Makalah Biokimia Enzim

https://nadafauzannablog.wordpress.com/2
014/05/27/makalah-biokimia-enzim/
May 27, 2014Uncategorized

BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Sejak tahun 1926 pengetahuan tentang enzim atau enzimologi berkembang dengan cepat.
Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata enzim mempunyai gugus bukan protein, jadi
termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein
(apoenzim) dan suatu gugus bukan protein (Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, 2005: 141).

Enzim berperan sebagai katalis dalam sistem biologi. Sifat enzim yang paling mencolok ialah
daya katalitik dan spesifisitas (Lubert stryer, 2000: 181).

1.2 Rumusan Masalah

Berdasarkan latar belakang di atas, dapat dirumuskan permasalahan sebagai berikut:

1. Jelaskan pengertian enzim?

2. Jelaskan tatanama dan kekhasan enzim?

3. Jelaskan fungsi dan cara kerja enzim?

4. Jelaskan penggolongan enzim?

5. Jelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim?

6. Jelaskan pengertian koenzim?

1.3 Tujuan Penulisan

Sesuai dengan permasalahan tujuan yang dicapai adalah sebagai berikut:

1. Menjelaskan pengertian dari enzim.

2. Menjelaskan tatanama dan kekhasan enzim.

3. Menjelaskan fungsi dan cara kerja enzim.

4. Menjelaskan penggolongan enzim.

5. Menjelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim.

6. Menjelaskan pengertian koenzim.

1.4 Metode
Penulisan
Metode yang kami gunakan dalam penulisan makalah ini adalah metode
keperpustakaan/library research yaitu pengumpulan informasi dari berbagai buku referensi.
Selain itu kami jugamenggunakan pengumpulan informasi dari internet.

BAB II

ENZIM

2.1 Pengertian Enzim

Enzim adalah protein yang dihasilkan oleh organisme dan berfungsi sebagai katalisator hayati
yang sangat efisien( Nugraha,Setya,dkk : 138).

Enzim biasanya terdapat dalam sel dengan konsentrasi yang sangat rendah, dimana mereka
dapat meningkatkan laju reaksi tanpa mengubah posisi kesetimbangan, artinya baik laju
reaksi maju maupun laju reaksi kebalikannya ditingkatkan dengan kelipatan yang sama
(Philip Kuchel, 2006: 49)

Katalis adalah zat yang menyebabkan reaksi kimiawi dapat berlangsung, dan dalam
sel mungkin berlangsung ratusan reaksi yang masing-masing memerlukan enzim tertentu.
Enzim mengkatalisis suatu sintesis yaitu pembentukan senyawa kompleks dari molekul
sederhana, atau mengkatalisis degradasi yaitu molekul kompleks dirombak menjadi unit yang
sederhana dengan cara hidrolisis ( McCahill, T.A, 1999 : 52).

2.2 Tata Nama dan Kekhasan Enzim

a) Tata Nama pada Enzim

Sebagian besar enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran ase pada nama substrat
enzim tersebut. Sebagai contoh, maltase bekerja pada maltose, urease pada urea dan
sebagainya ( McCahill, T.A, 1999 : 54).

IUB(international union of biochemistry)

Digit: 1 = kode kelas enzim

2 = kode sub kelas enzim

3 = kode sub sub kelas enzim

4 = nama enzim tertentu

b) Kekhasan Enzim

Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah cirri suatu
enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap
berbagai macam reaksi (Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, 2005: 142).

Ciri-ciri khas pada enzim :

1) Enzim adalah protein

2) Enzim bekerja paling efisien dalam suatu kisaran suhu yang sempit. Jadi enzim
manusia bekerja paling baik pada suhu 37oC (suhu tubuh) dan ini disebut suhu optimum.

3) Enzim mempunyai pH optimum dimana zat tersebut bekerja paling efisien. Sebagai
contoh, enzim saliva yaitu amilase bekerja paling baik pada pH netral atau sedikit asam.
Enzim lambung pepsin hanya akan berfungsi pada pH asam sedangkan enzim usus tripsin
pada pH basa.

4) Laju reaksi yang dikatalisasi oleh enzim meningkat dengan meningkatnya kadar enzim.

5) Laju reaksi yang dikatalisasi oleh enzim meningkat dengan meningkatnya konsentrasi
substrat sampai batas tertentu.

6) Biasanya suatu enzim hanya akan mengkatalisasi satu jenis reaksi, suatu sifat yang
disebut spesifisitas. Sebagai contoh, enzim katalase hanya dapat menguraikan hidrogen
peroksida.

( McCahill, T.A, 1999 : 53)

7) Beberapa enzim dirujuk sebagai protein sederhana karena hanya memerlukan struktur
protein untuk aktivitas katalitik.

Enzim lain merupakan protein konjugasi karena masing-masing memerlukan suatu

komponen nonprotein yang disebut kofaktor, untuk aktivitasnya. Enzim yang memerlukan
kofaktor logam contohnya : Mg2+, Fe2+ Atau Zn2+.

(Murray, RK, 2003 : 100).

2.3 Fungsi dan Cara Kerja Enzim

a) Fungsi Enzim

Enzim pada hakikatnya merupakan katalis efektif, yang bertanggung jawab bagi terjadinya
reaksi kimia terkoordinasi yang terlibat dalam proses biologi dari sistem kehidupan. Fungsi
utama suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun
di luar sel ( Murray,RK, 2003 : 100).

Kegunaan biomedis enzim :

1) Enzim fungsional: enzim intrasel atau ekstrasel yangmasih melakukan fungsi reaksi
enzimatis. Contoh enzimekstrasel: lipoprotein lipase, proenzim untuk pembekuan darah

2) Enzim nonfungsional:Jika sel mengalami kerusakan,maka enzim intrasel keluar dan

masuk ke dalamperedaran darah dan tidak berfungsi.

3) Kegunaan enzim di klinik:

1. Sebagai alat diagnostik suatu penyakit (abnormalitas)

2. Untuk mengetahui perjalanan suatu penyakit.

3. Untuk mengetahui respon terhadap terapi.

(Meisenberg, G dan Simmons WH. 2006. Principles of

Medical Biocemistry.Hal. 43-68. Elsivier Mosby).

b) Cara Kerja Enzim

Kerja Enzim dapat dijelaskan dengan hipotesis gembok kunci yaitu enzim di pandang
sebagai gembok yang hanya dapat dibuka dengan kunci tertentu (substrat). Dengan cara
demikian enzim dan substrat dapat disatukan dan reaksi dapat berlangsung ( McCahill, T.A,
1999 : 54).

REGULASI AKTIVITAS ENZIM

Berbagai reaksi enzimatis tidaklah berjalan secaramekanis begitu saja, tanpa ada
pengendalian

Reaksi enzimatis berjalan secara sangat terkoordinasi satu sama lain

Pengendalian reaksi enzimatis berlangsung pada berbagai tingkat di dalam sel,

semenjak dari gen sampaimolekul enzim itu sendiri.

Regulasi aktivitas enzim dilakukan oleh:

1. Pengendalian pada tingkat Gen

2. Pengendalian ditingkat molekul enzim oleh produk

3. Pengendalian enzim melalui perubahan struktur molekul

1. Pengendalian pada tingkat gen

Sebagai protein, informasi genetik enzim terekam dalam gen

Sel hanya akan mensintesis suatu enzim, jika sel mengandung gen yang menyandikan
enzimyang dimaksud

Contoh, manusia tidak bisa mensintesis vitamin C kerena tidak mempunyai gen yang
menyandikanenzim untuk mensintesis vitamin C

Pertanyaanya adalah apakah semua enzim yang informasi genetiknya terkandung

dalam genomsel, akan disintesis oleh sel tersebut setiap saat?

Terdapat 2 mekanisme pengaturan

secara genetik

1. Inducible enzyme (enzim terbangkitkan)

2. Represi enzyme (pembungkaman enzim)

3. Enzim konstitutif

Inducible enzyme: jika sel memerlukan enzim dalam keadaan tertentu untuk
metabolisme,maka sel akan membuat enzim tersebut. Iniartinya, enzim tersebut dalam
keadaannormal tidak ada, baru dibuat setelahdiperlukan oleh sel

Represi enzyme: dalam keadaan tidak memerlukan enzim tersebut, gen untuk enzim tersebut
mengalamipembungkaman atau represi. Ini artinya, dalamkeadaan normal enzim tersebut ada
tetapi jika tidakdiperlukan maka gen akan menghentikanpembentukan enzim tersebut.Selain
itu, ada enzim konstitutif yang terus menerusdisintesis semua sel selama daur hidupnya, ada
jugagen untuk enzim dan protein yang mengalamipembungkaman permanen atau terus
menerus mulaidari tahap perkembangan sel tertentu (pdf MataKuliah-Enzim-2).

Enzim merupakan katalis efektif. Seperti katalis anorganik, suatu enzim mempercepat
kecepatan reaksi dengan menurunkan energy aktivasi yang diperlukan untuk terjadinya
reaksi.Namun tidak seperti halnya suatu katalis anorganik sederhana, suatu enzim
menurunkan energy aktivasi dengan menggantikan suatu sawar aktivasi yang besar dengan
sawar multiple yang lebih rendah.Sifat ini digambarkan dalam Gambar 8-1 dimana, seperti
dikenal, perbedaan antara koordinat energy dari reaksi enzimatik dan nonenzimatik adalah
jumlah energy yang diperlukan bagi reaktan (substrat) untuk mencapai keadaan teraktivasi.
Perhatikan bahwa untuk kedua reaksi, perbedaan antara energy bebas dari A (reaktan) dan B
(produk), disebut DG dari reaksi, adalah sama (Murray, RK, 2003 : 100).
(Biokimia Harper : 101)

Walaupun suatu enzim secara khas mempunyai lebih dari 100 residu asam amino dalam
strukturnya, namun hanya sejumlah kecil residu merupakan tempat berdimensi tiga yang
berkontak langsung dengan substrat.Tempat aktif seperti ini sering merupakan suatu celah
atau sela pada bagian luar molekul. Untuk menjamin pengikatan substrat yang secara
geometris tepat dan orientasi dari gugusan katalitik yang diperlukan untuk aksi enzim, paling
sedikit diperlukan tiga titik dari interaksi spesifik antara substrat dan tempat aktif ( Gambar 8-
12).

( Biokimia Harper : 110)

a)Kompleks Enzim-Substrat

Dua teori mengenai cara kerja enzim yaitu :

1) Teori Kunci dan Gembok

Pada tahun 1890-an, Fischer mengajukan model kunci dan lubang kunci, yang
menyebabkan pengikatan substrat melalui pencocokan dari substrat komplementer dan
struktur tempat aktif.Selama bertahun-tahun teori ini terbukti berharga dalam penelitian
mengenai spesifisitas stereo dari reaksi enzimatik.

2) Teori Kecocokan Induksi

Suatu modifikasi dari model kunci dan lubang kunci yang diajukan oleh Daniel
Koshland menggambarkan suatu jenis hubungan tangan dalam sarung tangan antara enzim
dan substratnya, sebagai akibat suatu kecocokan yang timbul. Model cocok yang ditimbulkan
( Induced Fit) (Gambar 8-13) merupakan interpretasi yang mempertimbangkan bahwa tempat
pengikatan dari suatu enzim bukan sebagai suatu struktur kaku, tetapi malah sebagai sesuatu
yang berubah dalam konfirmasi dengan terjadinya pengikatan substrat untuk menghasilkan
suatu kecocokan enzim-substrat yang tepat. Jadi, model Koshland menggabungkan sifat
dinamis ke dalam pengikatan substrat ( Murray, RK, 2003 : 111).
(Biokimia Haper : 111).

b) Persamaan Michaelis-Menten

Pada tahun 1913 Leonor Michaelis dan Maud L. Menten mengajukan suatu teori
umum mengenai aksi dan kinetikan enzim. Teori ini menjelaskan perjalanan dari reaksi
enzimatik sebagai berikut :

Enzim ( E) pertama kali bereaksi dengan substrat (S) untuk membentuk suatu
kompleks enzim-substrat (ES), yang pada langkah kedua, menghasilkan enzim dan produk
(P). Kedua reaksi dianggap reversible, dan empat kecepatan elementer konstan disebut
sebagai k1,k2,k-1,k-2 ( Murray, RK, 2003 : 105).

Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi
kompleks enzim-substrat (ES), sebab apabila tergantung konsentrasi substrat (S), maka
penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang
apabila digambarkan akan merupakan garis lurus ( Murray, RK, 2003 : 105).

2.4 Penggolongan Enzim

Pada tahun 1960-an, International Union of Biochemistry (IUB) mendirikan Commission on

Enzyme Nomenclature untuk menyetujui suatu klasifikasi dan nomenklatur sistematik untuk
jumlah enzim yang semakin banyak diidentifikasi dan dilaporkan.

Enam kelas utama dari enzim

Nomor
Enzim Fungsi Katalik
Kelas

1 Oksidoreduktase Reaksi oksidasi-reduksi

2 Transferase Reaksi transfer gugusan

3 Hidrolase Reaksi hidrolitik

Reaksi yang melibatkan eliminasi dari suatu gugusan

melalui pembelahan suatu ikatan (meninggalkan suatu
4 Liase
ikatan ganda) atau penambahan suatu gugusan pada suatu
ikatan ganda

5 Isomerase Reaksi yang melibatkan isomerisasi

Reaksi yang menggabungkan bersama dua molekul yang

6 Ligase dirangkai dengan hidrolisis dan ikatan pirofosfat berenergi
tinggi

( Murray, RK, 2003 : 102).

Reaksi oksidasi-reduksi dikatalisis oleh oksidoreduktase, dan reaksi melibatkan transfer suatu
gugusan yang menggunakan transferase.Hidrolase menggunakan H2O untuk membelah
ikatan kovalen, dan dalam kelas ini termasuk enzim yang mendegradasi polisakarida, protein,
dan asam nukleat.Liase membelah atau mengangkat gugusan dari senyawa melalui
penyusunan kembali electron ( eliminasi) dan dengan demikian menciptakan ikatan ganda
dalam satu dari produknya. Jika suatu reaksi liase reversible, maka suatu gugusan dapat
ditambahkan pada ikatan ganda.

Isomerase mengkatalisis penyusunan kembali internal di dalam suatu substrat dan dengan
demikian tidak melibatkan penambahan atau pengangkatan dari gugusan.Ligase
mengkatalisis pembentukan dari berbagai jenis ikatan kovalen untuk mnsintesis biomolekul
dan memerlukan suatu asupan energi kimiawi, yang diberikan melalui hidrolisis biomolekul
seperti nukleosida trifosfat, contohnya ATP. Sebagai suatu energy donor ATP dihidrolisis oleh
beberapa ligase menghasilkan AMP dan PPi (pirofosfat anorganik) dan oleh ligase lain
menghasilkan ADP dan Pi( fosfat anorganik).

2.5 Faktor-Faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim

Kecepatan reaksi kerja enzim dipengaruhi oleh :

1) Suhu
Karena enzim merupakan protein globular, maka sebagian besar adalah termolabil dan mulai
mengalami denaturasi (ditunjukan dengan kehilangan aktivitas enzimatik) pada suhu antara
45o dan 50oC.

( Biokimia Harper : 104)

2) Keasaman atau pH

Kekuatan ionik dan pH juga merupakan parameter yang penting karena menentukan muatan
residu asam amino, dan dapat berpengaruh terhadap struktur berdimensi tiga dari enzim dan
dengan demikian aktivitas kataliknya.

(Biokimia Harper : 104)

3) Ada tidaknya senyawa inhibitor

Inhibitor adalah zat yang secara spesifik menurunkan kecepatan reaksi enzimatik.

Inhibitor enzim ada tiga macam yaitu :

a) Inhibitor kompetitif

Inhibitor berkompetisi dengan suatu substrat alamiah dari enzim untuk memperebutkan
tempat aktif.

b) Inhibitor non-kompetitif

Tidak seperti inhibitor kompetitif, inhibitor nonkompetitif tidak dapat berinteraksi pada
tempat aktif, tetapi berikatan dengan beberapa bagian lain dari suatu enzim atau kompleks
enzim-substrat.

c) Inhibitor ireversibel

Inhibitor ireversibel biasanya tidak mengaktifkan enzim dengan berikatan secara kovalen
pada tempat aktifnya.

4) Kadar enzim

Kecepatan reaksi bergantung pada konsentrasi enzim yang berperan sebagai katalisator.

(staff.unud.ac.id)

5) Konsentrasi substrat

Kecepatan reaksi tidak tergantung pada peningkatan lebih lanjut dari konsentrasi
substrat.Kecepatan meningkat dengan konsentrasi substrat hingga mencapai kecepatan
maksimum (Vmaks) dimana setelah ini konsentrasi yang lebih besar dari substrat tidak
meningkatkan kecepatan reaksi secara bermakna.

(Biokimia Harper : 105)

( Murray, RK, 2003 : 104, 105, 108)

2.6 Koenzim

Koenzim adalah molekul organik kecil, tahan terhadap panas, yang mudah terdisosiasi
dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. Contoh-contoh koenzim ialah NAD,
NADP, asam tetra hidrofosfat, tiamin pirofosfat, dan ATP(Anna Poedjiadi dan Titin
Supriyanti, 2005: 141).

Koenzim sebagai senyawa organik yang berasosiasi dengan apoenzim dan bersifat sewaktu
(tidak permanen), biasanya pada saat berlangsung katalisis. Selanjutnya koenzim yang sama
bisa menjadi kofaktor pada enzim yang berbeda. Kebanyakan komponen koenzim adalah
vitamin (staff.unud.ac.id/MataKuliah-Enzim-2).

Dua kelas koenzim :

1. Turut dalam pemindahan satu gugus bukan hydrogen (koenzim A-Sh; Tiamin PiroFosfat/
TPP; Peredoksal fosfat;Tetra hidro folat; Biotin, Kobamida; Lipoat)

2. Koenzim turut dalam pemindahan hydrogen (NAD; NADP;FMN; FAD; L(SH)2; Koenzim
Q)

(staff.uny.ac.id/Biokimia/).

BAB III

PENUTUP

3.1 Kesimpulan

Jadi, dari makalah ini kami dapat menyimpulkan:

1. Menurut pengertiannya enzim merupakan protein yang dihasilkan oleh organisme dan
berfungsi sebagai katalisator hayati yang sangat efisien.
 2. Enzim memiliki tatanama dan cirri khas tersendiri.

3. Fungsi utama suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi
dalam sel maupun di luar sel. Sedangkan, kerja enzim dapat dijelaskan dengan
hipotesis gembok kunci yaitu enzim di pandang sebagai gembok yang hanya dapat
dibuka dengan kunci tertentu (substrat).

4. Enzim digolongkan dalam enam golongan utama.

5. Kerja enzim dipengaruhi beberapa faktor antara lain suhu, keasaman, inhibitor, kadar
enzim, dan konsentrasi substrat.

6. Menurut pengertiannya koenzim merupakan molekul organik kecil, tahan terhadap

panas, yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara
dialisis.

3.2 Saran

Saran dan harapan kami, dengan mempelajari tentang enzim pembaca dapat lebih memahami
tentang enzim dan dapat memanfaatkan ilmu pengetahuannya sebaik-baiknya.