunani (Greek)
proteus yang berarti yang pertama atau yang terpenting. Seorang ahli kimia Belanda
yang bernama Mulder, mengisolasi susunan tubuh yang mengandung nitrogen dan
menamakannya protein. Dalam proses pencernaan, protein akan dipecah menjadi satuan-
satuan dasar kimia. Protein terbentuk dari unsur-unsur organik yang hampir sama dengan
karbohidrat dan lemak, yaitu terdiri dari unsur karbon (C),hidrogen (H), dan oksigen (O),
akan tetapi ditambah dengan unsur lain, yaitu nitrogen(N). Molekul protein mengandung
pula fosfor, belerang, dan ada jenis protein yang mengandung unsur logam seperti besi dan
tembaga. Molekul protein tersusun darisatuan-satuan dasar kimia, yaitu asam amino (biasa
disebut unit pembangun protein). Dalam molekul protein, asam-asam amino ini saling
berhubung-hubungan dengan suatu ikatan yang disebut ikatan peptida (CONH). Satu
molekul protein dapat terdiridari 12 sampai 18 macam asam amino dan dapat mencapai
jumlah ratusan asam amino (Suhardjo dan Clara, 1992).
2. Klasifikasi Protein
a. Berdasarkan fungsi biologisnya
1) Protein Enzim
Golongan protein ini berperan pada biokatalisator dan pada umumnyamempunyai
bentuk globular. Protein enzim ini memiliki sifat yang khaskarena hanya bekerja
pada substrat tertentu Yang termasuk golongan ini antara lain:
a) Peroksidase yang mengkatalase penguraian hidrogen peroksida
b) Pepsin yang mengkatalisa pemutusan ikatan peptide
c) Polinukleotidase yang mengkatalisa hidrolisa polinukleotida
2) Protein Pengangkut
Protein pengangkut mempunyai kemampuan membawa ion atau molekultertentu dari
suatu organ ke organ lain melalui aliran darah.Yang termasuk golongan ini antara
lain:
a) Hemoglobin pengangkut oksigen
b) Lipo protein pengangkut lipid
3) Protein Struktural
Peranan protein struktural adalah sebagai pembentuk struktural sel jaringandan
memberi kekuatan pada jaringan. Yang termasuk golongan ini adalahelastin, fibrin,
dan keratin.
4) Protein Hormon
Adalah hormon yang dihasilkan oleh kelenjar endoktrin membantu mengatur
aktivitas metabolisme di dalam tubuh.
5) Protein Pelindung
Protein ini pada umumnya terdapat dalam darah, melindungi organismedengan cara
melawan serangan zat asing yang masuk dalam tubuh.
6) Protein Kontraktil
Golongan ini berperan dalam proses gerak, memberi kemampuan pada seluntuk
berkontraksi atau mengubah bentuk.
7) Protein Cadangan
Protein cadangan atau protein simpanan adalah protein yang disimpan
dandicadangkan untuk beberapa proses metabolisme.
b. Berdasarkan bentuk molekulnya
1) Protein Globuler
Protein ini bentuknya bulat atau hampir bulat, karena rantai
polipeptidamelingkar. Protein golongan ini mudah larut dalam garam, asam, basa,
danalkohol. Yang termasuk golongan ini, yaitu albumin, globulin, dan beberapa
protein yang menunjukkan aktivitas fisiologisnya yang spesifik seperti
proteohormon dan proteoenzim.
2) Protein Fibrosa Protein
Golongan ini bentuknya memanjang karena rantai polipeptidanya memanjang.
Pada umumnya, protein golongan ini tidak larut dalam pelarut yang umum. Yang
termasuk golongan ini adalah kolagen, miosin, karotin, dan fibrin.

c. Berdasarkan komponen penyusunnya


1) Protein Sederhana
Protein sederhana tersusun oleh asam amino saja. Oleh karena itu, padahidrolisisnya
hanya diperoleh asam-asam penyusunnya saja. Yang termasuk golongan ini adalah
albumin, globulin, histon, dan prolamin.
2) Protein Majemuk
Protein ini tersusun oleh protein sederhana dan zat lain yang bukan protein. Zat lain
yang bukan protein disebut radikal prostetik. Yang termasuk golongan ini antara lain:
a) Phosporotein dengan radikal prostetik asam phostat
b) Nukleoprotein dengan radikal prostetik asam nukleat
c) Mukoprotein dengan radikal prostetik karbohidrat
d. Berdasarkan sumbernya, protein diklasifikasikan menjadi:
1) Protein Hewani yaitu protein dalam bahan makanan yang berasal dari hewan, seperti
protein dari daging, protein susu, dan sebagainya.
2) Protein Nabati ialah protein yang berasal dari bahan makanan tumbuhan, seperti
protein jagung (zein), dari terigu, dan sebagainya (Achmad Djaeni Sediaoetama,
2000).
3. Analisis Protein, dapat dilakukan dengan dua cara, yaitu:
a. Analisis secara kualitatif
1. Reaksi pengendapan oleh alkohol pekat; logam-logam berat seperti Cu, Hg,Pb, Zn;
oleh reagen-reagen alkaloid; oleh asam-asam mineral.
2. Reaksi Warna Reaksi warna ini berdasarkan adanya ikatan peptid, maupun adanya
sifat-sifatdari asam amino yang dikandungnya.
a) Reaksi Biuret
Reaksi ini merupakan tes umum yang baik terhadap protein, dilakukan dengan
cara menambahkan larutan protein dengan beberapa tetes CuSO4 encer dan
beberapa ml NaOH. Reaksi positif dengan warna ungu, terjadikarena adanya
kompleks senyawa yang terjadi antara Cu dengan N darimolekul ikatan peptida.

b) Reaksi Ninhidrin
Larutan protein ditambah dengan beberapa tetes larutan ninhidrin, kemudian
dipanaskan beberapa saat dan didiamkan hingga dingin, hasil positif apabila
terbentuk warna biru.
c) Reaksi Molish
Reaksi positif menunjukkan adanya gugus karbohidrat pada protein. Tesini
dilakukan dengan cara, larutan protein ditambah dengan beberapa tetes alpha
naftol, dikocok perlahan selama 5 detik, miringkan tabung dan ditambahkan
H2SO4 melalui dinding tabung, kemudian tegakkan kembali tabung. Hasil
positif bila terlihat adanya cincin diperbatasan kedua cairan.
d) Reaksi Millon
Dilakukan dengan cara menambahkan larutan protein dengan beberapatetes
reagen millon diaduk sampai adanya endapan putih kemudiandipanaskan hati-
hati dan ditambahkan NaNO3 setelah dingin. Hasil positif ditandai dengan
terjadinya warna merah pada larutan tersebut.
b. Analisis secara kuantitatif
1) Cara Dumas
Prinsip cara ini adalah bahan makanan. Contoh: dibakar dalam atmosfer CO 2 dan
dalam lingkungan yang mengandung kupri oksida. Semua atom karbon dan hidrogen
akan diubah menjadi CO2 dan uap air. Semua gas dilarutkan dalam NaOH dan
dilakukan pengeringan gas. Semua gaster absorpsi, kecuali gas nitrogen dan
kemudian gas ini dianalisis dan diukur.
2) Cara Biuret
Merupakan salah satu cara terbaik untuk menentukan kadar protein. Dalam larutan
basa Cu2++ membentuk kompleks dengan ikatan peptida (-CU-NH-) suatu protein
yang menghasilkan warna ungu dengan absorben maksimum pada 540 nm absorben
ini berbanding langsung dengan konsentrasi proteindan tidak bergantung pada jenis
konsentrasi protein karena seluruh protein pada dasarnyan mempunyai ikatan
peptida yang sama persatuan berat. Metode ini memerlukan 1-10 mg protein per ml
dan senyawa yangmengganggu sedikit, mislanya urea C mengandung gugus (-CO-
NH-) dangula produksi yang akan bereaksi dengan ion Cu2+.
3) Cara Lowy
Reaksi antara Cu dan ikatan peptida dan oleh tirosin dan triptopan. Warna yang
terbentuk terutama hasil reduksi fosfomolibbdat dan fosfotungstat. Oleh karena itu,
warna yang terbentuk tergantung pada kadar tirosin dantriptopan. Cara ini 100 kali
lebih sensitif dibandingkan cara biuret.
4) Cara Kjehdahl
Digunakan untuk menganalisa kadar protein kasar dalam bahan makanan secara
tidak langsung, karena yang dianalisis dengan cara ini adalah kadar nitrogennya.
Cara Kjehdahl dibedakan dengan tiga cara, yaitu makro, semimikro, dan mikro. Cara
makro bila contoh sukar dihomogenkan dan besar (1-3 gr). Sedangkan semi mikro
bila contoh jumlah kecil, yaitu kurang dari300 mg dengan bahan homogen. Untuk
cara mikro Kjehdahl bahantersebut lebih sedikit lagi, yaitu 10-30 mg (F.G. Winarno,
1984).
4. Denaturasi dan Renaturasi Protein
Denaturasi adalah sebuah proses dimana protein atau asam nukleat kehilangan struktur
tersier dan struktur sekunder dengan penerapan beberapa tekanan eksternal atau senyawa,
seperti asam kuat atau basa, garam anorganik terkonsentrasi, sebuah misalnya pelarut
organik (cth, alkohol atau kloroform), atau panas. Jika protein dalam sel hidup
didenaturasi, ini menyebabkan gangguan terhadap aktivitas sel dan kemungkinan kematian
sel. Protein didenaturasi dapat menunjukkan berbagai karakteristik, dari hilangnya
kelarutan untuk agregasi komunal. Denaturisasi dalam pengertian ini tidak digunakan
dalam penyusunan bahan kimia industri alkohol didenaturasi.
Protein didenaturasi dapat menunjukkan berbagai karakteristik, dari hilangnya
kelarutan untuk agregasi komunal. Agregasi Komunal adalah fenomena agregasi protein
hidrofobik untuk datang mendekat dan membentuk ikatan antara mereka, sehingga
mengurangi luas areal terkena air. Kebanyakan protein biologis kehilangan fungsi
biologisnya ketika didenaturasi. Sebagai contoh, enzim kehilangan sifatnya, karena
mengikat substrat tidak bisa lagi ke situs aktif, dan karena residu asam amino yang terlibat
dalam menstabilkan keadaan transisi substrat tidak lagi diposisikan untuk dapat
melakukannya. Dalam banyak protein (tidak seperti putih telur), denaturasi adalah
reversibel (protein bisa mendapatkan kembali bentuk asal mereka ketika pemicu
denaturasi dihapus). Ini penting, karena menyebabkan gagasan bahwa semua informasi
yang dibutuhkan bagi protein untuk menganggap bentuk asli mereka dikodekan dalam
struktur primer protein, dan karenanya di dalam DNA kode tersebut untuk protein.
Renaturasi adalah proses pembentukan kembali struktur untai ganda dari
keadaanterdenaturasi. Renaturasi merupakan suatu proses yang dapat terjadi secara in
vivomaupun in vitro. Renaturasi in vitro merupakan suatu fenomena yang sangat berguna
untuk analisis molekuler, misalnya untuk mengetahui kesamaan ataukedekatan genetis
antara suatu organisme dengan organisme lain, untuk mendeteksi macam RNA tertentu,
untuk mengetahui apakah suatu urutannukleutida tertentu ada lebih dari satu pada suatu
jasad, serta untuk mengetahuilokasi spesifik suatu urutan nukleutida pada genom . Dalam
bagian ini merupakan proses renaturasi secara in vitro.
Adapun tahapan-tahapan renaturasi adalah sebagai berikut:
1. Untai tunggal DNA (sense) bertemu dengan untai tunggal lainnya (antisense) secara
acak.
2. Jika urutan Nukleotida kedua untai tunggal tersebut komplementer, maka akanterjadi
ikatan hidrogen dan terbentuk struktur untai ganda pada suatu bagian. Pembentukan
ikatan hidrogen kemudian akan dilanjutkan pada bagian yanglain secara cepat sehingga
terbentuk struktur untai ganda yang lengkap.
Tahapan yang menentukan kecepatan renaturasi bukan proses pembentukan untai
gandanya, melainkan proses tumbukan antara molekul untai tunggal dengan unta itunggal
yang lain. Renaturasi dipengaruhi oleh hambatan friksional. Proses ini berlangsung secara
acak sehingga sangat ditentukan oleh konsentrasi DNA

BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Protein merupakan senyawa organik yang berupa molekul berbobot besar dan merupakan
sebuah polimer dari monomer-monomer asam amino. Asam amino adalah senyawa organik
yang mengandung gugus amino dan gugus asam (biasanya asam karboksilat). Berdasarkan
jenisnya asam amino terbagi menjadi 2, yaitu asam amino essensial dan asam amino non
essensial. Asam amino essensial adalah asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh, tetapi tidak
dapat dihasilkan oleh tubuh. Asam amino non essensial adalah asam amino yang tidak
dibutuhkan oleh tubuh, tetapi dapat dihasilkan oleh tubuh. Untuk mengidentifikasi adanya
protein dapat dilakukan melalui analisis protein. Analisis protein dibedakan menjadi uji
kualitatif dan uji kuantitatif. Protein dapat mengalami kerusakan atau disebut dengan
denaturasi. Denaturasi adalah suatu proses perubahan konfortasi antar molekul protein
khususnya protein tersier dan kuartener.
DAFTAR PUSTAKA

Achmad Djaeni Sediaoetama. 2000. Ilmu Gizi Untuk Mahasiswa dan Profesi Jilid I.
Jakarta: Dian Rakyat.
Anonim. 2000. Dasar - Dasar Biokimia. UI-PRESS. Jakarta.
Anonim. 2015. Asam Amino. http://id.wikipedia.org/wiki/Asam-amino. 10 Februari 2017.
20.00 WIB.
Anonim. 2015. Denaturasi. http://id.wikipedia.org/wiki/Denaturasi. 10 Februari 2017.
19.00WIB.
Lehninger AL. 1990. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: Penerbit Erlangga.
Suhardjo dan Clara M.K. 1992. Prinsip-prinsip Ilmu Gizi. Yogyakarta:
Kanisius. Winarno, F. G. 2004. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta: Gramedia Pustaka
Utama.