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POMPA SODIO-POTASSIO

La Na+/K+ ATPasi una proteina integrale di membrana costitutita da due subunit


alfa (a 10 o 12 domini transmembrana, propenderei pi per la seconda, ma insomma
un'informazione velocemente reperibile su di un testo qualunque), a cui si possono
accompagnare due catene beta, non necessarie per l'attivit della pompa ma
probabilmente dotate di funzione regolatoria.
Si parla della pompa in questione anche come di una ATPasi Sodio-Potassio
dipendente e la ragione semplice. In una prima conformazione E1 la proteina espone
due siti di legame a bassa affinit per il potassio e tre siti di legame ad alta affinit per
il sodio verso il citoplasma. Una volta che questi ultimi hanno legato tre atomi di
sodio, il fosfato gamma di un ATP viene trasferito dal dimero su un Aspartato di una
subunit alfa, provocando una modificazione conformazionale (E2) nella proteina tale
per cui i siti di legame del sodio e potassio vengono esposti all'ambiente extracell. Ci
si accompagna con una riduzione dell'affinit della pompa per il sodio, cos che i Na+
vengano rilasciati all'esterno. Il cambiamento conformazionale ha anche sortito
un'ulteriore effetto: ha aumentato l'affinit dei siti di legame del per quest'ultimo,
ragion per cui essi legano due atomi di K+. Quest'interazione induce la
defosforilazione dell'aspartato, riportando la conformazione proteica allo stato E1.
Come detto in precedenza, in tale condizione i siti per il K+ hanno scarsa affinit per
l'omonimo catione monovalente, che verr rilasciato nel citoplasma.
La pompa sar cos pronta per un altro ciclo. Nota infine che ogni tre Na+ portati
all'esterno, solo due K+ vengono intrusi, la cellula ad ogni ciclo si depaupera perci di
una carica positiva. In questi casi si parla di pompa elettrogenica.
La pompa sodio-potassio, detta anche pompa Na+/K+ ATP dipendente (Na+/K+
ATPasi), un enzima (che si trova nella membrana delle cellule. Questo tipo di pompa
ionica il pi chiaro esempio di trasporto attivo primario di sostanze attraverso la
membrana plasmatica.

Funzione

La pompa serve principalmente a livello fisiologico per controllare il volume cellulare,


conferire alle cellule nervose e muscolari la propriet di eccitabilit, ed correlata al
trasporto attivo di glucidi ed amminoacidi.

Nel 1957 fu scoperta l'esistenza di un enzima che idrolizza l'ATP solo in presenza di
sodio (Na), magnesio (Mg) e potassio (K); tale enzima fu scoperto da Skon, prende il
nome di Na-K ATPasi ed importante perch parte integrante della pompa Na-K.

Questa pompa si comporta da "antiporto", infatti, permette di trasportare contro


gradiente di concentrazione tre ioni di Na+ verso l'ambiente extracellulare e due ioni di
K+ verso l'ambiente intracellulare sfruttando l'energia derivante dall'idrolisi
dell'adenosintrifosfato (ATP). All'inizio del processo di trasporto tre ioni di Na + vanno a
legarsi ai siti specifici ad alta affinit della proteina veicolo rivolti verso l'interno della
cellula. Questo legame stimola la fosforilazione dipendente dall'ATP della pompa
determinando un cambio conformazionale della proteina veicolo, la quale esporr i siti
di legame per gli ioni Na+ verso l'ambiente extracellulare, abbassando cos la propria
affinit per questi ioni cosicch essi vengano rilasciati al di fuori della cellula.

Contemporaneamente alla fuoriuscita degli ioni Na+, due ioni K+ vanno a legarsi ai siti
specifici esposti verso l'ambiente extracellulare stimolando la defosforilazione della
proteina, la quale torner al suo stato conformazionale di partenza e rilascer questi
ioni all'interno della cellula. Una volta completata l'operazione, la proteina sar pronta
a ripetere il ciclo. Col progredire del processo si determina una differenza di potenziale
tra ambiente intracellulare ed ambiente extracellulare pari a circa -70 mV. Tale
differenza detta potenziale di membrana.

La concentrazione del sodio 143 mM all'esterno della membrana cellulare e 14 mM


all' interno, mentre la concentrazione del potassio dalle 10 alle 14 volte maggiore
all'interno.

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