ABSTRAK

Percobaan ini bertujuan untuk mempelajari reaksi kimia spesifik pada protein
(asam amino) serta memanfaatkan sifat kimia untuk indentifikasi protein pada sampel.
Sampel yang digunakan dalam percobaan ini adalah susu dan putih telur. Uji
analisa ini dapat dilakukan melalui reaksi Pengendapan, reaksi Biuret, reaksi
Xanthoprotein, reaksi Millon nasse, reaksi Hopkins-cole, uji Belerang.
Pada reaksi pengendapan, pada putih telur terbentuk endapan, sedangkan pada
susu tidak semuanya berbentuk endapan. Pada biuret kedua sampel terbentuk endapan
berwarna ungu. Pada reaksi Xanthoprotein kedua sampel terbentuk endapan berwarna
kuning. Pada Millon nasse kedua sampel terbentuk endapan. Pada reaksi Hopkins-cole,
pada sampel telur larutan berubah menjadi berwarna merah bata denagan endapan putih,
sedangkan pada susu larutan berwarna ungu dengan endapan putih. Pada uji Belerang
kedua sampel terbentuk endapan.

Kata kunci : Xanthoprotein, Millon nasse, Hopkins-cole

II-i
 PERCOBAAN 2
ANALISA PROTEIN (ASAM AMINO)

2.1 PENDAHULUAN

2.1.1 Tujuan Percobaan

Tujuan dari percobaan ini adalah
1. Mempelajari reaksi kimia spesifik pada protein (asam amino)
2. Memanfaatkan sifat kimia untuk identifikasi protein pada sampel.

2.1.2 Latar Belakang

Protein termasuk dalam kelompok senyawa yang terpenting dalam
organisme hidup. Manusia di ketahui tersusun dari sel-sel, sedangkan penyusun
utamanya adalah protein (asam amino). Protein merupakan salah satu zat makanan
yang sangat penting bagi manusia karena selain dapat berfungsi sebagai sumber
kalori yang amat penting juga sebagai zat pembangun dan pengganti bagian-
bagian yang aus dalam tubuh. Asam amino merupakan hasil hidrolisis dari
protein. Sedangkan asam amino itu sendiri terdiri atas berbagai jenis. Sehingga
diperlukan pengetahuan untuk mengenal jenis asam-asam amino tersebut yaitu
dengan analisa protein. Sehingga dengan melakukan suatu reaksi kita dapat
mengetahui jenis dari asam amino tersebut.
Sehingga asam amino diperlukan sebagai pengetahuan yang lebih mendalam.
Untuk mengenal jenis asam amino yaitu dengan analisa protein . Sehingga dengan
melakukan reaksi kita dapat mengetahui jenis-jenis asam amino.
Protein mempunyai banyak kandungan senyawa, serta sistem kehidupan
yang mengandung sejumlah besar protein yang berbeda dengan memanfaatkan
sifat kimia pada protein maka dapat diidentifikasi senyawa-senyawa yang
terkandung didalamnya. Aplikasi protein banyak digunakan dalam produk-produk
industri, seperti sabun cuci, shampoo dan pasta gigi. Oleh karena itu, pentingnya
dilakukan percobaan ini agar kita mampu mengidentifikasi suatu protein dengan
menggunakan reaksi-reaksi kimia.

II-1
 II-2

2.1 DASAR TEORI

Protein adalah molekul organik yang paling banyak didalam sel. Zat ini
terdapat disemua bagian jasad hidup dan merupakan golongan yang paling
beraneka macamnya diantara senyawa yang penting dalam biologi. Protein
bertanggung jawab atas keterpaduan struktur jasad tertentu maupun enzim yang
mengatur fungsi keidupan. Penelitian mengenai protein menunjukkan batas-batas
yang agak dipaksakan dalam ilmu kimia. Untuk mengetahui dengan sempurna
tentang protein maka dapat dilakukan dengan cara penelitian yang bersifat
organic, anakisis, anorganik, fisika dan biokimia( Stanley, 1988 : 866 ).
Protein tersusun atas molekul-molekul asam amino dengan unsur
penyusunnya C, H, O, N dan S. Antara molekul asam amino dihubungkan dengan
ikatan peptida. Asam amino mempunyai gugus asam (COOH) dan gugus amino
(NH2) disebut C-alfa (Syukri, 1999).
O

R CH C OH

NH2

Sebagian protein merupakan penyusun tubuh (daging, kulit, rambut dan lain-
lain), sebagian mempunyai fungsi katalisator (enzim), yang menyebabkan reaksi-
reaksi tertentu dapat berlangsung dengan baik pada kondisi tubuh. Protein yang
lain berfungsi sebagai pengatur (hormon) dan immunologi (pertahanan tubuh).
Protein disusun oleh asam amino dengan melalui ikatan amida, yang disebut
ikatan peptida (Respati, 1986)
Protein memiliki lebih dari satu rantai peptida dan bisa pula mengandung
komponen-komponen prostetik yaitu komponen pengganti yang bukan peptida.
Protein merupakan polipeptida yang memiliki bobot tinggi yang terdapat secara
alami. Polipeptida yang memiliki hanya asam amino digolongkan sebagai protein
sederhana (Pine, 1988).
Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam-asam amino melalui
ikatan peptida. Asam amino mempunyai gugus karboksil (-COOH) dan gugus
 II-3

amino (-NH2). Variasi dalam struktur monomer-monomer asam amino terjadi pada
rantai sampingnya. Asam amino paling sederhana adalah glisina. (Wilbraham,
1992).
Didalam protein hanya terdapat asam L--amino. Kendati asam D-amino
dan non- - amino juga ditemukan di dalam. Semua asam amino mempunyai
sedikitnya dua gugus fungsional yang bersifat asam lemah, yaitu R-NH 2+ dan R-
COOH yang pada asam amino dalam protein terletak pada atom -karbon.
Disamping ini, dari gugus fungsional yang memiliki sifat asam lemah (-OH, -SH,
guanidino, midozoi) menyebabkan muatan netto pada asam amino bervariasi
menurut nila pH. Oleh karena itu, asam amino bersifat amfolit yang muatan
nettonya pada pHnya tertentu bergantung nilai pKa gugus fungsionalnya.
H

R C NH2

COOH
Gambar struktur rumus bangun, yang menggambarkan asam -amino.
Asam amino larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam
pelarut non polar seperti dietil eter atau benzena. Asam amino kurang bersifat
asam jika dibandingkan dengan asam karboksilat lain dan kurang bersifat basa
dibandingkan dengan sebagian besar amina. Hal ini karena gugus amino yang
bersifat basa dan gugus karboksil yang bersifat asam berada dalam satu molekul.
Sehingga asam amino mengalami reaksi asam basa internal yang menghasilkan
suatu ion dipolar atau zwitterion. Hal ini menyebabkan titik leleh asam amino
sangat tinggi dan mempunyai titik isoelektrik. Titik isoelektrik terjadi bila muatan
positif dan negatif saling meniadakan.
Beberapa reaksi asam amino yang khas :
1. Reaksi ninhidrin
Asam amino bereaksi dengan ninhidrin membentuk suatu produk yang
disebut ungu Ruheman. Reaksi ini bersifat kuantitatif dan dapat dijadikan
sebagai pelacak asam amino pada uji bercak (spot test).

2. Reaksi Xanthoprotein (protein kuning)

 II-4

Reaksi berdasar pada titrasi inti benzena yang terdapat didalam

molekul protein yang mengandung asam amino dengan inti benzena,
misalnya tirosin, fenilonolin dan tritofan.
Adapun reaksi yang terjadi adalah

CH2-CH-COOH + HNO3 CH2-CH-CONO3 + H2O

NH2 NH2
NO2

CH2-CH-CONO3 + NH4OH CH2-CH-CONO3 + NH4NO3

NH2 NH2
NO2

3. Reaksi Millon Nase

Reaksi ini digunakan untuk menunjukkan ada tidaknya tirosin,
berdasarkan pengikatan Hg dengan gugus Hidroksifenil dari tirosin. Reaksi
ini tidak spesifik karena senyawa fenol juga memberikan positif. Adapun
reaksi yang terjadi adalah

NaNO3
OH CH2-CH-COOH + HgSO4
Hg CH2-CH-COOH + H2SO4

NH2
NH2

4. Reaksi Hopkins Cole

Reaksi ini berdasarkan pada kondensansi 2 inti indol dari triftopan
dengan aldehid. Reaksi positif ditandai dengan terjadinya cincin ungu pada
bidang batas. Reaksi yang terjadi adalah
 II-5

CH2-CH-COOH + H2 O
CH2-CH-COOH + H-C-H + HgSO4

NH2
NH2
OHg

5. Reaksi Reduksi Sulfur

Reaksi ini digunakan untuk menunjukkan adanya asam amino yang
mengandung atom S. Reaksi positif ditandai dengan terbentuknya endapan
hitam dari pts, setelah protein ditambah alkali untuk mengubah S organik
menjadi S anorganik. Asam amino yang mengandung atom S misalnya sistain
dan metionin. Reaksi yang terjadi adalah

HS-CH-CH2-COOH + NaOH Na2S + CH3-CH-COOH

NH2 NH2

Na2S + Pb(CH3COO-)2 PbS + 2Na(CH3COO-)

6 Reaksi Biuret

Uji ini positif untuk asam amino yang mempunyai ikatan peptida lebih
dari satu. Reaksi yang terjadi adalah

R-CH-COOH + 2NaOH + CuSO4 R-CH-COOH + Cu(OH)2 + Na2SO4

NH2 NH2

(Fessenden dan Fessenden, 1997).

Reagensia seperti urea, Sodium dodesil sulfat (SDS), H+ ringan dan OH-
ringan dapat memutuskan ikatan hidrogen, lkatan hidrofolik, dan ikatan
elektrostatik (tetapi tidak ikatan peptida atau disulfida). Dengan demikian,
 II-6

reagensia ini dapat menghancurkan semua susunan struktur protein, kecuali

struktur primer, dan merusak aktivitas biologinya. Aktivitas diatas disebut dengan
denaturasi protein.
Denaturasi protein disebabkan adanya gangguan terhadap gaya lemah dan
dalam beberapa hal, akibat putusnya jembatan disulfida (Robert Murray, 2003).

Asam amino merupakan bahan pangan penting yang sangat diperlukan oleh
tubuh. Kemudian dari kebutuhan asam amino tersebut, ada beberapa jenis asam
amino yang dapat disintesis oleh tubuh. Dalam bahan pangan banyak terdapat
asam amino, kurang lebih sekitar 20 macam asam amino, yaitu:
1. Asam amino sensial, yaitu asam amino yang diperlukan untuk sintetis

protein dan tidak disentetis sendiri oleh organisme itu tetapi harus terdapat

dalam makanan. Adapun yang termasuk dalam asam amino esensial adalah :

a. Arginina
OH

O C NH

CH C C C N C NH2
H2 H2 H2 H
NH2

b. Histidina
NH2
N

C CH
H2
HN
C O

OH

c. Isoleusina
NH2

H3C C CH CH
H2
CH3 C O

OH
 II-7

d. Leusina

NH2

H3C CH C CH
H2
CH3 C O

OH

e. Lisina
f. metionina
g. fenilalanina
h. treonina
i. triptofan
j. valina
2. Asam amino non esensial yaitu asam amino yang dapat disintetis oleh
organisme itu sendiri, adapun yang termasuk asam amino non essensial adalah
a. Alanina
O

H2N CH C OH

CH3

b. Asparagina
NH2

H2N C C CH
H2
O C O

OH

c. asam aspartat
NH2
H2
HO C C CH

O C O

OH

d. sisteina
 II-8
O

H2N CH C OH

CH2

SH

e. asam glutamat
f. glutamina
g. glisin
h. prolina
i. serina
j. tirosina
Asam amino adalah senyawa yang mempunyai gugus karboksil (COOH)
dan gugus amino (NH3), macam-macam asam amino :
- Asam amino
- Asam amino
- Asam Amino
Tergantung apa gugus amino yang terikat pada atom C , C , C , dan
seterusnya, yang paling penting adalah asam amino yang memiliki konfigurasi L,
jadi
R

CH NH2

COOH
Asam amino yang bangun molekulnya tertera di atas sebenarnya bermuatan
ganda, merupakan ion zwitter. Peristiwa ini dibuktikan dengan tingginya titik
lebur pada kristal asam amino; tetapan dielektrika yang relatif tinggi dan lain-lain
(Soeharsono, 1976).
 II-9

2.3 METODELOGI PERCOBAAN

2.3.1 Alat
Alat-alat yang digunakan dalam percobaan ini adalah :
- Tabung reaksi
- Rak tabung reaksi
- botol semprot
- Pipet tetes
- Erlenmeyer 50 mL
- Gelas beker 500 mL
- Pemanas mentel

2.3.1 Bahan
Bahan bahan yang digunakan dalam percobaan ini adalah :
- Susu
- Formaldehid
- Akuades
- Natrium Hidroksida (NaOH ) 10 %
- Asam Nitrat( HNO3 )
- Amoniak
- Asam asetat ( CH3COOH )
- Tembaga Sulfat ( CuSO4 ) 5 %
- Asam Sulfat ( H2SO4 ) 10 %
- Asam Klorida ( HCl ) 10 %
- Natrium Nitrat ( NaNO3 )
- Merkuri (II ) Sulfat (HgSO4 )1 %

2.3.3 Prosedur Percobaan

2.3.3.1. Reaksi Pengendapan

1. Disiapkan 4 tabung reaksi
2. Diisi tabung reaksi dengan 1 mL sampel ditambah aquades
3. Dikocok hingga sempurna dan ditambahkan 22 tetes HCl hingga terbentuk
endapan.
4. Ditambahkan 22 tetes NaOH, dikocok larutan itu.
5. Diisi tabung reaksi dengan 1 mL sampel ditambahkan 1 mL HNO3 pekat.
6. Diisi tabung reaksi dengan 1 mL sampel ditanbah aquades, dipanaskan
denagn mendidih .
7. Diamati perubahan yang terjadi, kemudian didinginkan dan diamati lagi.
 II-10

8. Diisi tabung reaksi 1 mL sampel, ditambah asam asetat encer 1 mL hinga

terbentuk endapan.
9. Dikocok dan diamati perubahannya.

2.3.3.2 Reaksi Buret

1. Diisi tabung reaksi dengan 1 sampel dan ditambahkan 2 mL akuades dan 3
tetes NaOh serta 2 tetes CUSO4 %
2. Dikocok dan diamati perubahannya.

2.3.3.3 Reaksi Xantho Protein

1. Diambil tabung reaksi kemudian diisi dengan 1 mL sempel dan
ditambahkan 2 mL akuades dan 1 mL HNO3 pekat.
2. Dipanaskan hingga terbentuk endapan
3. Didinginkan menjadi 2 bagian
4. Ditambahkan ammonia pada tabung reaksi 1.
5. Diamati perubahan yang terjadi dan dibandingkan dengan tabung 2 yang
tidak ditambah ammonia.

2.3.3.4 Reaksi Milon Nasse

1. Diambil tabung reksi kemudian diisi dengan 2 mL sampel ditambahkan 2
mL akuades dan 1 mL HgSO4 10 kemudian dipanaskan.
2. Diamati perubahan yang tarjadi, kemudian didinginkan dibawah aliran air,
diteteskan larutan HNO3 3 tetes dan diamati perubahan yang terjadi.

2.3.3.5 Reaksi Hopkins- Cole

1. Diambil tabung reaksi kemudian diisi dengan 1 sampel, ditambahkan 1 tetes
formaldehide encer , 1 tetes meekuri sulfat da 3 mL H2SO4.
2. Diamati perubahan yang terjadi.
 II-11

2.4 HASIL DAN PEMBAHASAN

2.4.1 Hasil
2.4.1.1 Tabel Hasil Pengamatan

Tabel 2.1 Reaksi Pengendapan

No Langkah percobaan Hasil pengamatan

1. 1 mL sampel + 2 mL akuades + 22 Susu : ada endapan

tetes HCl + 22 tetes NaOH telur : ada endapan

2.
1 mL sampel + 1 mL HNO3 Susu: Sediki gumpalan
Telur : terjadi gumpalan

3. 1 mL sampel + 2 mL akuades + Susu : tidak ada endapan

 II-12

dipanasakan hingga mendidih Telur: ada endapan

4. 1 mL sampel + 1 mL asam asetat Susu : ada endapan

Telur : ada endapan

Tabel 2.2 Reaksi Biuret

No. Langkah percobaan Hasil pengamatan

1. 1 mL sampel + 2 mL akuadaes+ 3 Susu : Ungu kehitaman

tetes NaOH + 2 tetes CuSO4 Tidak homogen
Telur : Ungu tua tercampur
homogen

Tabel 2.3 Reaksi Xantoprotein

No. Langkah percobaan Hasil pengamatan

1. 1 mL sampel + 2 mL akuades + 1 Susu : Pakai amoniak ada

mL HN03 dipanaskan endapan
non amoniak tidak ada
endapan
Telur : Pakai amoniak ada
endapan
non amoniak : tidak ada
endapan .

Tabel 2.4 Reaksi Millon Nase

 II-13

No. Langkah percobaan Hasil pengamatan

1. 2 mL sampel + 2 mL akuades V = 2 ml

2 + 1 mL HgSO4 + 1 mL H2SO4 10%Susu : gumpalan putih

dipanaskan Telur: larutan coklat muda.

3 Menambah merkuri sulfat Telur: Pekat

Susu : beku

4 Memanaskan dan mendinginkannya Telur: Endapan beku dibawah

Menambah NaNO3 1% dan Susu : endapan,larutan merah

memanaskan. kecoklatan.

Tabel 2.5 Reaksi Hopkins Cole

No. Langkah percobaan Hasil pengamatan

1. Mengambil sampel V = 1 ml

2 Menambah formaldehida Susu : tetap tapi dibawah >pekat

Telur: tetap

3 Menambah merkuri sulfat Susu : endapan putih

V = 1 ml Telur: tetap

4 Menambahkan 1 ml H2SO4 Susu : coklat kehitaman pada

dasarnya.

Telur : terbentuk cincin ungu.

4.2 Pembahasan
 II-14

4.2.1 Reaksi Pengendapan

Pada reaksi pengendapan, yang dilakukan pada tabung yang diberi
perlakuan beda dan sampel yang juga berbeda yaitu putih telur dan susu, dimana
terdapat endapan yang berwarna putih. Endapan yang terbentuk ini merupakan
contoh denaturasi. Denaturasi ini tidak dapat balik karena protein tersebut tidak
mungkin kembali ke keadaan semula.
Pada denaturasi yang dapat balik, protein membentang karena adanya
senyawa pendenatur seperti larutan urea pekat, tetapi kembali melipat setelah
senyawa tersebut tidak ada. Denaturasi yang dapat atau tidak dapat balik cukup
beragam, bergantung pada protein yang bereaksi dan keadaan reaksi.
Protein yang ditambahkan zat-zat tertentu akan menggumpal karena misel-
misel akan kehilangan air hidrasi maupun muatan sehingga tercapai titik
isoelektrik dan gerak brown sehingga terjadilah penggumpalan. Suatu putih telur
adalah cairan yang tak berwarna yang mengandung albumen yaitu protein
globular yang larut. Pemanasan putih telur akan mengakibatkan albumen itu
membuka lipatan dan mengendap sehingga dihasilkan suatu zat padat putih.
Pada tabung reaksi I, sampel ditambahkan dengan aquadest dan 4 tetes
Hcl, kemudian ditambahkan dengan NaOH. Pada putih telur terbentuk endapan,
sedangkan pada susu tidak terjadi perubahan.
Setelah ditambahkan asam klorida, dalam sampel tersebut NaOH yang
banyaknya sama dengan asam klorida yang ditambahkan. Penambahan NaOH ini
sifatnya dapat melarutkan endapan yang terbentuk. Padahal NaOH tidak dapat
bercampur dengan protein karena dari hasil percobaan menunjukkan pemisahan
antara sampel dan NaOH.
Reaksi yang terjadi adalah:
R CH COOH + H2O + HCl + NaOH R CH COOH
NH2 NH2
+ H2O + NaCl
 II-15

Pada tabung reaksi II, masing-masing sampel protein ditambahkan 1 ml

HNO3. pekat yang semuanya membentuk endapan yang berwarna putih. Pada
susu akan terbentuk asam laktat yang menyebabkan penggumpalan susu.
Reaksi yang terjadi:
R CH COOH + HNO3 R CH - COOH
NH2 NH3+ NO3-

Pada tabung reaksi III, putih telur dan susu ditambahkan akuadest yang
kemidian dipanaskan. Pada putih telur terbentuk endapan sedangkan pada susu
tidak terjadi perubahan.
Reaksi yang terjadi:
R CH COOH + H2O panas R CH COOH

NH2 NH3OH

Pada tabung reaksi IV, kedua sampel ditambahkan amomium sulfat.

Garam amomium sulfat terdiri dari asam kuat dan basa lemah dimana keduanya
akan bereaksi dengan asam dan basa, penambahan ini tidak akan mengakibatkan
endapan karena garam amomium sulfat bereaksi dengan protein. Pada percobaan,
putih telur terbentuk sedikit endapan putih, sedangkan pada susu tidak terjadi
perubahan. Ini mungkin disebabkan perbedaan asam amino yang dimiliki oleh
sampel sehingga hasilnya bervariasi.
Reaksi yang terjadi:
R CH COOH + (NH4)2SO4 R CH COOH + H2O

NH2 NH3CH3COO

4.2.2 Reaksi Biuret

Uji Biuret bertujuan menunjukkan asam amino yang mempunyai ikatan peptida
lebih dari satu. Ikatan peptida merupakan ikatan antara gugus karbonit dari satu
asam amino dan nitrogen dari asam amino berikutnya dalam rantai peptida.
Untuk semua sampel baik pada putih telur maupun susu menunjukkan perubahan
warna menjadi ungu setelah sampel ditambahkan dengan 2 ml akuadest, 3 tetes
 II-16

NaOH dan 2 tetes CuSO4. Warna ungu ini muncul karena terbentuk kompleks
dengan ion Cu2+ dan gugus NH2.
Reaksi uji diatas adalah:
R CH COOH + 2NaOH 2R CH COONa + 2H2O

NH2 NH2

NH2

R CH COO
R CH COOH + CuSO4 Cu + NaSO4
R CH COO

NH2
Reaksi yang terjadi adalah:

R-CH-COOH + 2NaOH + CuSO4 R-CH-COOH + Cu(OH)2 + Na2SO4

NH2 NH2

4.2.3 Reaksi Xanthoprotein

Reaksi ini berdasarkan pada nitrasi inti benzena yang terdapat dalam
molekul protein, seperti pada triptopan, tirosin dan fenil alonin. Semua sampel
yang telah ditambahkan akuadest dan HNO3 kemudian dipanaskan mengalami
perubahan yaitu kedua sampel terbentuk endapan kuning. Ini menunjukkan
adanya nitrasi inti benzena dari molekul protein.
Reaksi yang terjadi adalah: 0

CH2 CH CO2 H + HNO3 CH2 CH CNO3 + H2O

NH2 NH2

Kemudian hasil yang diperoleh dibagi menjadi 2, pada tabung I

ditambahkan ammonia, dan pada tabung II tidak ditambahkan ammonia. Pada
 II-17

penambahan ammonia endapannya terpisah, sedangkan yang tidak ditambahkan

ammonia endapannya tetap.
Reaksi yang terjadi adalah:

0 0

CH2 CH C NO3 + NaOH CH2 CH COH + NaNO3

NH2 NH2

4.2.4 Reaksi Millon Nasse

Reaksi ini akan bernilai positif untuk protein yang mengandung asam
amino yang mempunyai gugus fenol seperti terosin. Ini ditandai dengan
terbentuknya endapam setelah sampel ditambahkan reagen, dipanaskan,
kemudian didinginkan. Sedangkan penambahan NaNO3 pada endapan hanya
untuk memekatkan endapan yang terbentuk.
Reaksi yang terjadi adalah:

CH2 CH COOH + HgSO4

NaNO3

OH OH CH2 COOH + H2 SO4

NH2 NH2

4.2.5 Reaksi Hopkins Cole

Reaksi ini khas untuk asam amino yang mempunyai gugus indol ini hanya
terdapat pada asam amino triptopan. Reaksi ini juga digunakan untuk mengetahui
apakah triptopan terkandung dalam larutan protein yang ditandai dengan
terbentuknya endapan.
Sampel yang ditambahkan dengan formaldehida reagen merkuri, pada
telur terdapat sedikit endapan. Sedangkan pada susu tidak terjadi perubahan.
Setelah ditambahkan H2SO4 kedua sampel terbentuk endapan. Pada telur
terbentuk endapan dengan warna merah bata, dan susu terbentuk endpan dengan
warna ungu.
Reaksi yang terjadi adalah :
 II-18

CH2 CH COOH

NH2
N
H

Jika ujian bernilai positif, maka reaksi yang terjadi:

O

CH2-CH-COOH + H2 O
CH2-CH-COOH + H-C-H + HgSO4

NH2
NH2
OHg
 II-19

5.1 PENUTUP

5.1.1 Kesimpulan
Dari percobaan yang telah dilaksanakn, dapat diambil beberapa kesimpulan
sebagai berikut:
1. Reaksi biuret bertujuan untuk mengetahui bahwa asam amino
memiliki ikatan peptida lebih dari satu.
2. Reaksi xanthoprotein berdasarkan pada nitrasi benzena yang
terdapat dalam molekul protein.
3. Reaksi millon-Nasse bertujuan untuk menunjukkan adanya
asam amino pada protein yang mempunyai gugus fenol.
4. Reaksi Hopkins-cole digunakan untuk mengetahui apakah
triptopan terkandung dalm larutan protein, ditandai oleh terbentuknya
larutan ungu.

5.2 Saran
Saran yang dapat disampaikan pada percobaan ini adalah :
1. Praktikan agar lebih teliti lagi dalam mengamati perubahan yang terjadi
pada sampel setelah ditambahkan reagen tertentu.
2. Jumlah reagen yang digunakan hendaknya cukup (tidak berlebihan atau
kurang) untuk dapat bereaksi dengan sampel.
 II-20

DAFTAR PUSTAKA

Fessenden dan Fessenden, 1986, Kimia Organik, Jilid 2, Erlangga, Jakarta.

Fessenden dan Fessenden, 1997, Dasar-dasarKimia Organik, Erlangga, Jakarta.
Hart, Harold dan Suminar, 1983, Kimia Organik Suatu Kuliah Singkat, Erlangga,
Jakarta.
Nartoharsono, Soeharsono, 1976, Biokimia, Jilid 1, Universitas Gadjah Mada
Press, Yogyakarta, Hal 180.
Pine, stanley. H., dkk, 1988, Kimia Organik 2, Penerbit ITB, Bandung.
Respati, 1986, Pengantar Kimia Organik, Aksara Baru, Jakarta.
Stanley, H. 1988. Kimia Organik 2. ITB: Bandung
Syukri, S, 1999, Kimia Dasar, Jilid 3, ITB, Bandung.
Wilbraham, A.C, dan Michael S, Matta, 1992, Pengantar Kimia Organik dan
Hayati, ITB, Bandung.