Anda di halaman 1dari 4

REVIEW JURNAL BIOKIMIA ENZIM

REVIEW JURNAL BIOKIMIA ENZIM

1. Judul jurnal : Imobilisasi enzim renin mucor pusillus dengan matriks alginat
dan aplikasinya dalam pembuatan keju [immobilization of rennin
enzyme from mucor pusillus With alginate and its application in
cheese making]
Penulis : K. U. Al Awwaly
Sumber : J.Indon.Trop.Anim.Agric. 32 [4] Dec 2007
Penerbit : Fakultas Peternakan Universitas Brawijaya, Malang

Pemanfaatan enzim saat ini berkembang sangat pesat terutama pada industri
pengolahan pangan, misalnya penggunaan enzim renin untuk menggumpalkan susu pada
industri keju. Beberapa mikrobia penghasil renin adalah kapang dan bakteri, seperti species
Mucor yaitu Mucor pusillus, Mucor miehei, Mucor heimalis, Mucor rouxii (Muchtadi et al.,
1992). Pada penelitian ini digunakan kapang M. pusillus yang bersifat termofilik. Kapang ini
mudah tumbuh dan memproduksi protease pada berbagai medium dengan waktu generasi
yang pendek. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui penggunaan matriks alginat untuk
amobilisasi enzim renin M. pusillus dan mengetahui kondisi suhu dan pH yang baik pada
pembuatan keju dengan enzim renin M. pusillus amobil. Diduga perbedaan perlakuan suhu
dan pH pada pembuatan keju menggunakan enzim renin M. pusillus amobil akan
memberikan pengaruh terhadap kualitas keju yang dihasilkan. Diharapkan dapat
menggunakan secara berulang-ulang enzim renin Mucor pusillus amobil dalam pembuatan
keju dengan suhu dan pH yang sesuai dapat menghasilkan keju berstandar kualitas baik.
Amobilisasi dilakukan dengan metode penjebakan menggunakan matriks alginat. Aktivitas
proteolitik dan koagulasi enzim diuji. Selanjutnya enzim amobil digunakan dalam pembuatan
keju dengan perlakuan suhu (32, 37 dan 42oC) dan pH (5,0; 5,5 dan 6,0) menggunakan
Rancangan Petak Terbagi. Dilakukan pengujian kadar air, protein dan lemak keju yang
dihasilkan. Hasil penelitian menunjukkan bahwa enzim renin M. pusillus yang diamobilkan
menggunakan matriks alginat memiliki aktivitas proteolitik sebesar 0,1395 unit/ml/menit dan
aktivitas koagulasi sebesar 6090 unit/mg protein/menit. Terjadi penurunan aktivitas
proteolitik dan koagulasi masing-masing sebesar 22,5% dan 78,445% dibanding enzim renin
tidak amobil. Perlakuan suhu dan pH yang digunakan pada pembuatan keju segar
menggunakan enzim renin M. pusillus amobil tidak memberikan pengaruh yang nyata
terhadap kadar air (45,550,4 46,750,86%) dan kadar protein (20,490,15 24,150,45%)
tetapi berpengaruh sangat nyata meningkatkan kadar lemak (29,860,35 31,330,57%).
Disimpulkan bahwa matriks alginat dapat digunakan untuk amobilisasi enzim renin M.
pusillus. Perlakuan suhu 37oC dan pH 5,0 dalam pembuatan keju segar menggunakan enzim
renin M. pusillus amobil dapat menghasilkan keju berkualitas baik.

1 | Page
REVIEW JURNAL BIOKIMIA ENZIM

2. Judul jurnal : Optimasi Amobilisasi Bromelin Menggunakan Matriks


Pendukung Kitosan
Penulis : Maliha Syabana dan Refdinal Nawfa
Sumber : JURNAL SAINS DAN SENI ITS Vol. 5 No. 2 (2016) 2337-3520
(2301-928X Print)
Penerbit : Jurusan Kimia, Fakultas MIPA, Institut Teknologi Sepuluh
Nopember (ITS)

Enzim bromelin dapat mengkatalisis penguraian protein menjadi asam amino melalui
reaksi hidrolisis, yaitu penguraian dari molekul besar menjadi molekul yang lebih kecil
dengan kombinasi air (Maryam, 2009). Kemampuan enzim bromelin dalam memecah
protein, diaplikasikan dalam berbagai industri seperti industri makanan dan farmasi, seperti
digunakan untuk melunakkan daging, membantu proses pencernaan maupun sebagai agen
antibiotik. Enzim bromelin paling banyak ditemukan dalam buah nanas (Ananas comosus),
meskipun terdapat juga dalam buah pisang dengan jumlah yang lebih sedikit. Sedangkan
kitosan sebagai matriksnya diperoleh dengan mengisolasinya dari kulit udang yang dilakukan
dua tahap proses demineralisasi dan deproteinasi. Penghilangan gugus asetil (deasetilasi)
pada kitin mengubahnya menjadi kitosan. Kitosan bersifat tidak beracun dan mudah
didegradasi. Selain itu, kitosan mempunyai gugus amina hasil deasetilasi yang dapat
berikatan dengan pereaksi bifungsional, sehingga kitosan mampu dijadikan matriks
pendukung amobilisasi enzim yang baik. Dari penelitian yang dilakukan didapatkan bahwa
konsentrasi kitosan dan konsentrasi bromelin berpengaruh terhadap jumlah enzim yang
teramobil serta aktivitasnya. Dimana kondisi optimum amobilisasi enzim bromelin
didapatkan pada konsentrasi kitosan 240,4 mg dan bromelin 10 mg dengan jumlah enzim
teramobil 9,5417 mg dan aktivitas dalam 10 mg enzim amobil yang diuji adalah 86,2067
Unit. Uji aktivitas enzim amobil terhadap pengaruh substrat kasein didapatkan aktivitas
tertinggi pada kasein 3000 ppm. Uji perulangan enzim amobil dapat digunakan hingga enam
kali dengan efisiensi 57,69%.

3. Judul jurnal : Produksi Etanol Menggunakan Saccharomyces Cerevisiae Yang


Diamobilisasi Dengan Agar Batang
Penulis : Putra Asga Elevri dan Surya Rosa Putra
Sumber : Akta Kimindo Vol. 1 No. 2 April 2006: 105-114
Penerbit : Laboratorium Biokimia, jurusan Kimia FMIPA ITS

Penggunaan Saccharomyces cerevisiae dalam produksi etanol secara fermentasi telah


banyak dikembangkan di beberapa negara, seperti Brasil, Afrika Selatan, dan Amerika Serikat
(Narita, 2005). Hal ini disebabkan karena Saccharomyces cerevisiae dapat memproduksi
etanol dalam jumlah besar dan mempunyai toleransi terhadap alkohol yang tinggi. Pada
umumnya sel S. Cerevisiae diamobilisasi dengan metode entrapping menggunakan matriks
polisakarida (Dias, dkk., 2000). Matriks polisakarida yang sangat potensial untuk digunakan
sebagai bahan pengamobil Saccharomyces cerevisiae adalah Agarosa. Agar batang memiliki
struktur mirip dengan Agarosa (galaktan, polimer galaktosa) yang sangat mungkin digunakan
sebagai bahan pengamobil sel Saccharomyces cerevisiae. Penggunaan agar batang sebagai
bahan pengamobil sel belum pernah diteliti sebelumnya. Penelitian ini difokuskan untuk
melihat pengaruh amobilisasi S. cerevisiae dalam agar batang terhadap pola konsumsi
substrat dan etanol yang dihasilkan selama proses fermentasi. Hasil penelitian menunjukkan
bahwa jumlah sel yang diamobilisasi tidak tergantung pada konsentrasi agar batang. Sel

2 | Page
REVIEW JURNAL BIOKIMIA ENZIM

diamobilisasi dengan konsentrasi optimal 2 % (w/v) agar batang mampu menghasilkan etanol
paling tinggi pada media dengan konsentrasi glukosa 10 % (w/v) dan pH 4,5 (fermentasi pada
suhu 30 oC). Setelah fermentasi selama 36 jam (waktu optimal) dengan menggunakan 9,52 x
109 sel, jumlah maksimal etanol yang dihasilkan oleh sel amobil (0,406 mL/g glukosa)
meningkat 12,56 % dibandingkan sel bebas. Setelah lima kali fermentasi terus-menerus
terjadi penurunan kadar etanol 20,05 % dibandingkan yang pertama, sedangkan fermentasi
dengan sel amobil yang telah disimpan selama 9 hari pada suhu 4-10 oC tanpa nutrisi
menyebabkan penurunan kadar etanol sebesar 35,89 % dibandingkan sel amobil yang
langsung digunakan.

4. Judul jurnal : Amobilisasi Pektinase Dari Bacillus Firmus Menggunakan


Matriks Opp (Oxidized Polypropylene)-Kitosan
Penulis : Ayunda Arum Sari, Anna Roosdiana* dan Diah Mardiana
Sumber : KIMIA.STUDENTJOURNAL, Vol. 2, No. 1, pp. 379-385
UNIVERSITAS BRAWIJAYA MALANG
Penerbit : Jurusan Kimia, Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan
Alam, Universitas Brawijaya

Pektinase dapat diisolasi dari Bacillus firmus. Bakteri ini mempunyai aktivitas
proteolitik, yaitu kemampuan untuk mendegradasi protein. Proses fermentasi dari Bacillus
firmus menghasilkan kondisi optimum pada pH 6, temperatur 37 oC. Pektinase hanya dapat
digunakan untuk satu kali reaksi, agar dapat dilakukan berulang maka dilakukan teknik
amobilisasi. Salah satu metode amobilisasi enzim yaitu metode adsorpsi. Metode ini
berdasarkan adsorpsi protein secara fisik pada permukaan matriks yang tidak larut air.
Metode ini tidak merubah konformasi dan sisi aktif enzim. Amobilisasi enzim dipengaruhi
oleh lama pengocokan dan konsentrasi enzim yang akan berpengaruh terhadap banyaknya
enzim yang teradsorpsi dan aktivitas enzim. Penggunaan OPP sebagai matriks
memungkinkan pektinase teramobilkan secara adsorpsi fisik. Matriks OPP dapat dimodifikasi
menggunakan kitosan, modifikasi ini diharapkan dapat memperkuat interaksi enzim dengan
matriks dan mengurangi desorpsi pektinase dari matriks sehingga penggunaan ulang akan
lebih baik. Pektinase hasil isolasi dari Bacillus firmus dimurnikan menggunakan amonium
sulfat dengan tingkat kejenuhan 20-60% dan dilanjutkan dengan dialisis. Penelitian ini
bertujuan untuk menentukan kondisi optimum pektinase yang diamobilisasi secara adsorpsi
fisik pada matriks oxidized polypropylene (OPP) terlapis kitosan yang meliputi lama
pengocokan dan konsentrasi enzim optimum. Kadar protein pektinase bebas yang digunakan
untuk amobilisasi 1,367 mg/ml dengan aktivitas 241,1 unit. Hasil penelitian menunjukkan
bahwa lama pengocokan optimum dicapai pada lama pengocokan 3 jam dan konsentrasi
pektinase 1,094 mg/mL dengan jumlah pektinase teradsorpsi sebesar 53,98 mg/g dan aktivitas
sebesar 220,2 unit.

5. Judul jurnal : Amobilisasi Protease Dari Bacillus Sp. Bt 1 Menggunakan


Poliakrilamida
Penulis : Zusfahair dan Amin Fatoni
Sumber : Molekul, Vol. 6. No. 2. Nopember, 2011: 84 92
Penerbit : Program Studi Kimia Jurusan MIPA Fakultas Sains dan Teknik
Universitas Jenderal Soedirman Purwokerto

Produksi enzim memerlukan biaya yang cukup tinggi, padahal penggunaan enzim
hanya terbatas sekali pakai saja, sehingga setiap mulai pengolahan atau analisis lagi harus

3 | Page
REVIEW JURNAL BIOKIMIA ENZIM

menggunakan enzim baru karena enzim yang telah dipakai di dalam larutan sulit untuk
dipisahkan dan dipergunakan lagi. Menurut Soehartono (1989) dan Winarno (1995), selama
enzim belum mengalami kerusakan struktur, enzim masih dapat dipakai secara berulang-
ulang. Kekurangan-kekurangan tersebut dapat diatasi dengan teknologi enzim yaitu membuat
enzim amobil (Immobilized enzyme). Amobilisasi enzim dapat dilakukan dengan beberapa
metode, salah satu metode yang sering digunakan adalah metode penjebakan enzim dalam
kisi semipermeabel menggunakan poliakrilamida. Poliakrilamida sebagai media pendukung
akan menjebak enzim dalam keadaan bebas dan tidak terikat pada bahan pendukung sehingga
secara relatif fungsi katalitik dan struktur alami molekul enzim tidak mengalami perubahan
sehingga enzim tetap dapat berfungsi.
Dalam penelitian ini, protease dari Bacillus sp. BT 1, yang diperoleh dari sumber air panas,
diamobilisasi dengan jebakan menggunakan poliakrilamida. Ekstrak kasar dalam bentuk
enzim protease bebas dan enzim amobil dikarakterisasi termasuk suhu optimum, pH
optimum, waktu inkubasi dan stabilitas enzim amobil pada penggunaan berulang. Aktivitas
protease diukur dengan menggunakan metode Kunitz yang modifikasi. Hasil penelitian
menunjukkan waktu produksi optimum protease adalah 36 jam yang berada pada akhir fase
eksponensial pertumbuhan bakteri. Amobilisasi ekstrak kasar protease Bacillus sp BT 1 dapat
menjebak 47,18% dari protease. Suhu optimum protease bebas 60 oC dan meningkat menjadi
70oC pada penggunaan protease amobil. Protease bebas dan protease amobil memiliki pH
optimum yang sama yaitu 11. Protease amobil tidak kehilangan aktivitas secara signifikan
sampai empat kali penggunaan.

4 | Page